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# Structure et propriétés des oses La filiation des oses décrit les relations entre les monosaccharides basées sur leur taille de chaîne carbonée et les réactions permettant de modifier cette chaîne, tandis que leurs structures cycliques et leurs représentations en projection de Haworth sont essentielles pour comprendre leur comportement en solution [1](#page=1) [2](#page=2) [3](#page=3). ### 1.1 Filiation des aldoses et synthèse de Kiliani-Fischer La filiation des aldoses établit des liens entre les oses en permettant d'allonger ou de raccourcir leur chaîne carbonée, créant ainsi une relation "généalogique" entre les différentes classes de sucres (trioses, tétroses, pentoses, hexoses, etc.) [1](#page=1). La synthèse de Kiliani-Fischer est une méthode clé pour allonger la chaîne carbonée d'un aldose d'un atome de carbone. Le processus se déroule en plusieurs étapes [1](#page=1): 1. **Addition de cyanure d'hydrogène (HCN)**: Le groupe aldéhyde (−CHO) réagit avec le HCN. Le carbone du carbonyle devient un centre asymétrique, car il est maintenant lié à quatre groupes différents: le groupe hydroxyle (−OH) issu de la transformation du carbonyle, le groupe cyano (−CN) du HCN, l'hydrogène (−H) initial de l'aldéhyde, et le reste de la chaîne carbonée du sucre [1](#page=1). 2. **Hydrolyse et acidification**: L'ajout d'eau et d'acide transforme le groupe cyano (−CN) en un groupe acide carboxylique (−COOH), formant un acide aldonic. L'azote s'échappe sous forme d'ammoniac (NH₃) [1](#page=1). 3. **Réduction**: Une légère réduction du groupe acide carboxylique (−COOH) le transforme en un groupe aldéhyde (−CHO). L'atome de carbone qui portait initialement le groupe carbonyle devient un centre de carbone déshyodraté, et le sucre gagne un atome de carbone [1](#page=1). Le résultat de cette synthèse est l'obtention d'un nouvel aldose avec un carbone de plus que le sucre de départ. Une conséquence importante de l'addition de HCN est la création d'un nouveau centre chiral, entraînant la formation de deux sucres différents: des épimères. Ces épimères se différencient par la configuration stéréochimique du nouveau carbone formé, où le groupe H peut être placé à droite ou à gauche. Ce mécanisme est également applicable à l'élongation des chaînes des cétoses [1](#page=1). ### 1.2 Calcul du nombre d'isomères Le nombre d'isomères d'un ose dépend du nombre de carbones asymétriques dans sa structure. * **Aldoses**: Le nombre d'isomères pour les aldoses est donné par la formule $2^{n-2}$, où $n$ représente le nombre total d'atomes de carbone. Ce calcul prend en compte les deux formes possibles (D et L) pour chaque ensemble de centres chiraux. Par exemple, le glucose, qui possède 4 carbones asymétriques (les carbones 2, 3, 4 et 5), aura $2^{6-2} = 2^4 = 16$ isomères, soit 8 isomères de la série D et 8 de la série L [2](#page=2). * **Cétoses**: Pour les cétoses, la formule est $2^{n-3}$, où $n$ est le nombre total d'atomes de carbone. Par exemple, le fructose, qui possède 3 carbones asymétriques (les carbones 3, 4 et 5), aura $2^{6-3} = 2^3 = 8$ isomères, soit 4 isomères de la série D et 4 de la série L [2](#page=2). ### 1.3 Représentation des structures cycliques En solution aqueuse ou dans les milieux biologiques, les oses comportant plus de quatre atomes de carbone adoptent préférentiellement une structure cyclique plutôt que linéaire. Cette cyclisation résulte de la réaction intramoléculaire entre un groupe aldéhyde ou cétone et un groupe hydroxyle sur la même molécule, formant un hémiacétal (pour les aldoses) ou un hémiacétal (pour les cétoses) [2](#page=2). #### 1.3.1 Formation du cycle 1. **Attaque nucléophile**: Le groupe hydroxyle (−OH) d'un carbone interne (souvent le C5 pour les aldoses, ou C4 pour les cétoses) attaque le carbone du groupe carbonyle (C1 pour les aldoses, C2 pour les cétoses) [2](#page=2). 2. **Fermeture du cycle**: Cette attaque forme une liaison carbone-oxygène, aboutissant à la fermeture du cycle. L'atome de carbone du carbonyle, initialement doublement lié à l'oxygène (C=O), devient alors un carbone tétraédrique [2](#page=2). 3. **Carbone anomérique**: Le carbone du carbonyle initial devient un nouveau centre chiral et est appelé carbone anomérique. Ce carbone porte désormais deux groupes hydroxyle distincts après la réaction, créant potentiellement de nouveaux isomères [2](#page=2). #### 1.3.2 Types de cycles La taille du cycle formé dépend du groupe hydroxyle qui participe à l'attaque : * **Pyranose**: Lorsque le groupe −OH du carbone 5 attaque le carbonyle (dans le cas des aldoses), un cycle à six chaînons (cinq carbones et un atome d'oxygène) est formé. Cette structure est appelée pyranose. L'exemple typique est le D-glucopyranose [2](#page=2). * **Furanose**: Lorsque le groupe −OH du carbone 4 attaque le carbonyle (par exemple, dans le cas des cétoses comme le fructose), un cycle à cinq chaînons (quatre carbones et un atome d'oxygène) est formé. Cette structure est appelée furanose. Un exemple est le D-fructofuranose [2](#page=2). ### 1.4 Représentation en projection de Haworth La projection de Haworth est une méthode simplifiée pour représenter la structure tridimensionnelle des cycles des sucres [3](#page=3). #### 1.4.1 Caractéristiques de la projection de Haworth * Le cycle est représenté comme un anneau presque plat. * L'oxygène du cycle est généralement placé en haut à droite (ou parfois en haut à gauche). * Les carbones sont numérotés dans le sens des aiguilles d'une montre, en commençant par le carbone anomérique (C1 pour les aldoses) [3](#page=3). #### 1.4.2 Règles de conversion de Fischer à Haworth Lors de la conversion d'une représentation linéaire (projection de Fischer) à une représentation cyclique (projection de Haworth) : * Les groupes hydroxyle (−OH) qui sont situés à droite dans la projection de Fischer sont positionnés en **bas** du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). * Les groupes hydroxyle (−OH) qui sont situés à gauche dans la projection de Fischer sont positionnés en **haut** du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). Cette convention permet de visualiser facilement la stéréochimie des différents groupes hydroxyles autour du cycle [3](#page=3). #### 1.4.3 Le carbone anomérique Le carbone anomérique (C1 pour les aldoses) est le carbone qui était le groupe carbonyle dans la forme linéaire. Après cyclisation, il porte un nouveau groupe hydroxyle qui peut exister sous deux formes stéréoisomères : * **Forme α (alpha)**: Le groupe −OH du carbone anomérique est orienté vers le **bas** du cycle [3](#page=3). * **Forme β (bêta)**: Le groupe −OH du carbone anomérique est orienté vers le **haut** du cycle [3](#page=3). La relation entre ces deux formes est celle d'épimères, car elles diffèrent par la configuration au niveau du carbone anomérique. #### 1.4.4 Conformation spatiale des oses Dans les solutions, les cycles des oses peuvent adopter différentes conformations spatiales. Les deux principales conformations sont la forme "bateau" et la forme "chaise" [3](#page=3). * La forme chaise est généralement la plus stable [3](#page=3). * Les oses naturels se retrouvent majoritairement sous la forme chaise en solution, car elle permet une meilleure minimisation des répulsions stériques [3](#page=3). --- # Réactions chimiques des oses Les oses présentent des propriétés physico-chimiques uniques dues à leurs fonctions aldéhyde ou cétone et à leurs multiples fonctions alcool, leur conférant une réactivité variée, notamment en oxydation, réduction et condensation [4](#page=4). ### 2.1 Propriétés physiques des oses Les oses sont très solubles dans l'eau en raison de leur richesse en groupements hydroxyles. Ils possèdent un pouvoir rotatoire spécifique en solution, utile pour leur identification et dosage. Leur structure est thermodégradable, conduisant à une caramélisation lors du chauffage [4](#page=4). ### 2.2 Propriétés chimiques des oses Les propriétés chimiques des oses découlent principalement de la fonction carbonyle (aldéhyde ou cétone) et des fonctions alcools. Ces fonctions sont le siège de réactions d'oxydation, de réduction et de condensation [4](#page=4). #### 2.2.1 Réactions dues à la fonction carbonyle (groupement réducteur) La fonction carbonyle, qu'elle soit aldéhyde ou cétone, confère aux oses un caractère réducteur [4](#page=4). ##### 2.2.1.1 Oxydation des oses L'oxydation des oses peut être douce, forte ou enzymatique. **2.2.1.1.1 Oxydation enzymatique** L'oxydation enzymatique par la glucose oxydase (GOD) est une réaction biochimique clé, utilisée notamment dans les tests de glycémie. L'enzyme glucose oxydase agit spécifiquement sur le D-glucose, le transformant en acide gluconique et produisant du peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) [4](#page=4). * **Réaction générale :** $$ \text{Glucose} + \text{O}_2 \xrightarrow{[\text{glucose oxydase}]} \text{Acide gluconique} + \text{H}_2\text{O}_2 $$ * **Explication:** Le groupement aldéhyde (–CHO) du glucose en C1 est oxydé en fonction acide carboxylique (–COOH), formant l'acide gluconique (C₆H₁₂O₇). L'oxygène (O₂) est réduit en peroxyde d'hydrogène [4](#page=4). **2.2.1.1.2 Oxydation chimique douce** L'oxydation chimique douce d'un aldose vise à transformer la fonction aldéhyde (–CHO) du carbone 1 en une fonction acide carboxylique (–COOH), sans altérer les autres fonctions hydroxyles [4](#page=4). * **Réaction générale :** $$ \text{Aldéhyde} \rightarrow \text{Acide monocarboxylique} $$ * **Exemple:** Le D-glucose est oxydé en acide D-gluconique. Cette réaction est réalisable avec divers réactifs tels que l'eau bromée (Br₂/H₂O) [4](#page=4) [5](#page=5). **2.2.1.1.3 Oxydation chimique forte** L'oxydation forte utilise des oxydants puissants, comme l'acide nitrique (HNO₃), pour oxyder simultanément plusieurs fonctions de la molécule d'ose [5](#page=5). * **Principe général:** Chez les aldoses, l'oxydant puissant oxyde le carbone 1 (aldéhyde) en acide carboxylique (–COOH) et le carbone terminal porteur d'une fonction alcool primaire (–CH₂OH) en acide carboxylique (–COOH). Le produit obtenu est un acide dicarboxylique, appelé acide aldarique [5](#page=5). * **Réaction générale chez les aldoses :** $$ \text{HOCH}_2\text{–(CHOH)}_n\text{–CHO} \xrightarrow{\text{HNO}_3} \text{HOOC–(CHOH)}_n\text{–COOH} $$ * **Exemple:** L'oxydation du D-glucose par l'acide nitrique concentré donne l'acide D-glucarique (ou acide saccharique) [5](#page=5). * **Cas des cétoses:** Chez les cétoses, la fonction cétone, notamment en C2, n'est pas directement oxydée. L'acide nitrique provoque une coupure de la chaîne carbonée au niveau de la fonction cétone, suivie d'une oxydation des extrémités des fragments obtenus [6](#page=6). * **Exemple:** Le D-fructose, chauffé avec de l'acide nitrique, subit une coupure entre C2 et C3, conduisant à la formation de deux acides plus courts: l'acide glycolique (HOCH₂–COOH) et l'acide tartrique (HOOC–CHOH–CHOH–COOH) [6](#page=6). **2.2.1.1.4 Oxydation par les sels de métaux lourds (réduction)** Certains réactifs, comme la liqueur de Fehling ou la solution de Tollens, utilisent des ions métalliques (Cu²⁺, Ag⁺) qui peuvent oxyder les oses en milieu basique et chaud, tout en étant eux-mêmes réduits. Il s'agit d'une réaction d'oxydo-réduction [6](#page=6). * **Principe général :** $$ \text{Ose (réducteur)} + \text{Sel métallique (oxydant)} \rightarrow \text{Acide} + \text{Métal réduit} $$ * **Aldoses:** Les aldoses, possédant une fonction aldéhyde ou pouvant la régénérer en milieu basique, sont des sucres réducteurs. Ils réduisent les ions Cu²⁺ en Cu⁺ (précipité rouge brique de Cu₂O avec la liqueur de Fehling) ou les ions Ag⁺ en Ag (réaction de Tollens, dépôt d'argent) [6](#page=6). * **Cétoses:** Les cétoses ne possèdent pas de fonction aldéhyde. Cependant, en milieu basique, certains cétoses, comme le fructose, peuvent s'isomériser en aldoses (glucose ou mannose). Ils deviennent ainsi indirectement réducteurs [6](#page=6). ##### 2.2.1.2 Réduction des oses La réduction des oses transforme la fonction carbonyle en fonction alcool [7](#page=7). * **Réduction des aldoses:** La réduction d'un aldose par un agent réducteur comme le borohydrure de sodium (NaBH₄) ou le borohydrure (BH₄⁻) transforme le groupe aldéhyde (–CHO) en alcool primaire (–CH₂OH). Le produit final est un polyol (un alcool comportant plusieurs fonctions alcool) [7](#page=7). * **Structure générale d'un aldose :** R–CH₂OH–(CHOH)n–CHO * **Produit de réduction :** R–CH₂OH–(CHOH)n–CH₂OH (un polyol) * **Réduction des cétoses:** La réduction d'un cétose transforme le groupe cétone (–CO–) en alcool secondaire (–CHOH–). Le produit final est également un polyol [7](#page=7). * **Structure générale d'un cétose :** R1–CO–R2 * **Produit de réduction :** R1–CHOH–R2 (un polyol) #### 2.2.2 Réactions de condensation des oses Les réactions de condensation permettent la formation de liaisons glycosidiques et, par extension, d'hétérosides et d'holosides [8](#page=8). * **Principe général:** La fonction hydroxyle (–OH) d'un ose peut réagir avec un groupement –OH ou –NH₂ d'un autre partenaire pour former une liaison covalente, avec élimination d'une molécule d'eau (H₂O). La liaison formée est appelée liaison glycosidique ou hétérosidique [8](#page=8). $$ \text{C–OH (ose)} + \text{R–OH} \rightarrow \text{C–O–R} + \text{H}_2\text{O} $$ * **Types de condensation :** * **Avec un autre ose (holoside):** Si le partenaire (R–OH) est un autre sucre, la condensation forme un disaccharide ou un polysaccharide. La liaison est de type O-glycosidique, formée au niveau du carbone anomérique de l'ose [8](#page=8). * **Exemple:** Glucose + Glucose → Maltose (liaison α-1,4-glycosidique) + H₂O. Le produit est un holoside [8](#page=8). * **Avec un alcool ou un phénol (O-hétéroside):** Si le partenaire R–OH n'est pas un sucre, on obtient un O-hétéroside [8](#page=8). * **Exemple:** Sucre + Alcool → O-hétéroside + H₂O [8](#page=8). * **Avec une amine (N-hétéroside):** La condensation peut également se faire avec un groupement –NH₂ pour former un N-hétéroside [8](#page=8). * **Exemple:** Sucre + Base azotée → N-glycoside. C'est une réaction très importante en biochimie, fondamentale pour la structure de l'ADN et de l'ARN [8](#page=8). --- # Les osides : holosides et hétérosides Les osides sont des molécules glucidiques complexes qui, par hydrolyse, libèrent des oses ou des oses et une molécule non glucidique. Ils se divisent en holosides (composés uniquement d'oses) et en hétérosides (composés d'oses et d'une partie non sucrée, l'aglycone) [11](#page=11). ### 3.1 Les holosides Les holosides sont exclusivement formés d'oses liés entre eux par une liaison osidique. Cette liaison covalente se crée entre le carbone anomérique d'un ose et un groupement hydroxyle d'un autre ose [11](#page=11). #### 3.1.1 La liaison osidique La nature de la liaison osidique dépend de plusieurs facteurs : 1. **Nature des oses liés**: Ils peuvent être identiques ou différents (ex: glucose + galactose) [11](#page=11). 2. **Forme cyclique des oses**: Les cycles peuvent être pyranes (à 6 atomes) ou furanes (à 5 atomes) [11](#page=11). 3. **Configuration anomérique** : * $\alpha$ (alpha): si le groupement -OH anomérique est en bas du plan [11](#page=11). * $\beta$ (bêta): si le groupement -OH anomérique est en haut du plan [11](#page=11). #### 3.1.2 Classification des holosides Les holosides sont classés en deux grandes catégories selon le nombre d'unités osidiques : * **Oligosides**: Composés de 2 à 10 oses. Les exemples incluent le maltose (glucose + glucose), le saccharose (glucose + fructose), et le lactose (glucose + galactose) [11](#page=11). * **Polyosides (polysaccharides)**: Composés de plus de 10 oses. Les exemples majeurs sont l'amidon, le glycogène et la cellulose [11](#page=11). Ces molécules jouent des rôles essentiels dans le stockage d'énergie (amidon, glycogène) et la structure (cellulose) [11](#page=11). ##### 3.1.2.1 Diholosides réducteurs et non réducteurs Un diholoside est dit **réducteur** si son carbone anomérique libre ne participe pas à la liaison osidique. Cela signifie qu'il possède encore une fonction hémiacétalique libre, lui permettant de réduire les sels métalliques (comme la liqueur de Fehling). Les diholosides réducteurs peuvent exister sous forme $\alpha$ ou $\beta$ car un des carbones anomériques reste libre [11](#page=11). Un diholoside est dit **non réducteur** si les deux carbones anomériques de ses oses constitutifs sont engagés dans la liaison osidique, ne laissant aucune fonction hémiacétalique libre [12](#page=12). > **Tip:** La nomenclature des osides reflète cette réductibilité. Un terme se terminant par "-ose" indique une fonction hémiacétalique libre, tandis que "-oside" suggère que la fonction hémiacétalique du dernier ose est engagée [12](#page=12). #### 3.1.3 Nomenclature des osides La nomenclature générale des osides suit des règles précises indiquant la nature des oses, la configuration anomérique, les positions des carbones impliqués dans la liaison, et la réductibilité du composé [12](#page=12). * Le terme "-ose" désigne un ose libre [12](#page=12). * Le terme "-osyl" désigne un ose dont la fonction hémiacétalique est engagée dans une liaison osidique, il s'agit alors du premier ose d'un disaccharide [12](#page=12). * Le terme "-oside" indique que la fonction hémiacétalique du dernier ose est engagée, le sucre résultant peut alors être non réducteur [12](#page=12). **Exemples de nomenclature :** * **Lactose**: Diholoside réducteur composé de D-galactose et D-glucose, liés par une liaison $\beta$(1$\rightarrow$4). Nom chimique: D-galactopyranosyl ($\beta__MATH_BLOCK_0__\beta$2). Nom chimique: D-glucopyranosyl ($\alpha__MATH_BLOCK_1__\beta$)D-fructofuranoside ou $\alpha$-D-glucopyranosyl (1$\rightarrow$2)-$\beta$-D-fructofuranoside. Les deux carbones anomériques (C1 du glucose et C2 du fructose) sont engagés, le rendant non réducteur. C'est le sucre de table [12](#page=12). * **Maltose**: Diholoside réducteur composé de deux molécules de D-glucose, liées par une liaison $\alpha$(1$\rightarrow$4). Nom chimique: D-glucopyranosyl (USD\alphaUSDUSD\rightarrow$4)D-glucopyranose ou D-glucopyranosyl (1$\rightarrow$4)D-glucopyranose. Le premier glucose est engagé (-glucosyl), tandis que le second garde son C1 libre, le rendant réducteur. Il peut être $\alpha$ ou $\betaUSD selon l'anomère libre. Il est produit lors de la digestion de l'amidon ou du glycogène par les amylases [13](#page=13). #### 3.1.4 Les polyosides (polysaccharides) Les polyosides sont de grands glucides formés par la condensation de nombreuses unités d'oses, souvent des centaines ou des milliers, reliées par des liaisons O-glycosidiques. Ils jouent trois rôles principaux [14](#page=14): * Réserve énergétique (ex: amidon, glycogène) [14](#page=14). * Structural (ex: cellulose, chitine) [14](#page=14). * Biologique spécifique (ex: acide hyaluronique, héparine) [14](#page=14). Les polyosides se distinguent par : 1. Le type d'oses constitutifs (identiques ou différents) [14](#page=14). 2. Le type de liaison osidique ($\alpha$ ou $\beta$, et les positions des carbones impliqués, ex: 1$\rightarrow$4) [14](#page=14). 3. La structure de la chaîne (linéaire ou ramifiée) [14](#page=14). ##### 3.1.4.1 Homopolysides Les homopolysides sont constitués d'un seul type d'ose [14](#page=14). | Exemple | Oses constitutifs | Type de liaison | Structure | Rôle | | :-------- | :---------------- | :------------------ | :----------------------------------------- | :---------------------------------- | | Amidon | Glucose | $\alpha$(1$\rightarrow$4) et $\alpha$(1$\rightarrow$6) | Ramifiée (amylopectine) et linéaire (amylose) | Réserve énergétique végétale | | Glycogène | Glucose | $\alpha$(1$\rightarrow$4) et $\alpha$(1$\rightarrow$6) | Fortement ramifiée | Réserve énergétique animale (foie, muscle) | | Cellulose | Glucose | $\beta$(1$\rightarrow$4) | Linéaire | Rôle structural (paroi végétale) | > **Tip:** La notation $\alpha$(1$\rightarrow$4) indique que le carbone 1 du premier ose, en configuration $\alpha$, est lié au carbone 4 du deuxième ose [15](#page=15). ### 3.2 Les hétérosides Un hétéroside est une molécule complexe composée de deux parties distinctes : 1. Une partie glucidique: un ose ou un holoside [15](#page=15). 2. Une partie non glucidique: appelée aglycone ou génine [15](#page=15). Ces deux parties sont liées par une liaison osidique, impliquant l'hydroxyle du carbone anomérique du sucre et un atome de la partie aglycone [15](#page=15). #### 3.2.1 Types d'hétérosides Les hétérosides sont classés selon l'atome de l'aglycone participant à la liaison : * **O-hétéroside**: Liaison entre un ose et un atome d'oxygène (hydroxyle alcoolique) de l'aglycone. Exemple: liaison ose-sérine dans une glycoprotéine [15](#page=15). * **N-hétéroside**: Liaison entre un ose et un atome d'azote (amine ou base azotée) de l'aglycone. Exemple: nucléosides (adénosine: ribose + adénine) dans l'ADN et l'ARN [15](#page=15). * **C-hétéroside**: Liaison directe entre un carbone de l'ose et un carbone de l'aglycone. Exemple: certains pigments végétaux [15](#page=15). * **S-hétéroside**: Liaison entre un ose et un atome de soufre (groupe thiol -SH) de l'aglycone. Exemple: composés soufrés rares dans les plantes alliacées [15](#page=15). #### 3.2.2 Nature de l'aglycone L'aglycone peut être de différents types : * **Lipide**: Donne des **glycolipides**, présents dans les membranes cellulaires et impliqués dans la reconnaissance intercellulaire [15](#page=15). * **Protéine**: Forme des **protéoglycanes** (PG) ou des **glycoprotéines** (GP). Les PG, avec de longues chaînes glucidiques (GAG), se trouvent dans les tissus conjonctifs pour la structure et la lubrification. Les GP ont quelques oses attachés et jouent des rôles hormonaux, immunitaires ou enzymatiques [15](#page=15). * **Peptides et polysaccharides**: Forme des **peptidoglycanes**, constituant la paroi bactérienne pour assurer la rigidité [15](#page=15). * **Molécule non-osidique spécifique**: Par exemple, la fixation non enzymatique d'un glucose sur une protéine donne une **protéine glyquée**, utilisée comme marqueur biologique (ex: HbA1c pour la glycémie à long terme) [15](#page=15). #### 3.2.3 Rôles des hétérosides Dans les cellules, les liaisons des hétérosides sont cruciales pour : * L'identification des cellules (glycolipides) [16](#page=16). * La communication cellulaire (glycoprotéines) [16](#page=16). * Le stockage et la transmission de l'information génétique (nucléosides constituant l'ADN/ARN) [16](#page=16). | Liaison | Type d'hétéroside | Exemple | Présence / Rôle | | :---------------- | :---------------- | :------------------------ | :--------------------------------------------------------------------------- | | Ose + Protéine | Glycoprotéine | Récepteurs membranaires, hormones | | | Ose + Lipide | Glycolipide | Membrane cellulaire (globules rouges) | Composent la membrane cellulaire, servent à la reconnaissance entre cellules | | Ose + Base azotée | Nucléoside | Adénosine (base + ribose) | Constituent l'ADN et l'ARN | --- # Acides gras : structure, classification et propriétés Ce chapitre détaille la définition, les caractéristiques structurelles, la classification et les propriétés physico-chimiques fondamentales des acides gras [20](#page=20). ### 4.1 Définition des acides gras Un acide gras est un acide monocarboxylique possédant une fonction acide carboxylique (–COOH), qui est polaire et hydrophile, et un radical R, une chaîne hydrocarbonée (–CH₂–) de longueur variable, qui est non polaire et hydrophobe. La formule générale d'un acide gras est R–COOH. Cette dualité structurelle (tête hydrophile et queue hydrophobe) confère aux acides gras des propriétés amphipathiques, leur permettant de former des structures comme les micelles ou les membranes biologiques [20](#page=20). #### 4.1.1 Caractéristiques générales des acides gras Les acides gras partagent plusieurs caractéristiques communes : * **Chaîne carbonée non ramifiée**: Dans la majorité des cas, les carbones sont reliés linéairement [20](#page=20). * **Nombre pair de carbones**: Ils sont synthétisés à partir d'unités de deux carbones (acétyl-CoA) [20](#page=20). * **Longueur de chaîne variable**: Les acides gras naturels comportent généralement entre 14 et 24 atomes de carbone [20](#page=20). * **Degré d'insaturation**: Ils peuvent être saturés (aucune double liaison) ou insaturés (une ou plusieurs doubles liaisons) [20](#page=20). * **Formes possibles**: La chaîne carbonée peut être linéaire, ramifiée ou cyclique [20](#page=20). * **Non hydrolysables**: Contrairement aux lipides complexes, les acides gras ne peuvent pas être dégradés en sous-unités plus petites par hydrolyse [20](#page=20). #### 4.1.2 Ionisation du groupement carboxyle Dans un environnement aqueux à pH physiologique (environ 7,4), le groupement carboxyle (–COOH) peut perdre un proton (H⁺) pour former un groupement carboxylate (–COO⁻). Cette ionisation rend cette partie de la molécule hydrophile, tout en maintenant la chaîne hydrocarbonée hydrophobe insoluble dans l'eau. La réaction est: $–COOH \longrightarrow –COO^- + H^+$ [20](#page=20). ### 4.2 Classification des acides gras Les acides gras peuvent être classés selon plusieurs critères, notamment la présence ou l'absence de liaisons doubles et le nombre de carbones [21](#page=21). #### 4.2.1 Acides gras saturés Les acides gras saturés ne possèdent pas de double liaison carbone-carbone dans leur chaîne hydrocarbonée. Leur formule générale est $CH_3–(CH_2)_n–COOH$ ou plus généralement $C_nH_{2n+1}COOH$ (où $n$ varie, et si l'on considère la formule brute du squelette hydrocarboné, c'est $C_nH_{2n}$). Ils sont généralement linéaires, possèdent un nombre pair de carbones et sont abondants dans les graisses animales et certaines huiles végétales [21](#page=21). ##### 4.2.1.1 Acides gras saturés représentatifs | Acide gras | Notation | Nombre de carbones | Source principale | | :--------------- | :------- | :----------------- | :---------------------------------------------- | | Acide palmitique | C16:0 | 16 | Graisses animales, huile de palme | | Acide stéarique | C18:0 | 18 | Graisses animales, chocolat | | Acide butyrique | C4:0 | 4 | Beurre, métabolisme bactérien | | Acide lignocérique | C24:0 | 24 | Lipides du tissu nerveux | ##### 4.2.1.2 Numérotation et nomenclature des acides gras saturés La numérotation de la chaîne carbonée commence à partir du carbone du groupement carboxyle (C1). Par exemple, pour l'acide palmitique (C16:0), la formule est $CH_3–(CH_2)_{14}–COOH$. Le symbole "C16:0" indique 16 carbones et 0 double liaison. Le préfixe "n-" dans le nom systématique (ex: acide n-hexadécanoïque) signifie que la chaîne est normale, c'est-à-dire linéaire et non ramifiée [21](#page=21) [22](#page=22). * **Acide palmitique**: Nom systématique acide n-hexadécanoïque, formule brute $C_{16}H_{32}O_2$, formule développée $CH_3–(CH_2)_{14}–COOH$ [22](#page=22). * **Acide stéarique**: Nom systématique acide n-octadécanoïque, formule brute $C_{18}H_{36}O_2$, formule développée $CH_3–(CH_2)_{16}–COOH$ [22](#page=22). #### 4.2.2 Acides gras insaturés Les acides gras insaturés possèdent au moins une double liaison carbone-carbone dans leur chaîne. Leur formule générale est $C_nH_{2n-2x}O_2$, où $x$ représente le nombre de doubles liaisons. Ils comportent généralement entre 16 et 20 carbones. Les doubles liaisons sont typiquement séparées par un groupe méthylène (–CH₂–), une caractéristique dite *cis* [22](#page=22). > **Tip:** La première double liaison se situe généralement entre les carbones C9 et C10 [22](#page=22). ##### 4.2.2.1 Classification selon le nombre de doubles liaisons * **Acides gras mono-insaturés (AGMI)**: Ils possèdent une seule double liaison, fréquemment située en C9–C10. L'acide oléique (C18:1Δ9 ou ω9) est un exemple typique, avec la formule développée $CH_3–(CH_2)_7–CH=CH–(CH_2)_7–COOH$. Ils sont abondants dans les huiles végétales et la graisse d'olive [23](#page=23). * **Acides gras poly-insaturés (AGPI)**: Ils comportent plusieurs doubles liaisons, toujours séparées par au moins un groupe méthylène (–CH₂–). Ils sont essentiels et doivent être apportés par l'alimentation [23](#page=23). | Acide gras | Symbole | Localisation des doubles liaisons | Famille | | :---------------- | :---------- | :-------------------------------- | :------ | | Acide linoléique | C18:2Δ9,12 | Δ9, Δ12 | ω6 | | Acide α-linolénique | C18:3Δ9,12,15 | Δ9, Δ12, Δ15 | ω3 | Ces acides gras jouent un rôle crucial dans la structure des membranes cellulaires, la synthèse d'eicosanoïdes et le fonctionnement cardiovasculaire [23](#page=23). ##### 4.2.2.2 Nomenclature des acides gras insaturés Deux systèmes de nomenclature sont utilisés pour indiquer la position des doubles liaisons : * **Nomenclature Δ (Delta)**: La numérotation commence à partir du groupement carboxyle (C1). La notation indique la position du premier carbone de la double liaison. Par exemple, C18:1Δ9 signifie que la double liaison se situe entre le carbone 9 et le carbone 10 [23](#page=23). * **Nomenclature ω (Oméga)**: La numérotation commence à partir du carbone méthyle terminal (CH₃), appelé carbone ω (ou carbone n). La notation indique la position de la double liaison par rapport à ce carbone terminal. Par exemple, C18:1ω9 signifie que la première double liaison est sur le 9ème carbone en partant du groupe CH₃ [23](#page=23). #### 4.2.3 Configurations des doubles liaisons La double liaison $C=C$ dans les acides gras insaturés introduit une rigidité qui limite la rotation. Il existe deux configurations possibles pour les atomes d'hydrogène attachés aux carbones de la double liaison [24](#page=24): * **Cis**: Les deux atomes d'hydrogène sont du même côté de la double liaison. Cela crée un coude ou un pli dans la chaîne, empêchant un empilement serré des molécules et rendant l'acide gras liquide à température ambiante [24](#page=24). * **Trans**: Les deux atomes d'hydrogène sont de part et d'autre de la double liaison. La chaîne est plus linéaire, ressemblant à celle des acides gras saturés, ce qui favorise un empilement serré et rend l'acide gras solide à température ambiante [24](#page=24). ### 4.3 Propriétés physico-chimiques des acides gras Les propriétés physiques des acides gras sont déterminées par la longueur de leur chaîne carbonée et leur degré d'insaturation [26](#page=26). #### 4.3.1 Solubilité dans l'eau La présence d'une tête hydrophile (–COOH) et d'une queue hydrophobe (chaîne hydrocarbonée) rend les acides gras amphipathiques. Plus la chaîne hydrocarbonée est longue, plus la partie hydrophobe domine, diminuant ainsi la solubilité dans l'eau [26](#page=26). * Les chaînes courtes (C4-C6) sont solubles dans l'eau [26](#page=26). * Les chaînes longues (> C10) sont pratiquement insolubles [26](#page=26). Le degré d'insaturation augmente légèrement la solubilité car les doubles liaisons empêchent les molécules de se rapprocher étroitement [26](#page=26). #### 4.3.2 Densité Les acides gras ont une densité légèrement inférieure à celle de l'eau, généralement comprise entre 0,8 et 0,95 g/cm³. C'est pourquoi les huiles flottent à la surface de l'eau [26](#page=26). #### 4.3.3 Point de fusion Le point de fusion est la température à laquelle un solide devient liquide [27](#page=27). * **Influence de la longueur de la chaîne carbonée**: Plus la chaîne est longue, plus les molécules peuvent interagir fortement entre elles, nécessitant plus de chaleur pour les séparer. Par conséquent, le point de fusion augmente avec la longueur de la chaîne. Les chaînes courtes (< 10 carbones) mènent à des états liquides, tandis que les chaînes longues (> 10 carbones) mènent à des états solides à température ambiante [27](#page=27). * **Influence du degré d'insaturation**: Chaque double liaison crée un pli dans la chaîne, empêchant un emboîtement efficace des molécules. Cela réduit les forces intermoléculaires, abaissant ainsi le point de fusion. Plus il y a de doubles liaisons, plus le point de fusion est bas, et plus le composé est liquide [27](#page=27). #### 4.3.4 Propriétés chimiques Les réactions chimiques des acides gras sont dues à leur groupement carboxyle et, le cas échéant, à leurs doubles liaisons [27](#page=27). ##### 4.3.4.1 Réactions dues à la fonction acide (–COOH) * **Formation de sels alcalins (savons)**: La réaction d'un acide gras avec une base forte (comme NaOH ou KOH) produit un sel d'acide gras (savon) et de l'eau [27](#page=27). Équation: $R–COOH + NaOH \longrightarrow –COO^- Na^+ + H_2O$ [27](#page=27). Le sel de sodium ou de potassium est le savon. La partie $R–COO^-$ est hydrophobe, tandis que le $Na^+$ est hydrophile, conférant au savon ses propriétés détergentes [27](#page=27). * **Estérification**: La réaction d'un acide gras avec un alcool (R'–OH) forme un ester et de l'eau [28](#page=28). Équation: $R–COOH + R'–OH \longrightarrow R–COO–R' + H_2O$ [28](#page=28). Cette réaction est fondamentale dans la synthèse des lipides complexes, par exemple, les triglycérides se forment lorsque trois acides gras se lient à une molécule de glycérol [28](#page=28). Acide gras + glycérol $\longrightarrow$ Triglycéride (triacylglycérol) [28](#page=28). ##### 4.3.4.2 Réactions dues à la présence de doubles liaisons (C=C) Ces réactions ne concernent que les acides gras insaturés. * **Hydrogénation**: L'ajout d'hydrogène ($H_2$) sur les doubles liaisons supprime celles-ci et transforme un acide gras insaturé en un acide gras saturé [28](#page=28). Équation: $CH_2=CH–CH=CH–CH + H_2 \longrightarrow CH_3–CH_2–CH_2–CH_2–CH_2$ [28](#page=28). Exemple pratique: L'hydrogénation d'une huile végétale (liquide, insaturée) peut la transformer en margarine (solide, saturée) [28](#page=28). * **Oxydation**: L'oxydation d'un acide gras insaturé (par exemple, avec du permanganate de potassium, $KMnO_4$) peut cliver la double liaison [28](#page=28). Équation: $R–CH=CH–R'–COOH + KMnO_4 \longrightarrow R–COOH + HOOC–R'–COOH$ [28](#page=28). Chaque double liaison clivée produit un acide simple et un diacide (contenant deux fonctions –COOH). Cette réaction explique le rancissement des graisses lorsqu'elles s'oxydent à l'air [28](#page=28). --- # Classification et propriétés des lipides Ce chapitre détaille la classification des lipides en lipides simples et complexes, ainsi que leurs propriétés et rôles physiologiques essentiels. ### 5.1 Définition et caractéristiques générales des lipides Les lipides sont des composés organiques principalement constitués de carbone (C), d'hydrogène (H) et d'oxygène (O). Leur caractéristique fondamentale est leur insolubilité dans l'eau (hydrophobie) et leur solubilité dans les solvants organiques non polaires tels que le chloroforme, l'éther ou le benzène. Cette hydrophobicité découle de leur nature majoritairement non polaire. La plupart des lipides sont formés de deux composantes principales: des acides gras (longues chaînes carbonées avec un groupe acide -COOH) et un alcool (souvent le glycérol, possédant des groupes -OH). La liaison d'un acide gras à un alcool forme un ester, base chimique de nombreux lipides [17](#page=17). Certains composés, tels que les stéroïdes (cholestérol, hormones stéroïdes) et les vitamines liposolubles (A, D, E, K), sont rattachés aux lipides en raison de leur caractère hydrophobe, bien qu'ils ne contiennent pas d'acides gras [17](#page=17). > **Tip:** Comprendre le caractère hydrophobe des lipides est crucial pour appréhender leur rôle dans les membranes cellulaires et leur mode de transport dans l'organisme. ### 5.2 Rôles physiologiques des lipides Les lipides jouent plusieurs rôles vitaux dans l'organisme [17](#page=17): * **Isolement et protection des organes:** Le tissu adipeux, constitué de lipides, agit comme une couche isolante protégeant du froid et comme un amortisseur mécanique pour les organes vitaux [17](#page=17). * **Transport et absorption des vitamines:** Les lipides facilitent l'absorption et le transport des vitamines liposolubles (A, D, E, K) essentielles à la vision, la solidité osseuse, la protection cellulaire et la coagulation [18](#page=18). * **Stockage d'énergie:** Ils constituent la principale réserve d'énergie du corps, stockée sous forme de triacylglycérols dans les cellules adipeuses. 1 gramme de lipides libère environ 9 kcal, soit plus du double des glucides ou des protéines. Le stockage sous forme de triglycérides est efficace car il est anhydre, contrairement au glycogène [18](#page=18) [31](#page=31). * **Synthèse de molécules de signalisation:** Certains lipides, dérivés d'acides gras polyinsaturés, sont précurseurs de médiateurs chimiques comme les prostaglandines, thromboxanes et leucotriènes, impliqués dans l'inflammation, la douleur, la coagulation et la contraction des muscles lisses [18](#page=18). ### 5.3 Classification des lipides Les lipides sont classés en deux grandes catégories selon leur composition chimique: lipides simples et lipides complexes [19](#page=19). #### 5.3.1 Lipides simples (ou homolipides) Ces lipides sont composés uniquement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène. Ils résultent de la réaction d'estérification entre un alcool et un ou plusieurs acides gras [19](#page=19) [29](#page=29). ##### 5.3.1.1 Glycérides (ou Acylglycérols) * **Définition:** Esters formés par la réaction entre le glycérol (propane-1,2,3-triol) et un, deux ou trois acides gras (#page=29,30) [29](#page=29) [30](#page=30). * **Structure:** Le glycérol possède trois groupes hydroxyles (-OH) qui peuvent estérifier des acides gras. Les positions des carbones sont nommées $\alpha$ (C1), $\beta$ (C2) et $\alpha'$ (C3) [30](#page=30). * **Types :** * **Monoglycérides:** 1 acide gras + 1 glycérol. Intermédiaires dans la digestion, amphipathiques [30](#page=30). * **Diglycérides:** 2 acides gras + 1 glycérol. Intermédiaires métaboliques, amphipathiques [30](#page=30). * **Triglycérides:** 3 acides gras + 1 glycérol. Graisses et huiles, très hydrophobes. Les graisses animales et huiles végétales sont principalement des triglycérides [29](#page=29) [30](#page=30). * **Simples vs Mixtes:** Les glycérides sont simples si tous les acides gras sont identiques (ex: acide tripalmitique), et mixtes s'ils sont différents (ex: acide palmito-oléostéarique) [30](#page=30). * **Propriétés physiques :** * **Solubilité:** Les mono- et diglycérides sont amphipathiques. Les triglycérides sont totalement hydrophobes, insolubles dans l'eau mais solubles dans les solvants organiques [31](#page=31). * **Point de fusion:** Les glycérides saturés sont solides à température ambiante (graisses), tandis que les insaturés sont liquides (huiles) [31](#page=31). * **Réactions chimiques :** * **Hydrolyse acide ou enzymatique:** Triglycéride + 3H₂O → Glycérol + 3 Acides gras. Réaction de digestion par les lipases [31](#page=31). * **Hydrolyse alcaline (saponification):** Triglycéride + 3NaOH → Glycérol + 3 Sels d'acides gras (savons) [31](#page=31). * **Rôles:** Réserve d'énergie, isolation thermique, protection mécanique (#page=29,31). Un excès peut mener à l'obésité, au diabète et aux maladies cardiovasculaires [29](#page=29) [31](#page=31). * **Digestion et Hydrolyse:** Les triglycérides alimentaires sont hydrolysés par la lipase pancréatique en 1 monoglycéride et 2 acides gras pour être absorbés. Dans les adipocytes, la lipolyse (catalysée par ATGL, HSL, MGL) dégrade les triglycérides stockés en acides gras et glycérol pour libérer de l'énergie [32](#page=32). ##### 5.3.1.2 Cérides (Cires) * **Définition:** Esters formés par la réaction entre un acide gras et un alcool à longue chaîne (souvent 16 à 30 carbones) (#page=19,29) [19](#page=19) [29](#page=29). * **Formation:** Acide gras + Alcool gras → Céride + H₂O [37](#page=37). * **Structure:** Contiennent une longue chaîne hydrocarbonée (hydrophobe) et une liaison ester. Exemple: Palmitate de cétyle (acide palmitique + alcool cétylique) [37](#page=37). * **Propriétés physiques:** Solides à température ambiante en raison de l'empilement de leurs longues chaînes. Très hydrophobes et insolubles dans l'eau. Texture cireuse [37](#page=37). * **Rôles:** Protection et imperméabilisation (ex: cire d'abeille, sébum cutané, cires végétales sur les feuilles) (#page=19,29) [19](#page=19) [29](#page=29). ##### 5.3.1.3 Stérides * **Définition:** Esters formés par la réaction entre un stérol (principalement le cholestérol) et un acide gras (#page=19,29,32) [19](#page=19) [29](#page=29) [32](#page=32). * **Structure:** Ester de cholestérol. Le noyau stérane, composé de 4 cycles accolés (3 hexagonaux, 1 pentagonal), est caractéristique des stéroïdes dont font partie les stérides [29](#page=29) [33](#page=33). * **Rôles:** Forme de stockage et de transport du cholestérol dans le sang. Constituants des membranes cellulaires et précurseurs des hormones stéroïdiennes (#page=29,33) [29](#page=29) [33](#page=33). > **Tip:** Les stérides représentent une forme plus hydrophobe de stockage du cholestérol, facilitant son transport dans le sang. * **Dérivés du cholestérol :** * **Acides biliaires:** Synthétisés dans le foie à partir du cholestérol, ils émulsifient les graisses dans l'intestin. Exemples: acides cholique, chénodésoxycholique (primaires), désoxycholique, lithocholique (secondaires) [34](#page=34). * **Vitamine D:** Synthétisée dans la peau à partir du 7-déhydrocholestérol sous l'action des UV. Elle favorise l'absorption du calcium et du phosphore pour la minéralisation osseuse [34](#page=34). * **Hormones stéroïdiennes:** Hormones dérivées du cholestérol, possédant le noyau stérane. Elles sont produites par les glandes surrénales, les testicules et les ovaires (#page=35,36). Exemples [35](#page=35) [36](#page=36): * **Cortisol:** Glucocorticoïde, régule le métabolisme du glucose, anti-inflammatoire et immunomodulateur [35](#page=35). * **Aldostérone:** Minéralocorticoïde, régule la quantité de sodium et d'eau dans le sang, influençant la pression artérielle [36](#page=36). * **Testostérone:** Androgène, rôle dans la spermatogenèse, la croissance musculaire et osseuse, et les caractères sexuels secondaires mâles [36](#page=36). * **Estradiol:** Œstrogène, rôle dans le développement des caractères sexuels secondaires féminins et la préparation de l'utérus [36](#page=36). * **Progestérone:** Progestatif, prépare l'utérus à l'implantation de l'embryon et maintient la grossesse [36](#page=36). #### 5.3.2 Lipides complexes Ces lipides contiennent, outre des acides gras, d'autres groupes chimiques comme le phosphate (P) ou des sucres. Ils sont les principaux constituants des membranes biologiques [19](#page=19) [38](#page=38). ##### 5.3.2.1 Glycérophospholipides * **Définition:** Lipides complexes contenant du glycérol, deux acides gras, un groupe phosphate, et souvent un alcool lié au phosphate (#page=19,38). Ils constituent la catégorie la plus importante de lipides complexes chez l'homme [19](#page=19) [38](#page=38). * **Structure de base:** L'acide phosphatidique, composé de glycérol, deux acides gras (un saturé sur C1, un insaturé sur C2) et un groupe phosphate sur C3 [38](#page=38). * **Amphiphilie:** Ils sont amphiphiles, possédant une tête polaire hydrophile (phosphate + alcool) et deux queues apolaires hydrophobes (acides gras) (#page=40,43,44) [40](#page=40) [43](#page=43) [44](#page=44). * **Organisation en bicouche lipidique:** En milieu aqueux, les têtes hydrophiles s'orientent vers l'eau (milieu extracellulaire et intracellulaire), tandis que les queues hydrophobes se regroupent au centre, formant la bicouche lipidique des membranes cellulaires (#page=43,44) [43](#page=43) [44](#page=44). * **Variations et rôles:** La nature de l'alcool fixé au phosphate détermine le nom et la fonction du glycérophospholipide [40](#page=40). * **Phosphatidylcholine:** Membranes, transport de lipides [40](#page=40). * **Phosphatidyléthanolamine:** Membranes, cerveau [40](#page=40). * **Phosphatidylsérine:** Signalisation cellulaire (apoptose) [40](#page=40). * **Phosphatidylinositol:** Transmission du signal cellulaire [40](#page=40). * **Phosphatidylglycérol:** Membranes mitochondriales [40](#page=40). * **Cardiolipine:** Double phosphate avec glycérol, trouvée dans la membrane interne des mitochondries [40](#page=40). ##### 5.3.2.2 Sphingolipides * **Définition:** Lipides complexes dont le squelette est formé par la sphingosine (un amino-dialcool à 18 carbones) au lieu du glycérol (#page=19,44) [19](#page=19) [44](#page=44). * **Structure de la sphingosine:** Possède un groupe amine (-NH₂), deux groupes alcool (-OH), et une longue chaîne hydrocarbonée avec une double liaison trans [44](#page=44). * **Formation du céramide:** La fonction amine de la sphingosine se lie à un acide gras par une liaison amide forte et stable, formant un céramide. Le céramide est la partie lipidique de base des sphingolipides [45](#page=45). * **Familles :** * **Sphingophospholipides (Sphingomyélines):** Le céramide est lié à un groupe phosphate et à un alcool (comme la choline) via une liaison ester phosphorique. Présents dans les membranes plasmiques, particulièrement dans la gaine de myéline des neurones, assurant protection et conduction nerveuse. Leur hydrolyse par la sphingomyélinase peut causer des maladies de stockage comme la maladie de Tay-Sachs [46](#page=46). * **Sphingoglycolipides:** Le céramide est lié à un ou plusieurs sucres (oses) au niveau du carbone 1, et ne contiennent pas de phosphate [47](#page=47). * **Cérébrosides:** Un seul ose. Ex: Galactocérébroside, Glucocérébroside. Trouvés dans le tissu nerveux et les membranes [47](#page=47). * **Gangliosides (Oligosylcéramides):** Plusieurs oses (2 à 20), souvent incluant un acide sialique (NANA). Ex: GM1, GM2. Ils jouent un rôle dans la reconnaissance cellulaire, la communication intercellulaire, et servent de récepteurs à certaines toxines ou virus. Très abondants dans les neurones [47](#page=47). ##### 5.3.2.3 Glycérolipides (ou Galactolipides) * **Définition:** Lipides formés de glycérol, deux acides gras, et un ou plusieurs sucres, mais sans groupe phosphate [38](#page=38). * **Rôle:** Constituants des membranes végétales [38](#page=38). ### 5.4 Classification chimique basée sur la solubilité Les lipides peuvent être classés selon leur solubilité dans l'eau [19](#page=19): * **Hydrophobes:** Totalement insolubles dans l'eau (ex: triglycérides, cires) [19](#page=19). * **Amphiphiles:** Possèdent une partie hydrophile (qui aime l'eau) et une partie hydrophobe (qui repousse l'eau). C'est le cas typique des phospholipides et glycolipides (#page=19,43) [19](#page=19) [43](#page=43). --- # Acides aminés : structure, classification et fonctions This section details the fundamental structure of amino acids, their classification based on side chains, their metabolic roles, and their physicochemical properties. ### 6.1 Structure fondamentale des acides aminés Les acides aminés (AA) sont les unités de base constituant les protéines. La structure générale d'un acide aminé comprend un carbone central (carbone alpha, Cα) lié à quatre groupes distincts: une fonction amine (–NH₂), une fonction carboxylique (–COOH), un atome d'hydrogène (–H), et une chaîne latérale variable (R) [49](#page=49). * **Fonction amine (–NH₂)**: Basique, peut capter un proton (H⁺). Elle est souvent appelée extrémité N-terminale [49](#page=49). * **Fonction carboxylique (–COOH)**: Acide, peut libérer un proton (H⁺). Elle est souvent appelée extrémité C-terminale [49](#page=49). * **Carbone alpha (Cα)**: Généralement chiral (sauf dans la glycine), ce qui signifie que les acides aminés existent sous deux formes images miroir, L et D. Seules les formes L sont utilisées dans les protéines humaines [49](#page=49). Il existe plus de 300 acides aminés connus, mais seulement 20 sont protéinogènes (standards) et incorporés dans les protéines humaines. Les autres sont non protéinogènes [49](#page=49). #### 6.1.1 Types d'acides aminés selon l'apport alimentaire * **Acides aminés essentiels**: L'organisme ne peut pas les synthétiser et ils doivent être apportés par l'alimentation. Il y en a 8 pour l'homme: Arginine\*, Histidine\*, Isoleucine, Leucine, Lysine, Méthionine, Phénylalanine, Thréonine, Tryptophane, Valine. (\* Arginine et Histidine sont semi-essentiels, particulièrement importants chez l'enfant en croissance) [50](#page=50). * **Acides aminés non essentiels**: L'organisme peut les fabriquer à partir d'autres composés métaboliques. Ce sont Alanine, Asparagine, Acide aspartique, Cystéine, Acide glutamique, Glutamine, Glycine, Proline, Sérine, Tyrosine [50](#page=50). #### 6.1.2 Divers rôles métaboliques des acides aminés Au-delà de leur rôle structural dans les protéines, les acides aminés ont d'autres fonctions métaboliques : * **Structurelle**: Constituent les protéines (chaînes polypeptidiques) [51](#page=51). * **Énergétique**: Peuvent être dégradés pour fournir de l'énergie ou former du glucose (néoglucogenèse) [51](#page=51). * **Métabolique / Précurseur**: Servent à former d'autres molécules importantes, comme la tyrosine pour les hormones thyroïdiennes [51](#page=51). * **Signalisation / Récepteur**: Certains jouent un rôle dans la communication cellulaire, comme le glutamate comme neurotransmetteur excitateur [51](#page=51). ### 6.2 Classification selon la structure de la chaîne latérale (R) La classification des acides aminés se fait principalement selon la nature de leur chaîne latérale (R). #### 6.2.1 Groupe 1 : Acides aminés aliphatiques Ces acides aminés possèdent des chaînes latérales composées uniquement d'atomes de carbone et d'hydrogène, sans cycles aromatiques ou polaires. Ils sont généralement hydrophobes. * **Sous-groupe 1 : Acides aminés aliphatiques simples** * **Glycine (Gly, G)**: La plus petite, R = H. Son carbone alpha n'est pas chiral, ce qui lui confère une grande flexibilité dans les structures protéiques [51](#page=51). * **Alanine (Ala, A)**: R = CH₃. Similaire à la glycine mais avec un groupe méthyle, elle est petite et hydrophobe. Impliquée dans le cycle de l'alanine entre le muscle et le foie [51](#page=51). * **Sous-groupe 2 : Acides aminés aliphatiques ramifiés** Ces acides aminés ont des chaînes carbonées plus volumineuses et très hydrophobes, se plaçant souvent à l'intérieur des protéines. * **Valine (Val, V)**: R = –CH(CH₃)₂ [52](#page=52). * **Leucine (Leu, L)**: R = –CH₂–CH(CH₃)₂ [52](#page=52). * **Isoleucine (Ile, I)**: R = –CH(CH₃)–CH₂–CH₃. Isomère de la leucine [52](#page=52). #### 6.2.2 Groupe 2 : Acides aminés hydroxylés Leur chaîne latérale (R) contient un groupe hydroxyle (–OH), les rendant polaires et hydrophiles. * **Sérine (Ser, S)**: La chaîne latérale est –CH₂–OH. Son groupe –OH peut former des liaisons hydrogène et être phosphorylé (phosphorylation), jouant un rôle dans la signalisation cellulaire et la réponse aux dommages de l'ADN via la protéine kinase ATM [53](#page=53). * **Thréonine (Thr, T)**: Contient un groupe hydroxyle, est hydrophile et peut être phosphorylée [69](#page=69). * **Tyrosine (Tyr, Y)**: Contient un groupe hydroxyle sur un cycle aromatique. Elle est semi-essentielle et précurseur d'hormones thyroïdiennes, de neurotransmetteurs (dopamine, adrénaline) et de mélanine [65](#page=65). #### 6.2.3 Groupe 3 : Acides aminés soufrés Ils contiennent un atome de soufre (S) dans leur chaîne latérale. * **Cystéine (Cys, C)**: Possède un groupement thiol (–SH). Deux cystéines peuvent former un pont disulfure (–S–S–), stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines, comme dans la kératine [55](#page=55). * **Méthionine (Met, M)**: Contient un groupe thioéther (–S–CH₃), moins réactif. Elle initie la synthèse protéique et peut être transformée en S-adénosylméthionine (SAM), un donneur de groupe méthyle essentiel pour la méthylation de l'ADN, régulant ainsi l'expression des gènes [56](#page=56). #### 6.2.4 Groupe 4 : Acides aminés acides et amides Ces acides aminés possèdent un groupement carboxyle supplémentaire ou un amide dérivé. * **Acide aspartique (Asp, D)**: R = –CH₂–COOH. Possède deux groupes carboxyles, le rendant acide. Il participe à la synthèse de l'urée (cycle de l'urée) et à la transamination [57](#page=57). * **Acide glutamique (Glu, E)**: Possède une chaîne latérale –CH₂–CH₂–COOH. Similaire à l'acide aspartique dans ses fonctions [59](#page=59). * **Asparagine (Asn, N)**: Dérivé amide de l'acide aspartique. Le groupe carboxyle de la chaîne latérale est remplacé par un groupe amide (–CONH₂). Sert au transport de l'azote [60](#page=60). * **Glutamine (Gln, Q)**: Dérivé amide de l'acide glutamique. Sert au transport de l'azote [60](#page=60). #### 6.2.5 Groupe 5 : Acides aminés dibasiques Ils possèdent deux fonctions basiques : la fonction amine alpha et une autre sur la chaîne latérale, les rendant fortement positifs à pH physiologique. * **Lysine (Lys, K)**: R contient une fonction ε-amino (–NH₂). Elle participe aux protéines structurales comme le collagène et peut subir une hydroxylation post-traductionnelle pour former la 5-hydroxylysine, essentielle à la solidité du collagène [61](#page=61). * **Arginine (Arg, R)**: R contient un groupement guanidyle, très basique. Elle est indispensable pendant la croissance, participe au cycle de l'urée et est transformée en oxyde nitrique (NO), un important messager cellulaire [63](#page=63). * **Histidine (His, H)**: R contient un groupement imidazole. Son pKa proche du pH physiologique (~6) lui permet d'agir comme tampon biologique, stabilisant le pH des protéines. Elle est indispensable pendant la croissance et intervient dans les sites actifs enzymatiques [62](#page=62). #### 6.2.6 Groupe 6 : Acides aminés aromatiques Leur chaîne latérale contient un cycle benzénique ou similaire, les rendant stables, capables d'absorber les UV, et souvent hydrophobes. * **Phénylalanine (Phe, F)**: Cycle benzénique simple. Acide aminé indispensable et très hydrophobe [64](#page=64). * **Tyrosine (Tyr, Y)**: Cycle benzénique avec un groupe hydroxyle. Semi-essentiel, précurseur de nombreuses molécules importantes [65](#page=65). * **Tryptophane (Trp, W)**: Contient un groupement indole (double cycle aromatique). Acide aminé indispensable, volumineux et hydrophobe [65](#page=65). #### 6.2.7 Groupe 7 : Acides imino * **Proline (Pro, P)**: Unique car son groupe amine primaire est intégré dans un cycle avec sa chaîne latérale R, formant un groupe amine secondaire. Cette structure cyclique confère une rigidité particulière. Elle peut subir une hydroxylation post-traductionnelle, essentielle pour la structure du collagène [66](#page=66). ### 6.3 Polarité et propriétés physico-chimiques La polarité d'un acide aminé dépend de la répartition des charges électriques dans sa chaîne latérale. * **Molécule polaire**: Zone de charge négative et positive partielle, capable d'interagir avec l'eau (hydrophile) [67](#page=67). * **Molécule non polaire**: Électrons répartis de façon équilibrée, insoluble dans l'eau (hydrophobe) [67](#page=67). On peut classer les acides aminés selon leur chaîne latérale R : * **Non polaire (hydrophobe)**: Insoluble dans l'eau. Exemples: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp, Gly. Ces acides aminés se rassemblent souvent au centre des protéines [67](#page=67) [68](#page=68). * **Polaire non ionisable (hydrophile)**: Soluble, forme des liaisons hydrogène mais sans charge électrique. Exemples: Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln. Ils contiennent des groupes comme –OH, –SH, –CONH₂ [67](#page=67) [69](#page=69). * **Polaire ionisable (hydrophile)**: Chargé positivement ou négativement selon le pH. Très soluble [67](#page=67). * **Acides (chargés négativement à pH physiologique)**: Asp, Glu. Leur R contient un groupe carboxyle qui perd un proton (–COO⁻) [70](#page=70). * **Basiques (chargés positivement à pH physiologique)**: Lys, Arg, His. Leur R contient des groupes basiques qui captent des protons (–NH₃⁺ ou guanidinium) [70](#page=70). #### 6.3.1 Chiralité et pouvoir rotatoire Le carbone alpha est généralement chiral, sauf pour la glycine. Un carbone chiral peut exister sous deux formes énantiomères (L et D) qui sont des images miroir non superposables [71](#page=71). * **Pouvoir rotatoire**: La capacité d'une substance à faire tourner le plan de la lumière polarisée. Les formes L peuvent être dextrogyres (+) ou lévogyres (–). La notation D/L concerne la configuration 3D, tandis que +/– indique le sens de rotation de la lumière [72](#page=72). * Les L-acides aminés sont reconnus par les enzymes humaines, tandis que les D-acides aminés existent dans certaines bactéries [73](#page=73). #### 6.3.2 Absorption des UV Les acides aminés aromatiques (Tyr, Trp, Phe) absorbent la lumière UV entre 260 et 280 nm, une propriété utilisée pour le dosage des protéines par spectrophotométrie [72](#page=72). #### 6.3.3 Comportement ionique (amphotérie, zwitterion) Les acides aminés sont amphotères car ils possèdent des groupes acides (–COOH) et basiques (–NH₂), pouvant agir comme acide ou base selon le pH du milieu [74](#page=74). * **En milieu acide (pH faible)**: Forme cationique (chargée positivement): R–CH(NH₃⁺)–COOH [74](#page=74). * **En milieu neutre (pH ≈ 7)**: Forme zwitterionique (majoritaire): R–CH(NH₃⁺)–COO⁻. La molécule porte une charge positive et une négative, mais sa charge globale est nulle [74](#page=74). * **En milieu basique (pH élevé)**: Forme anionique (chargée négativement): R–CH(NH₂)–COO⁻ [75](#page=75). * **pKa et pHi**: Chaque fonction ionisable a un pKa (pH auquel le groupement est 50% ionisé). Le pHi (point isoélectrique) est le pH auquel la charge globale de l'acide aminé est nulle (forme zwitterionique majoritaire). Cette propriété permet la séparation des acides aminés par électrophorèse selon leur charge nette à un pH donné [75](#page=75). ### 6.4 Réactions chimiques impliquant les acides aminés Diverses réactions chimiques peuvent modifier les acides aminés ou leurs dérivés. * **Décarboxylation**: Perte d'un groupe carboxyle (–COOH) sous forme de CO₂. Catalysée par des décarboxylases, elle produit des amines physiologiquement actives, comme l'histamine à partir de l'histidine [76](#page=76). * **Amidation**: Formation d'un amide. C'est la base de la liaison peptidique entre deux acides aminés: –COOH + –NH₂ ⟶ –CONH– + H₂O [76](#page=76). * **Estérification**: Réaction entre un acide carboxylique et un alcool pour former un ester. Utilisée pour protéger les groupements –COOH pendant des synthèses complexes [77](#page=77). * **Déamination oxydative**: Perte du groupe amine (–NH₂) sous forme d'ammoniac (NH₃). Transforme un acide aminé en acide α-cétonique, souvent via un intermédiaire α-imine [77](#page=77). #### 6.4.1 Importance biologique des acides α-cétoniques Les acides α-cétoniques, produits par déamination oxydative, ont plusieurs rôles : * **Énergie**: Peuvent entrer dans le cycle de Krebs pour produire de l'ATP [78](#page=78). * **Bilan azoté**: L'azote éliminé sous forme de NH₃ doit être converti en urée pour l'excrétion [78](#page=78). * **Précurseurs biosynthétiques**: Peuvent servir à produire des glucides ou des acides gras [78](#page=78). * **Transamination**: Transfert réversible d'un groupe amine d'un acide aminé à un acide α-cétonique, catalysé par des transaminases avec le coenzyme phosphate de pyridoxal (PLP). Permet la dégradation des acides aminés sans perte d'azote [78](#page=78). --- # Identification et détermination de la séquence des peptides et protéines Ce sujet couvre les méthodes qualitatives et quantitatives pour identifier les acides aminés et déterminer l'ordre dans lequel ils sont assemblés pour former des peptides et des protéines. ### 7.1 Méthodes d'identification des acides aminés (qualitatives et quantitatives) #### 7.1.1 Réactions chimiques des acides aminés Les acides aminés possèdent des groupements fonctionnels qui peuvent réagir chimiquement, permettant leur identification et leur analyse. ##### 7.1.1.1 Réaction avec les aldéhydes : formation de la base de Schiff Les aldéhydes aromatiques peuvent réagir avec un groupement amine pour former une base de Schiff, caractérisée par une double liaison C=N. Ces bases de Schiff sont importantes dans les réactions enzymatiques impliquant des acides aminés. Par exemple, le coenzyme phosphate de pyridoxal (PLP) forme une base de Schiff avec l'amine du carbone alpha d'un acide aminé lors des réactions de transamination [79](#page=79). ##### 7.1.1.2 Réaction avec la ninhydrine La ninhydrine est un agent oxydant utilisé pour la détection des acides aminés. La réaction avec un acide aminé conduit à sa dégradation complète et à la formation d'un complexe coloré appelé pourpre de Ruhemann, d'une couleur violet intense. La proline et l'hydroxyproline, étant des iminoacides (amines secondaires), réagissent différemment pour former un complexe de couleur bleue. Cette réaction permet une détection qualitative des acides aminés, leur dosage par mesure d'intensité colorimétrique, et a des applications en biochimie, médecine et criminalistique [79](#page=79) [95](#page=95). ##### 7.1.1.3 Propriétés chimiques liées aux chaînes latérales R Certains acides aminés présentent des réactivités spécifiques dues à leurs chaînes latérales. * **Groupement carboxyle de la chaîne latérale R:** L'acide aspartique et l'acide glutamique possèdent un groupement carboxyle supplémentaire dans leur chaîne latérale, ce qui leur confère un caractère acide. Ils peuvent être transformés en amides, l'asparagine et la glutamine, par réaction avec l'ammoniac [80](#page=80). * **Groupement hydroxyle (–OH) de la chaîne latérale:** La sérine, la thréonine et la tyrosine possèdent un groupement hydroxyle dans leur chaîne latérale, qui est le site de réactions comme la phosphorylation. La phosphorylation ajoute un groupement phosphate (–PO₄³⁻) sur le –OH. Le groupement hydroxyle est également le point d'attache pour la O-glycosylation, où un sucre est fixé, formant une liaison O-glycosidique, comme observé avec la sérine et la thréonine [81](#page=81). * **Groupement thiol (–SH) de la chaîne latérale:** La cystéine possède un groupement thiol (–SH) dans sa chaîne latérale qui est susceptible à l'oxydation. Deux groupements thiol peuvent former un pont disulfure (–S–S–) entre deux cystéines, stabilisant la structure tertiaire et quaternaire des protéines. Par exemple, l'insuline est stabilisée par des ponts disulfures intra et inter-chaînes [82](#page=82). #### 7.1.2 Dérivés d'acides aminés ##### 7.1.2.1 La créatine La créatine est une molécule azotée dérivée de la glycine, de l'arginine et de la méthionine. Dans les cellules musculaires, elle sert de réservoir d'énergie sous forme de phosphocréatine, participant à la régénération rapide de l'ATP lors d'efforts intenses. Sa synthèse se fait en deux étapes: guanidinoacétate (GAA) dans les reins, puis créatine dans le foie via la S-adénosyl-méthionine (SAM) comme donneur de groupement méthyle. La créatinine, un produit de dégradation non réversible de la créatine, est un marqueur de la fonction rénale car elle est éliminée par filtration rénale [83](#page=83) [84](#page=84) [85](#page=85) [88](#page=88) [89](#page=89). ##### 7.1.2.2 Catécholamines et analogues Les catécholamines sont des dérivés d'acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine) contenant un cycle catéchol et un groupe amine. Exemples: dopamine, noradrénaline, adrénaline. Les analogues des catécholamines, comme la tyramine (dérivée de la tyrosine par décarboxylation) et la tryptamine (dérivée du tryptophane par décarboxylation), imitent partiellement leurs effets physiologiques (vasoconstriction, augmentation de la pression artérielle). La sérotonine, également dérivée du tryptophane, est un neurotransmetteur important régulant le sommeil, l'humeur et l'appétit [85](#page=85) [86](#page=86) [87](#page=87). ##### 7.1.2.3 S-adénosyl-méthionine (SAM) La SAM est un coenzyme dérivé de la méthionine et de l'ATP. Elle agit comme un donneur de groupement méthyle (–CH₃) dans diverses réactions de méthylation, notamment dans la synthèse de la créatine [88](#page=88) [89](#page=89). #### 7.1.3 Méthodes de séparation et d'identification ##### 7.1.3.1 Électrophorèse L'électrophorèse utilise un champ électrique pour séparer les molécules chargées en fonction de leur mobilité, qui dépend de leur charge et de leur taille. Les acides aminés, ayant des charges variables selon le pH, migrent différemment dans un gel sous l'influence d'un champ électrique [90](#page=90). ##### 7.1.3.2 Chromatographie La chromatographie est une méthode de séparation basée sur la distribution différentielle des composants d'un mélange entre une phase stationnaire et une phase mobile [90](#page=90). * **Principes généraux :** * **Phase stationnaire:** Matériau fixe (papier, silice, résine) qui attire les molécules selon leurs propriétés [90](#page=90). * **Phase mobile:** Solvant qui transporte les molécules à travers la phase stationnaire [90](#page=90). * **Migration:** La vitesse de migration de chaque acide aminé dépend de son affinité pour la phase stationnaire et de sa solubilité dans la phase mobile [91](#page=91). * **Chromatographie sur Couche Mince (CCM):** Méthode rapide et simple utilisant une plaque recouverte de silice ou d'alumine comme phase stationnaire. Après migration du solvant (phase mobile), les acides aminés sont révélés par la ninhydrine. Le rapport frontal (Rf) est calculé pour identifier les acides aminés par comparaison avec des standards [92](#page=92). * **Chromatographie Ionique:** Exploite la charge des acides aminés qui varie avec le pH. Elle utilise des résines chargées (échangeuses de cations ou d'anions). Les acides aminés sont séparés en fonction de leur charge, de leur affinité pour la résine, et sont ensuite détectés par absorption UV ou réaction à la ninhydrine. L'ajustement du pH ou de la force ionique du solvant permet de libérer les acides aminés retenus [93](#page=93) [94](#page=94). #### 7.1.4 Méthodes d'identification quantitatives ##### 7.1.4.1 Méthodes photométriques Ces méthodes quantifient les acides aminés aromatiques (tryptophane, tyrosine, phénylalanine) en mesurant leur absorbance de la lumière ultraviolette (UV), généralement autour de 280 nm [94](#page=94). ##### 7.1.4.2 Méthodes colorimétriques Ces méthodes utilisent des réactifs qui forment des composés colorés avec les acides aminés. L'intensité de la couleur, mesurée par spectrophotométrie, est proportionnelle à la concentration de l'acide aminé. La ninhydrine est le réactif le plus couramment utilisé, formant un complexe violet (ou jaune pour la proline) [95](#page=95). ### 7.2 Détermination de la séquence des peptides et protéines #### 7.2.1 Détermination de la composition en acides aminés Le premier étape pour connaître la structure d'un peptide est de déterminer quels acides aminés le composent et en quelle proportion [100](#page=100). * **Principe :** Hydrolyse du peptide pour libérer les acides aminés constitutifs. * **Méthode : Hydrolyse acide** * Utilise de l'acide chlorhydrique (HCl) concentré à haute température (110 °C) pendant plusieurs heures [100](#page=100). * Casse les liaisons peptidiques, libérant les acides aminés [100](#page=100). * **Précaution:** Les ponts disulfures (–S–S–) doivent être rompus avant l'hydrolyse (par oxydation ou réduction). Le tryptophane est fragile et peut être détruit par cette méthode [100](#page=100). * **Hydrolyse alcaline:** Alternative pour préserver le tryptophane, utilisant une base forte (NaOH) . * **Séparation et dosage:** Les acides aminés libérés sont séparés par chromatographie échangeuse d'ions et quantifiés par réaction à la ninhydrine et mesure spectrophotométrique . #### 7.2.2 Détermination du groupement N-terminal Le groupement N-terminal est le premier acide aminé de la chaîne, celui dont le groupement amine (–NH₂) est libre . * **Méthode de Sanger (avec DNFB) :** * Le réactif 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène (DNFB, ou réactif de Sanger) est utilisé pour marquer le groupement amine libre du N-terminal. Le DNFB se lie au groupe amine, formant un dérivé jaune (DNF–AA) . * Le peptide marqué est ensuite hydrolysé en milieu acide . * Le dérivé DNF–AA du premier acide aminé est séparé par chromatographie et identifié par comparaison avec des standards . * **Méthode au chlorure de Dansyl :** * Plus sensible que la méthode de Sanger, elle utilise le chlorure de dansyl (DANS–Cl) qui réagit avec le groupe amine du N-terminal pour former un dérivé fluorescent (DANS–Peptide) . * Après hydrolyse acide, le DANS–AA, le dérivé fluorescent du N-terminal, est séparé et identifié par chromatographie sous UV . #### 7.2.3 Détermination de la séquence d'acides aminés (ordre) ##### 7.2.3.1 Méthode d'Edman (séquençage par dégradation) La méthode d'Edman permet de déterminer la séquence d'acides aminés d'un peptide, du N-terminal vers le C-terminal, en retirant un acide aminé à la fois sans détruire le reste de la chaîne . * **Principe:** Le peptide est traité avec du phénilisothiocyanate (PITC) . * **Étapes :** 1. **Marquage du N-terminal:** Le PITC réagit avec le groupe amine libre du premier acide aminé (N-terminal) pour former un PTC–peptide . 2. **Cyclisation et libération:** Le PTC–peptide est traité en milieu acide faible, ce qui libère le premier acide aminé sous forme de dérivé cyclique stable, le phénylthiohydantoïne (PTH–AA₁). Le reste du peptide est raccourci d'un acide aminé (n-1) . 3. **Identification du PTH–AA₁:** Le PTH–AA₁ est séparé et identifié par chromatographie ou spectrométrie de masse . 4. **Répétition du cycle:** Le processus est répété sur le peptide raccourci pour identifier successivement les acides aminés suivants dans la séquence . ##### 7.2.3.2 Méthodes enzymatiques aux exopeptidases Les exopeptidases coupent les liaisons peptidiques à partir des extrémités du peptide . * **Aminopeptidases:** Agissent sur l'extrémité N-terminale, libérant les acides aminés un par un dans l'ordre . * **Carboxypeptidases:** Agissent sur l'extrémité C-terminale, libérant les acides aminés à partir de cette extrémité. Il existe différentes carboxypeptidases (A et B) qui coupent spécifiquement certains acides aminés . ##### 7.2.3.3 Détermination du groupement C-terminal par hydrazinolyse L'hydrazinolyse (réaction avec l'hydrazine, NH₂–NH₂) rompt toutes les liaisons peptidiques et transforme les acides aminés en hydrazides, sauf l'acide aminé C-terminal qui conserve son groupe carboxyle libre. Cet acide aminé C-terminal est ensuite isolé et identifié . ##### 7.2.3.4 Fragmentation de peptides à l'aide d'endopeptidases Pour les peptides ou protéines trop longs pour être séquencés directement, ils sont d'abord fragmentés en morceaux plus petits à l'aide d'endopeptidases. Ces enzymes coupent les liaisons peptidiques à l'intérieur de la chaîne, à des endroits spécifiques déterminés par la nature des acides aminés adjacents. Les enzymes couramment utilisées incluent la trypsine (coupe après Lys/Arg), la chymotrypsine (coupe après Tyr, Trp, Phe), la pepsine (coupe avant les AA aromatiques/hydrophobes à pH acide) et la thermolysine (coupe avant les AA hydrophobes) . ##### 7.2.3.5 Fragmentation chimique Le bromure de cyanogène (BrCN) est un réactif chimique spécifique qui coupe les liaisons peptidiques uniquement après la méthionine (Met). La réaction conduit à la formation de fragments où le premier fragment se termine par un dérivé de la méthionine et le second fragment commence par l'acide aminé qui suivait la méthionine . #### 7.2.4 Exemples de peptides et protéines * **Peptides hormonaux:** Oxytocine, Vasopressine (système nerveux central); Insuline, Glucagon (pancréas) . * **Peptides à activités antibiotiques:** Produits par des bactéries ou champignons, utilisés en thérapeutique (ex: Bacitracine, Gramicidine D) . --- # Structures et propriétés des protéines Voici un résumé de cours sur les structures et propriétés des protéines, conforme à vos instructions. ## 8. Structures et propriétés des protéines Les protéines sont des macromolécules essentielles dont la fonction dépend de leur structure tridimensionnelle précise, qui est déterminée par leur séquence d'acides aminés et les interactions qui en résultent . ### 8.1 Niveaux de structure protéique La structure d'une protéine est décrite à quatre niveaux . #### 8.1.1 Structure primaire La structure primaire correspond à la séquence linéaire des acides aminés qui constituent la chaîne polypeptidique, reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Elle est déterminée par la séquence génétique de l'ADN et est lue de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale lors de la traduction. La présence de ponts disulfure entre des résidus cystéine est également considérée comme faisant partie de la structure primaire . #### 8.1.2 Structure secondaire La structure secondaire décrit le repliement local de la chaîne polypeptidique. Ce repliement est stabilisé par des liaisons hydrogène formées entre les groupements amide (-NH) et carbonyle (-CO) du squelette peptidique. Les deux formes principales de structure secondaire sont : * **Hélice α:** Le polypeptide s'enroule en une structure hélicoïdale. Les chaînes latérales des acides aminés sont dirigées vers l'extérieur du squelette. Les liaisons hydrogène se forment entre l'oxygène d'un groupement carboxylique (-C=O) et l'hydrogène d'un groupement aminé (-NH) d'un même brin polypeptidique, à l'intérieur de la chaîne . * **Feuillet β:** La structure est formée par l'association d'au moins deux brins β parallèles ou antiparallèles. Ces brins sont maintenus ensemble par des liaisons hydrogène entre le groupement -CO d'un brin et le groupement -NH d'un brin adjacent . #### 8.1.3 Structure tertiaire La structure tertiaire représente la conformation tridimensionnelle complète d'une seule chaîne polypeptidique. Elle résulte de l'agencement spatial des éléments de structure secondaire (hélices α, feuillets β) et des boucles qui les relient. Cette structure est essentielle à la fonctionnalité de la protéine, notamment à la formation du site actif des enzymes. Elle est stabilisée par diverses interactions : * **Liaisons covalentes:** Ponts disulfure entre les chaînes latérales de résidus cystéine . * **Liaisons non covalentes:** Liaisons hydrogène, forces de Van der Waals, interactions hydrophobes (les chaînes latérales hydrophobes se regroupent à l'intérieur, formant un cœur hydrophobe, tandis que les chaînes hydrophiles sont orientées vers l'extérieur) et interactions ioniques . #### 8.1.4 Structure quaternaire La structure quaternaire décrit l'association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine fonctionnelle. On distingue : * **Homopolymères:** Les sous-unités sont identiques . * **Hétéropolymères:** Les sous-unités sont différentes . > **Exemple:** L'hémoglobine A est un hétérotétramère, composé de quatre sous-unités: deux chaînes α et deux chaînes β . ### 8.2 Propriétés physiques des protéines Les protéines présentent plusieurs propriétés physiques importantes . * **Solubilité:** La plupart des protéines sont solubles dans l'eau, ce sont généralement des protéines globulaires. Les protéines insolubles dans l'eau sont appelées scléroprotéines ou protéines fibreuses . * **Cristallisation:** Les protéines peuvent être cristallisées en ajustant le pH, la concentration saline (force ionique) et en utilisant certains solvants organiques (comme l'éthanol ou l'acétone) qui réduisent leur solubilité dans l'eau . * **Propriétés optiques :** * Les protéines sont optiquement actives . * La plupart des protéines absorbent la lumière UV à 280 nm, en raison de la présence de résidus aromatiques . * En milieu alcalin, les protéines réagissent avec les ions cuivriques pour former un complexe coloré violet (réaction du Biuret), qui absorbe à 540 nm (DO = εLC). Cette réaction est utilisée pour doser les protéines du sang . * **Masse moléculaire (MM):** Chaque protéine possède une masse moléculaire caractéristique, généralement supérieure à 6000 Daltons (Da). La chromatographie par gel-filtration est une méthode courante pour déterminer la MM, en séparant les protéines selon leur taille sur des gels de dextranes . ### 8.3 Propriétés chimiques des protéines Les propriétés chimiques des protéines découlent de la nature des acides aminés qui les composent et de leurs modifications . * **Composition élémentaire:** Les protéines contiennent principalement du carbone (C), de l'hydrogène (H), de l'oxygène (O), de l'azote (N), et souvent du soufre (S). La majorité des protéines naturelles sont formées à partir des 20 acides aminés standards . * **Acides aminés dérivés:** Certaines protéines subissent des modifications post-traductionnelles, conduisant à la formation d'acides aminés dérivés comme l'hydroxyproline et l'hydroxylysine, particulièrement abondants dans le collagène et participant à la stabilisation des fibres . * **Réactivité:** La réactivité d'une protéine dépend de la nature de ses acides aminés constitutifs. Par exemple, une protéine riche en acides aminés basiques aura une tendance basique, et inversement pour les acides aminés acides . * **Caractère amphotère:** Les protéines sont amphotères car elles possèdent à la fois des groupes acides et basiques. L'ionisation de ces groupes est influencée par le pH du milieu. Les groupes ionisables incluent : * Les extrémités de la chaîne peptidique (groupement carboxyle terminal -COOH et groupement amine terminal -NH₂) . * Les chaînes latérales des acides aminés: groupes acides (-COOH de Asp, Glu), groupes basiques (-NH₂ de Lys, Arg, His), et autres groupes polaires (-OH de Tyr, Ser; -SH de Cys) . * **Point isoélectrique (pI):** Le pH auquel une protéine possède une charge nette globale nulle est appelé point isoélectrique (pI). À ce pH : * La protéine ne migre pas dans un champ électrique (électrophorèse) . * Elle est souvent moins soluble, car les charges équilibrées réduisent les répulsions intermoléculaires, ce qui peut entraîner sa précipitation . > **Remarque:** Après électrophorèse, les protéines sont souvent révélées par coloration au bleu de Coomassie . ### 8.4 Propriétés biologiques des protéines Les protéines jouent une multitude de rôles biologiques essentiels . * **Propriétés antigéniques:** Les protéines peuvent agir comme antigènes, induisant la synthèse d'anticorps . * **Activités biologiques spécifiques:** Elles peuvent avoir une activité catalytique enzymatique, agir comme hormones (ex: GH, EPO), ou encore être des toxines (ex: exotoxines bactériennes). Certaines protéines, comme VanX, possèdent une activité antibiotique directe . ### 8.5 Classification des protéines Les protéines peuvent être classées selon leur composition et leur solubilité . #### 8.5.1 Holoprotéines Les holoprotéines sont exclusivement composées d'acides aminés . * **Holoprotéines globulaires solubles:** Ce sont des protéines de forme sphéroïde, solubles dans l'eau. Elles comprennent la majorité des protéines fonctionnelles: enzymes, hormones et anticorps . * **Albumines:** Elles représentent environ 60% des protéines sériques. Elles sont impliquées dans le maintien de la pression oncotique, qui retient l'eau dans les vaisseaux sanguins et prévient la formation d'œdèmes. Elles assurent également le transport sérique de diverses substances (acides gras, médicaments, hormones) . * **Globulines:** Elles représentent environ 40% des protéines sériques. Elles jouent des rôles dans le transport de molécules, la défense immunitaire, la coagulation et la réponse inflammatoire. Elles sont classées selon leur mobilité électrophorétique en fractions α1, α2, β et γ. Les γ-globulines correspondent aux immunoglobulines (anticorps) . > **Principe de la séparation sur gel d'agarose:** L'électrophorèse sur gel d'agarose sépare les protéines sériques selon leur charge et leur taille, permettant leur visualisation après coloration . #### 8.5.2 Hétéroprotéines Les hétéroprotéines sont composées d'une partie protéique (apoprotéine) et d'une partie non protéique appelée groupement prosthétique . * **Phosphoprotéines:** Protéine + groupement phosphorique (liaison ester à la sérine ou thréonine). Exemple: caséine du lait . * **Nucléoprotéines:** Protéine + acide nucléique (ADN ou ARN). Exemple: télomérase . * **Glycoprotéines:** Protéines liées à un sucre. La glycosylation peut se faire sur l'azote d'une asparagine (N-glycosylation) ou sur l'oxygène d'une sérine ou thréonine (O-glycosylation). Elles sont impliquées dans la protection des épithéliums (mucines), la défense immunitaire (immunoglobulines) et déterminent les groupes sanguins (glycoprotéines des groupes sanguins) . * **Lipoprotéines:** Complexes protéines-lipides qui transportent les lipides insolubles dans le plasma sanguin. Elles sont classées en cinq classes selon leur densité: chylomicrons, VLDL, IDL, LDL, et HDL . * **Chromoprotéines:** Protéines associées à un pigment coloré . --- ## Erreurs courantes à éviter - Révisez tous les sujets en profondeur avant les examens - Portez attention aux formules et définitions clés - Pratiquez avec les exemples fournis dans chaque section - Ne mémorisez pas sans comprendre les concepts sous-jacents

| Term | Definition | |------|------------| | Terme | Définition | | Filiation des aldoses | Ensemble de réactions chimiques permettant de relier les oses entre eux en fonction de leur nombre d'atomes de carbone, soit par allongement, soit par raccourcissement de la chaîne carbonée. | | Synthèse de Kiliani-Fischer | Méthode chimique permettant d'allonger la chaîne carbonée d'un aldose d'un atome de carbone, en passant par la formation d'un cyanhydrine suivie d'une hydrolyse et d'une réduction. | | Isomère | Molécule ayant la même formule brute qu'une autre molécule mais une structure atomique différente, ce qui lui confère des propriétés physico-chimiques distinctes. | | Structure cyclique des oses | Forme prédominante des oses à plus de quatre atomes de carbone en solution aqueuse, formée par la réaction intramoléculaire d'une fonction carbonyle avec une fonction alcool pour créer un hémiacétal ou hémicétal. | | Hémiacétal | Composé résultant de l'addition d'un alcool sur une fonction aldéhyde, ou d'un hémiacétal sur un autre alcool. Dans le cas des oses, c'est la fermeture du cycle avec formation d'un nouveau centre chiral. | | Pyranose | Cycle à six chaînons formé par un atome d'oxygène et cinq atomes de carbone, typique des aldoses comme le glucose après cyclisation, où le groupe hydroxyle du carbone 5 attaque le carbone aldéhydique. | | Furanose | Cycle à cinq chaînons formé par un atome d'oxygène et quatre atomes de carbone, typique des cétoses comme le fructose après cyclisation, où le groupe hydroxyle du carbone 4 attaque le carbone cétonique. | | Projection de Haworth | Représentation schématique en 3D des cycles des sucres, où l'anneau est représenté de manière simplifiée, les substituants étant placés au-dessus ou en dessous du plan de l'anneau. | | Carbone anomérique | Le carbone issu de la fonction carbonyle (C1 pour les aldoses, C2 pour les cétoses) après la cyclisation. Il peut exister sous deux formes, alpha ($\alpha$) et bêta ($\beta$), selon la position du groupe hydroxyle. | | Forme chaise | Conformation spatiale la plus stable adoptée par les cycles pyranose en solution, similaire à la forme chaise du cyclohexane, où les atomes de carbone sont disposés de manière à minimiser les contraintes stériques. | | Ose | Un glucide simple, également appelé monosaccharide, qui est le bloc de construction de base des sucres plus complexes. Les oses possèdent des propriétés physiques comme une solubilité élevée dans l'eau et des propriétés chimiques dues à leurs groupements fonctionnels aldéhyde ou cétone, et leurs groupements hydroxyles. | | Oxydation enzymatique | Une réaction biochimique catalysée par une enzyme oxydase, où une molécule est oxydée en utilisant de l'oxygène moléculaire. Par exemple, la glucose oxydase (GOD) oxyde le D-glucose en acide gluconique en produisant du peroxyde d'hydrogène ($H_2O_2$). | | Oxydation douce | Une réaction chimique d'oxydation des aldoses qui cible spécifiquement le groupement aldéhyde (–CHO) pour le transformer en groupement acide carboxylique (–COOH), sans affecter les autres fonctions alcools de la molécule. L'eau bromée ($Br_2/H_2O$) est un réactif couramment utilisé pour cette transformation. | | Oxydation forte | Une réaction chimique d'oxydation des aldoses utilisant des oxydants puissants comme l'acide nitrique ($HNO_3$). Cette réaction oxyde à la fois le groupement aldéhyde (–CHO) en acide carboxylique (–COOH) et le groupement alcool primaire (–CH₂OH) en acide carboxylique (–COOH), conduisant à la formation d'acides aldariques. | | Acide aldarique | Un produit d'oxydation forte des aldoses, caractérisé par la présence de deux groupements acide carboxylique (–COOH) aux extrémités de la chaîne carbonée, généralement en position C1 et C6. La formation d'un acide aldarique est utile pour distinguer la nature des sucres par identification chimique. | | Oxydation par les sels de métaux lourds | Une réaction d'oxydo-réduction en milieu alcalin et chauffé, où certains ions métalliques (comme $Cu^{2+}$ ou $Ag^+$) agissent comme agents oxydants pour les oses réducteurs, tandis que les ions métalliques sont réduits. Les aldoses sont qualifiés de réducteurs car ils peuvent réduire ces ions. | | Ose réducteur | Un ose qui possède une fonction aldéhyde (–CHO) libre ou qui peut régénérer une fonction aldéhyde en milieu basique (même à partir d'une forme cyclique). Les oses réducteurs sont capables de réduire les ions de métaux lourds, comme $Cu^{2+}$ dans la liqueur de Fehling. | | Réduction chimique | Une réaction chimique qui est le complément de l'oxydation, où un agent réducteur tel que le borohydrure de sodium ($NaBH_4$) est utilisé pour transformer le groupement carbonyle d'un ose. Les aldoses sont réduits en polyols primaires, et les cétoses sont réduits en polyols secondaires. | | Polyol | Un composé organique contenant plusieurs groupements hydroxyles (–OH). Dans le contexte des oses, la réduction chimique transforme les aldoses en polyols primaires et les cétoses en polyols secondaires, modifiant ainsi la nature du sucre. | | Réaction de condensation | Une réaction chimique durant laquelle deux molécules se combinent pour former une molécule plus grande, avec l'élimination d'une petite molécule, typiquement de l'eau ($H_2O$). Les réactions de condensation des oses permettent la formation de liaisons glycosidiques, menant à des holosides ou des hétérosides. | | Liaison glycosidique | Une liaison covalente formée entre le carbone anomérique d'un ose et une autre molécule via une fonction hydroxyle ou amine. Dans les holosides, elle relie deux oses. Dans les hétérosides, elle lie un ose à un autre type de molécule, comme un alcool ou une base azotée (dans l'ADN/ARN). | | Holoside | Un type de polysaccharide ou de disaccharide composé uniquement d'unités de sucres (oses) reliées par des liaisons glycosidiques. L'exemple donné est la formation du maltose à partir de deux molécules de glucose par une liaison O-glycosidique en α-(1,4). | | Hétéroside | Un composé formé par la condensation d'un ose avec une molécule non glucidique, appelée aglycone. Il existe différents types d'hétérosides, tels que les O-hétérosides (sucre + alcool/phénol) et les N-hétérosides (sucre + amine, comme dans les acides nucléiques). | | Oside | Molécule glucidique complexe dont l'hydrolyse libère deux unités d'oses, identiques ou différentes, ou des oses et une molécule non glucidique. | | Liaison osidique | Liaison covalente formée entre le carbone anomérique d'un ose et un groupement hydroxyle d'un autre ose, ou un groupement hydroxyle de l'aglycone dans le cas des hétérosides. | | Oligoside | Type d'holoside composé de 2 à 10 unités d'oses, comme le maltose (glucose + glucose) ou le saccharose (glucose + fructose). | | Polyoside (Polysaccharide) | Glucide complexe de grande taille, formé par la condensation de nombreuses molécules d'oses. Joue des rôles de réserve énergétique (amidon, glycogène) ou structuraux (cellulose). | | Sucre réducteur | Ose ou disaccharide qui possède une fonction hémiacétalique libre, lui permettant de réduire les sels métalliques, par exemple ceux de la liqueur de Fehling. | | Sucre non réducteur | Ose ou disaccharide dont la fonction hémiacétalique est engagée dans une liaison osidique, l'empêchant de réduire les sels métalliques. | | Aglycone | Partie non glucidique d'un hétéroside, qui peut être de nature lipidique, protéique, azotée, soufrée, etc. | | Glycoprotéine | Hétéroside où la partie glucidique est liée à une protéine, jouant des rôles variés comme la reconnaissance cellulaire, les fonctions immunitaires ou hormonales. | | Glycolipide | Hétéroside composé d'un lipide lié à un ou plusieurs oses, souvent retrouvé dans les membranes cellulaires et impliqué dans la reconnaissance intercellulaire. | | Homopolyside | Polyoside constitué d'un seul type d'ose, comme l'amidon ou la cellulose qui sont tous deux composés de glucose. | | Hétéropolyside | Polyoside composé de plusieurs types d'oses différents dans sa structure, comme certains composants de la matrice extracellulaire. | | Liaison α(1→4) | Liaison osidique où le carbone anomérique C1 d'un premier ose, en configuration alpha, est lié au carbone en position 4 du second ose. | | Liaison β(1→4) | Liaison osidique où le carbone anomérique C1 d'un premier ose, en configuration bêta, est lié au carbone en position 4 du second ose. | | Acides gras | Molécules composées d'une fonction acide carboxylique (–COOH, partie polaire et hydrophile) et d'un radical R (chaîne carbonée, partie non polaire et hydrophobe), de formule générale R–COOH. | | Acide gras saturé | Acide gras dont la chaîne carbonée ne contient aucune double liaison carbone-carbone ; elle est entièrement saturée en hydrogène. La formule générale est CₙH₂ₙ. | | Acide gras insaturé | Acide gras possédant au moins une double liaison carbone-carbone dans sa chaîne carbonée. Sa formule générale est CₙH₂ₙ₋₂ₓ, où x représente le nombre de doubles liaisons. | | Acide gras mono-insaturé (AGMI) | Acide gras qui ne possède qu'une seule double liaison carbone-carbone dans sa chaîne carbonée. L'exemple typique est l'acide oléique. | | Acide gras poly-insaturé (AGPI) | Acide gras qui contient plusieurs doubles liaisons carbone-carbone dans sa chaîne carbonée, séparées par un ou plusieurs groupements méthylènes. | | Chaîne carbonée | La partie hydrocarbonée d'un acide gras, constituée d'une série d'atomes de carbone liés entre eux. Cette chaîne est généralement linéaire et hydrophobe. | | Groupement carboxyle | La fonction acide de la molécule d'acide gras, représentée par –COOH. Elle est polaire, hydrophile et peut s'ioniser en carboxylate (–COO⁻) en milieu aqueux. | | Hydrophile | Se dit d'une substance ou d'une partie d'une molécule qui a une affinité pour l'eau et tend à s'y dissoudre. Dans les acides gras, le groupement carboxyle est hydrophile. | | Hydrophobe | Se dit d'une substance ou d'une partie d'une molécule qui repousse l'eau et tend à s'en éloigner. Dans les acides gras, la chaîne carbonée est hydrophobe. | | Liaison double | Une liaison chimique entre deux atomes de carbone impliquant quatre électrons, représentée par C=C. Les doubles liaisons confèrent une certaine rigidité à la chaîne carbonée des acides gras insaturés. | | Nomenclature | Ensemble de règles utilisées pour nommer les composés chimiques. Dans le cas des acides gras, elle peut être basée sur des noms d'usage, des noms systématiques (UICPA), ou des symboles abrégés. | | Oméga (ω) | Système de nomenclature des acides gras insaturés qui identifie la position de la première double liaison en comptant à partir du carbone méthylique terminal (–CH₃), appelé carbone oméga. | | Ponts de carbones | Liaison entre deux atomes de carbone adjacents dans une chaîne carbonée, généralement représentée par C-C dans les acides gras saturés. | | Point de fusion | Température à laquelle un corps solide passe à l'état liquide. Le point de fusion des acides gras est influencé par la longueur de leur chaîne carbonée et leur degré d'insaturation. | | Saponification | Réaction chimique d'un acide gras avec une base forte (comme NaOH ou KOH) pour former un sel d'acide gras (savon) et de l'eau. | | Symbole (notation) | Représentation abrégée d'un acide gras, indiquant le nombre total d'atomes de carbone et le nombre de doubles liaisons. Par exemple, C18:1 signifie 18 atomes de carbone et 1 double liaison. | | Tête hydrophile | La partie polaire et soluble dans l'eau d'une molécule amphipathique, telle que le groupement carboxyle (–COOH) d'un acide gras. | | Queue hydrophobe | La partie non polaire et insoluble dans l'eau d'une molécule amphipathique, telle que la longue chaîne carbonée d'un acide gras. | | Delta (Δ) | Système de nomenclature utilisé pour indiquer la position des doubles liaisons dans la chaîne d'un acide gras, en comptant à partir du carbone du groupement carboxyle, qui est le carbone 1. | | Hydrogénation | Réaction chimique par laquelle de l'hydrogène (H₂) est ajouté aux doubles liaisons d'un acide gras insaturé, le transformant en acide gras saturé. | | Estérification | Réaction chimique entre un acide gras et un alcool, formant un ester et de l'eau. Les triglycérides sont des esters formés par la réaction de trois acides gras avec le glycérol. | | Lipides | Composés organiques formés principalement de carbone, hydrogène et oxygène, caractérisés par leur insolubilité dans l'eau et leur solubilité dans les solvants organiques non polaires. Ils sont souvent constitués d'acides gras et d'alcools. | | Glycérol | Un alcool à trois groupes hydroxyles (-OH) qui sert de squelette à de nombreux lipides, notamment les glycérides. Sa structure est souvent désignée par les positions alpha ($\alpha$), bêta ($\beta$), et alpha prime ($\alpha'$). | | Ester | Composé organique formé par la réaction entre un acide carboxylique et un alcool, avec élimination d'une molécule d'eau. C'est la liaison fondamentale dans de nombreux lipides. | | Lipides simples | Lipides composés uniquement de carbone, hydrogène et oxygène, résultant généralement de l'union d'acides gras avec un alcool. On distingue les glycérides, cérides et stérides. | | Glycérides | Lipides simples formés par la réaction entre le glycérol et un ou plusieurs acides gras. Ils sont classés en mono-, di-, et triacylglycérols selon le nombre d'acides gras liés. | | Triglycéride | Un glycéride composé de glycérol et de trois acides gras. Les graisses et huiles alimentaires et corporelles sont principalement des triglycérides, servant de réserve d'énergie. | | Cérides | Lipides simples formés par la réaction entre un acide gras et un alcool à longue chaîne. Ils constituent les cires naturelles et assurent des fonctions de protection et d'imperméabilisation. | | Stérides | Lipides simples formés par la réaction entre un stérol (comme le cholestérol) et un acide gras. Ils sont impliqués dans le transport et le stockage du cholestérol et sont présents dans les membranes cellulaires. | | Lipides complexes | Lipides contenant, outre le carbone, l'hydrogène et l'oxygène, d'autres éléments comme le phosphore (P) ou l'azote (N). Ils sont des constituants majeurs des membranes cellulaires. | | Glycérophospholipides | Lipides complexes contenant du glycérol, deux acides gras, un groupe phosphate, et souvent un alcool lié au phosphate. Ils sont amphiphiles et forment la bicouche lipidique des membranes cellulaires. | | Sphingolipides | Lipides complexes dont le squelette est formé par une molécule de sphingosine au lieu du glycérol. Ils sont particulièrement présents dans le système nerveux, notamment dans la gaine de myéline. | | Glycolipides | Lipides formés par l'union d'un lipide (souvent un céramide) et d'un glucide. Ils sont situés à la surface des membranes cellulaires et jouent un rôle dans la reconnaissance et la communication intercellulaire. | | Amphiphile | Molécule possédant à la fois une partie hydrophile (qui aime l'eau) et une partie hydrophobe (qui repousse l'eau). Les glycérophospholipides et les glycolipides sont amphiphiles. | | Bicouche lipidique | Organisation structurelle formée par deux couches de molécules amphiphiles (comme les glycérophospholipides) en milieu aqueux, où les têtes hydrophiles sont orientées vers l'eau et les queues hydrophobes se regroupent au centre. | | Sphingosine | Molécule amino-dialcool à longue chaîne carbonée constituant le squelette de base des sphingolipides. Elle possède un groupe amine et deux groupes hydroxyles. | | Céramide | Composé formé par la liaison amide entre la sphingosine et un acide gras. C'est la partie lipidique de base des sphingolipides. | | Sphingomyéline | Un sphingolipide complexe comportant un céramide lié à un groupe phosphate et à un alcool (comme la choline). Il est abondant dans la gaine de myéline des neurones. | | Gangliosides | Type de sphingoglycolipides contenant une chaîne glucidique complexe de plusieurs sucres, dont souvent un acide sialique. Ils sont impliqués dans la reconnaissance cellulaire et sont abondants dans le cerveau. | | Stéroïdes | Lipides caractérisés par une structure chimique commune, le noyau stérane, composé de quatre cycles accolés. Le cholestérol et les hormones stéroïdiennes en font partie. | | Noyau stérane | Structure chimique rigide composée de quatre cycles fusionnés (trois cycles hexagonaux et un cycle pentagonal) qui est caractéristique de tous les stéroïdes. | | Cholestérol | Un stérol essentiel, stéroïde le plus connu. Il est un constituant majeur des membranes cellulaires, stabilise leur fluidité et est un précurseur de nombreuses autres molécules stéroïdiennes. | | Acides biliaires | Dérivés du cholestérol, synthétisés dans le foie, qui jouent un rôle crucial dans l'émulsification des graisses lors de la digestion dans l'intestin. | | Hormones stéroïdiennes | Hormones dérivées du cholestérol, possédant la structure du noyau stérane. Elles incluent les glucocorticoïdes, minéralocorticoïdes, androgènes, œstrogènes et progestatifs. | | Lipolyse | Réaction de dégradation des triglycérides stockés dans les adipocytes en acides gras et glycérol, libérant ainsi de l'énergie pour le corps. | | Acide aminé (AA) | Molécule organique constituant l'unité de base des protéines, caractérisée par une structure fondamentale comprenant une fonction amine (NH₂) et une fonction carboxylique (COOH) liées à un carbone central (carbone alpha). | | Carbone alpha ($\text{C}\alpha$) | Le carbone central d'un acide aminé, auquel sont attachés le groupe amine, le groupe carboxylique, un atome d'hydrogène et la chaîne latérale (R). Il est généralement chiral, sauf dans la glycine. | | Chaîne latérale (R) | Le groupement variable attaché au carbone alpha d'un acide aminé, qui détermine ses propriétés spécifiques et le différencie des autres acides aminés. | | Liaison peptidique | Liaison covalente formée entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amine d'un autre acide aminé, résultant de la condensation et de l'élimination d'une molécule d'eau, permettant la formation de chaînes polypeptidiques. | | Zwitterion | Une molécule neutre globalement qui porte à la fois une charge positive et une charge négative, résultant de la déprotonation du groupe carboxylique et de la protonation du groupe amine d'un acide aminé en milieu neutre. | | Chiralité | Propriété d'une molécule qui existe sous deux formes non superposables, comme une image miroir, généralement due à la présence d'un carbone asymétrique. Les acides aminés (sauf la glycine) sont chiraux et existent sous forme L et D. | | Acides aminés protéinogènes | Les 20 acides aminés standards utilisés par les organismes vivants pour fabriquer des protéines, codés par l'ADN et incorporés lors de la traduction de l'ARNm. | | Acides aminés essentiels | Acides aminés que l'organisme ne peut pas synthétiser et qui doivent être apportés par l'alimentation pour permettre la synthèse protéique. | | Acides aminés non essentiels | Acides aminés que l'organisme peut synthétiser lui-même à partir d'autres composés métaboliques. | | Polarité | Propriété d'une molécule relative à la répartition des charges électriques ; une molécule polaire a une zone partiellement positive et une zone partiellement négative, lui permettant d'interagir avec l'eau. | | Pont disulfure | Liaison covalente forte (S–S) formée entre deux groupes thiol (–SH) de deux résidus de cystéine dans une protéine, contribuant à stabiliser sa structure tridimensionnelle. | | Phosphorylation | Ajout d'un groupe phosphate (–$\text{PO}_4^{3-}$) à une molécule, souvent sur des résidus de sérine, thréonine ou tyrosine, jouant un rôle clé dans la régulation de l'activité des protéines. | | Méthylation | Ajout d'un groupe méthyle (–$\text{CH}_3$) à une molécule, un processus important dans la régulation de l'expression des gènes via la modification de l'ADN. | | pKa | La valeur du pH à laquelle 50 % d'un groupement ionisable est déprotoné (a perdu un proton) ; chaque fonction ionisable d'un acide aminé possède son propre pKa. | | pHi (point isoélectrique) | Le pH auquel un acide aminé ou une protéine porte une charge nette nulle et existe majoritairement sous forme zwitterionique. | | Transamination | Réaction chimique catalysée par des transaminases où un groupe amine est transféré d'un acide aminé à un acide alpha-cétonique, permettant la production de nouveaux acides aminés ou la dégradation des acides aminés. | | Acide alpha-cétonique | Molécule formée lors de la déamination d'un acide aminé, résultant de la perte du groupe amine, qui peut ensuite entrer dans le cycle de Krebs pour produire de l'énergie. | | Décarboxylation | Réaction enzymatique qui élimine un groupe carboxyle (–COOH) sous forme de dioxyde de carbone ($\text{CO}_2$), conduisant à la formation d'amines physiologiquement actives. | | Amidation | Réaction chimique qui transforme un groupe carboxyle en un groupe amide (–CONH₂), processus fondamental dans la formation des liaisons peptidiques. | | Base de Schiff | Une base de Schiff est formée par la réaction entre un aldéhyde aromatique et un groupement amine, résultant en une double liaison carbone-azote (C=N) et la perte d'une molécule d'eau. Ces composés sont biologiquement importants, notamment dans les réactions enzymatiques impliquant des acides aminés. | | Ninhydrine | La ninhydrine est un réactif chimique oxydant (C₉H₆O₄) utilisé pour la détection et la quantification des acides aminés. Elle oxyde l'acide aminé, provoquant sa dégradation en aldéhyde, ammoniac et dioxyde de carbone, puis forme un complexe coloré appelé pourpre de Ruhemann avec l'ammoniac et un aldéhyde. | | Pourpre de Ruhemann | Le pourpre de Ruhemann est un complexe coloré violet intense formé par la réaction de la ninhydrine avec la plupart des acides aminés. Ce composé est utilisé pour la détection qualitative et la quantification des acides aminés dans diverses applications biochimiques et médico-légales. | | Créatine | La créatine est une petite molécule azotée, dérivée de la glycine, de l'arginine et de la méthionine. Dans les cellules musculaires, elle sert de réservoir d'énergie rapide en se convertissant en phosphocréatine, laquelle peut ensuite régénérer l'ATP lors d'efforts intenses. | | Créatinine | La créatinine est un déchet métabolique issu de la dégradation de la créatine et de la phosphocréatine dans les muscles. Elle est éliminée par les reins et sa concentration sanguine est un marqueur standard pour évaluer la fonction rénale. | | Catécholamines | Les catécholamines sont des molécules dérivées d'acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine) contenant un cycle benzénique avec deux groupes hydroxyles voisins et un groupe amine. Elles agissent comme hormones et neurotransmetteurs, tels que la dopamine, la noradrénaline et l'adrénaline. | | Tyramine | La tyramine est un analogue des catécholamines, dérivé de la tyrosine par décarboxylation. Elle agit comme un sympathomimétique indirect, mimant les effets des catécholamines en provoquant une vasoconstriction et une augmentation de la pression artérielle. | | Tryptamine | La tryptamine est un analogue des catécholamines dérivé du tryptophane par décarboxylation. C'est un vasoconstricteur puissant qui mime les effets des catécholamines sur le système cardiovasculaire. | | Sérotonine (5-hydroxytryptamine) | La sérotonine est un neurotransmetteur et une hormone dérivée du tryptophane par hydroxylation puis décarboxylation. Elle joue un rôle clé dans la régulation du sommeil, de l'humeur, de l'appétit, ainsi que dans le système cardiovasculaire et l'inflammation. | | S-adénosyl-méthionine (SAM) | La S-adénosyl-méthionine (SAM) est un coenzyme dérivé de la méthionine et de l'ATP. C'est un donneur universel de groupes méthyle (–CH₃) essentiel pour de nombreuses réactions de méthylation, notamment dans la synthèse de la créatine. | | Électrophorèse | L'électrophorèse est une technique de laboratoire utilisée pour séparer des acides aminés en fonction de leur charge électrique dans un champ électrique. Les acides aminés chargés migrent vers l'électrode de polarité opposée, permettant leur identification et leur séparation. | | Chromatographie | La chromatographie est une technique de séparation qui utilise deux phases, une phase stationnaire (fixe) et une phase mobile (en mouvement), pour séparer les composants d'un mélange en fonction de leurs propriétés physico-chimiques (polarité, charge, taille, etc.). | | Rapport frontal (Rf) | Le rapport frontal (Rf) est une mesure utilisée en chromatographie, calculée comme le rapport entre la distance parcourue par une tache d'un composé et la distance parcourue par le front du solvant. Chaque acide aminé possède un Rf caractéristique dans des conditions données, servant d'empreinte digitale pour son identification. | | Chromatographie ionique | La chromatographie ionique est une méthode de séparation qui exploite les charges électriques des acides aminés, dépendant du pH du milieu. Elle utilise des résines chargées pour retenir sélectivement les acides aminés positifs ou négatifs, qui sont ensuite élués en ajustant le pH ou la force ionique. | | Point isoélectrique (pHi) | Le point isoélectrique (pHi) est le pH auquel un acide aminé ou une molécule portant des groupes ionisables est globalement neutre, c'est-à-dire que la somme de ses charges positives et négatives est nulle. Ce concept est fondamental en chromatographie ionique. | | Hydrolyse acide | L'hydrolyse acide est une réaction chimique qui utilise de l'acide fort (comme le HCl) à haute température pour rompre les liaisons peptidiques et libérer les acides aminés constitutifs d'un peptide ou d'une protéine. Elle est utilisée pour déterminer la composition en acides aminés. | | Hydrolyse alcaline | L'hydrolyse alcaline utilise une base forte (comme le NaOH) à haute température pour rompre les liaisons peptidiques. Cette méthode est particulièrement utile pour préserver le tryptophane, qui est fragile lors de l'hydrolyse acide. | | Peptide | Un peptide est une petite chaîne constituée de plusieurs acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Les peptides sont classifiés selon leur taille : dipeptide (2 AA), tripeptide (3 AA), oligopeptide (<10 AA), polypeptide (10-100 AA), et protéine (>100 AA). | | Séquençage de peptides | Le séquençage de peptides est le processus de détermination de l'ordre des acides aminés dans une chaîne peptidique. Des méthodes comme celles de Sanger, de Dansyl, d'Edman, ou l'utilisation d'aminopeptidases et de carboxypeptidases sont employées. | | Méthode de Sanger | La méthode de Sanger utilise le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène (DNFB) pour marquer le groupement amine libre (–NH₂) de l'acide aminé N-terminal. Après hydrolyse acide du peptide, le dérivé jaune DNF-acide aminé est identifié par chromatographie, révélant le premier acide aminé de la chaîne. | | Méthode au chlorure de dansyl | La méthode au chlorure de dansyl (DANS-Cl) est similaire à celle de Sanger mais utilise un réactif fluorescent. Le DANS-Cl marque l'acide aminé N-terminal, produisant un dérivé DANSYL-acide aminé fluorescent qui est ensuite séparé et identifié par chromatographie sous UV. Elle est plus sensible et plus rapide. | | Méthode d'Edman | La méthode d'Edman utilise l'isothiocyanate de phényle (PITC) pour marquer sélectivement le groupement amine libre du premier acide aminé N-terminal. Par une réaction douce en milieu acide, cet acide aminé est libéré sous forme de phénylthiohydantoïne (PTH-AA) identifiable, tandis que le reste du peptide reste intact, permettant un séquençage cyclique. | | Aminopeptidase | Une aminopeptidase est une exopeptidase qui hydrolyse les liaisons peptidiques à l'extrémité N-terminale d'un peptide, libérant séquentiellement les acides aminés un par un, à partir du début de la chaîne. | | Carboxypeptidase | Une carboxypeptidase est une exopeptidase qui agit sur l'extrémité C-terminale d'un peptide ou d'une protéine, libérant l'acide aminé C-terminal. Il existe différents types, comme la Carboxypeptidase A et B, qui varient dans leur spécificité pour les acides aminés. | | Endopeptidase | Une endopeptidase est une enzyme qui coupe les liaisons peptidiques à l'intérieur d'une chaîne polypeptidique, plutôt qu'aux extrémités. Des exemples incluent la trypsine, la chymotrypsine, la pepsine et la thermolysine, qui ont des spécificités de coupure différentes. | | Fragmentation chimique | La fragmentation chimique utilise des réactifs comme le bromure de cyanogène (BrCN) pour cliver spécifiquement une chaîne polypeptidique en fragments plus petits. Le BrCN coupe après les résidus de méthionine, permettant la génération de fragments pour faciliter le séquençage. | | Spectrométrie de masse | Bien que non détaillée dans le contenu fourni pour la définition, la spectrométrie de masse est une technique puissante utilisée pour identifier et quantifier des peptides et des protéines en mesurant le rapport masse/charge de leurs ions. Elle est souvent couplée à d'autres méthodes de séparation pour le séquençage. | | Séquence d'acides aminés | L'ordre spécifique dans lequel les acides aminés sont liés entre eux pour former une chaîne polypeptidique. Cet ordre est déterminé génétiquement et est crucial pour la structure tridimensionnelle et la fonction de la protéine. | | Conformation | La structure tridimensionnelle spécifique qu'une protéine adopte dans l'espace. Cette forme est essentielle à son activité biologique et peut être décrite à différents niveaux : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. | | Structure primaire | Le niveau de structure protéique qui décrit la séquence linéaire des acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Elle détermine l'arrangement futur de la protéine. | | Structure secondaire | L'arrangement local régulier de segments de la chaîne polypeptidique, principalement stabilisé par des liaisons hydrogène. Les formes les plus communes sont l'hélice $\alpha$ (enroulement hélicoïdal) et le feuillet $\beta$ (arrangements en feuillets plissés). | | Hélice $\alpha$ | Une structure secondaire protéique où la chaîne polypeptidique s'enroule en une structure hélicoïdale régulière. Les chaînes latérales des acides aminés sont dirigées vers l'extérieur et la structure est stabilisée par des liaisons hydrogène intramoléculaires. | | Feuillet $\beta$ | Une structure secondaire protéique formée par l'alignement de plusieurs brins $\beta$ adjacents, souvent liés par des liaisons hydrogène. Ces brins peuvent être parallèles ou antiparallèles, formant une structure plane ou légèrement ondulée. | | Structure tertiaire | La conformation tridimensionnelle complète d'une protéine monomérique. Elle résulte des interactions entre les chaînes latérales des acides aminés, y compris les liaisons covalentes (ponts disulfure) et non covalentes (liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, forces de Van der Waals, interactions ioniques). | | Structure quaternaire | La disposition spatiale de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) qui s'assemblent pour former une protéine fonctionnelle active. Les sous-unités peuvent être identiques (homopolymères) ou différentes (hétéropolymères). | | Protéines globulaires | Des protéines dont la structure tridimensionnelle est globalement sphérique ou ovoïde. Elles sont généralement solubles dans l'eau et remplissent des fonctions diverses comme la catalyse enzymatique, le transport et la défense immunitaire. | | Scléroprotéines (protéines fibreuses) | Des protéines qui ont une structure allongée et sont généralement insolubles dans l'eau. Elles jouent souvent des rôles structuraux, comme le collagène dans les tissus conjonctifs ou la kératine dans les cheveux et les ongles. | | Cristallisation des protéines | Le processus par lequel les molécules de protéines s'organisent en une structure tridimensionnelle ordonnée et répétitive, formant un cristal. Cela peut être induit par des variations de pH, de concentration saline ou l'ajout de solvants organiques. | | Masse moléculaire (MM) | La masse d'une molécule de protéine, généralement exprimée en Daltons (Da). La MM est une propriété caractéristique de chaque protéine et peut être déterminée par diverses méthodes chromatographiques ou électrophorétiques. | | Caractère amphotère | La capacité d'une molécule, comme une protéine, à agir à la fois comme un acide (donneur de protons H⁺) et comme une base (accepteur de protons H⁺). Ce caractère est dû à la présence de groupes ionisables dans la protéine. | | Point isoélectrique (pI) | Le pH auquel une molécule amphotère, telle qu'une protéine, possède une charge nette globale nulle. À ce pH, la protéine est généralement moins soluble et ne migre pas dans un champ électrique. | | Propriétés antigéniques | La capacité d'une protéine à agir comme un antigène, c'est-à-dire à induire une réponse immunitaire spécifique, notamment la production d'anticorps. | | Holoprotéines | Des protéines composées uniquement d'acides aminés. Elles sont subdivisées en protéines globulaires et protéines fibreuses. | | Hétéroprotéines | Des protéines composées d'une partie protéique (apoprotéine) et d'une partie non protéique (groupement prosthétique), comme les groupements phosphoriques, les acides nucléiques, les sucres ou les lipides. | | Phosphoprotéines | Un type d'hétéroprotéine où le groupement prosthétique est un groupement phosphorique lié par une liaison ester à des résidus sérine et/ou thréonine. La caséine du lait en est un exemple. | | Nucléoprotéines | Des complexes formés par une protéine (apoprotéine) liée à un acide nucléique (ADN ou ARN). La télomérase est un exemple de nucléoprotéine impliquée dans la maintenance des télomères. | | Glycoprotéines | Des protéines liées de manière covalente à des chaînes glucidiques (sucres). Elles sont souvent localisées dans les membranes cellulaires et jouent des rôles dans la reconnaissance cellulaire, l'adhésion et la défense immunitaire. | | Lipoprotéines | Des complexes formés de lipides et de protéines. Elles sont essentielles au transport et à la distribution des lipides insolubles dans le plasma sanguin, comme les chylomicrons, le VLDL, le LDL et le HDL. | | Pression oncotique | Une forme de pression osmotique exercée par les protéines plasmatiques, principalement l'albumine, dans le sang. Elle aide à retenir l'eau dans les vaisseaux sanguins et à prévenir la formation d'œdèmes. | | Globulines | Des protéines globulaires solubles présentes dans le sérum sanguin, classées selon leur mobilité électrophorétique (alpha, bêta, gamma). Elles jouent des rôles dans le transport, la défense immunitaire et la coagulation. |