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# Structure et propriétés des oses Cette section examine la filiation des aldoses, le calcul du nombre d'isomères, la transformation des oses en formes cycliques, leur représentation par la projection de Haworth, ainsi que leurs propriétés physico-chimiques [1](#page=1) [2](#page=2) [3](#page=3) [4](#page=4). ### 1.1 Filiation des aldoses La filiation des aldoses décrit les réactions chimiques permettant de relier les oses entre eux en fonction de leur nombre d'atomes de carbone, établissant ainsi une relation généalogique entre les différentes familles d'oses (trioses, tétroses, pentoses, hexoses, etc.). Il est possible d'allonger une chaîne carbonée (passer d'un aldose à $n$ carbones à un aldose à $n+1$ carbones) ou de la raccourcir [1](#page=1). La synthèse de Kiliani-Fischer est une méthode clé pour allonger la chaîne carbonée d'un aldose. Elle implique les étapes suivantes [1](#page=1): 1. Addition d'acide cyanhydrique (HCN) sur le groupe aldéhyde (CHO) du carbone 1. Ce carbone devient alors asymétrique, portant quatre groupes différents: -OH, -CN, -H et la suite de la chaîne carbonée [1](#page=1). 2. Hydrolyse du groupe cyano (-CN) en groupe acide carboxylique (-COOH) par ajout d'eau et d'acide, formant un acide aldonic [1](#page=1). 3. Réduction du groupe acide carboxylique (-COOH) en groupe aldéhyde (-CHO) par déshydratation, transformant le sucre en un nouvel aldose avec un carbone supplémentaire [1](#page=1). Cette réaction conduit à la formation de deux sucres différents (épimères) car le groupe cyano peut s'ajouter de deux manières stéréochimiquement distinctes au carbone 1. Le même mécanisme s'applique aux cétoses [1](#page=1). ### 1.2 Nombre d'isomères des oses Le nombre d'isomères d'un aldose est donné par la formule $2^{n-2}$, où $n$ est le nombre total d'atomes de carbone. Pour le glucose (un aldose à 6 carbones), il y a $2^{6-2} = 2^4 = 16$ isomères (8 formes D et 8 formes L) [2](#page=2). Pour un cétose, le nombre d'isomères est donné par la formule $2^{n-3}$, où $n$ est le nombre total d'atomes de carbone. Par exemple, le fructose (un cétose à 6 carbones) compte $2^{6-3} = 2^3 = 8$ isomères (4 formes D et 4 formes L) [2](#page=2). ### 1.3 Structure cyclique des oses En solution aqueuse ou dans les milieux biologiques, les oses comportant plus de quatre atomes de carbone existent principalement sous forme cyclique, plutôt que sous leur forme linéaire. La cyclisation se produit par la fixation d'un groupe hydroxyle (-OH) sur la fonction carbonyle (aldéhyde ou cétone) de la même molécule, formant un hémiacétal (pour les aldoses) ou un hémicétal (pour les cétoses) [2](#page=2). * **Mécanisme de cyclisation:** Le groupe -OH d'un carbone (souvent C5 ou C4) attaque le carbone du carbonyle (C1 pour un aldose). Le carbone du carbonyle, initialement lié par une double liaison (C=O), devient un carbone $sp^3$ après l'attaque, formant un cycle. Ce nouveau carbone est appelé carbone hémiacétalique ou centre anomérique. La cyclisation selon Tollens conduit à la fermeture du cycle [2](#page=2). * **Types de cycles :** * Si le groupe -OH du carbone 5 attaque le carbonyle, un cycle à 6 atomes (5 carbones + 1 oxygène) est formé, appelé **pyranose** (ex: D-glucopyranose) [2](#page=2). * Si le groupe -OH du carbone 4 attaque le carbonyle, un cycle à 5 atomes (4 carbones + 1 oxygène) est formé, appelé **furanose** (ex: D-fructofuranose) [2](#page=2). ### 1.4 Projection de Haworth La projection de Haworth est une représentation simplifiée en 3D des cycles des sucres [3](#page=3). * **Représentation:** Le cycle est dessiné comme un anneau quasi plat. L'oxygène du cycle est généralement placé en haut à droite (ou parfois en haut à gauche). Les carbones sont numérotés dans le sens des aiguilles d'une montre, en commençant par le carbone anomérique (C1) [3](#page=3). * **Règles de conversion (Fischer vers Haworth) :** * Les groupes -OH qui sont à droite dans la projection de Fischer sont positionnés **en bas** du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). * Les groupes -OH qui sont à gauche dans la projection de Fischer sont positionnés **en haut** du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). * **Carbone anomérique :** Le carbone anomérique (C1 dans les aldoses) peut exister sous deux formes : * **Forme $\alpha$ (alpha):** Le groupe -OH du carbone anomérique est en bas du cycle [3](#page=3). * **Forme $\beta$ (bêta):** Le groupe -OH du carbone anomérique est en haut du cycle [3](#page=3). ### 1.5 Conformation spatiale des oses En solution, les oses adoptent des conformations spatiales, notamment les formes "bateau" et "chaise". La forme chaise est la plus stable, et les oses naturels se présentent majoritairement sous cette conformation [3](#page=3). ### 1.6 Propriétés physico-chimiques des oses #### 1.6.1 Propriétés physiques * Les oses sont très solubles dans l'eau en raison de la présence de nombreux groupements hydroxyles (-OH) [4](#page=4). * En solution, les oses présentent un pouvoir rotatoire spécifique, utile pour leur identification et leur dosage [4](#page=4). * La structure des oses est thermodégradable, et le chauffage peut entraîner une caramélisation [4](#page=4). #### 1.6.2 Propriétés chimiques Les propriétés chimiques des oses découlent principalement de leurs groupements fonctionnels : 1. **Propriétés dues à la fonction carbonyle ou au groupement hémiacétalique:** Ces fonctions sont responsables de la réactivité des oses, notamment leur capacité à s'oxyder, se réduire et à former des condensations [4](#page=4). 2. **Propriétés dues aux fonctions alcools:** Les multiples groupements -OH confèrent aux oses leur caractère hydrophile et participent à diverses réactions de substitution ou d'estérification [4](#page=4). 3. **Réactions dues à la fonction carbonyle (groupement réducteur) :** * **Oxydation :** * **Oxydation enzymatique:** L'oxydation enzymatique, comme celle du glucose par la glucose oxydase (GOD), est une réaction biochimique importante, utilisée par exemple dans les tests de glycémie. L'enzyme utilise le dioxygène ($O_2$) pour oxyder le glucose en acide gluconique, produisant du peroxyde d'hydrogène ($H_2O_2$) [4](#page=4). $$ \text{Glucose} + O_2 \xrightarrow{\text{glucose oxydase}} \text{Acide gluconique} + H_2O_2 $$ Dans cette réaction, le groupe aldéhyde du glucose est oxydé en acide carboxylique, et l'oxygène est réduit en peroxyde d'hydrogène [4](#page=4). * **Oxydation chimique:** L'oxydation chimique douce d'un aldose transforme le groupe aldéhyde (-CHO) en groupe acide carboxylique (-COOH), sans altérer les autres fonctions hydroxyles [4](#page=4). $$ \text{Aldose} \xrightarrow{\text{oxydant doux}} \text{Acide aldonique} $$ Par exemple, le D-glucose est oxydé en acide D-gluconique [4](#page=4). * **Réduction:** Les aldoses et cétoses peuvent être réduits en alcools correspondants (polyols ou alditiols) par des agents réducteurs [4](#page=4). * **Condensation:** Les oses peuvent réagir avec des amines pour former des bases de Schiff ou des osazones, réactions utiles pour l'identification et la caractérisation des sucres [4](#page=4). --- # Réactions chimiques des oses Les oses présentent des propriétés chimiques variées, principalement attribuées à leurs fonctions carbonyle (aldéhyde ou cétone) et hydroxyle, permettant des réactions d'oxydation, de réduction et de condensation [4](#page=4). ### 2.1 Réactions dues à la fonction carbonyle Ces réactions impliquent soit l'oxydation, soit la réduction du groupement aldéhyde ou cétone, soit des réactions de condensation. #### 2.1.1 Oxydation des oses L'oxydation des oses peut être réalisée de manière enzymatique ou chimique, selon la force de l'agent oxydant. ##### 2.1.1.1 Oxydation enzymatique L'oxydation enzymatique, comme celle catalysée par la glucose oxydase (GOD), utilise l'oxygène moléculaire pour oxyder spécifiquement le D-glucose en acide gluconique, produisant du peroxyde d'hydrogène comme sous-produit [4](#page=4). $$ \text{Glucose} + \text{O}_2 \xrightarrow{[\text{glucose oxydase}]} \text{Acide gluconique} + \text{H}_2\text{O}_2 $$ [4](#page=4). ##### 2.1.1.2 Oxydation chimique douce L'oxydation chimique douce d'un aldose transforme le groupement aldéhyde (–CHO) en fonction acide carboxylique (–COOH) au niveau du carbone 1 (C1), sans altérer les autres fonctions hydroxyle. Le produit est un acide aldonique [4](#page=4). * **Réaction générale :** Aldose $\rightarrow$ Acide aldonique * **Exemple:** Le D-glucose est oxydé en acide D-gluconique [4](#page=4). > **Tip:** Cette réaction est spécifique au groupement aldéhyde. Des réactifs comme le brome en milieu aqueux ($\text{Br}_2/\text{H}_2\text{O}$) sont couramment utilisés pour cette oxydation douce [5](#page=5). ##### 2.1.1.3 Oxydation chimique forte L'oxydation forte, généralement réalisée avec des agents oxydants puissants comme l'acide nitrique ($\text{HNO}_3$) concentré et chauffé, oxyde à la fois le groupement aldéhyde (C1) en acide carboxylique et le groupement alcool primaire (C6) en acide carboxylique. Le produit obtenu est un acide aldarique [5](#page=5). * **Réaction générale (aldose) :** $$ \text{HOCH}_2\text{–(CHOH)}_n\text{–CHO} \xrightarrow{\text{HNO}_3, \text{chaleur}} \text{HOOC–(CHOH)}_n\text{–COOH} $$ [5](#page=5). * **Exemple:** Le D-glucose oxydé par $\text{HNO}_3$ donne l'acide D-glucarique (ou acide saccharique) [5](#page=5). > **Tip:** L'oxydation forte est une méthode utile pour différencier les aldoses des autres sucres et pour leur identification chimique. Chez les cétoses, comme le D-fructose, l'oxydation forte par $\text{HNO}_3$ entraîne une coupure de la chaîne carbonée au niveau de la fonction cétone, conduisant à la formation de plusieurs acides plus courts (ex: acide glycolique, acide tartarique) [6](#page=6). ##### 2.1.1.4 Oxydation par les sels de métaux lourds (réduction douce) Les solutions de Fehling et de Tollens utilisent des ions métalliques (comme $\text{Cu}^{2+}$ et $\text{Ag}^{+}$) capables d'oxyder les aldoses en milieu basique et chaud. L'ose est oxydé, tandis que l'ion métallique est réduit. Les aldoses, possédant une fonction aldéhyde ou une forme linéaire qui peut se régénérer, sont considérés comme des agents réducteurs. Les cétoses, comme le fructose, ne possèdent pas de fonction aldéhyde. Cependant, en milieu basique, ils peuvent s'isomériser en aldoses et donc également réagir comme agents réducteurs [6](#page=6). * **Principe général :** Ose (réducteur) + Sel métallique (oxydant) $\rightarrow$ Acide aldonique + Métal réduit #### 2.1.2 Réduction des oses La réduction des oses transforme la fonction carbonyle (aldéhyde ou cétone) en une fonction alcool, produisant des polyols (ou alditols). Les agents réducteurs couramment utilisés sont les hydrures métalliques comme le borohydrure de sodium ($\text{NaBH}_4$) [7](#page=7). * **Réduction d'un aldose:** Le groupement aldéhyde (–CHO) est réduit en alcool primaire (–$\text{CH}_2\text{OH}$) [7](#page=7). $$ \text{R–CHO} \xrightarrow{\text{NaBH}_4} \text{R–CH}_2\text{OH} $$ [7](#page=7). * **Réduction d'un cétose:** Le groupement cétone (–CO–) est réduit en alcool secondaire (–CHOH–) [7](#page=7). $$ \text{R}_1\text{–CO–R}_2 \xrightarrow{\text{NaBH}_4} \text{R}_1\text{–CHOH–R}_2 $$ [7](#page=7). #### 2.1.3 Condensation des oses Les réactions de condensation impliquent la formation d'une liaison covalente entre une fonction hydroxyle (–OH) d'un ose et un autre groupement fonctionnel, avec élimination d'une molécule d'eau [8](#page=8). ##### 2.1.3.1 Formation de liaisons glycosidiques (Holosides) Lorsqu'un ose condense avec un autre ose, une liaison O-glycosidique se forme entre le carbone anomérique d'un ose et un groupement hydroxyle d'un autre, créant ainsi des disaccharides, oligosaccharides ou polysaccharides [8](#page=8). * **Exemple:** La condensation de deux molécules de glucose forme du maltose via une liaison $\alpha$-1,4-glycosidique [8](#page=8). $$ \text{Glucose} + \text{Glucose} \rightarrow \text{Maltose} + \text{H}_2\text{O} $$ [8](#page=8). ##### 2.1.3.2 Formation d'hétérosides Si le partenaire de condensation n'est pas un sucre, on obtient des hétérosides. * **O-hétérosides:** Formation d'une liaison O-glycosidique avec un alcool (R–OH) ou un phénol [8](#page=8). $$ \text{Sucre} + \text{R–OH} \rightarrow \text{O-hétéroside} + \text{H}_2\text{O} $$ [8](#page=8). * **N-hétérosides:** Condensation avec une fonction amine (–$\text{NH}_2$) pour former une liaison N-glycosidique. Ces composés sont cruciaux en biochimie, notamment dans l'ADN et l'ARN (sucre + base azotée) [8](#page=8). $$ \text{Sucre} + \text{Base azotée–NH}_2 \rightarrow \text{N-glycoside} + \text{H}_2\text{O} $$ [8](#page=8). ### 2.2 Réactions dues aux fonctions alcools Les fonctions alcools présentes sur les oses peuvent subir des réactions telles que l'estérification et la déshydratation. #### 2.2.1 Estérification des oses L'estérification des oses consiste à faire réagir une fonction hydroxyle (–OH) de l'ose avec un acide (par exemple, acide phosphorique, acide sulfurique, acides carboxyliques) pour former un ester, avec élimination d'eau. Cette réaction est fondamentale dans le métabolisme énergétique [9](#page=9). * **Réaction générale :** $$ \text{R–OH} + \text{H–X} \rightarrow \text{R–O–X} + \text{H}_2\text{O} $$ [9](#page=9). * **Exemple:** La formation du glucose 6-phosphate, première étape de la glycolyse, par estérification du –OH en C6 du glucose avec l'acide phosphorique [9](#page=9). $$ \text{Glucose} + \text{H}_3\text{PO}_4 \rightarrow \text{Glucose 6-phosphate} + \text{H}_2\text{O} $$ [9](#page=9). #### 2.2.2 Déshydratation des oses en milieu acide En milieu acide fort et sous l'action de la chaleur, les oses subissent une déshydratation, c'est-à-dire une perte de molécules d'eau. Cette réaction conduit à la cyclisation et à la formation de produits aromatiques comme le furfural (à partir de pentoses) ou l'hydroxyméthylfurfural (HMF) (à partir d'hexoses) [10](#page=10). * **Exemple (Pentose):** Le ribose (C5) déshydraté donne du furfural [10](#page=10). $$ \text{Ribose} \xrightarrow{\text{H}^+, \text{chaleur}} \text{Furfural} + 3\text{H}_2\text{O} $$ [10](#page=10). * **Exemple (Hexose):** Le glucose (C6) déshydraté donne de l'hydroxyméthylfurfural (HMF) [10](#page=10). $$ \text{Glucose} \xrightarrow{\text{H}^+, \text{chaleur}} \text{Hydroxyméthylfurfural} + 3\text{H}_2\text{O} $$ [10](#page=10). --- # Structure et classification des lipides Cette section explore la définition, les propriétés, la classification et les rôles des lipides, en se concentrant sur les acides gras, les glycérides, les cérides, les stérides et les lipides complexes [17](#page=17). ### 3.1 Définition et propriétés générales des lipides Les lipides sont des composés organiques principalement constitués de carbone (C), d'hydrogène (H) et d'oxygène (O). Leur caractéristique essentielle est leur insolubilité dans l'eau, mais leur solubilité dans les solvants organiques non polaires tels que le chloroforme, l'éther ou le benzène. Cette propriété découle de leur caractère hydrophobe, signifiant qu'ils n'interagissent pas significativement avec les molécules d'eau, qui sont polaires. La majorité des lipides sont formés de deux parties: des acides gras (longues chaînes carbonées terminées par un groupe acide -COOH) et un alcool, souvent le glycérol. La liaison entre un acide gras et un alcool forme un ester, base chimique de nombreux lipides [17](#page=17). Certains composés non constitués d'acides gras sont néanmoins classés parmi les lipides en raison de leur caractère hydrophobe, comme les stéroïdes (cholestérol, hormones stéroïdes) et les vitamines liposolubles (A, D, E, K) [17](#page=17). Les rôles principaux des lipides incluent l'isolement et la protection des organes, par le biais du tissu adipeux qui agit comme une barrière isolante thermique et un amortisseur mécanique pour les organes vitaux [17](#page=17). ### 3.2 Classification des lipides Les lipides sont classés en deux grandes catégories: les lipides simples et les lipides complexes [19](#page=19). #### 3.2.1 Lipides simples (ou homolipides) Ces lipides sont formés uniquement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène, résultant généralement de l'union d'acides gras et d'un alcool. Ils sont des esters d'acides gras [19](#page=19) [29](#page=29). ##### 3.2.1.1 Glycérides L'alcool est le glycérol, un triol. Ils peuvent être mono-, di- ou triacylglycérols selon le nombre d'acides gras liés. Ils constituent les graisses et huiles, et leur rôle principal est la réserve d'énergie [19](#page=19) [31](#page=31). * **Monoglycérides et Diglycérides**: Intermédiaires digestifs et métaboliques, ils sont amphipathiques [30](#page=30). * **Triglycérides**: Formés de glycérol lié à trois acides gras, ils sont très hydrophobes et servent de réserve d'énergie principale, d'isolation thermique et de protection mécanique. En cas de besoin énergétique, ils sont hydrolysés en acides gras et glycérol. Ils sont stockés dans les adipocytes [30](#page=30) [31](#page=31). ##### 3.2.1.2 Cérides L'alcool est un alcool à longue chaîne (souvent 16 à 30 carbones). Ils forment les cires, comme celles présentes sur la peau, les feuilles ou les plumes. Leur rôle principal est la protection et l'imperméabilisation. Les cérides sont des esters d'acides gras et d'alcools gras, solides à température ambiante et très insolubles dans l'eau en raison de leurs longues chaînes carbonées non polaires [19](#page=19) [37](#page=37). ##### 3.2.1.3 Stérides L'alcool est un stérol, le plus souvent le cholestérol. Ces composés forment des esters de cholestérol. Leur rôle est la réserve et le transport du cholestérol dans l'organisme. Ils sont formés par la réaction entre un stérol (comme le cholestérol) et un acide gras [19](#page=19) [32](#page=32). #### 3.2.2 Lipides complexes Ces lipides contiennent, en plus de C, H et O, des éléments comme le phosphore (P) ou l'azote (N). Ils sont souvent des constituants des membranes cellulaires [19](#page=19) [38](#page=38). ##### 3.2.2.1 Glycérophospholipides Ils contiennent un glycérol, deux acides gras, un groupe phosphate, qui peut être lié à un composé azoté. Leur rôle principal est la structure des membranes cellulaires. Leur structure de base est l'acide phosphatidique, formé de glycérol, deux acides gras et un groupe phosphate. Fixé sur le phosphate, un alcool (choline, éthanolamine, sérine, inositol, glycérol) forme un glycérophospholipide. Ils sont amphiphiles, avec une tête polaire hydrophile et deux queues apolaires hydrophobes, ce qui leur permet de former la bicouche lipidique des membranes cellulaires [19](#page=19) [38](#page=38) [40](#page=40) [43](#page=43) [44](#page=44). ##### 3.2.2.2 Sphingolipides Ils sont constitués d'une base appelée sphingosine, d'un acide gras, et parfois d'un groupement phosphate. Ils sont présents surtout dans le système nerveux, notamment dans la gaine de myéline. Contrairement aux glycérophospholipides, ils ne contiennent pas de glycérol, leur squelette étant la sphingosine, un amino-dialcool à 18 carbones avec une double liaison trans. La fonction amine de la sphingosine se lie à un acide gras via une liaison amide, formant un céramide [19](#page=19) [44](#page=44) [45](#page=45). * **Sphingophospholipides (ou sphingomyélines)**: Liés par une liaison ester phosphorique au groupe -OH du C1 de la sphingosine, auquel est fixé un phosphate et un alcool (ex: choline). Ils sont présents dans les membranes plasmiques, particulièrement abondants dans les gaines de myéline [46](#page=46). * **Sphingoglycolipides**: Le céramide est lié à un ou plusieurs sucres au niveau du carbone 1, sans phosphate. Ils comprennent les cérébrosides (un ose) et les gangliosides (plusieurs oses, dont un acide sialique). Ils jouent un rôle dans la reconnaissance cellulaire et sont abondants dans les neurones [47](#page=47). ##### 3.2.2.3 Glycolipides Formés d'un lipide et d'un glucide (sucre). Situés à la surface des membranes cellulaires, leur rôle principal est la reconnaissance et la communication entre les cellules [19](#page=19). #### 3.2.3 Caractère physico-chimique Les lipides peuvent être hydrophobes (totalement insolubles dans l'eau) ou amphiphiles (ayant une partie hydrophile et une partie hydrophobe) [19](#page=19). ### 3.3 Acides gras Les acides gras sont des acides monocarboxyliques constitués d'une fonction acide carboxylique (-COOH) polaire et hydrophile, et d'un radical R qui est une longue chaîne hydrocarbonée apolaire et hydrophobe. Cette double nature (amphiphile) leur permet de former des micelles ou des membranes. Ils sont généralement linéaires, possèdent un nombre pair de carbones (entre 14 et 24 dans la nature), et peuvent être saturés (sans double liaison) ou insaturés (une ou plusieurs doubles liaisons). Dans l'eau, le groupe carboxyle peut s'ioniser en carboxylate (-COO⁻), augmentant leur caractère hydrophile [20](#page=20). #### 3.3.1 Acides gras saturés Leur chaîne carbonée est entièrement saturée en hydrogène, sans double liaison. Leur formule générale est $C_nH_{2n+2}$. Des exemples représentatifs incluent l'acide palmitique (C16:0) et l'acide stéarique (C18:0). La numérotation commence à partir du carbone du groupement carboxyle [21](#page=21). #### 3.3.2 Acides gras insaturés Ils possèdent au moins une double liaison entre les carbones de leur chaîne. Leur formule générale est $C_nH_{2n-2x}$ où x est le nombre de doubles liaisons. La première double liaison se situe généralement entre C9 et C10 [22](#page=22). * **Acides gras mono-insaturés (AGMI)**: Possèdent une seule double liaison, souvent en position C9–C10, comme l'acide oléique (C18:1Δ9). Ils sont liquides à température ambiante [23](#page=23) [27](#page=27). * **Acides gras poly-insaturés (AGPI)**: Possèdent plusieurs doubles liaisons séparées par des groupements méthylènes. Des exemples essentiels sont l'acide linoléique (C18:2Δ9,12) et l'acide α-linolénique (C18:3Δ9,12,15). Ils jouent un rôle important dans la structure membranaire et les processus inflammatoires [23](#page=23). La notation $\Delta$ (Delta) indique la position des doubles liaisons en partant du groupe carboxyle, tandis que la notation $\omega$ (Oméga) les indique en partant du groupe méthyle terminal [23](#page=23). #### 3.3.3 Configurations des doubles liaisons La double liaison C=C confère une rigidité à la chaîne. * **Configuration Cis**: Les deux hydrogènes sont du même côté de la double liaison, créant un pli dans la chaîne qui empêche un empaquetage serré, rendant l'acide gras liquide [24](#page=24). * **Configuration Trans**: Les deux hydrogènes sont de part et d'autre de la double liaison, rendant la chaîne plus linéaire, similaire aux acides gras saturés, et favorisant un état solide [24](#page=24). #### 3.3.4 Propriétés physico-chimiques des acides gras Les propriétés physiques dépendent de la longueur de la chaîne carbonée et du degré d'insaturation [26](#page=26). * **Solubilité dans l'eau**: Diminue avec l'augmentation de la longueur de la chaîne carbonée hydrophobe. Les doubles liaisons augmentent légèrement la solubilité en empêchant un empaquetage compact. Les chaînes courtes (<10 carbones) sont solubles, les chaînes longues (>10 carbones) sont pratiquement insolubles [26](#page=26). * **Masse volumique**: Les acides gras ont une masse volumique inférieure à celle de l'eau (environ 0,8 à 0,95 g/cm³) [26](#page=26). * **Point de fusion**: Augmente avec la longueur de la chaîne carbonée et le degré de saturation. Les graisses solides contiennent des acides gras longs et saturés, tandis que les huiles liquides contiennent des acides gras courts ou insaturés [27](#page=27). Les propriétés chimiques sont dues à la fonction acide (-COOH) et aux doubles liaisons [27](#page=27). * **Formation de sels alcalins (savons)**: La réaction d'un acide gras avec une base forte (NaOH, KOH) forme un sel de savon et de l'eau. La partie carboxylate est hydrophile, tandis que la chaîne hydrocarbonée est hydrophobe, conférant aux savons des propriétés détergentes [27](#page=27). ### 3.4 Stérides et stéroïdes Les stérides sont des esters formés par la réaction entre un stérol, comme le cholestérol, et un acide gras. Ils appartiennent à la famille des stéroïdes, caractérisée par le noyau stérane (cyclopentanopérhydrophenanthrène), une structure rigide composée de quatre cycles accolés [32](#page=32) [33](#page=33). Le cholestérol (C₂₇H₄₆) est un alcool stérol, un constituant majeur des membranes cellulaires stabilisant leur fluidité et leur perméabilité. Il est aussi un précurseur de divers composés [33](#page=33). #### 3.4.1 Dérivés du cholestérol * **Acides biliaires**: Synthétisés dans le foie, ils émulsifient les graisses dans l'intestin pour faciliter leur digestion [34](#page=34). * **Vitamine D**: Synthétisée dans la peau à partir du 7-déhydrocholestérol sous l'effet des rayons UV, elle est essentielle à la minéralisation osseuse en favorisant l'absorption du calcium et du phosphore [34](#page=34). * **Hormones stéroïdiennes**: Ce sont des hormones fabriquées à partir du cholestérol et ayant une structure stéroïde. Elles sont produites par différentes glandes et incluent les glucocorticoïdes (ex: cortisol), les minéralocorticoïdes (ex: aldostérone), les androgènes (ex: testostérone), les œstrogènes (ex: estradiol) et les progestatifs (ex: progestérone). Le cortisol, par exemple, régule le métabolisme du glucose et possède des propriétés anti-inflammatoires et immunomodulatrices [35](#page=35). ### 3.5 Digestion et hydrolyse des lipides Les triglycérides alimentaires sont trop gros et hydrophobes pour être absorbés directement; ils doivent être hydrolysés en monoglycérides et acides gras par des lipases, notamment la lipase pancréatique dans l'intestin grêle [32](#page=32). Au sein des cellules, les triglycérides stockés dans les adipocytes sont hydrolysés en trois acides gras et un glycérol par l'action séquentielle d'enzymes telles que l'ATGL, la HSL et la MGL [32](#page=32). ### 3.6 Cérides Les cérides, ou cires, résultent de l'estérification d'un acide gras avec un alcool gras. Ils sont solides à température ambiante et très insolubles dans l'eau [37](#page=37). ### 3.7 Lipides complexes Ils sont définis comme des lipides contenant des acides gras et d'autres groupes chimiques (phosphate, sucre, etc.). Ils constituent la majeure partie des membranes biologiques [38](#page=38). #### 3.7.1 Glycérophospholipides Ce sont les lipides complexes les plus importants chez l'homme. Ils sont amphiphiles, avec une tête polaire hydrophile (phosphate + alcool) et deux queues apolaires hydrophobes (chaînes d'acides gras). Ils forment la bicouche lipidique des membranes cellulaires. La nature de la tête polaire détermine leurs rôles spécifiques, tels que dans la signalisation cellulaire (phosphatidylinositol) ou la composition des membranes mitochondriales (cardiolipine) [38](#page=38) [40](#page=40) [43](#page=43) [44](#page=44). #### 3.7.2 Sphingolipides Ces lipides complexes ne contiennent pas de glycérol mais utilisent la sphingosine comme squelette. La sphingosine se lie à un acide gras via une liaison amide pour former un céramide [44](#page=44) [45](#page=45). * **Sphingophospholipides (sphingomyélines)**: Formés d'un céramide, d'un phosphate et d'un alcool comme la choline. Essentiels dans les membranes des cellules nerveuses et les gaines de myéline [46](#page=46). * **Sphingoglycolipides**: Formés d'un céramide lié à un ou plusieurs sucres. Ils incluent les cérébrosides (un ose) et les gangliosides (plusieurs oses, dont acide sialique). Ils sont cruciaux pour la reconnaissance cellulaire et abondent dans le cerveau [47](#page=47). --- # Acides aminés : structure, classification et réactions Voici le résumé du chapitre sur les acides aminés : structure, classification et réactions. ## 4. Acides aminés : structure, classification et réactions Les acides aminés sont les monomères constitutifs des protéines, possédant une structure de base commune caractérisée par un carbone alpha, une fonction amine, une fonction carboxylique et une chaîne latérale R variable, et se distinguent par leur classification selon la nature de cette chaîne latérale et les réactions qu'ils peuvent subir [49](#page=49). ### 4.1 Structure générale d'un acide aminé Chaque acide aminé possède une structure commune composée d'un carbone central (carbone alpha, Cα) lié à quatre groupes différents: une fonction amine (–NH₂), une fonction acide carboxylique (–COOH), un atome d'hydrogène (H), et une chaîne latérale variable (R). La fonction amine est basique et peut capter un proton, tandis que la fonction carboxylique est acide et peut céder un proton. Le carbone alpha est généralement chiral, sauf dans le cas de la glycine où R=H [49](#page=49). ### 4.2 Classification des acides aminés Les acides aminés sont classés en fonction de la nature chimique de leur chaîne latérale (R). Il existe 20 acides aminés standards ou protéinogènes utilisés dans la synthèse des protéines humaines. Ils se répartissent en deux catégories principales: essentiels (non synthétisables par l'organisme et devant être apportés par l'alimentation) et non essentiels (synthétisables par l'organisme) [49](#page=49) [50](#page=50). #### 4.2.1 Classification selon la chaîne latérale R ##### 4.2.1.1 Acides aminés aliphatiques Ce groupe se caractérise par des chaînes latérales composées uniquement d'atomes de carbone et d'hydrogène, formant des chaînes linéaires ou ramifiées. Ces chaînes sont généralement hydrophobes [51](#page=51). * **Chaînes linéaires aliphatiques :** * **Glycine (Gly, G):** La plus petite des acides aminés, avec R = H. Son carbone alpha n'est pas chiral, ce qui lui confère une grande flexibilité et lui permet de se trouver dans les "coudes" des protéines [51](#page=51). * **Alanine (Ala, A):** Avec R = CH₃, elle est similaire à la glycine mais avec un groupe méthyle. Elle est petite et hydrophobe [51](#page=51). * **Acides aminés aliphatiques ramifiés :** Ces acides aminés ont une chaîne carbonée R qui se ramifie, les rendant plus volumineux et très hydrophobes. * **Valine (Val, V):** R = –CH(CH₃)₂ [52](#page=52). * **Leucine (Leu, L):** R = –CH₂–CH(CH₃)₂ [52](#page=52). * **Isoleucine (Ile, I):** R = –CH(CH₃)–CH₂–CH₃, isomère de la leucine [52](#page=52). ##### 4.2.1.2 Acides aminés hydroxylés La chaîne latérale R contient un groupe hydroxyle (–OH), ce qui les rend polaires et hydrophiles [53](#page=53). * **Sérine (Ser, S):** R = –CH₂–OH. Le groupe –OH est primaire et peut former des liaisons hydrogène. Il est également un site de phosphorylation, un mécanisme important de régulation de l'activité enzymatique. La sérine joue un rôle dans la réponse aux dommages de l'ADN, notamment en étant un site de phosphorylation par des kinases comme ATM [53](#page=53) [54](#page=54). * **Thréonine (Thr, T):** Possède également un groupe hydroxyle [53](#page=53). ##### 4.2.1.3 Acides aminés soufrés Ces acides aminés contiennent un atome de soufre (S) dans leur chaîne latérale [55](#page=55). * **Cystéine (Cys, C):** R = –CH₂–SH. Le groupe thiol (–SH) est très réactif. Deux cystéines peuvent s'oxyder pour former un pont disulfure (S–S), créant la cystine. Ces ponts disulfures stabilisent la structure tridimensionnelle des protéines [55](#page=55). * **Méthionine (Met, M):** Contient un groupe thioéther (–S–CH₃). Elle est le premier acide aminé de toutes les protéines synthétisées et peut être transformée en S-adénosylméthionine (SAM), un donneur de groupe méthyle essentiel pour la méthylation de l'ADN et d'autres molécules [56](#page=56). ##### 4.2.1.4 Acides aminés acides et amides Ce groupe comprend des acides aminés avec un groupement carboxyle (–COOH) ou un dérivé amide (–C=O NH₂) dans leur chaîne latérale [57](#page=57). * **Acide aspartique (Asp, D):** R = –CH₂–COOH. Possède deux groupes carboxyles, ce qui en fait un acide aminé acide. Il joue un rôle dans la synthèse de l'urée et est impliqué dans les réactions de transamination (#page=57, 59) [57](#page=57) [59](#page=59). * **Acide glutamique (Glu, E) :** Similaire à l'acide aspartique, avec une chaîne latérale plus longue. * **Asparagine (Asn, N):** L'amide dérivé de l'acide aspartique [60](#page=60). * **Glutamine (Gln, Q):** L'amide dérivé de l'acide glutamique. Ces amides servent à stocker et transporter l'azote sous une forme non toxique (ammoniac) [60](#page=60). ##### 4.2.1.5 Acides aminés dibasiques Ces acides aminés possèdent deux fonctions basiques dans leur structure: la fonction amine alpha et une seconde fonction amine ou un groupement basique sur la chaîne latérale R [61](#page=61). * **Lysine (Lys, K):** R contient un groupe ε-amino (–NH₂). Elle participe aux protéines structurales comme le collagène et peut subir une hydroxylation post-traductionnelle pour former la 5-hydroxylysine, importante pour la stabilité du collagène (#page=61, 62) [61](#page=61) [62](#page=62). * **Arginine (Arg, R):** R contient un groupement guanidinium très basique. Elle est impliquée dans le cycle de l'urée et est un précurseur de l'oxyde nitrique (NO), un important messager cellulaire [63](#page=63). * **Histidine (His, H):** R contient un groupement imidazole, qui lui confère des propriétés tampon et lui permet de jouer un rôle dans les sites actifs des enzymes. L'histidine est indispensable pendant la croissance [62](#page=62). ##### 4.2.1.6 Acides aminés aromatiques Leur chaîne latérale R contient un cycle benzénique, ce qui les rend chimiquement stables, capables d'absorber les UV, et souvent hydrophobes [64](#page=64). * **Phénylalanine (Phe, F):** Contient un groupement phényle. C'est un acide aminé essentiel. Elle peut être hydroxylée pour former la tyrosine [64](#page=64). * **Tyrosine (Tyr, Y):** Identique à la phénylalanine mais avec un groupe hydroxyle sur le cycle benzénique. Elle est un précurseur de nombreuses molécules importantes comme les hormones thyroïdiennes, les catécholamines (dopamine, adrénaline) et la mélanine. Elle est semi-essentielle (#page=50, 64) [50](#page=50) [64](#page=64) [65](#page=65). * **Tryptophane (Trp, W):** Son groupement R est l'indole (double cycle aromatique). C'est un acide aminé essentiel [65](#page=65). ##### 4.2.1.7 Acides imino Ce groupe ne contient qu'un seul acide aminé particulier, la proline, dont la structure dévie de la norme [66](#page=66). * **Proline (Pro, P):** Son groupe amine primaire est intégré dans la chaîne latérale R, formant un cycle pyrrolidine. Cela rend le groupe amine secondaire et confère une rigidité structurelle à la proline, particulièrement importante pour la structure du collagène. La proline peut subir une hydroxylation post-traductionnelle, également essentielle pour le collagène [66](#page=66). ### 4.3 Propriétés physico-chimiques des acides aminés Les propriétés physico-chimiques des acides aminés sont déterminées par leur chaîne latérale R et influencent leur comportement en solution [67](#page=67). #### 4.3.1 Polarité La polarité d'une molécule dépend de la répartition des charges électriques. Les acides aminés peuvent être : 1. **Non polaires (hydrophobes):** Chaîne latérale sans charge ni polarité significative, insolubles dans l'eau (#page=67, 68) [67](#page=67) [68](#page=68). 2. **Polaires non ionisables (hydrophiles):** Possèdent des groupements polaires (–OH, –SH, –C=O NH₂) mais pas de charge électrique nette. Ils sont solubles et peuvent former des liaisons hydrogène (#page=67, 69) [67](#page=67) [69](#page=69). 3. **Polaires ionisables:** Leur chaîne latérale porte une charge électrique positive ou négative selon le pH. Ils sont très solubles (#page=67, 70) [67](#page=67) [70](#page=70). #### 4.3.2 Chiralité La plupart des acides aminés sont chiraux, possédant un carbone alpha asymétrique, à l'exception de la glycine. Les énantiomères sont les formes L et D, qui sont des images miroirs non superposables. Seules les formes L sont utilisées dans les protéines humaines [71](#page=71). * **Pouvoir rotatoire:** La capacité d'une substance à faire tourner le plan de la lumière polarisée. La notation D/L concerne la configuration spatiale, tandis que +/- concerne le sens de rotation [72](#page=72). * **Différences biologiques:** Bien que les formes L et D aient les mêmes propriétés chimiques dans des milieux ordinaires, elles ont des propriétés biologiques distinctes car les enzymes et récepteurs biologiques sont chiraux (#page=72, 73) [72](#page=72) [73](#page=73). #### 4.3.3 Absorption UV Les acides aminés aromatiques (Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane) absorbent la lumière UV entre 260 et 280 nm, permettant leur dosage par spectrophotométrie (#page=72, 73) [72](#page=72) [73](#page=73). #### 4.3.4 Comportement ionique Les acides aminés sont amphotères, capables d'agir comme acides et bases grâce à leurs groupes carboxyle et amine [74](#page=74). * **Amphotérie:** En milieu acide, l'acide aminé est cationique (chargé positivement). En milieu neutre, il forme un zwitterion, une molécule globalement neutre portant des charges positives et négatives. En milieu basique, il est anionique (chargé négativement) [74](#page=74). * **pK et pHi:** Chaque groupement ionisable a un pK, le pH auquel 50% du groupement est ionisé. Le pHi (potentiel isoélectrique) est le pH auquel la charge nette de l'acide aminé est nulle, et la forme zwitterionique est majoritaire [75](#page=75). * **Électrophorèse:** Cette propriété de charge permet de séparer les acides aminés par électrophorèse en fonction de leur pHi et du pH du milieu [75](#page=75). ### 4.4 Réactions des acides aminés Les acides aminés peuvent subir diverses réactions chimiques qui sont fondamentales pour la biochimie [76](#page=76). #### 4.4.1 Décarboxylation Perte d'un groupe carboxyle (–COOH) sous forme de CO₂, catalysée par des enzymes appelées décarboxylases. Par exemple, l'histidine est décarboxylée en histamine, un médiateur important dans les réactions allergiques et l'inflammation [76](#page=76). #### 4.4.2 Amidation Formation d'un amide par remplacement d'un groupe –OH par un groupe –NH₂, ce qui est la base de la formation des liaisons peptidiques entre acides aminés [76](#page=76). #### 4.4.3 Estérification Réaction entre un acide carboxylique et un alcool en présence d'un acide fort, formant un ester et de l'eau. Les esters sont parfois utilisés pour protéger les groupes COOH pendant des synthèses complexes [77](#page=77). #### 4.4.4 Désamination oxydative Perte du groupe amine (–NH₂) sous forme d'ammoniac (NH₃), catalysée par des enzymes déshydrogénases. Cette réaction transforme un acide aminé en acide α-cétonique, qui peut ensuite être dégradé pour produire de l'énergie, contribuer au bilan azoté, ou servir de précurseur biosynthétique (#page=77, 78) [77](#page=77) [78](#page=78). #### 4.4.5 Transamination Transfert d'un groupe amine d'un acide aminé à un acide α-cétonique, catalysé par des transaminases avec la pyridoxal phosphate (PLP) comme coenzyme. Ces réactions permettent de former de nouveaux acides aminés ou de dégrader les acides aminés existants sans perte d'azote [78](#page=78). --- # Peptides et protéines : structure, nomenclature et analyse Voici un résumé complet sur les peptides et protéines, leur structure, nomenclature et analyse, destiné à préparer un examen. ## 5. Peptides et protéines : structure, nomenclature et analyse Cette section détaille la composition, la formation, la nomenclature, les méthodes d'analyse et les différentes structures des peptides et des protéines. ### 5.1 Les peptides Un peptide est une petite molécule composée de plusieurs acides aminés reliés séquentiellement par des liaisons peptidiques [96](#page=96). #### 5.1.1 Formation de la liaison peptidique La liaison peptidique se forme par la réaction de condensation entre le groupement carboxyle (–COOH) d'un acide aminé et le groupement amine (–NH₂) d'un autre acide aminé, avec élimination d'une molécule d'eau [96](#page=96). * **Réaction:** Acide aminé₁ (–COOH) + Acide aminé₂ (–NH₂) → Liaison peptidique (–CO–NH–) + H₂O [96](#page=96). * **Nature de la liaison:** Il s'agit d'une liaison covalente forte, plane et rigide en raison d'un phénomène de résonance entre le groupe carbonyle (C=O) et l'azote (N) [96](#page=96). #### 5.1.2 Directionnalité et nomenclature Les peptides possèdent une directionnalité : * **Extrémité N-terminale:** Possède un groupe amine libre (–NH₂) [96](#page=96). * **Extrémité C-terminale:** Possède un groupe carboxyle libre (–COOH) [96](#page=96). * La séquence d'un peptide est lue de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale [96](#page=96). #### 5.1.3 Nomenclature des peptides * Les acides aminés incorporés dans une chaîne peptidique, sauf le dernier, voient leur suffixe "-ine" ou "-ate" remplacé par "-yl" [99](#page=99). * Le nom d'un peptide se construit en terminant par le nom du dernier acide aminé non modifié [99](#page=99). * Exemple: Alanine + Glycine + Tyrosine → Alanyl–Glycyl–Tyrosine [99](#page=99). #### 5.1.4 Classification des peptides La classification se fait selon le nombre d'acides aminés : * Dipeptide: 2 acides aminés [97](#page=97) [99](#page=99). * Tripeptide: 3 acides aminés [97](#page=97). * Tétrapeptide: 4 acides aminés [97](#page=97). * Oligopeptide: Moins de 10 acides aminés (< 10 AA) [97](#page=97). * Polypeptide: Entre 10 et 100 acides aminés (10-100 AA) [97](#page=97) [99](#page=99). * Protéine: Plus de 100 acides aminés (> 100 AA) [97](#page=97). #### 5.1.5 Rôles des peptides Certains peptides ont des fonctions biologiques importantes : * Hormones (ex: insuline, vasopressine, LH, FSH) [99](#page=99). * Antibiotiques [99](#page=99). * Neurotransmetteurs [99](#page=99). * Blocs de construction pour des structures plus complexes [99](#page=99). ### 5.2 Analyse des peptides L'analyse d'un peptide vise à déterminer sa composition et sa séquence. #### 5.2.1 Détermination de la composition en acides aminés Le principe est de casser le peptide pour libérer les acides aminés, puis de les identifier et de les quantifier [100](#page=100). * **Méthode : Hydrolyse acide** * Utilise de l'acide chlorhydrique (HCl) concentré (6 mol/L) à haute température (110 °C) pendant plusieurs heures (24-48 h) [100](#page=100). * Casse les liaisons peptidiques, mais peut détruire certains acides aminés comme le tryptophane (Trp) [100](#page=100). * Peut également casser les ponts disulfure (S–S) si le peptide n'est pas préalablement traité [100](#page=100). * **Traitement des ponts disulfure :** * **Oxydation:** Avec de l'acide performique (HCOOOH), transforme les ponts S–S en groupes acides (–SO₃H) [100](#page=100). * **Réduction:** Avec du β-mercaptoéthanol ou du dithiothréitol (DTT), réduit les ponts S–S en groupes thiols (–SH) [100](#page=100). * **Hydrolyse alcaline :** * Utilise du NaOH (soude) à 100 °C pendant 4 à 8 heures . * Casse les liaisons peptidiques sans détruire le tryptophane . * Souvent utilisée en combinaison avec l'hydrolyse acide pour une analyse complète . * **Séparation et dosage des acides aminés :** * **Chromatographie d'échange d'ions:** Sépare les acides aminés en fonction de leur charge électrique, déterminée par le pH . * **Révélation et dosage : Réaction à la ninhydrine** * La ninhydrine réagit avec le groupe amine libre des acides aminés pour former un précipité coloré (violet, sauf pour la proline qui donne du jaune) . * L'intensité de la couleur, mesurée par spectrophotométrie UV, permet de quantifier chaque acide aminé . #### 5.2.2 Détermination de l'acide aminé N-terminal Identifier l'acide aminé à l'extrémité N-terminale est la première étape pour séquencer un peptide . * **Méthode de Sanger (avec 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène - DNFB)** 1. **Marquage du N-terminal:** Le DNFB réagit avec le groupe amine libre (–NH₂) du premier acide aminé, formant un dérivé jaune (DNF-Peptide) . 2. **Hydrolyse acide:** Le peptide marqué est hydrolysé pour libérer tous les acides aminés . 3. **Séparation et identification:** Le dérivé DNF-AA est séparé par chromatographie et identifié par comparaison avec des standards. Cet acide aminé est le N-terminal . * **Méthode au chlorure de dansyl (DANS-Cl)** * Plus sensible et le produit final (DANS-AA) est fluorescent sous UV . 1. **Marquage:** Le peptide réagit avec le DANS-Cl en milieu légèrement alcalin pour former du DANS-Peptide . 2. **Hydrolyse acide:** Le peptide est hydrolysé en milieu acide fort . 3. **Séparation et identification:** Le DANS-AA fluorescent est séparé par chromatographie et identifié . #### 5.2.3 Séquençage d'un peptide (méthode d'Edman) La méthode d'Edman permet de dégrader séquentiellement un peptide acide aminé par acide aminé, à partir de l'extrémité N-terminale, sans détruire le reste de la chaîne . 1. **Marquage du N-terminal:** Le peptide réagit avec le phénylisothiocyanate (PITC) en milieu légèrement alcalin pour former le PITC-Peptide . 2. **Cyclisation et libération du premier AA:** En milieu acide faible, le premier acide aminé est libéré sous forme de dérivé cyclique appelé PTH-AA (phénylthiohydantoïne). Le reste du peptide (n-1 acides aminés) reste intact . 3. **Identification du PTH-AA:** Le PTH-AA est identifié par chromatographie ou spectrométrie de masse . 4. **Répétition du cycle:** Le processus est répété sur le peptide raccourci pour identifier le deuxième, puis le troisième acide aminé, et ainsi de suite . #### 5.2.4 Méthodes enzymatiques * **Exopeptidases:** Enzymes qui coupent les liaisons peptidiques aux extrémités du peptide . * **Aminopeptidases:** Agissent sur l'extrémité N-terminale, libérant successivement les acides aminés . * **Carboxypeptidases:** Agissent sur l'extrémité C-terminale . * Carboxypeptidase A: Libère la majorité des AA, mais pas Cys, Arg, Lys . * Carboxypeptidase B: Libère les AA basiques (Arg, Lys), mais pas Gly . * **Endopeptidases:** Coupent les liaisons peptidiques à l'intérieur de la chaîne . * Elles reconnaissent des séquences spécifiques d'acides aminés . * **Exemples d'endopeptidases:** Trypsine (coupe après Lys/Arg), Chymotrypsine (coupe après Tyr/Trp/Phe), Pepsine (coupe après AA aromatiques/hydrophobes à pH acide), Thermolysine (coupe avant AA hydrophobes) . #### 5.2.5 Fragmentation chimique * **Bromure de cyanogène (BrCN):** Agent de clivage spécifique qui coupe les liaisons peptidiques uniquement après la méthionine (Met) . * Le BrCN réagit avec le soufre de la méthionine, créant un intermédiaire qui provoque la coupure de la liaison peptidique . * Le fragment N-terminal se termine par un dérivé de la méthionine, et le fragment C-terminal commence par l'acide aminé suivant la méthionine . ### 5.3 Les protéines Les protéines sont de macromolécules formées d'un grand nombre d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Leur activité biologique dépend de leur structure tridimensionnelle spécifique . #### 5.3.1 Structure des protéines On distingue quatre niveaux de structure : 1. **Structure primaire :** * Correspond à la séquence linéaire des acides aminés dans la chaîne polypeptidique . * Déterminée génétiquement par l'ADN . * Comprend également les ponts disulfure . 2. **Structure secondaire :** * Repliement local de la chaîne polypeptidique . * Stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes –NH et –CO du squelette peptidique . * **Principales structures :** * **Hélice α:** Structure hélicoïdale où les radicaux R sont dirigés vers l'extérieur. Stabilisée par des liaisons H entre le groupement carbonyle d'un résidu et le groupement amine d'un résidu situé 4 positions plus loin . * **Feuillet β:** Formé par l'association de plusieurs brins β (chaînes polypeptidiques), parallèles ou antiparallèles, stabilisés par des liaisons H entre les groupes –CO et –NH de peptides adjacents . 3. **Structure tertiaire :** * Conformation tridimensionnelle complète d'une chaîne polypeptidique . * Résulte de l'interaction entre les chaînes latérales des acides aminés. * **Stabilisation :** * Liaisons covalentes: Ponts disulfure (entre résidus cystéine) . * Liaisons non covalentes: Liaisons hydrogène, forces de Van der Waals, interactions hydrophobes, interactions ioniques . * Essentielle pour la fonctionnalité, notamment pour la formation du site actif des enzymes. Les chaînes hydrophiles sont à l'extérieur et les chaînes hydrophobes à l'intérieur . 4. **Structure quaternaire :** * Association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine active . * **Types :** * Homopolymères: Sous-unités identiques . * Hétéropolymères: Sous-unités différentes (ex: hémoglobine A est un hétérotétramère 2α + 2β) . #### 5.3.2 Propriétés physiques des protéines * **Solubilité:** Majoritairement solubles dans l'eau (protéines globulaires). Les protéines fibreuses (scléroprotéines) sont insolubles . * **Cristallisation:** Possible en jouant sur le pH, la concentration saline et les solvants organiques . * **Propriétés optiques :** * Optiquement actives . * Absorption UV à 280 nm due aux résidus aromatiques . * Réaction du Biuret: Complexe violet avec des ions cuivriques en milieu alcalin, utilisé pour le dosage . * **Masse moléculaire (MM):** Supérieure à 6000 Daltons (Da). Déterminée par chromatographie par gel-filtration . #### 5.3.3 Propriétés chimiques des protéines * **Composition élémentaire:** Contiennent C, H, O, N, et souvent S . * **Acides aminés dérivés:** Présence d'acides aminés modifiés post-traductionnellement comme l'hydroxyproline et l'hydroxylysine (abondants dans le collagène) . * **Caractère amphotère:** Les protéines peuvent agir comme des acides ou des bases grâce aux groupes ionisables de leurs chaînes latérales et des extrémités . * **Groupes ionisables :** * Extrémités peptidiques (–COOH, –NH₂) . * Chaînes latérales d'acides aminés (Asp, Glu, Lys, Arg, His) . * **Point isoélectrique (pI):** Le pH auquel la protéine n'a pas de charge nette globale. À ce pH, la protéine est moins soluble et ne migre pas en électrophorèse . #### 5.3.4 Propriétés biologiques des protéines * **Propriétés antigéniques:** Induisent la synthèse d'anticorps . * **Activités biologiques spécifiques:** Catalyse enzymatique, hormones (ex: GH, EPO), toxines, activité antibiotique . #### 5.3.5 Classification des protéines * **Holoprotéines :** Composées uniquement d'acides aminés. * **Globulaires:** Sphéroïdes, solubles dans l'eau (ex: enzymes, hormones, anticorps, albumines, globulines). Les albumines maintiennent la pression oncotique et transportent des substances. Les globulines (α, β, γ) ont des rôles variés dans le transport, l'immunité, etc. . * **Fibreuses (scléroprotéines) :** Insolubles, structure allongée (ex: collagène, kératine). * **Hétéroprotéines:** Composées d'une partie protéique (apoprotéine) et d'une partie non protéique (groupement prosthétique) . * **Phosphoprotéines:** Acide phosphorique (ex: caséine) . * **Nucléoprotéines:** Acide nucléique (ADN ou ARN) (ex: télomérase) . * **Glycoprotéines:** Glucides (ex: mucines, immunoglobulines, glycoprotéines de groupe sanguin) . * **Lipoprotéines:** Lipides, transportent les lipides insolubles dans le plasma (ex: Chylomicrons, VLDL, LDL, HDL) . * **Chromoprotéines :** Pigment coloré. --- ## Erreurs courantes à éviter - Révisez tous les sujets en profondeur avant les examens - Portez attention aux formules et définitions clés - Pratiquez avec les exemples fournis dans chaque section - Ne mémorisez pas sans comprendre les concepts sous-jacents

| Term | Definition | |------|------------| | Terme | Définition | | Filiation des aldoses | Ensemble de réactions chimiques permettant de relier les oses entre eux selon leur nombre d'atomes de carbone, soit par allongement (n → n+1), soit par raccourcissement (n → n-1) de la chaîne carbonée. Cela établit une relation généalogique entre les différents oses (trioses, tétroses, pentoses, hexoses, etc.). | | Synthèse de Kiliani-Fischer | Procédé permettant d'allonger la chaîne carbonée d'un aldose. Il implique l'addition d'acide cyanhydrique (HCN) sur le groupe aldéhyde, transformant le carbone en un centre asymétrique, suivie d'une hydrolyse pour former un acide aldonic, puis d'une réduction pour obtenir un nouvel aldose avec un carbone supplémentaire. Ce processus peut générer deux épimères. | | Isomère | Molécule ayant la même formule brute qu'une autre molécule, mais une structure chimique différente. Dans le contexte des oses, les isomères diffèrent par l'arrangement spatial de leurs atomes, notamment autour des carbones asymétriques. | | Structure cyclique des oses | Forme prédominante des oses (avec plus de quatre atomes de carbone) en solution aqueuse ou dans les milieux biologiques. Elle résulte de la réaction intramoléculaire entre un groupe aldéhyde ou cétone et un groupe hydroxyle pour former un hémiacétal, entraînant la fermeture d'un cycle. | | Hémiacétal | Composé résultant de la réaction d'un aldéhyde ou d'une cétone avec un alcool. Dans le cas des oses, la cyclisation forme un hémiacétal cyclique, où le carbone anciennement carbonyle devient un centre stéréogène. | | Projection de Haworth | Représentation schématique et simplifiée en 3D des cycles des sucres. Elle montre le cycle comme un anneau presque plat, avec le groupe hydroxyle du carbone anomérique positionné en haut ou en bas, indiquant la configuration alpha ou bêta. | | Carbone anomérique | Le carbone qui était initialement le groupe carbonyle (C1 pour les aldoses, C2 pour les cétoses) avant la cyclisation. Après la formation du cycle, il devient un centre stéréogène et peut exister sous deux formes : alpha (α) et bêta (β), selon la position du groupe hydroxyle qui lui est attaché. | | Pouvoir rotatoire spécifique | Propriété des oses en solution de faire dévier le plan de la lumière polarisée. Cette caractéristique est utilisée pour leur identification et leur dosage quantitatif. | | Oxydation enzymatique | Réaction biochimique catalysée par une enzyme oxydase, utilisant l'oxygène moléculaire ($O_2$) pour oxyder une molécule. Par exemple, la glucose oxydase (GOD) oxyde spécifiquement le D-glucose en acide gluconique en produisant du peroxyde d'hydrogène ($H_2O_2$). | | Oxydation chimique des oses | Réaction chimique où le groupe aldéhyde (–CHO) d'un aldose est converti en un groupe acide carboxylique (–COOH). Cette réaction est souvent une oxydation douce qui ne modifie pas le reste de la molécule, notamment les autres groupes hydroxyles. | | Oxydation douce | Réaction chimique où le groupement aldéhyde (–CHO) d'un aldose est oxydé en une fonction acide carboxylique (–COOH), sans affecter le reste de la molécule. Cette réaction est généralement réalisée avec des réactifs comme le dibrome ($Br_2$). | | Oxydation forte | Réaction chimique au cours de laquelle un aldose est traité avec un oxydant puissant, tel que l'acide nitrique ($HNO_3$), entraînant l'oxydation simultanée du groupement aldéhyde en acide carboxylique (–COOH) et du groupement alcool primaire en fin de chaîne en un autre acide carboxylique (–COOH). | | Acides aldariques | Composés résultant de l'oxydation forte d'un aldose, où les deux extrémités de la chaîne carbonée (le carbone 1 et le carbone terminal) sont converties en fonctions acides carboxyliques (–COOH). L'exemple donné est l'acide D-glucarique obtenu à partir du D-glucose. | | Oxydation par les sels de métaux lourds | Réaction au cours de laquelle des ions métalliques comme $Cu^{2+}$ (dans la liqueur de Fehling) ou $Ag^+$ (dans la solution de Tollens) agissent comme oxydants doux en milieu alcalin ou chauffé. Les aldoses sont réduits par ces ions, tandis qu'ils sont eux-mêmes oxydés en acides carboxyliques. | | Aldoses réducteurs | Sucres possédant une fonction aldéhyde libre ou capable de se libérer en milieu basique, leur permettant de réduire les sels de métaux lourds. Le glucose et le mannose sont des exemples d'aldoses réducteurs. | | Cétoses | Sucres possédant une fonction cétone, généralement en position 2. Bien que n'ayant pas de fonction aldéhyde libre, certains cétoses, comme le fructose, peuvent s'isomériser en aldose en milieu basique, agissant ainsi indirectement comme réducteurs. | | Réduction | Réaction chimique complémentaire à l'oxydation, où un osidans un groupe carbonyle ($C=O$) est converti en un groupe hydroxyle ($–OH$). Dans le cas des oses, les agents réducteurs comme le borohydrure de sodium ($NaBH_4$) transforment les aldoses en polyols (alcools primaires) et les cétoses en polyols (alcools secondaires). | | Polyol | Composé organique comportant plusieurs groupes hydroxyles (–OH). Les oses sont transformés en polyols lors des réactions de réduction, où les fonctions aldéhyde ou cétone sont réduites en fonctions alcool. | | Condensation | Réaction où deux molécules ou plus se combinent pour en former une plus grande, généralement avec l'élimination d'une petite molécule comme l'eau ($H_2O$). Dans le contexte des oses, elle permet la formation de liaisons glycosidiques (entre sucres) ou de liaisons O- ou N-glycosidiques (avec d'autres types de molécules). | | Liaison glycosidique | Liaison covalente formée entre le carbone anomérique d'un ose et un groupement hydroxyle d'un autre ose, formant ainsi des disaccharides ou polysaccharides. Cette liaison implique l'élimination d'une molécule d'eau. | | Holoside | Type de composé formé par la condensation de plusieurs unités de sucres simples. Les disaccharides et polysaccharides sont des exemples d'holosides, où seules des unités de glucides sont présentes. | | Hétéroside | Composé formé par la condensation d'un ose avec une autre molécule de nature non glucidique (comme un alcool, un phénol, ou une base azotée). Les N-hétérosides sont cruciaux en biochimie, notamment dans l'ADN et l'ARN. | | Estérification | Réaction chimique durant laquelle un alcool (ici, une fonction hydroxyle d'un ose) réagit avec un acide pour former un ester, avec élimination d'eau. Les oses peuvent être estérifiés par des acides tels que l'acide phosphorique, sulfurique ou des acides carboxyliques. | | Glucose 6-phosphate (G6P) | Un exemple d'ester phosphorique formé par l'estérification du groupement hydroxyle en C6 du glucose avec l'acide phosphorique. Cette réaction est une étape clé dans le métabolisme énergétique, comme la glycolyse. | | Déshydratation | Réaction où une molécule d'eau ($H_2O$) est retirée d'un composé. En milieu acide et chauffé, les oses subissent une déshydratation qui conduit à la formation de composés cycliques comme le furfural (à partir de pentoses) ou l'hydroxyméthylfurfural (HMF, à partir d'hexoses). | | Furfural | Composé aromatique cyclique obtenu par la déshydratation des pentoses en présence d'un acide fort et de chaleur. Il est formé par l'élimination de trois molécules d'eau. | | Hydroxyméthylfurfural (HMF) | Composé aromatique cyclique obtenu par la déshydratation des hexoses, comme le glucose, en milieu acide fort et chauffé. Il est également formé par l'élimination de trois molécules d'eau et est lié au furfural par une modification structurelle. | | Lipides | Composés organiques formés principalement de carbone, hydrogène et oxygène, caractérisés par leur insolubilité dans l'eau et leur solubilité dans les solvants organiques non polaires. Ils peuvent être simples (esters d'acides gras et d'alcools) ou complexes (contenant d'autres éléments comme le phosphore ou l'azote). | | Acides gras | Acides monocarboxyliques constitués d'une longue chaîne carbonée (partie hydrophobe) et d'un groupe carboxyle (-COOH) polaire et hydrophile. Ils sont la base de nombreux lipides et peuvent être saturés (sans double liaison) ou insaturés (avec une ou plusieurs doubles liaisons). | | Glycérides | Lipides simples résultant de l'estérification du glycérol avec un ou plusieurs acides gras. Ils incluent les monoglycérides, diglycérides et triglycérides, servant principalement de réserve d'énergie. | | Cérides | Lipides simples formés par l'estérification d'un acide gras avec un alcool à longue chaîne. Ce sont les cires naturelles, jouant un rôle de protection et d'imperméabilisation. | | Stérides | Lipides simples formés par l'estérification d'un acide gras avec un stérol, le plus souvent le cholestérol. Ils sont impliqués dans le stockage et le transport du cholestérol. | | Lipides complexes | Lipides contenant, outre le carbone, l'hydrogène et l'oxygène, d'autres éléments tels que le phosphore (P) ou l'azote (N). Ils sont essentiels à la structure des membranes cellulaires et comprennent les glycérophospholipides et les sphingolipides. | | Acides gras saturés | Acides gras dont la chaîne carbonée ne contient aucune double liaison. Ils sont généralement solides à température ambiante en raison de leur structure linéaire permettant un empaquetage serré. | | Acides gras insaturés | Acides gras possédant une ou plusieurs doubles liaisons carbone-carbone dans leur chaîne. La présence de doubles liaisons, surtout en configuration cis, crée des coudes qui rendent ces acides gras liquides à température ambiante. | | Mono-insaturés (AGMI) | Acides gras insaturés contenant une seule double liaison carbone-carbone dans leur chaîne. | | Poly-insaturés (AGPI) | Acides gras insaturés contenant plusieurs doubles liaisons carbone-carbone dans leur chaîne, généralement séparées par des groupements méthylènes. | | Configuration Cis | Configuration d'une double liaison dans un acide gras insaturé où les deux atomes d'hydrogène sont du même côté de la double liaison, entraînant un coude dans la chaîne carbonée. | | Configuration Trans | Configuration d'une double liaison dans un acide gras insaturé où les deux atomes d'hydrogène sont de part et d'autre de la double liaison, résultant en une chaîne plus linéaire et rigide. | | Point de fusion | Température à laquelle un corps solide passe à l'état liquide. Pour les acides gras, il dépend de la longueur de la chaîne carbonée et du degré d'insaturation ; plus la chaîne est longue et saturée, plus le point de fusion est élevé. | | Saponification | Réaction chimique d'hydrolyse alcaline d'un ester, typiquement d'un triglycéride, avec une base forte (comme NaOH ou KOH) pour former un savon (sel d'acide gras) et du glycérol. | | Triglycérides | Esters formés par la réaction entre le glycérol et trois molécules d'acides gras. Ils constituent la principale forme de stockage d'énergie dans l'organisme et jouent un rôle dans l'isolation thermique et la protection mécanique. | | Stéroïdes | Lipides caractérisés par une structure commune comprenant quatre cycles accolés, le noyau stérane. Le cholestérol est le stéroïde le plus abondant chez les animaux. | | Hormones stéroïdiennes | Hormones dérivées du cholestérol, caractérisées par la présence du noyau stéroïde. Elles jouent des rôles cruciaux dans la régulation de nombreuses fonctions corporelles, incluant le métabolisme, la reproduction et la réponse au stress. | | Glycérophospholipides | Lipides complexes constitués de glycérol, de deux acides gras, d'un groupe phosphate et d'un alcool. Ils sont les principaux composants des membranes cellulaires et sont amphiphiles. | | Sphingolipides | Lipides complexes dont le squelette est basé sur la sphingosine au lieu du glycérol. Ils sont particulièrement abondants dans les membranes des cellules nerveuses et incluent les sphingomyélines et les sphingoglycolipides. | | Sphingomyélines | Type de sphingolipide contenant un groupe phosphate lié à la sphingosine et à un alcool (souvent la choline). Elles sont importantes pour la formation de la gaine de myéline qui isole les axones des neurones. | | Sphingoglycolipides | Type de sphingolipide dans lequel un ou plusieurs sucres sont liés à la partie céramide (sphingosine + acide gras). Ils jouent un rôle dans la reconnaissance et la communication cellulaire. | | Céramide | Molécule formée par la liaison amide entre la sphingosine et un acide gras. C'est le composant de base des sphingolipides. | | Amphiphile | Qualité d'une molécule possédant à la fois une partie hydrophile (qui aime l'eau) et une partie hydrophobe (qui repousse l'eau). Les glycérophospholipides et les sphingolipides sont amphiphiles, ce qui leur permet de former des bicouches lipidiques. | | Bicouche lipidique | Organisation spontanée des molécules amphiphiles (comme les phospholipides) en deux couches parallèles en milieu aqueux, où les têtes hydrophiles sont orientées vers l'eau et les queues hydrophobes se regroupent au centre. | | Gangliosides | Sous-famille de sphingoglycolipides contenant plusieurs sucres, dont souvent un acide sialique. Ils sont très abondants dans les membranes neuronales et sont impliqués dans la reconnaissance cellulaire et la signalisation. | | Acide aminé | Molécule organique servant d'unité de base pour la construction des protéines, caractérisée par un groupe amine (–NH₂) et un groupe carboxyle (–COOH) attachés à un carbone central (carbone α). | | Carbone α (alpha) | Carbone central d'un acide aminé auquel sont attachés le groupe amine, le groupe carboxyle, un atome d'hydrogène et la chaîne latérale (radical R). Il est généralement chiral, sauf dans la glycine. | | Chiralité | Propriété d'une molécule d'exister sous deux formes image miroir non superposables, appelées énantiomères (L et D), généralement due à la présence d'un carbone asymétrique. | | Pont disulfure | Liaison covalente (–S–S–) formée entre les atomes de soufre de deux résidus de cystéine, stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines. | | Énantiomère | Chacune des deux formes d'une molécule chirale qui sont des images miroirs l'une de l'autre et qui ne peuvent pas être superposées. Les acides aminés protéinogènes sont généralement de série L. | | Ester | Composé organique résultant de la réaction entre un acide carboxylique et un alcool, avec élimination d'eau. Les esters peuvent être utilisés pour protéger temporairement les groupes carboxyles. | | Hydrophobe | Se dit d'une molécule ou d'une partie de molécule qui n'a pas d'affinité pour l'eau et a tendance à s'en éloigner, cherchant souvent à s'agréger au centre des protéines. | | Hydrophile | Se dit d'une molécule ou d'une partie de molécule qui a une affinité pour l'eau et peut interagir avec elle par des liaisons hydrogène. | | Liaison peptidique | Liaison covalente formée entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amine d'un autre acide aminé, avec libération d'une molécule d'eau, lors de la synthèse des protéines. | | Lysine | Acide aminé dibasique essentiel dont la chaîne latérale R contient une fonction amine supplémentaire (ε-amino), lui conférant une charge positive à pH physiologique et participant à la structure des protéines. | | Méthionine | Acide aminé soufré qui initie la synthèse protéique et peut être transformée en S-adénosylméthionine (SAM), un donneur de groupe méthyle important. | | Métabolisme | Ensemble des réactions chimiques qui se déroulent dans un organisme vivant pour maintenir la vie, incluant la synthèse (anabolisme) et la dégradation (catabolisme) des molécules. | | Peptide | Molécule constituée d'une chaîne de quelques acides aminés (généralement moins de 50) reliés par des liaisons peptidiques. | | Phosphorylation | Réaction chimique par laquelle un groupe phosphate (–PO₄³⁻) est ajouté à une molécule, souvent à un groupe hydroxyle (–OH) ou amine (–NH₂), et qui joue un rôle crucial dans la régulation de l'activité des protéines. | | Polarité | Propriété d'une molécule due à une répartition inégale des charges électriques, créant des pôles partiellement positifs et négatifs. Les molécules polaires interagissent avec l'eau. | | Protéine | Macromolécule biologique complexe constituée d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, elles-mêmes formées par l'assemblage d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. | | Radical (R) | Chaîne latérale d'un acide aminé, qui varie d'un acide aminé à l'autre et détermine ses propriétés spécifiques. | | S-adénosylméthionine (SAM) | Forme activée de la méthionine, agissant comme un important donneur de groupes méthyle (–CH₃) dans diverses réactions de méthylation, notamment sur l'ADN. | | Transamination | Réaction chimique où un groupe amine (–NH₂) est transféré d'un acide aminé à un acide α-cétonique, catalysée par des transaminases, permettant la synthèse ou la dégradation des acides aminés. | | Zwitterion | Molécule, telle qu'un acide aminé à pH neutre, portant à la fois une charge positive nette et une charge négative nette, résultant en une charge globale nulle. | | Analyse de composition | Détermination de la nature et de la proportion des acides aminés constituant un peptide ou une protéine, souvent réalisée après hydrolyse et séparation chromatographique. | | Analyse de séquence | Détermination de l'ordre précis dans lequel les acides aminés sont liés au sein d'un peptide ou d'une protéine, utilisant diverses méthodes de clivage et d'identification. | | Aminoacide N-terminal | Le premier acide aminé d'une chaîne peptidique, caractérisé par la présence d'un groupement amine libre (–NH₂). | | Aminopeptidase | Enzyme de type exopeptidase qui hydrolyse séquentiellement les liaisons peptidiques à partir de l'extrémité N-terminale d'un peptide, libérant ainsi les acides aminés un par un. | | Antibiotique peptidique | Peptide naturel, souvent produit par des bactéries ou des champignons, possédant des propriétés antibactériennes et parfois utilisé en thérapeutique. | | Carboxypeptidase | Enzyme de type exopeptidase qui hydrolyse séquentiellement les liaisons peptidiques à partir de l'extrémité C-terminale d'un peptide, libérant ainsi le dernier acide aminé. | | Chaîne peptidique | Séquence d'acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques, formant la structure de base des peptides et des protéines. | | Chromatographie | Méthode de séparation basée sur la différence d'affinité des molécules pour une phase stationnaire (solide ou liquide) et une phase mobile (solvant), permettant d'identifier et de quantifier les composants d'un mélange. | | Dipeptide | Molécule constituée de deux acides aminés unis par une liaison peptidique, formée suite à une réaction de condensation avec élimination d'une molécule d'eau. | | Endopeptidase | Enzyme qui hydrolyse les liaisons peptidiques à l'intérieur d'une chaîne polypeptidique, créant ainsi des fragments plus petits. | | Exopeptidase | Enzyme qui hydrolyse les liaisons peptidiques aux extrémités d'une chaîne polypeptidique, soit à l'extrémité N-terminale (aminopeptidase), soit à l'extrémité C-terminale (carboxypeptidase). | | Fragmentation de peptide | Processus de coupure d'un peptide ou d'une protéine en fragments plus petits, réalisé par des enzymes spécifiques (endopeptidases) ou par des agents chimiques, dans le but de faciliter l'analyse de séquence. | | Hélice alpha ($\alpha$-hélice) | Structure secondaire principale des protéines, où la chaîne polypeptidique s'enroule en une forme hélicoïdale stabilisée par des liaisons hydrogènes entre les groupements amide et carbonyle du squelette peptidique. | | Hétéroprotéine | Protéine complexe formée d'une partie protéique (apoprotéine) et d'une partie non protéique (groupement prosthétique), telle qu'une phosphoprotéine, une nucléoprotéine, une glycoprotéine ou une lipoprotéine. | | Holoprotéine | Protéine composée uniquement d'acides aminés, sans groupement prosthétique non protéique. Elles peuvent être globulaires ou fibreuses. | | Homopolymère | Protéine dont la structure quaternaire est formée de sous-unités identiques. | | Hydrolyse | Réaction chimique dans laquelle l'eau est utilisée pour rompre une liaison chimique, typiquement les liaisons peptidiques dans le cas des peptides et protéines, libérant ainsi les monomères constitutifs. | | Hydrolyse acide | Type d'hydrolyse réalisée en milieu acide fort (par exemple, HCl concentré à haute température), qui rompt les liaisons peptidiques mais peut dégrader certains acides aminés fragiles comme le tryptophane. | | Hydrolyse alcaline | Type d'hydrolyse réalisée en milieu basique (par exemple, NaOH), qui rompt les liaisons peptidiques tout en préservant les acides aminés sensibles aux conditions acides, comme le tryptophane. | | Liaison hydrogène | Interaction faible entre un atome d'hydrogène lié à un atome électronégatif (donneur) et un autre atome électronégatif (accepteur), jouant un rôle crucial dans la stabilisation des structures secondaires et tertiaires des protéines. | | Macromolécule | Très grande molécule, typiquement un polymère, composée de nombreuses unités répétitives (monomères). Les protéines sont des macromolécules biologiques essentielles. | | Méthode d'Edman | Méthode chimique de séquençage des peptides qui permet de déterminer la séquence d'acides aminés du N-terminal vers le C-terminal en retirant et identifiant séquentiellement le premier acide aminé à chaque cycle. | | Méthode de Sanger | Première méthode chimique développée pour identifier l'acide aminé N-terminal d'un peptide en le marquant avec du DNFB, puis en hydrolysant le peptide et en identifiant le dérivé marqué. | | Méthode du chlorure de dansyl | Méthode chimique sensible pour identifier l'acide aminé N-terminal d'un peptide ou d'une protéine, utilisant le chlorure de dansyl qui forme un dérivé fluorescent avec le groupement amine libre. | | Nomenclature des peptides | Système de dénomination des peptides basé sur l'ordre des acides aminés constitutifs, en commençant par l'acide aminé N-terminal (suffixe –yl) et en terminant par le nom du dernier acide aminé. | | Pont disulfure (pont S–S) | Liaison covalente forte formée entre les atomes de soufre de deux résidus cystéine, contribuant à la stabilisation de la structure tertiaire et quaternaire des protéines. | | Pression oncotique | Forme de pression osmotique exercée par les protéines plasmatiques (principalement l'albumine) dans le sang, qui tend à attirer l'eau vers le compartiment sanguin et à maintenir l'équilibre hydrique. | | Réaction à la ninhydrine | Réaction chimique entre la ninhydrine et le groupement amine libre des acides aminés, produisant une coloration violette (ou jaune pour la proline) qui permet leur visualisation et leur dosage. | | Radical R (chaîne latérale) | Partie variable de la structure d'un acide aminé, qui le différencie des autres acides aminés et influence ses propriétés physico-chimiques et son rôle dans la protéine. | | Séquençage | Détermination de l'ordre précis des acides aminés dans une chaîne polypeptidique, réalisée par diverses méthodes chimiques ou enzymatiques. | | Structure chimique des protéines | Organisation spatiale des protéines, qui comprend plusieurs niveaux : primaire (séquence d'acides aminés), secondaire ($\alpha$-hélice, feuillet $\beta$), tertiaire (conformation tridimensionnelle) et quaternaire (association de sous-unités). | | Structure primaire | La séquence linéaire d'acides aminés d'une chaîne polypeptidique, déterminée génétiquement et maintenue par des liaisons peptidiques et, le cas échéant, par des ponts disulfure. | | Structure quaternaire | Organisation spatiale des protéines formées de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) associées, comme dans l'hémoglobine. | | Structure secondaire | Repliement local d'une chaîne polypeptidique en structures régulières telles que l'hélice $\alpha$ ou le feuillet $\beta$, stabilisé par des liaisons hydrogènes. | | Structure tertiaire | La conformation tridimensionnelle complète d'une chaîne polypeptidique unique, résultant des interactions entre les chaînes latérales des acides aminés, et essentielle à l'activité biologique de la protéine. | | Tryptophane | Acide aminé aromatique contenant un cycle indolique, particulièrement sensible aux conditions d'hydrolyse acide forte qui peuvent le dégrader. | | Urée | Composé organique simple, souvent utilisé comme agent dénaturant pour rompre les liaisons hydrogènes et les interactions non covalentes dans les protéines. | | VLDL (Very Low Density Lipoprotein) | Classe de lipoprotéines caractérisée par une faible densité, principalement responsable du transport des triglycérides synthétisés par le foie. | | X-ray crystallography | Méthode d'analyse structurale utilisant la diffraction des rayons X pour déterminer la structure tridimensionnelle des molécules, y compris les protéines, avec une haute résolution. |