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# La filiation et la structure des oses Cette section explore les mécanismes d'allongement et de raccourcissement des chaînes carbonées des oses, ainsi que leur représentation sous forme cyclique en solution [1](#page=1) [2](#page=2). ### 1.1 Filiation des aldoses La filiation des aldoses décrit les réactions permettant de relier les oses entre eux selon leur nombre d'atomes de carbone, permettant ainsi d'allonger ou de raccourcir une chaîne carbonée. Elle établit une relation "généalogique" entre les différents types d'oses (trioses, tétroses, pentoses, hexoses, etc.) [1](#page=1). #### 1.1.1 Synthèse de Kiliani-Fischer La synthèse de Kiliani-Fischer est une méthode d'élongation de la chaîne carbonée d'un aldose. Elle se déroule en trois étapes principales : 1. **Addition de cyanure d'hydrogène (HCN)**: Le groupe aldéhyde (-CHO) de l'ose réagit avec le HCN. Le carbone du carbonyle devient asymétrique, portant désormais quatre groupes différents: -OH, -CN, -H, et le reste de la chaîne carbonée. Cette étape génère deux diastéréoisomères en raison de la stéréochimie possible du nouveau carbone asymétrique [1](#page=1). 2. **Hydrolyse du nitrile**: Le groupe nitrile (-CN) est hydrolysé en groupe acide carboxylique (-COOH) par addition d'eau et d'acide. L'azote est libéré sous forme d'ammoniac (NH₃). On obtient ainsi un acide aldonic [1](#page=1). 3. **Réduction de l'acide carboxylique**: L'acide carboxylique est réduit pour former un groupe aldéhyde (-CHO), allongeant ainsi la chaîne carbonée de l'ose d'un carbone. Le résultat est un nouvel aldose avec un carbone de plus [1](#page=1). > **Tip:** La synthèse de Kiliani-Fischer permet de passer d'un aldose de $n$ carbones à un aldose de $n+1$ carbones, produisant systématiquement un mélange racémique (deux énantiomères) à chaque élongation [1](#page=1). Le même mécanisme d'élongation s'applique aux cétoses, en commençant par des céto-trioses ou le dihydroxyacétone [1](#page=1). #### 1.1.2 Nombre d'isomères Le nombre d'isomères d'un aldose est calculé selon la formule $2^{n-2}$, où $n$ représente le nombre total d'atomes de carbone dans la molécule. Pour un aldose, $n-2$ est le nombre de carbones asymétriques (stéréocentres) [2](#page=2). * **Exemple pour un aldose**: Le glucose, un aldose à 6 carbones ($n=6$), possède $2^{6-2} = 2^4 = 16$ isomères (8 formes D et 8 formes L) [2](#page=2). Le nombre d'isomères d'un cétose est calculé selon la formule $2^{n-3}$, où $n$ représente le nombre total d'atomes de carbone. Pour un cétose, $n-3$ est le nombre de carbones asymétriques [2](#page=2). * **Exemple pour un cétose**: Le fructose, un cétose à 6 carbones ($n=6$), possède $2^{6-3} = 2^3 = 8$ isomères (4 formes D et 4 formes L) [2](#page=2). ### 1.2 Structure cyclique des oses En solution aqueuse, les oses contenant plus de quatre atomes de carbone adoptent préférentiellement une structure cyclique plutôt que linéaire. Cette cyclisation se produit par la formation d'un hémiacétal entre le groupe carbonyle (aldéhyde ou cétone) et un groupe hydroxyle (-OH) présent sur la même molécule [2](#page=2). #### 1.2.1 Formation de l'hémiacétal Le processus de cyclisation, également connu sous le nom de cyclisation selon Tollens, implique les étapes suivantes : 1. **Attaque nucléophile**: Le groupe hydroxyle (-OH) d'un carbone (souvent C5 pour les aldoses, ou C4 pour certains cétoses) attaque le carbone du groupe carbonyle (C1 pour un aldose, C2 pour un cétose) [2](#page=2). 2. **Fermeture du cycle**: Cette attaque conduit à la formation d'une liaison C-O, fermant ainsi le cycle. Le carbone du carbonyle, initialement impliqué dans une double liaison C=O, devient un carbone avec quatre groupes différents (hémiacétal) [2](#page=2). 3. **Carbone anomérique**: Le carbone qui était initialement le groupe carbonyle devient un nouveau centre stéréogène, appelé carbone anomérique [2](#page=2). > **Tip:** La formation de l'hémiacétal crée un nouveau centre chiral (le carbone anomérique), ce qui entraîne l'existence de deux isomères, appelés anomères $\alpha$ et $\beta$. #### 1.2.2 Types de cycles La taille du cycle formé dépend du groupe -OH qui participe à l'attaque : * **Cycle à 6 chaînons (pyranose)**: Si le groupe hydroxyle du carbone 5 (-OH en C5) attaque le groupe carbonyle, il se forme un cycle à 6 atomes (5 carbones et 1 oxygène). Ce type de cycle est appelé pyranose. Par exemple, le D-glucopyranose [2](#page=2). * **Cycle à 5 chaînons (furanose)**: Si le groupe hydroxyle du carbone 4 (-OH en C4) attaque le groupe carbonyle, il se forme un cycle à 5 atomes (4 carbones et 1 oxygène). Ce type de cycle est appelé furanose. Par exemple, le D-fructofuranose [2](#page=2). Le mécanisme est similaire pour les cétoses, où le groupe hydroxyle en position C5 ou C4 peut attaquer le carbonyle en C2, formant ainsi des cycles pyranose ou furanose respectivement [2](#page=2). --- # Représentation et propriétés des oses Cette section détaille la représentation cyclique des sucres par la projection de Haworth, la notion de carbone anomérique, ainsi que les propriétés physicochimiques des oses, incluant les réactions d'oxydation et de réduction. ### 2.1 Représentation des oses cycliques : la projection de Haworth La projection de Haworth est une méthode simplifiée pour représenter la structure tridimensionnelle des sucres cycliques. Elle permet de visualiser la disposition spatiale des groupes hydroxyles par rapport au cycle [3](#page=3). #### 2.1.1 Construction de la projection de Haworth Pour dessiner une projection de Haworth, on représente le cycle (pyranose, un cycle à 6 atomes) comme un anneau presque plat, avec l'atome d'oxygène du cycle souvent placé en haut à droite ou en haut à gauche. Les carbones sont numérotés dans le sens des aiguilles d'une montre, en partant du carbone anomérique (C1) [3](#page=3). **Règles de conversion de la projection de Fischer à la projection de Haworth :** * Les groupes hydroxyle (–OH) situés à droite dans la projection de Fischer sont placés en bas du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). * Les groupes hydroxyles (–OH) situés à gauche dans la projection de Fischer sont placés en haut du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). #### 2.1.2 Le carbone anomérique Après la cyclisation, le carbone C1 (dans les aldoses) devient le centre anomérique. Ce carbone peut exister sous deux formes, distinguées par la position du groupe –OH [3](#page=3): * **Forme α (alpha)**: Le –OH du carbone anomérique est orienté vers le bas [3](#page=3). * **Forme β (bêta)**: Le –OH du carbone anomérique est orienté vers le haut [3](#page=3). #### 2.1.3 Conformation spatiale des oses Dans les solutions, les oses adoptent principalement deux conformations: chaise et bateau. La forme chaise est la plus stable, et c'est sous cette forme que se présentent la majorité des oses naturels [3](#page=3). ### 2.2 Propriétés physicochimiques des oses Les oses possèdent des propriétés physiques et chimiques distinctes. #### 2.2.1 Propriétés physiques * **Solubilité**: Les oses sont très solubles dans l'eau en raison de la présence de nombreux groupements hydroxyles [4](#page=4). * **Pouvoir rotatoire spécifique**: En solution, les oses présentent un pouvoir rotatoire spécifique qui permet leur identification et leur dosage [4](#page=4). * **Thermodégradation**: Sous l'effet de la chaleur, les oses subissent une caramélisation [4](#page=4). #### 2.2.2 Propriétés chimiques Les propriétés chimiques des oses découlent principalement de la fonction carbonyle (aldéhyde ou cétone) et des fonctions alcools, ainsi que de la fonction hémiacétalique dans les formes cycliques [4](#page=4). ##### 2.2.2.1 Propriétés dues à la fonction carbonyle (groupement réducteur) La présence d'une fonction aldéhyde ou cétone rend les oses réactifs. Ces propriétés sont notamment exploitées dans les réactions d'oxydation et de réduction. ###### 2.2.2.1.1 Oxydation L'oxydation des oses peut être réalisée chimiquement ou enzymatiquement. * **Oxydation enzymatique**: Un exemple est l'oxydation enzymatique du glucose par la glucose oxydase (GOD). Cette enzyme utilise le dioxygène (O₂) pour oxyder le D-glucose en acide gluconique, produisant du peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) [4](#page=4): $$ \text{Glucose} + \text{O}_2 \xrightarrow{[\text{glucose oxydase}]} \text{Acide gluconique} + \text{H}_2\text{O}_2 $$ Dans cette réaction, le groupe aldéhyde (–CHO) du C1 du glucose est transformé en groupe acide carboxylique (–COOH) [4](#page=4). * **Oxydation chimique douce**: Elle consiste à oxyder spécifiquement le groupement aldéhyde (–CHO) du C1 en groupe acide carboxylique (–COOH), sans affecter les autres fonctions hydroxyles [4](#page=4). * **Réaction générale** : $$ \text{Aldose} \xrightarrow{\text{Oxydant doux}} \text{Acide aldonoïque} $$ * **Exemple**: L'oxydation du D-glucose conduit à l'acide D-gluconique [4](#page=4). * **Réactifs utilisés**: L'eau de brome (Br₂/H₂O) est un réactif couramment utilisé pour cette oxydation douce [5](#page=5). * **Oxydation chimique forte**: Réalisée avec des oxydants puissants comme l'acide nitrique (HNO₃), elle oxyde à la fois le groupement aldéhyde (–CHO) en C1 et l'alcool primaire (–CH₂OH) en C6 en groupes acides carboxyliques (–COOH). Le produit obtenu est un acide aldarique, possédant deux fonctions acide carboxylique [5](#page=5). * **Réaction générale** : $$ \text{HOCH}_2-(\text{CHOH})_n-\text{CHO} \xrightarrow{\text{HNO}_3, \Delta} \text{HOOC}-(\text{CHOH})_n-\text{COOH} $$ * **Exemple**: L'oxydation forte du D-glucose par l'acide nitrique conduit à l'acide D-glucarique (acide saccharique) [5](#page=5). * **Cas des cétoses**: L'oxydation forte des cétoses, qui possèdent une fonction cétone (–CO–) au lieu d'une fonction aldéhyde, provoque une coupure de la chaîne carbonée au niveau du carbone cétone, conduisant à la formation de deux acides plus courts. Par exemple, l'oxydation du D-fructose par HNO₃ peut donner de l'acide glycolique et de l'acide tartarique [6](#page=6). * **Oxydation par les sels de métaux lourds**: Des réactifs comme la liqueur de Fehling ou la solution de Tollens utilisent des ions métalliques (Cu²⁺ ou Ag⁺) capables d'oxyder les oses en milieu basique et chauffé. Les ions métalliques sont réduits pendant cette réaction (réaction d'oxydo-réduction) [6](#page=6). * **Oses réducteurs**: Les aldoses (glucose, mannose, galactose) sont dits réducteurs car ils possèdent une fonction aldéhyde ou peuvent la régénérer en milieu basique (même à partir de la forme cyclique). Ils réduisent donc les ions Cu²⁺ en Cu⁺ et Ag⁺ en Ag [6](#page=6). * **Cétoses réducteurs indirectement**: Les cétoses, comme le fructose, ne possèdent pas de fonction aldéhyde. Cependant, en milieu basique, ils peuvent s'isomériser en aldoses (glucose ou mannose) et sont donc également capables de réduire indirectement ces sels [6](#page=6). ###### 2.2.2.1.2 Réduction Les oses peuvent être réduits, généralement par des agents réducteurs forts comme le borohydrure de sodium (NaBH₄) ou le borohydrure de lithium (LiBH₄) [7](#page=7). * **Réduction des aldoses**: L'ion hydrure (H⁻) attaque le carbone du groupe carbonyle (–CHO). La double liaison C=O se transforme en C–OH, et un H est ajouté, formant un alcool primaire (–CH₂OH). Le produit final est un polyol (un alcool avec plusieurs fonctions –OH) [7](#page=7). * **Structure générale d'un aldose** : R–CHO * **Produit final** : R–CH₂OH (alcool primaire) * **Réduction des cétoses**: L'ion hydrure attaque le carbone du groupe cétone (–CO–). La double liaison C=O devient C–OH, et un H est ajouté, formant un alcool secondaire (–CHOH–). Le produit final est également un polyol, transformant le cétose en polyol [7](#page=7). * **Structure générale d'un cétose** : R₁–CO–R₂ * **Produit final** : R₁–CH(OH)–R₂ (alcool secondaire) > **Tip :** La compréhension de la représentation de Haworth est fondamentale pour visualiser la stéréochimie des sucres et prédire leurs réactions. La distinction entre les formes alpha et bêta du carbone anomérique est cruciale, notamment pour les réactions de polymérisation (formation de liaisons glycosidiques). > **Tip :** Les réactions d'oxydation et de réduction des oses sont très importantes en biochimie et en chimie organique. Elles permettent de modifier les fonctions des sucres et sont à la base de nombreuses voies métaboliques et de tests d'identification. Retenez bien la différence entre oxydation douce, forte, et celle utilisant les sels métalliques. --- # Réactions des oses et classification des osides Voici une synthèse détaillée et complète sur les réactions des oses et la classification des osides, conçue pour être un guide d'étude prêt pour un examen. ## 3. Réactions des oses et classification des osides Ce thème explore les réactions de condensation formant des liaisons glycosidiques, la classification des osides en holosides et hétérosides, ainsi que les réactions spécifiques dues aux fonctions alcools des oses comme l'estérification et la déshydratation. ### 3.1 Réactions de condensation des oses La condensation des oses permet la formation de liaisons glycosidiques, essentielles à la création de molécules glucidiques plus complexes comme les holosides et les hétérosides [8](#page=8). #### 3.1.1 Le principe général de la condensation La fonction hydroxyle (–OH) d'un ose peut réagir avec le groupe –H d'un autre groupement (–OH, –NH₂, ou –H) pour former une liaison covalente, avec élimination d'une molécule d'eau (H₂O). Cette réaction est une déshydratation [8](#page=8). La liaison formée est appelée : * **Liaison glycosidique** si elle relie deux oses [8](#page=8). * **Hétéroside** si le partenaire de la condensation n'est pas un ose [8](#page=8). #### 3.1.2 Différents types de condensation * **Condensation avec un autre ose : formation d'un holoside** Lorsque le groupement R–OH est un autre sucre, la condensation conduit à la formation d'un disaccharide ou d'un polysaccharide [8](#page=8). * **Exemple:** Glucose + Glucose → Maltose (liaison α-1,4-glycosidique) + H₂O [8](#page=8). * **Produit:** Holoside (entièrement composé de sucres) [8](#page=8). * **Lien:** O-glycosidique, impliquant le carbone anomérique [8](#page=8). * **Condensation avec une molécule non sucrée : formation d'un hétéroside** Si le groupement R–H n'est pas un sucre, on obtient un O-hétéroside [8](#page=8). * **Exemple:** Un sucre réagit avec un alcool ou un phénol [8](#page=8). Glucose + R–H → O-hétéroside + H₂O [8](#page=8). * **Condensation avec une amine : formation d'un N-hétéroside** La condensation peut également se produire avec un groupement –NH₂ [8](#page=8). * **Exemple:** Sucre + Base azotée → N-glycoside [8](#page=8). * **Importance biochimique:** L'ADN et l'ARN contiennent des N-hétérosides, où le sucre (ribose ou désoxyribose) est lié à une base azotée [8](#page=8). ### 3.2 Réactions dues aux fonctions alcool des oses Les fonctions hydroxyles (–OH) des oses, caractéristiques des alcools, peuvent subir diverses réactions chimiques. #### 3.2.1 Estérification L'estérification est une réaction clé en biochimie, notamment dans le métabolisme énergétique. Elle consiste à faire réagir une fonction hydroxyle (–OH) d'un ose avec un acide (H–X) pour former un ester (R–O–X), avec élimination d'eau [9](#page=9). * **Principe général:** R–OH + H–X → R–O–X + H₂O [9](#page=9). * **Acides typiques impliqués avec les oses:** Acide phosphorique (H₃PO₄), acide sulfurique, acides carboxyliques [9](#page=9). * **Exemple concret : Formation du glucose 6-phosphate** * Réaction: Glucose + H₃PO₄ → Glucose 6-phosphate + H₂O [9](#page=9). * Explication: Le groupe –OH en position C6 du glucose réagit avec l'acide phosphorique. La réaction est la première étape de la glycolyse [9](#page=9). * **Observation:** L'estérification libère de l'eau, confirmant sa nature de réaction de condensation [9](#page=9). #### 3.2.2 Déshydratation en milieu acide La déshydratation des oses en milieu acide et à chaud est une réaction classique en chimie des sucres, conduisant à la formation de produits cycliques et aromatiques [10](#page=10). * **Principe général:** Sous l'action d'un acide fort et de la chaleur, une molécule d'ose perd des molécules d'eau (H₂O) [10](#page=10). * **Résultats :** * Cyclisation de l'ose [10](#page=10). * Formation d'un produit aromatique: furfural (à partir de pentoses) ou hydroxyméthylfurfural (HMF, à partir d'hexoses) [10](#page=10). * **Réactions schématiques :** * Ose → (acide fort + chaleur) Furfural / HMF + H₂O [10](#page=10). * **Types d'oses et produits formés :** * **Pentose (C5):** Donne du furfural. Exemple: Ribose → Furfural + 3 H₂O [10](#page=10). * **Hexose (C6):** Donne de l'hydroxyméthylfurfural (HMF). Exemple: Glucose → HMF + 3 H₂O [10](#page=10). ### 3.3 Classification des osides Un oside est une molécule glucidique complexe qui, par hydrolyse, libère soit plusieurs oses (identiques ou différents), soit des oses et une autre molécule non glucidique [11](#page=11). #### 3.3.1 Définition et classification générale | Type d'oside | Produits d'hydrolyse | Exemple | Composition | | :------------- | :---------------------------------------- | :------------------------------------------ | :-------------------------------- | | Holoside | Uniquement des oses | Maltose, Saccharose, Lactose | Ose + Ose | | Hétéroside | Ose(s) + aglycone (partie non sucrée) | ADN, glycoprotéines, glycolipides | Ose + molécule non osidique | #### 3.3.2 Les holosides Les holosides sont formés exclusivement d'oses unis par une liaison osidique [11](#page=11). ##### 3.3.2.1 La liaison osidique La liaison osidique est une liaison covalente formée entre le carbone anomérique (généralement C1) d'un ose et un groupement hydroxyle (–OH) d'un autre ose. La formation de cette liaison implique trois éléments clés [11](#page=11): 1. **Nature des oses liés :** Identité des sucres impliqués (ex: glucose + galactose). 2. **Forme cyclique des oses :** Cycle pyrane (6 atomes) ou furane (5 atomes). 3. **Configuration anomérique :** * $\alpha$ (alpha) : si le groupe –OH anomérique est en bas du plan. * $\beta$ (bêta) : si le groupe –OH anomérique est en haut du plan. ##### 3.3.2.2 Classification des holosides : oligosides et polyosides | Type | Description | Exemple | | :---------- | :---------------------------------------- | :------------------------------------------------------------------- | | Oligosides | 2 à 10 oses | Maltose, Saccharose, Lactose | | Polyosides | >10 oses (Polysaccharides) | Amidon, Glycogène, Cellulose | Ces molécules servent souvent de réserve énergétique (amidon, glycogène) ou de structure (cellulose) [11](#page=11). ##### 3.3.2.3 Diholosides réducteurs Un diholoside est dit réducteur si son carbone anomérique d'un des deux oses n'est pas engagé dans la liaison osidique. Ce carbone anomérique libre permet au diholoside de réduire les sels métalliques (comme la liqueur de Fehling). Ces diholosides peuvent exister sous forme $\alpha$ ou $\beta$ en raison de cet anomère libre [11](#page=11). #### 3.3.3 Nomenclature générale des osides La nomenclature des osides reflète la présence ou l'absence d'une fonction hémiacétalique libre sur le carbone anomérique [12](#page=12). * **-ose:** L'ose a sa fonction hémiacétalique libre (sucre réducteur) [12](#page=12). * **-osyl:** L'ose a sa fonction hémiacétalique engagée dans la liaison osidique (premier ose du diholoside) [12](#page=12). * **-oside:** La fonction hémiacétalique du dernier ose est engagée (sucre non réducteur) [12](#page=12). ##### 3.3.3.1 Exemple 1 : Lactose (Diholoside réducteur) * **Composition:** 1 D-galactose + 1 D-glucose [12](#page=12). * **Liaison osidique:** $\beta$(1 → 4). Le C1 du galactose se lie au C4 du glucose [12](#page=12). * **Nom chimique:** D-galactopyranosyl ($\beta$ → 4)D-glucopyranose [12](#page=12). * **Caractère réducteur:** Le glucose conserve son C1 libre, donc le lactose est réducteur. Il peut être sous forme $\alpha$ ou $\beta$ [12](#page=12). ##### 3.3.3.2 Exemple 2 : Saccharose (Diholoside non réducteur) * **Composition:** 1 glucose + 1 fructose [12](#page=12). * **Liaison osidique:** $\alpha$(1 → $\beta$ 2). Le C1 du glucose ($\alpha$) est lié au C2 du fructose ($\beta$) [12](#page=12). * **Nom chimique:** D-glucopyranosyl ($\alpha$ → $\beta$ 2)D-fructofuranoside [12](#page=12). * **Caractère non réducteur:** Les carbones anomériques C1 du glucose et C2 du fructose sont engagés; aucun n'est libre. C'est un sucre non réducteur. C'est le sucre de table [12](#page=12) [13](#page=13). ##### 3.3.3.3 Exemple 3 : Maltose (Diholoside réducteur) * **Composition:** 2 molécules de D-glucose [13](#page=13). * **Liaison osidique:** $\alpha$(1 → 4). Le C1 du premier glucose se lie au C4 du second glucose [13](#page=13). * **Nom chimique:** D-glucopyranosyl ($\alpha$ → 4)D-glucopyranose [13](#page=13). * **Caractère réducteur:** Le second glucose conserve son C1 libre, donc le maltose est réducteur. Il peut former des anomères $\alpha$ ou $\beta$. C'est un produit de la digestion de l'amidon ou du glycogène [13](#page=13). #### 3.3.4 Les polyosides (ou polysaccharides) Les polyosides sont de grands glucides complexes formés par la condensation de très nombreuses molécules d'oses (plusieurs centaines à milliers) via des liaisons O-glycosidiques. Ils jouent trois rôles principaux: réserve énergétique (amidon, glycogène), structural (cellulose, chitine), ou biologique spécifique (acide hyaluronique, héparine) [14](#page=14). ##### 3.3.4.1 Caractérisation des polyosides Les polyosides se distinguent par : 1. Le type d'oses constitutifs (identiques ou différents) [14](#page=14). 2. Le type de liaison osidique (position des carbones, $\alpha$ ou $\beta$) [14](#page=14). 3. La structure de la chaîne (linéaire ou ramifiée) [14](#page=14). ##### 3.3.4.2 Grandes familles de polyosides * **A. Les Homopolysides:** Formés d'un seul type d'ose [14](#page=14). | Exemple | Oses constitutifs | Type de liaison | Structure | Rôle | | :-------- | :---------------- | :-------------- | :-------------------------------------- | :---------------------------- | | Amidon | Glucose | $\alpha$(1→4) et $\alpha$(1→6) | Ramifiée (amylopectine) / Linéaire (amylose) | Réserve énergétique végétale | | Glycogène | Glucose | $\alpha$(1→4) et $\alpha$(1→6) | Fortement ramifiée | Réserve énergétique animale | | Cellulose | Glucose | $\beta$(1→4) | Linéaire | Rôle structural (paroi végétale) | **Remarque sur la notation des liaisons :** * $\alpha \rightarrow$ indique la configuration anomérique du premier ose (carbone 1 en position $\alpha$) [15](#page=15). * 1→4 indique que la liaison se fait entre le carbone 1 (C1) du premier ose et le carbone 4 (C4) du deuxième ose [15](#page=15). #### 3.3.5 Les hétérosides Un hétéroside est une molécule composée de deux parties: une partie glucidique (un ou plusieurs oses) et une partie non glucidique appelée aglycone. Ces deux parties sont liées par une liaison osidique [15](#page=15). * **Structure générale:** Hétéroside = (Ose(s)) + Aglycone [15](#page=15). * **Formation de la liaison:** L'hydroxyle du carbone anomérique du sucre se lie à un atome de la partie aglycone [15](#page=15). ##### 3.3.5.1 Types d'hétérosides selon l'atome lié à l'aglycone | Type d'hétéroside | Liaison | Exemple typique | Où trouve-t-on ? | | :---------------- | :------------------------------------ | :------------------------------------ | :--------------------------------------------- | | O-hétéroside | Ose lié à un O (hydroxyle alcoolique) | Liaison ose–sérine (protéine) | Glycoprotéines | | N-hétéroside | Ose lié à un N (amine/base azotée) | Nucléosides (ex: adénosine) | ADN, ARN | | C-hétéroside | Ose lié à un C de l'aglycone | Certains pigments végétaux | Plantes médicinales | | S-hétéroside | Ose lié à un S (thiol -SH) | Composés soufrés (rares) | Plantes alliacées (ail, oignons) | ##### 3.3.5.2 La nature de l'aglycone Les aglycones sont des groupements non glucidiques associés aux sucres [15](#page=15). | Type d'aglycone | Exemple | Rôle / Description | | :------------------- | :---------------------------------------------- | :--------------------------------------------------------------------------------- | | Lipide + ose | Glycolipide | Composent la membrane cellulaire, reconnaissance entre cellules | | Protéine + ose | Protéoglycane (PG), Glycoprotéine (GP), Peptidoglycane | Structure, lubrification, reconnaissance, rôle hormonal, immunitaire, enzymatique | | Peptide + polysaccharide | Peptidoglycane | Paroi bactérienne (rigidité) | | Protéine + quelques oses | Glycoprotéine (GP) | Rôles hormonaux, immunitaires, enzymatiques | | Fixation non enzymatique | Protéine glycosylée (ex: HbA1c) | Marqueurs biologiques (ex: glycémie à long terme) | ##### 3.3.5.3 Hétérosides et leurs rôles biologiques Les hétérosides contiennent une partie glucidique et une partie aglycone [16](#page=16). | Liaison | Type d'hétéroside | Exemple | Rôles dans la cellule | | :------------------ | :---------------- | :------------------------------------------ | :-------------------------------------------------------------------------------------- | | Ose + Protéine | Glycoprotéine | Récepteurs membranaires, hormones | Identification cellulaire, communication, stockage et transmission d'information génétique | | Ose + Lipide | Glycolipide | Membrane cellulaire (ex: globules rouges) | Identification cellulaire, communication, stockage et transmission d'information génétique | | Ose + Base azotée | Nucléoside | Adénosine (base + ribose) | Identification cellulaire, communication, stockage et transmission d'information génétique | Ces liaisons jouent des rôles cruciaux: identification cellulaire (glycolipides), communication (glycoprotéines), et stockage/transmission de l'information génétique (nucléosides → ADN/ARN) [16](#page=16). --- # Lipides : définition, propriétés et classification This section introduces the fundamental nature of lipids, their diverse structures, and how they are categorized based on their chemical composition and properties. ### 4.1 Définition et propriétés générales des lipides Les lipides sont des composés organiques constitués principalement de carbone (C), d'hydrogène (H) et d'oxygène (O). Leur caractéristique définissante est leur insolubilité dans l'eau, un solvant polaire, mais leur solubilité dans les solvants organiques non polaires tels que le chloroforme, l'éther ou le benzène. Cette propriété découle de leur nature hydrophobe, signifiant qu'ils n'interagissent pas bien avec les molécules d'eau. La plupart des lipides sont formés par la combinaison d'acides gras et d'alcools, le glycérol étant un alcool fréquemment rencontré. La liaison entre un acide gras et un alcool forme un ester, qui est la base chimique de nombreux lipides comme les graisses et les huiles [17](#page=17). Outre les lipides contenant des acides gras, certains composés apparentés, tels que les stéroïdes (ex. cholestérol) et les vitamines liposolubles (vitamines A, D, E, K), sont également considérés comme des lipides en raison de leur caractère hydrophobe [17](#page=17). Les rôles principaux des lipides incluent : * **Isolement et protection des organes**: Ils forment une réserve de graisse dans le tissu adipeux, agissant comme une barrière isolante pour maintenir la température corporelle et comme un amortisseur mécanique pour protéger les organes vitaux [17](#page=17). ### 4.2 Classification des lipides Les lipides sont classés en deux grandes catégories principales: les lipides simples et les lipides complexes [19](#page=19). #### 4.2.1 Lipides simples (homolipides) Ces lipides sont composés uniquement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène. Ils résultent généralement de la réaction d'estérification entre des acides gras et un alcool [19](#page=19) [29](#page=29). * **Glycérides (ou acylglycérols)**: L'alcool est le glycérol (propane-1,2,3-triol). Ils peuvent être mono-, di- ou triacylglycérols, selon le nombre d'acides gras liés au glycérol (#page=19, 30). Les triglycérides sont les graisses et huiles alimentaires et corporelles, servant principalement de réserve d'énergie (#page=19, 31) [19](#page=19) [30](#page=30) [31](#page=31). * **Cérides**: L'alcool est un alcool à longue chaîne (16 à 30 carbones). Ils forment les cires, qui protègent et imperméabilisent la peau, les feuilles ou les plumes (#page=19, 37) [19](#page=19) [37](#page=37). * **Stérides**: L'alcool est un stérol, comme le cholestérol. Ils forment des esters de cholestérol, jouant un rôle dans le stockage et le transport du cholestérol (#page=19, 32) [19](#page=19) [32](#page=32). #### 4.2.2 Lipides complexes (hétérolipides) Ces lipides contiennent, en plus du carbone, de l'hydrogène et de l'oxygène, des éléments tels que le phosphore (P) ou l'azote (N). Ils sont des constituants majeurs des membranes cellulaires [19](#page=19) [38](#page=38). * **Glycérophospholipides**: Ils contiennent du glycérol, deux acides gras, un groupe phosphate, et souvent un autre groupe alcool (#page=19, 38). Ils sont cruciaux pour la structure des membranes cellulaires [19](#page=19) [38](#page=38). * **Sphingolipides**: Ils sont constitués d'une base appelée sphingosine, d'un acide gras, et parfois d'un groupement phosphate. Ils sont particulièrement présents dans le système nerveux, notamment dans la gaine de myéline (#page=19, 44) [19](#page=19) [44](#page=44). * **Glycolipides**: Formés d'un lipide lié à un glucide (sucre). Ils sont situés à la surface des membranes cellulaires et jouent un rôle dans la reconnaissance cellulaire (#page=19, 47) [19](#page=19) [47](#page=47). ### 4.3 Les acides gras #### 4.3.1 Définition et structure Les acides gras sont des acides monocarboxyliques possédant une fonction acide carboxylique (–COOH), qui est polaire et hydrophile, et un radical R, qui est une longue chaîne hydrocarbonée apolaire et hydrophobe. Ils peuvent être représentés par la formule générale R–COOH [20](#page=20). > **Tip** : La double nature (hydrophile/hydrophobe) des acides gras leur permet de former des structures comme les micelles ou les membranes biologiques. Caractéristiques communes des acides gras : * Chaîne carbonée linéaire et non ramifiée dans la majorité des cas [20](#page=20). * Nombre pair de carbones, généralement entre 14 et 24 dans les acides gras naturels, car ils sont synthétisés à partir d'unités de 2 carbones [20](#page=20). * Degré d'insaturation: ils peuvent être saturés (aucune double liaison) ou insaturés (une ou plusieurs doubles liaisons) [20](#page=20). * Ils peuvent exister sous différentes formes, notamment linéaires, ramifiées ou cycliques [20](#page=20). * Ils ne sont pas hydrolysables en sous-unités plus petites par hydrolyse simple, contrairement aux lipides complexes [20](#page=20). Dans l'eau à pH physiologique (~7,4), le groupement carboxyle ionise en carboxylate (–COO⁻), devenant chargé négativement et augmentant l'hydrophilie de cette partie de la molécule [20](#page=20). #### 4.3.2 Classification des acides gras Les acides gras peuvent être classés selon la présence ou l'absence de doubles liaisons et selon leur nombre de carbones [21](#page=21). ##### 4.3.2.1 Acides gras saturés Ce sont des acides gras dont la chaîne carbonée est entièrement saturée en hydrogène, sans double liaison C=C. Leur formule générale est CₙH₂ₙ₊₁COOH ou CₙH₂ₙO₂. Ils sont souvent linéaires avec un nombre pair de carbones et abondants dans les graisses animales [21](#page=21). * **Acides gras saturés représentatifs** : * Acide palmitique (C16:0): 16 carbones, présent dans les graisses animales et l'huile de palme [21](#page=21). * Acide stéarique (C18:0): 18 carbones, présent dans les graisses animales et le chocolat [21](#page=21). * Acide butyrique (C4:0): 4 carbones, dans le beurre et le métabolisme bactérien [21](#page=21). * Acide lignocérique (C24:0): 24 carbones, dans les lipides du tissu nerveux [21](#page=21). La numérotation de la chaîne carbonée commence à partir du carbone du groupement carboxyle (C1) [21](#page=21). ##### 4.3.2.2 Acides gras insaturés Ces acides gras possèdent au moins une double liaison entre les carbones de leur chaîne. Leur formule générale est CₙH₂ₙ₋₂ₓO₂, où x est le nombre de doubles liaisons. La première double liaison se situe généralement entre C9 et C10, et elles sont souvent séparées par des groupements méthylènes (–CH₂–) [22](#page=22). * **Acides gras mono-insaturés (AGMI)**: Possèdent une seule double liaison, fréquemment entre C9 et C10. L'acide oléique (C18:1Δ9) en est un exemple, présent dans l'huile d'olive (#page=22, 23) [22](#page=22) [23](#page=23). * **Acides gras poly-insaturés (AGPI)**: Possèdent plusieurs doubles liaisons, séparées par des groupements méthylènes. Les acides linoléique (C18:2Δ9,12) et alpha-linolénique (C18:3Δ9,12,15) sont des exemples essentiels qui doivent être apportés par l'alimentation. Ils jouent un rôle dans la fluidité membranaire et la production de médiateurs chimiques [23](#page=23). La nomenclature $\Delta$ (delta) indique la position de la double liaison à partir du groupe carboxyle, tandis que la nomenclature $\omega$ (oméga) l'indique à partir du groupe méthyle terminal (CH₃) [23](#page=23). #### 4.3.3 Configurations des doubles liaisons La présence d'une double liaison C=C induit une rigidité dans la chaîne carbonée. * **Configuration Cis**: Les deux atomes d'hydrogène sont du même côté de la double liaison. Cela crée un coude ou un pli dans la chaîne, empêchant un empaquetage serré et rendant les acides gras liquides [24](#page=24). * **Configuration Trans**: Les deux atomes d'hydrogène sont de part et d'autre de la double liaison. La chaîne est presque linéaire, ressemblant à celle des acides gras saturés, ce qui rend les acides gras solides [24](#page=24). #### 4.3.4 Propriétés physico-chimiques des acides gras Les propriétés des acides gras dépendent de la longueur de leur chaîne carbonée et de leur degré d'insaturation [26](#page=26). * **Solubilité dans l'eau** : * La partie hydrophile (–COOH) aime l'eau, tandis que la partie hydrophobe (chaîne hydrocarbonée) la repousse (#page=20, 26) [20](#page=20) [26](#page=26). * Plus la chaîne hydrocarbonée est longue, plus la partie hydrophobe domine, et moins l'acide gras est soluble [26](#page=26). * Les acides gras à chaîne courte (C4-C6) sont solubles dans l'eau, tandis que ceux à chaîne longue (> C10) sont pratiquement insolubles [26](#page=26). * La présence de doubles liaisons augmente légèrement la solubilité car elle gêne l'empilement des molécules [26](#page=26). * **Masse volumique**: Les acides gras ont une masse volumique inférieure à celle de l'eau (environ 0,8 à 0,95 g/cm³), ce qui explique pourquoi les huiles flottent à la surface de l'eau [26](#page=26). * **Point de fusion** : * **Longueur de la chaîne carbonée**: Plus la chaîne est longue, plus les molécules s'attachent fortement entre elles, nécessitant plus de chaleur pour fondre, donc le point de fusion augmente. Les chaînes courtes sont liquides à température ambiante, les chaînes longues sont solides [27](#page=27). * **Degré d'insaturation**: Chaque double liaison crée une "cassure" dans la chaîne, empêchant l'emboîtement serré des molécules. Moins les molécules peuvent s'emboîter, plus elles fondent facilement, donc plus il y a de doubles liaisons, plus le point de fusion est bas [27](#page=27). #### 4.3.5 Propriétés chimiques des acides gras Les réactions chimiques des acides gras sont dues soit à la fonction acide carboxylique, soit à la présence de doubles liaisons [27](#page=27). * **Réactions dues à la fonction acide (–COOH)** : * **Formation de sels alcalins (savons)**: La réaction d'un acide gras avec une base forte (NaOH ou KOH) produit un sel d'acide gras (savon) et de l'eau [27](#page=27). $$ \text{R–COOH + NaOH} \longrightarrow \text{R–COO⁻Na⁺ + H₂O} $$ La partie R–COO⁻ est hydrophobe, tandis que Na⁺ est hydrophile, conférant au savon ses propriétés détergentes [27](#page=27). * **Estérification**: La réaction d'un acide gras avec un alcool forme un ester et de l'eau. Cette réaction est fondamentale pour la formation des glycérides, par exemple, où trois acides gras estérifient un glycérol (#page=28, 29) [28](#page=28) [29](#page=29). $$ \text{R–COOH + R'–OH} \longrightarrow \text{R–COO–R' + H₂O} $$ * **Réactions dues à la présence de doubles liaisons (C=C)**: Ces réactions concernent uniquement les acides gras insaturés [28](#page=28). * **Hydrogénation**: L'ajout d'hydrogène (H₂) sur les doubles liaisons supprime ces dernières, transformant un acide gras insaturé en acide gras saturé. C'est ainsi que les huiles végétales liquides peuvent être transformées en graisses solides (margarine) [28](#page=28). $$ \text{CH₂=CH–CH=CH–CH} + \text{H₂} \longrightarrow \text{CH₃–CH₂–CH₂–CH₂–CH₂} $$ * **Oxydation**: L'oxydation d'un acide gras insaturé (par exemple, avec KMn₄) rompt la double liaison et conduit à la formation de deux acides carboxyliques. Cette réaction explique le rancissement des graisses [28](#page=28). $$ \text{R–CH=CH–R'–COOH + KMnO₄} \longrightarrow \text{R–COOH + HOOC–R'–COOH} $$ ### 4.4 Les lipides simples Les lipides simples, ou homolipides, sont des molécules composées exclusivement de C, H et O, formées par réaction d'estérification entre un alcool et un ou plusieurs acides gras [29](#page=29). #### 4.4.1 Glycérides (Acylglycérols) Ce sont des esters formés entre le glycérol et des acides gras. Le glycérol est un triol, capable de réagir avec 1, 2 ou 3 acides gras pour former respectivement des mono-, di-, ou triglycérides [30](#page=30). * **Types de glycérides** : * **Monoglycérides**: 1 acide gras + 1 glycérol. Intermédiaires digestifs, amphipathiques [30](#page=30). * **Diglycérides**: 2 acides gras + 1 glycérol. Intermédiaires métaboliques, amphipathiques [30](#page=30). * **Triglycérides**: 3 acides gras + 1 glycérol. Graisses et huiles, très hydrophobes [30](#page=30). Les glycérides peuvent être **simples** (tous les acides gras identiques) ou **mixtes** (acides gras différents) [30](#page=30). * **Propriétés physiques** : * Les mono- et diglycérides sont amphipathiques [30](#page=30). * Les triglycérides sont totalement hydrophobes, insolubles dans l'eau mais solubles dans les solvants organiques [30](#page=30). * Le point de fusion des triglycérides dépend des acides gras: les acides gras saturés mènent à des solides (graisses), tandis que les insaturés mènent à des liquides (huiles) [31](#page=31). * **Propriétés chimiques** : * **Hydrolyse acide ou enzymatique**: Les triglycérides sont hydrolysés en glycérol et 3 acides gras, processus essentiel à la digestion par les lipases [31](#page=31). * **Hydrolyse alcaline (saponification)**: Réaction utilisée pour fabriquer des savons [31](#page=31). * **Rôles des triglycérides** : * **Rôle énergétique**: Principale forme de stockage d'énergie (environ 9 kcal/g), plus dense que le glycogène [31](#page=31). * **Isolation thermique**: Le tissu adipeux sous-cutané protège contre le froid [31](#page=31). * **Protection mécanique**: Le tissu adipeux entoure les organes vitaux [31](#page=31). * **Rôle physiopathologique**: Un excès peut conduire à l'obésité, au diabète et aux maladies cardiovasculaires [32](#page=32). #### 4.4.2 Cérides (Cires) Les cérides sont formés par l'estérification d'un acide gras avec un alcool gras à longue chaîne. Ils possèdent une longue chaîne hydrocarbonée hydrophobe et une liaison ester [37](#page=37). * **Exemple**: Le palmitate de cétyle, formé par la réaction de l'acide palmitique avec l'alcool cétylique, est une cire naturelle [37](#page=37). * **Propriétés physiques** : * Solides à température ambiante en raison de l'empilement de leurs longues chaînes carbonées, entraînant un point de fusion élevé [37](#page=37). * Très hydrophobes et insolubles dans l'eau [37](#page=37). * **Rôle**: Protection et imperméabilisation contre l'eau et les agents extérieurs (#page=19, 37) [19](#page=19) [37](#page=37). #### 4.4.3 Stérides Les stérides sont des esters formés entre un stérol (comme le cholestérol) et un acide gras (#page=32, 29) [29](#page=29) [32](#page=32). * **Structure générale**: R–COO–Cholestérol [32](#page=32). * **Rôle**: Forme de stockage et de transport du cholestérol dans l'organisme [29](#page=29). ### 4.5 Les stéroïdes et stérols La famille des stéroïdes est caractérisée par la présence du noyau stérane, composé de quatre cycles accolés (trois cycles hexagonaux et un cycle pentagonal). Cette structure rigide est commune à de nombreux composés biologiques importants [33](#page=33). #### 4.5.1 Le cholestérol Le cholestérol est un stérol (C₂₇H₄₆) possédant une fonction alcool (–OH). Il est un constituant majeur des membranes cellulaires, stabilisant leur fluidité et leur perméabilité. Il sert également de précurseur pour la synthèse d'autres composés essentiels [33](#page=33). * **Rôles du cholestérol** : * Précurseur de: acides biliaires, vitamine D, hormones stéroïdiennes [33](#page=33). * Forme de stockage et de transport (sous forme d'ester de cholestérol) [33](#page=33). #### 4.5.2 Dérivés du cholestérol * **Acides biliaires**: Synthétisés dans le foie à partir du cholestérol, ils sont stockés dans la vésicule biliaire et ont pour fonction d'émulsifier les graisses dans l'intestin pour faciliter leur digestion. Il existe des acides biliaires primaires (fabriqués par le foie) et secondaires (transformés par la flore intestinale) [34](#page=34). * **Vitamine D**: Synthétisée dans la peau à partir du 7-déhydrocholestérol sous l'action des rayons UV, elle est essentielle à la minéralisation osseuse en favorisant l'absorption du calcium et du phosphore [34](#page=34). * **Hormones stéroïdiennes**: Hormones produites à partir du cholestérol, possédant le noyau stérane. Elles sont fabriquées par différentes glandes et exercent des fonctions variées [35](#page=35). * **Glucocorticoïdes** (ex. cortisol): Régulent le métabolisme du glucose, anti-inflammatoires et immunomodulateurs [35](#page=35). * **Minéralocorticoïdes** (ex. aldostérone): Contrôlent la quantité de sodium (Na⁺) et d'eau dans le sang, régulant ainsi la pression artérielle [36](#page=36). * **Androgènes** (ex. testostérone): Hormones mâles, stimulent la spermatogenèse, la croissance musculaire et osseuse, et le développement des caractères sexuels secondaires [36](#page=36). * **Œstrogènes** (ex. estradiol): Hormones féminines, développent les organes génitaux externes, stimulent l'endomètre, et déterminent les caractères sexuels secondaires féminins [36](#page=36). * **Progestatifs** (ex. progestérone): Préparent l'utérus à la nidation et maintiennent la grossesse [36](#page=36). ### 4.6 Les lipides complexes Les lipides complexes sont des molécules composées d'acides gras et d'autres groupes chimiques tels que le phosphate ou des sucres. Ils sont les principaux constituants des membranes biologiques. Il existe trois grandes familles: les glycérophospholipides, les sphingolipides et les glycérogluco-lipides [38](#page=38). #### 4.6.1 Glycérophospholipides Ce sont les lipides complexes les plus importants chez l'homme. Leur structure de base est l'acide phosphatidique, formé de glycérol, deux acides gras (souvent un saturé et un insaturé), et un acide phosphorique fixé sur le carbone C3 du glycérol [38](#page=38). * **Structure**: L'ajout d'un alcool (HO–X) sur le phosphate forme un glycérophospholipide. Ils possèdent une tête polaire (glycérophosphate + alcool) hydrophile et deux queues apolaires (acides gras) hydrophobes (#page=39, 40, 43) [39](#page=39) [40](#page=40) [43](#page=43). * **Amphiphilie**: Leur nature amphiphile leur permet de former la bicouche lipidique des membranes cellulaires, avec les têtes hydrophiles vers l'extérieur et les queues hydrophobes au centre (#page=40, 43, 44) [40](#page=40) [43](#page=43) [44](#page=44). * **Variété**: Les propriétés des glycérophospholipides dépendent de la nature de l'alcool fixé au phosphate, donnant lieu à différentes classes comme la phosphatidylcholine, la phosphœthanolamine, la phosphatidylsérine et le phosphatidylinositol. La cardiolipine, constituée de deux acides phosphatidiques liés par du glycérol, est un exemple spécifique trouvable dans la membrane interne des mitochondries [40](#page=40). #### 4.6.2 Sphingolipides Contrairement aux glycérophospholipides, les sphingolipides n'ont pas de glycérol dans leur squelette. Ce dernier est formé par une molécule appelée sphingosine. La sphingosine est un amino-dialcool à 18 carbones avec une double liaison trans, une fonction amine (–NH₂) et deux fonctions alcool (–OH) [44](#page=44). * **Formation du céramide**: La fonction amine de la sphingosine se lie à un acide gras par une liaison amide, formant le céramide, la base des sphingolipides. Cette liaison amide est forte et stable [45](#page=45). * **Familles de sphingolipides** : * **Sphingophospholipides (ou sphingomyélines)**: Le céramide est lié à un acide phosphorique et à un alcool (comme la choline ou l'éthanolamine) par une liaison ester phosphorique. Ils sont présents dans les membranes plasmiques, surtout dans les cellules nerveuses, et abondants dans la gaine de myéline. Une enzyme, la sphingomyélinase, hydrolyse la sphingomyéline; sa défaillance cause des maladies lysosomales comme la maladie de Niemann-Pick [46](#page=46). * **Sphingoglycolipides**: Le céramide est lié à un ou plusieurs sucres au niveau du carbone 1, et ils sont sans phosphate [47](#page=47). * **Cérébrosides**: Liés à un seul ose, trouvés dans le tissu nerveux et les membranes [47](#page=47). * **Gangliosides (ou Oligosylcéramides)**: Liés à plusieurs oses, y compris souvent un acide sialique. Ils sont abondants dans les neurones du cerveau et jouent un rôle dans la reconnaissance cellulaire et l'interaction avec certaines toxines ou virus. Le ganglioside GM1, par exemple, est impliqué dans la reconnaissance neuronale et sert de point d'entrée à la toxine cholérique [47](#page=47). --- # Structure, propriétés et classification des acides aminés Voici une synthèse sur la structure, les propriétés et la classification des acides aminés, destinée à servir de guide d'étude complet pour les examens. ## 5. Structure, propriétés et classification des acides aminés Ce chapitre explore la nature fondamentale des acides aminés, leurs caractéristiques structurelles, la manière dont ils sont classifiés, leurs propriétés physicochimiques distinctives et leurs diverses fonctions au sein des organismes vivants. ### 5.1 Définition et structure générale des acides aminés Les acides aminés (AA) sont les briques élémentaires constituant les protéines. Une protéine est une longue chaîne d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Il existe plus de 300 acides aminés connus, mais seulement 20 sont standard et utilisés par l'organisme pour la synthèse protéique; ils sont appelés acides aminés protéinogènes ou standards. Les autres sont qualifiés de non protéinogènes [48](#page=48) [49](#page=49). La structure de base d'un acide aminé est la suivante : ``` H | NH₂ —C —COOH | R ``` Les éléments clés sont : * **Groupe amine (NH₂)**: C'est une fonction basique, capable de capter un proton (H⁺). Il est aussi appelé extrémité N-terminale [49](#page=49). * **Groupe carboxylique (COOH)**: C'est une fonction acide, capable de libérer un proton (H⁺). Il est aussi appelé extrémité C-terminale [49](#page=49). * **Atome d'hydrogène (H)**: Il est lié au carbone central [49](#page=49). * **Radical (R) ou chaîne latérale**: Il varie d'un acide aminé à l'autre et détermine l'identité de l'acide aminé [49](#page=49). * **Carbone central (Cα)**: Il est aussi appelé carbone alpha. Il est lié aux quatre éléments mentionnés ci-dessus [49](#page=49). #### 5.1.1 Chiralité et stéréoisomérie Le carbone alpha (Cα) est généralement asymétrique (lié à quatre groupes différents), ce qui rend la plupart des acides aminés chiraux, sauf la glycine où R=H. Les acides aminés chiraux existent sous deux formes images miroir, non superposables, appelées énantiomères: la forme L (lévogyre) et la forme D (dextrogyre). Dans les protéines humaines, seuls les acides aminés de la série L sont utilisés [49](#page=49) [71](#page=71). ### 5.2 Classification des acides aminés #### 5.2.1 Essentiels et non essentiels Les acides aminés sont classifiés selon leur capacité à être synthétisés par l'organisme : * **Acides aminés essentiels (ou indispensables)**: L'organisme ne peut pas les fabriquer et ils doivent être apportés par l'alimentation. Leur manque bloque la synthèse protéique [50](#page=50). * Les 8 acides aminés essentiels chez l'homme sont: Arginine*, Histidine*, Isoleucine, Leucine, Lysine, Méthionine, Phénylalanine, Thréonine, Tryptophane, Valine [50](#page=50). * L'Arginine et l'Histidine sont dites semi-essentielles, particulièrement importantes chez l'enfant en croissance [50](#page=50). * **Acides aminés non essentiels (ou dispensables)**: L'organisme peut les synthétiser lui-même à partir d'autres composés métaboliques (glucose, acides gras, etc.) [50](#page=50). * Les acides aminés non essentiels sont: Alanine, Asparagine, Acide aspartique, Cystéine, Acide glutamique, Glutamine, Glycine, Proline, Sérine, Tyrosine [50](#page=50). * L'Arginine et l'Histidine peuvent également être considérés comme non essentiels selon le contexte physiologique [50](#page=50). #### 5.2.2 Fonctions diverses des acides aminés Au-delà de leur rôle structural dans les protéines, les acides aminés remplissent diverses fonctions métaboliques : * **Structural**: Composants des protéines [51](#page=51). * **Énergétique**: Peuvent être dégradés pour fournir de l'énergie ou former du glucose (néoglucogenèse) [51](#page=51). * **Métabolique / Précurseur**: Servent à former d'autres molécules métaboliques importantes. Par exemple, la tyrosine est un précurseur des hormones thyroïdiennes et de la dopamine [51](#page=51). * **Signalisation / Récepteur**: Certains agissent comme neurotransmetteurs (ex: glutamate) [51](#page=51). #### 5.2.3 Classification selon la structure de la chaîne latérale (R) Cette classification est la plus détaillée et permet de comprendre les propriétés physicochimiques des acides aminés. **5.2.3.1 Acides aminés aliphatiques** Ce groupe regroupe des acides aminés dont la chaîne latérale R est composée d'atomes de carbone et d'hydrogène, sans cycles aromatiques ou polaires. Ils sont généralement hydrophobes [51](#page=51). * **Acides aminés aliphatiques simples** : * **Glycine (Gly, G)**: La chaîne latérale R est un simple atome d'hydrogène (R=H). C'est le plus simple des acides aminés. Son Cα n'est pas asymétrique, donc elle n'est pas chirale. Sa petite taille confère une grande flexibilité aux protéines [51](#page=51). * **Alanine (Ala, A)**: La chaîne latérale R est un groupe méthyle (R=CH₃). Elle est petite et hydrophobe [51](#page=51). * **Acides aminés aliphatiques ramifiés**: Leur chaîne carbonée R est divisée en plusieurs branches, les rendant volumineux et très hydrophobes [52](#page=52). * **Valine (Val, V)**: R = –CH(CH₃)₂ (forme de "V") [52](#page=52). * **Leucine (Leu, L)**: R = –CH₂–CH(CH₃)₂ [52](#page=52). * **Isoleucine (Ile, I)**: R = –CH(CH₃)–CH₂–CH₃. Isomère de la leucine [52](#page=52). **5.2.3.2 Acides aminés hydroxylés** Leur chaîne latérale R contient un groupe hydroxyle (–OH), ce qui les rend polaires et hydrophiles [53](#page=53). * **Sérine (Ser, S)**: R = –CH₂–OH. Le groupe –OH est porté par un carbone primaire. Elle est hydrophile, peut former des liaisons hydrogène et peut être phosphorylée (ajout d'un groupe phosphate). La phosphorylation est un mécanisme de régulation important. La sérine est impliquée dans la réponse aux dommages de l'ADN, souvent en tant que site de phosphorylation par des kinases comme ATM [53](#page=53) [54](#page=54). * **Thréonine (Thr, T)**: Similaire à la sérine, avec un groupe –OH dans sa chaîne latérale [53](#page=53). **5.2.3.3 Acides aminés soufrés** Leur chaîne latérale contient un atome de soufre (S) [55](#page=55). * **Cystéine (Cys, C)**: R = –CH₂–SH. Contient un groupe thiol (–SH). Le groupe thiol est très réactif et peut former des ponts disulfure (–S–S–) entre deux cystéines (formant la cystine), stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines. Les cheveux et les ongles en contiennent beaucoup [55](#page=55). * **Méthionine (Met, M)**: Contient un groupe thioéther (–S–CH₃). Moins réactif que le thiol de la cystéine. Elle est le premier acide aminé de toute protéine et est essentielle pour la synthèse protéique. Elle peut être transformée en S-adénosylméthionine (SAM), une forme activée agissant comme donneur de groupe méthyle (–CH₃) dans de nombreuses réactions, notamment la méthylation de l'ADN. La méthylation de l'ADN est un mécanisme épigénétique qui régule l'expression des gènes [56](#page=56). **5.2.3.4 Acides aminés acides et amides** Ce groupe possède un groupe carboxyle (-COOH) ou un amide (-C NH₂) dans leur chaîne latérale [57](#page=57). * **Acides aminés acides** : Contiennent un groupe carboxyle supplémentaire dans R, les rendant acides. * **Acide aspartique (Asp, D)**: R = –CH₂–COOH. Il possède deux groupes carboxyles. Il est impliqué dans la synthèse de l'urée et sert de précurseur dans la transamination. Il est essentiel au cycle de l'urée pour éliminer l'ammoniac toxique [57](#page=57) [59](#page=59). * **Acide glutamique (Glu, E)**: R = –CH₂–CH₂–COOH. Similaire à l'acide aspartique [57](#page=57). * **Amides dérivés** : Dérivés des acides aspartique et glutamique, où le groupe –COOH de la chaîne latérale est remplacé par –C NH₂. * **Asparagine (Asn, N)**: Dérive de l'aspartate [60](#page=60). * **Glutamine (Gln, Q)**: Dérive du glutamate. Les amides sont solubles et servent au transport de l'azote sous forme non toxique dans l'organisme [60](#page=60). **5.2.3.5 Acides aminés basiques (dibeaux)** Ils possèdent deux fonctions basiques dans leur structure, leur conférant une charge positive à pH physiologique [61](#page=61). * **Lysine (Lys, K)**: R contient un groupe ε-amino (–NH₂). Elle participe aux protéines structurales comme le collagène. Elle peut subir une hydroxylation post-traductionnelle pour former la 5-hydroxylysine, importante pour la stabilité du collagène [61](#page=61) [62](#page=62). * **Arginine (Arg, R)**: R contient un groupement guanidyle, plus basique que celui de la lysine. Elle est un précurseur de l'urée dans le cycle de l'urée. Elle est aussi transformée en oxyde nitrique (NO), un important messager cellulaire impliqué dans la vasodilatation [63](#page=63). * **Histidine (His, H)**: R contient un groupement imidazole. Ce groupement a un pKa proche du pH physiologique, ce qui permet à l'histidine d'agir comme tampon biologique, stabilisant le pH dans les protéines comme l'hémoglobine. L'histidine est indispensable pendant la croissance. Elle est souvent impliquée dans les sites actifs des enzymes [62](#page=62). **5.2.3.6 Acides aminés aromatiques** Leur chaîne latérale contient un cycle benzénique ou des cycles aromatiques. Ces cycles les rendent stables, capables d'absorber les UV et généralement hydrophobes. Ils sont précurseurs de molécules essentielles [64](#page=64). * **Phénylalanine (Phe, F)**: R est un groupe phényle (cycle benzénique). Elle est indispensable et très hydrophobe. Elle peut être hydroxylée en tyrosine [64](#page=64). * **Tyrosine (Tyr, Y)**: R est un groupe phénol (cycle benzénique avec un –OH). Elle est semi-essentielle. C'est un précurseur des hormones thyroïdiennes, des neurotransmetteurs (adrénaline, dopamine) et de la mélanine [50](#page=50) [65](#page=65). * **Tryptophane (Trp, W)**: R est un groupe indole (double cycle aromatique avec un azote). Il est indispensable [50](#page=50) [65](#page=65). **5.2.3.7 Acides imino** * **Proline (Pro, P)**: La proline est unique car son groupe amine n'est pas primaire mais secondaire, étant intégré dans un cycle avec sa chaîne latérale. Ceci lui confère une structure rigide et joue un rôle essentiel dans la structure des protéines, notamment le collagène. Elle peut subir une hydroxylation post-traductionnelle, nécessitant de la vitamine C [66](#page=66). ### 5.3 Propriétés physicochimiques des acides aminés #### 5.3.1 Polarité et solubilité La polarité d'une molécule dépend de la répartition des charges électriques. Une molécule polaire interagit avec l'eau (hydrophile), tandis qu'une molécule non polaire est hydrophobe [67](#page=67). Les acides aminés sont classifiés selon la polarité de leur chaîne latérale R : * **Non polaire (hydrophobe)**: Insensible à l'eau, tend à se rassembler au centre des protéines. Exemples: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp, Gly [67](#page=67) [68](#page=68). * **Polaire non ionisable (hydrophile)**: Polaire mais sans charge nette à pH physiologique. Soluble dans l'eau, peut former des liaisons hydrogène. Exemples: Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln [67](#page=67) [69](#page=69). * **Polaire ionisable**: Charge nette positive ou négative selon le pH. Très soluble [70](#page=70). * **Acides** (chargés négativement à pH physiologique): Asp, Glu [70](#page=70). * **Basiques** (chargés positivement à pH physiologique): Lys, Arg, His [70](#page=70). #### 5.3.2 Chiralité et pouvoir rotatoire Comme mentionné précédemment, la plupart des acides aminés sont chiraux et existent sous forme d'énantiomères L et D. Le pouvoir rotatoire est la capacité d'une substance à faire tourner le plan de la lumière polarisée. Les énantiomères L et D ont les mêmes propriétés chimiques ordinaires mais des propriétés biologiques différentes car les systèmes biologiques (enzymes, récepteurs) sont chiraux. Les organismes vivants utilisent principalement les acides aminés de la série L. La notation D/L indique la configuration spatiale (par rapport au glycéryldéhyde), tandis que +/- indique le sens de rotation de la lumière polarisée [71](#page=71) [72](#page=72) [73](#page=73). #### 5.3.3 Absorption UV Certains acides aminés, notamment ceux possédant un noyau aromatique (Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane), absorbent la lumière UV (entre 260 et 280 nm). L'intensité de l'absorption est proportionnelle à leur concentration (ou celle des protéines qui les contiennent), permettant leur dosage par spectrophotométrie UV [72](#page=72) [73](#page=73). #### 5.3.4 Comportement en fonction du pH Les acides aminés sont **amphotères**: ils peuvent agir comme un acide (donneur de H⁺) et comme une base (accepteur de H⁺) grâce à leurs groupes –COOH et –NH₂ ionisables [74](#page=74). * **En milieu acide (pH faible)**: Le groupe amine capte un H⁺ (devient –NH₃⁺) et le groupe carboxyle reste –COOH. La molécule a une charge globale positive [74](#page=74). * **En milieu neutre (pH ≈ 7)**: Le groupe carboxyle perd un H⁺ (devient –COO⁻) et le groupe amine reste –NH₃⁺. La molécule est un **zwitterion**, portant des charges opposées mais une charge globale nulle [74](#page=74). * **En milieu basique (pH élevé)**: Le groupe amine perd un H⁺ (devient –NH₂) et le groupe carboxyle reste –COO⁻. La molécule a une charge globale négative [74](#page=74). Chaque fonction ionisable possède un pKa. Le **pHi** (point isoélectrique) est le pH auquel la molécule existe majoritairement sous forme zwitterionique, avec une charge nette nulle. Le pHi peut être calculé à partir des pKa des groupes ionisables du groupement R, du groupe carboxyle (pK₁) et du groupe amine (pK₂) [75](#page=75). Cette propriété permet de séparer les acides aminés par électrophorèse : * Si pH < pHi, l'AA est positif et migre vers la cathode (pôle négatif). * Si pH > pHi, l'AA est négatif et migre vers l'anode (pôle positif). * Si pH = pHi, l'AA ne migre pas. ### 5.4 Réactions chimiques des acides aminés Les acides aminés peuvent subir diverses réactions : * **Décarboxylation**: Perte d'un groupe carboxyle (–COOH) sous forme de CO₂, catalysée par des décarboxylases. Elle produit des amines biologiquement actives. Par exemple, l'histidine est décarboxylée en histamine [76](#page=76). * **Amidation**: Réaction entre un groupe carboxyle et un groupe amine pour former un amide et de l'eau. C'est la base de la formation des liaisons peptidiques [76](#page=76). * **Estérification**: Réaction d'un acide carboxylique avec un alcool pour former un ester. Utilisée pour protéger temporairement les groupes COOH en synthèse [77](#page=77). * **Déamination oxydative**: Perte du groupe amine (–NH₂) sous forme d'ammoniac (NH₃), catalysée par des déshydrogénases. Elle transforme un acide aminé en acide α-cétonique. Les acides α-cétoniques peuvent entrer dans le cycle de Krebs pour produire de l'énergie ou servir de précurseurs biosynthétiques [77](#page=77) [78](#page=78). * **Transamination**: Transfert réversible d'un groupe amine d'un acide aminé vers un acide α-cétonique, catalysé par des transaminases (ou aminotransférases) avec le phosphate de pyridoxal (PLP) comme coenzyme. Cela permet la synthèse et la dégradation des acides aminés sans perte d'azote [78](#page=78). --- # Réactions et identification des acides aminés et peptides Ce thème explore les réactions chimiques spécifiques des acides aminés et les méthodes utilisées pour leur identification et leur quantification, ainsi que la structure, la nomenclature et les techniques de détermination de la séquence des peptides. ### 6.1 Réactions des acides aminés Les acides aminés subissent diverses réactions chimiques, soit au niveau de leur squelette commun (groupe amine, groupe carboxyle, carbone α), soit au niveau de leurs chaînes latérales R. #### 6.1.1 Décarboxylation La décarboxylation est la perte d'un groupe carboxyle (–COOH) sous forme de dioxyde de carbone (CO₂), catalysée par des enzymes appelées décarboxylases. Cette réaction conduit à la formation d'une amine. Exemple physiologique: la décarboxylation de l'histidine conduit à la formation de l'histamine, un médiateur important dans les réponses allergiques et l'inflammation [76](#page=76). > **Tip:** Les amines physiologiquement actives formées par décarboxylation peuvent agir comme neurotransmetteurs ou messagers chimiques. #### 6.1.2 Amidation L'amidation consiste à remplacer un groupe carboxyle (–COOH) par un groupe amide. Cette réaction est fondamentale pour la formation des liaisons peptidiques entre deux acides aminés, où le groupe carboxyle d'un acide aminé réagit avec le groupe amine d'un autre, avec élimination d'eau: –COOH + –NH₂ → –CONH– + H₂O [76](#page=76). #### 6.1.3 Réactions avec les aldéhydes Les aldéhydes aromatiques, tels que le benzaldéhyde, peuvent réagir avec un groupe amine pour former une base de Schiff (–N=CH–) par élimination d'eau. Les bases de Schiff sont souvent des intermédiaires enzymatiques importants, par exemple, le phosphate de pyridoxal (PLP) forme une base de Schiff avec le carbone α de l'acide aminé lors des réactions de transamination [79](#page=79). #### 6.1.4 Réaction avec la ninhydrine La ninhydrine (C₉H₆O₄) est un agent oxydant puissant utilisé pour la détection des acides aminés. Elle réagit avec les acides aminés, les oxydant et conduisant à leur dégradation : 1. Le groupe amine (–NH₂) est libéré sous forme d'ammoniac (NH₃). 2. Le groupe carboxyle (–COOH) est perdu sous forme de CO₂. 3. Le carbone α devient un aldéhyde (R–CHO). L'ammoniac libéré réagit ensuite avec une autre molécule de ninhydrine pour former un complexe coloré appelé pourpre de Ruhemann, qui donne une couleur violet intense. Les acides aminés secondaires comme la proline et l'hydroxyproline forment un complexe de couleur bleue car leur amine est secondaire et moins réactive [79](#page=79) [80](#page=80). > **Tip:** La réaction à la ninhydrine est essentielle pour la détection qualitative et le dosage quantitatif des acides aminés, avec des applications en biochimie, médecine et criminalistique. #### 6.1.5 Réactions dépendant des chaînes latérales R Les chaînes latérales R des acides aminés peuvent participer à des réactions spécifiques. ##### 6.1.5.1 Groupement carboxyle de la chaîne latérale R Les acides aspartique et glutamique possèdent un second groupe carboxyle dans leur chaîne latérale, ce qui leur confère des propriétés acides. Ces groupes peuvent être amidés pour former de l'asparagine et de la glutamine respectivement [80](#page=80). * **Aspartate → Asparagine:** HOOC–CH(CH₂–COOH)–NH₂ + NH₃ → HOOC–CH(CH₂–C(O)NH₂)–NH₂ [80](#page=80). * **Glutamate → Glutamine:** HOOC–CH(CH₂–CH₂–COOH)–NH₂ + NH₃ → HOOC–CH(CH₂–CH₂–C(O)NH₂)–NH₂ [80](#page=80). ##### 6.1.5.2 Groupement amine de la chaîne latérale R Les acides aminés basiques comme la lysine et l'arginine possèdent un groupe amine supplémentaire dans leur chaîne latérale, ce qui leur confère une charge positive à pH physiologique. L'arginine, en particulier, est un précurseur de la créatine. ##### 6.1.5.3 Groupement hydroxyle de la chaîne latérale R La sérine, la thréonine et la tyrosine possèdent un groupe hydroxyle (–OH) dans leur chaîne latérale. Ces groupes peuvent être phosphorylés. La tyrosine peut également être iodée pour former des iodotyrosines, précurseurs des hormones thyroïdiennes T₃ et T₄ [89](#page=89). ##### 6.1.5.4 Groupement thiol de la chaîne latérale R La cystéine possède un groupe thiol (–SH) dans sa chaîne latérale. Deux groupes thiols peuvent former un pont disulfure (–S–S–) par oxydation, une réaction importante pour la stabilisation de la structure tridimensionnelle des protéines [100](#page=100). ##### 6.1.5.5 Groupement imidazole de la chaîne latérale R L'histidine possède un cycle imidazole dans sa chaîne latérale, qui peut être protoné ou déprotoné selon le pH, lui conférant un rôle tampon important. ##### 6.1.5.6 Groupement indole de la chaîne latérale R Le tryptophane possède un cycle indole dans sa chaîne latérale, qui le rend sensible à la dégradation par les acides forts. ##### 6.1.5.7 Groupement phénol de la chaîne latérale R La tyrosine possède un cycle phénol dans sa chaîne latérale, qui peut être iodé. Ce cycle est également responsable de l'absorption des UV. #### 6.1.6 Dérivés d'acides aminés Certains composés importants sont dérivés d'acides aminés : * **Créatine:** Dérivée de la glycine et de l'arginine, elle est un réservoir d'énergie dans les cellules musculaires sous forme de phosphocréatine. Sa production implique la SAM comme donneur de groupe méthyle [83](#page=83) [89](#page=89). * **Catécholamines (dopamine, noradrénaline, adrénaline):** Dérivées de la phénylalanine et de la tyrosine, elles sont des hormones et des neurotransmetteurs importants [85](#page=85). * **Tyramine:** Analogue des catécholamines, dérivé de la tyrosine par décarboxylation. On la trouve dans les aliments fermentés comme les fromages et le vin rouge [86](#page=86). * **Tryptamine:** Analogue des catécholamines, dérivé du tryptophane par décarboxylation. Elle est un vasoconstricteur puissant [87](#page=87). * **Sérotonine (5-hydroxytryptamine):** Dérivée du tryptophane par hydroxylation puis décarboxylation. C'est un neurotransmetteur essentiel régulant le sommeil, l'humeur et l'appétit [87](#page=87). * **S-Adénosyl-Méthionine (SAM):** Dérivée de la méthionine et de l'ATP, c'est un donneur universel de groupes méthyle pour de nombreuses réactions de méthylation, y compris la synthèse de créatine (#page=88, 89) [88](#page=88) [89](#page=89). * **Iodotyrosines:** Dérivées iodées de la tyrosine, précurseurs des hormones thyroïdiennes T₃ et T₄ [89](#page=89). * **Urée:** Principal déchet azoté du métabolisme des protéines chez les mammifères, formée lors du cycle de l'urée . * **Créatinine:** Déchet métabolique de la créatine, utilisée comme marqueur de la fonction rénale [85](#page=85). ### 6.2 Méthodes d'identification et de quantification des acides aminés Ces méthodes permettent de déterminer la présence (identification) et la quantité (quantification) d'acides aminés dans un échantillon. #### 6.2.1 Méthodes d'identification (qualitatives) ##### 6.2.1.1 Électrophorèse L'électrophorèse sépare les acides aminés en fonction de leur charge électrique à un pH donné, en les faisant migrer dans un champ électrique appliqué à travers un support poreux (tampon). Les acides aminés chargés positivement migrent vers la cathode (négative) et ceux chargés négativement migrent vers l'anode (positive). Les acides aminés neutres ne migrent pas. La position de migration dépend de la charge nette de l'acide aminé à ce pH [90](#page=90). ##### 6.2.1.2 Chromatographie La chromatographie est une technique de séparation basée sur la distribution différentielle des composants d'un mélange entre deux phases: une phase stationnaire (fixe) et une phase mobile (en mouvement) [90](#page=90). * **Principe général :** Les acides aminés sont déposés sur la phase stationnaire et entraînés par la phase mobile. Leur vitesse de migration dépend de leur affinité pour la phase stationnaire et de leur solubilité dans la phase mobile. * **Phases :** * **Phase stationnaire :** Support solide (papier, silice, alumine, résine) qui retient plus ou moins les acides aminés selon leurs propriétés (charge, polarité, taille). * **Phase mobile :** Solvant qui transporte les acides aminés à travers la phase stationnaire. * **Types de chromatographie utilisés pour les acides aminés :** * **Chromatographie sur couche mince (CCM):** Méthode rapide et simple utilisant une plaque recouverte de silice ou d'alumine. La migration est due à la capillarité. La révélation se fait généralement avec de la ninhydrine. Le rapport frontal (Rf) est utilisé pour identifier les acides aminés [92](#page=92). * **Chromatographie ionique :** Sépare les acides aminés en fonction de leur charge électrique. Elle utilise des résines chargées : * **Échangeuse de cations (résine chargée négativement) :** Retient les acides aminés chargés positivement (basiques). * **Échangeuse d'anions (résine chargée positivement):** Retient les acides aminés chargés négativement (acides) [93](#page=93). Le pH du milieu est crucial car il détermine la charge globale de l'acide aminé par rapport à son point isoélectrique (pHi). Les acides aminés sont élués en modifiant le pH ou la force ionique du solvant. > **Tip:** Le rapport frontal (Rf) est défini comme la distance parcourue par la tache d'un acide aminé divisée par la distance parcourue par le front du solvant. Chaque acide aminé possède un Rf caractéristique dans des conditions données [92](#page=92). #### 6.2.2 Méthodes d'identification et de quantification (quantitatives) ##### 6.2.2.1 Méthodes photométriques Ces méthodes exploitent l'absorption de la lumière ultraviolette (UV) par certaines molécules. Elles sont particulièrement utiles pour les acides aminés aromatiques (tryptophane, tyrosine, phénylalanine) qui absorbent la lumière autour de 280 nm en raison de leurs cycles aromatiques. L'intensité de l'absorbance est directement proportionnelle à la concentration de ces acides aminés [94](#page=94). ##### 6.2.2.2 Méthodes colorimétriques Ces méthodes utilisent des réactifs qui réagissent avec les acides aminés pour former des composés colorés. L'intensité de la couleur, mesurée par un spectrophotomètre, est proportionnelle à la concentration des acides aminés [95](#page=95). * **Ninhydrine :** Comme mentionné précédemment, la réaction avec la ninhydrine produit le pourpre de Ruhemann, une couleur violette intense (jaune pour la proline). L'intensité de cette couleur est mesurée à 570 nm. ### 6.3 Structure, nomenclature et détermination de la séquence des peptides #### 6.3.1 Qu'est-ce qu'un peptide ? Un peptide est une petite chaîne constituée de plusieurs acides aminés (AA) liés entre eux par des liaisons peptidiques [96](#page=96). #### 6.3.2 La liaison peptidique La liaison peptidique se forme par condensation entre le groupe carboxyle (–COOH) d'un acide aminé et le groupe amine (–NH₂) d'un autre acide aminé, avec élimination d'une molécule d'eau. C'est une liaison covalente forte, planaire et rigide due à un phénomène de résonance entre le groupe carbonyle (C=O) et l'azote (N) [96](#page=96). #### 6.3.3 Directionnalité et nomenclature * **Directionnalité :** Les peptides ont une directionnalité définie par leurs extrémités : * **Extrémité N-terminale :** Porte le groupe amine libre (–NH₂) du premier acide aminé. * **Extrémité C-terminale :** Porte le groupe carboxyle libre (–COOH) du dernier acide aminé. La séquence d'un peptide est toujours écrite de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale [96](#page=96). * **Nomenclature :** * Deux acides aminés : Dipeptide * Trois acides aminés : Tripeptide * Moins de 10 acides aminés : Oligopeptide * 10 à 100 acides aminés : Polypeptide * Plus de 100 acides aminés : Protéine Pour nommer un peptide, on utilise le suffixe "–yl" pour les acides aminés engagés dans la chaîne, sauf pour le dernier acide aminé C-terminal qui conserve son nom entier. Exemple: Alanine + Glycine + Tyrosine → Alanyl–Glycyl–Tyrosine [99](#page=99). #### 6.3.4 Rôle des chaînes latérales R Les chaînes latérales R des acides aminés, orientées alternativement de part et d'autre du squelette peptidique rigide, influencent la structure tridimensionnelle du peptide ou de la protéine [97](#page=97). #### 6.3.5 Détermination de la composition et de la séquence des acides aminés ##### 6.3.5.1 Détermination de la composition en acides aminés Ce processus implique la rupture complète des liaisons peptidiques pour libérer les acides aminés individuels, suivie de leur identification et de leur quantification. * **Hydrolyse acide:** Traitement du peptide avec de l'acide chlorhydrique (HCl) concentré à haute température (110 °C pendant 24 h) pour rompre les liaisons peptidiques. Cette méthode dégrade le tryptophane [100](#page=100). * **Hydrolyse alcaline:** Traitement avec de la soude (NaOH) à 100 °C pendant 4 à 8 heures. Cette méthode est utilisée pour préserver le tryptophane, qui est détruit par hydrolyse acide . * **Bris des ponts disulfure:** Les ponts disulfure (–S–S–) doivent être réduits (par exemple, avec du β-mercaptoéthanol) ou oxydés (par exemple, avec de l'acide performique) avant l'hydrolyse pour assurer une fragmentation complète du peptide [100](#page=100). * **Séparation et dosage:** Les acides aminés libérés sont ensuite séparés par chromatographie ionique et quantifiés par réaction à la ninhydrine . ##### 6.3.5.2 Détermination de la séquence des acides aminés Ces méthodes visent à déterminer l'ordre précis des acides aminés dans un peptide. * **Méthode de Sanger :** * **Principe:** Marque le groupe amine libre du premier acide aminé (N-terminal) avec du 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène (DNFB, réactif de Sanger). Après hydrolyse acide, l'acide aminé marqué (jaune) est identifié par chromatographie . * **Limitation :** Ne permet d'identifier que le premier acide aminé. * **Méthode au chlorure de Dansyl (méthode de Gray) :** * **Principe:** Similaire à la méthode de Sanger, mais utilise le chlorure de Dansyl (DNS–Cl) qui réagit avec le groupe amine N-terminal pour former un dérivé fluorescent (DANSYL–AA). Après hydrolyse acide, le DANSYL–AA est détecté par fluorescence sous UV et identifié par chromatographie . * **Avantages :** Plus sensible que la méthode de Sanger et le produit final est fluorescent. * **Méthode d'Edman :** * **Principe:** Permet de déterminer la séquence d'acides aminés un par un, du N-terminal vers le C-terminal, sans détruire le reste de la chaîne. Le peptide est traité avec du phénylthioisocyanate (PITC) qui réagit avec le groupe amine N-terminal. Une réaction acide douce libère le premier acide aminé sous forme de dérivé stable (PTH–AA), laissant le reste du peptide intact mais raccourci d'un acide aminé. Le processus peut être répété pour élucider la séquence complète (#page=105, 106) . * **Produit :** Le dérivé phénylthiohydantoïne (PTH–AA) est identifiable par chromatographie ou spectrométrie. * **Méthodes enzymatiques aux aminopeptidases :** * **Principe:** Les exopeptidases, comme les aminopeptidases, coupent les liaisons peptidiques spécifiquement à l'extrémité du peptide. Les aminopeptidases agissent sur l'extrémité N-terminale, libérant les acides aminés un par un de manière séquentielle. Les carboxypeptidases agissent sur l'extrémité C-terminale . * **Détermination des acides aminés C-terminaux :** * **Carboxypeptidases:** Enzymes qui hydrolysent les liaisons peptidiques à l'extrémité C-terminale. La carboxypeptidase A libère la plupart des AA, sauf Cys, Arg, Lys. La carboxypeptidase B libère les AA basiques (Arg, Lys) . * **Hydrazinolyse:** Réaction du peptide avec de l'hydrazine (NH₂–NH₂) qui rompt toutes les liaisons peptidiques. Les acides aminés sont transformés en hydrazides, sauf le C-terminal qui conserve son groupe carboxyle libre et peut être identifié (#page=108, 109) . * **Fragmentation par endopeptidases :** Pour les peptides ou protéines trop longs, des endopeptidases spécifiques sont utilisées pour les couper en fragments plus petits. Ces enzymes coupent à des endroits précis : * **Trypsine :** Coupe après Arg et Lys (sauf si Proline suit). * **Chymotrypsine :** Coupe après Tyr, Trp, Phe. * **Pepsine :** Coupe après les AA aromatiques et hydrophobes à pH acide. * **Thermolyse :** Coupe avant les AA hydrophobes. Ces fragments sont ensuite séquencés individuellement (#page=109, 110) . * **Fragmentation chimique:** Le bromure de cyanogène (BrCN) est un réactif chimique qui coupe spécifiquement les liaisons peptidiques après la méthionine (Met) (#page=110, 111). Il réagit avec le soufre de la méthionine, entraînant la coupure de la liaison peptidique immédiatement après cet acide aminé . ### 6.4 Exemples de peptides biologiquement actifs * **Peptides hormonaux :** * **Hormones du système nerveux central:** Oxytocine (9 AA) et Vasopressine (9 AA), impliquées dans la contraction utérine, la lactation et la réabsorption d'eau . * **Hormones pancréatiques:** Insuline (51 AA, 2 chaînes) et Glucagon (29 AA), régulant la glycémie . * **Peptides à activités antibiotiques:** Produits par des bactéries ou champignons (ex: Bacitracine, Gramicidine D) . --- # Structure, propriétés et classification des protéines Les protéines sont des macromolécules essentielles à la vie, caractérisées par leur structure complexe et leurs fonctions diversifiées. Cette section explore leur composition, leurs niveaux d'organisation structurale, leurs propriétés physiques et chimiques, ainsi que leur classification . ### 7.1 Définition et composition des protéines Les protéines sont des macromolécules formées par l'assemblage d'acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. L'ordre spécifique de ces acides aminés, appelé séquence primaire, est déterminé génétiquement. Cette séquence détermine la conformation tridimensionnelle de la protéine, indispensable à son activité biologique . Les protéines sont principalement constituées des éléments carbone (C), hydrogène (H), oxygène (O), azote (N), et souvent du soufre (S). Les 20 acides aminés standards sont les briques élémentaires de la majorité des protéines naturelles. Certaines protéines subissent des modifications post-traductionnelles, conduisant à la formation d'acides aminés dérivés comme l'hydroxyproline et l'hydroxylysine, particulièrement abondants dans le collagène pour la stabilisation des fibres . ### 7.2 Niveaux de structure protéique Les protéines présentent quatre niveaux d'organisation structurale : #### 7.2.1 Structure primaire La structure primaire correspond à la séquence linéaire des acides aminés dans la chaîne polypeptidique, incluant les ponts disulfure. Elle est codée par les gènes et résultante de la traduction de l'ARNm. La lecture de la séquence commence à l'extrémité N-terminale . #### 7.2.2 Structure secondaire La structure secondaire décrit le repliement local de la chaîne polypeptidique, stabilisé par des liaisons hydrogène entre les groupements amide (-NH) et carbonyle (-CO) du squelette peptidique. Les deux structures secondaires principales sont : * **Hélice α:** Le polypeptide s'enroule en une structure hélicoïdale, avec les chaînes latérales des acides aminés orientées vers l'extérieur. Les liaisons hydrogène se forment entre l'oxygène d'un groupement carboxyle et l'hydrogène d'un groupement aminé au sein de la même chaîne . * **Feuillet β:** Formé par l'association d'au moins deux brins β, maintenus par des liaisons hydrogène entre les groupements carbonyle (-CO) et amine (-NH) de peptides adjacents. Les brins β peuvent être antiparallèles ou parallèles . #### 7.2.3 Structure tertiaire La structure tertiaire représente la conformation tridimensionnelle complète de la protéine. Les régions riches en hélice α ou feuillet β, ou des combinaisons des deux, contribuent à cette structure. Elle est cruciale pour la fonctionnalité de la protéine, notamment pour la formation du site actif des enzymes. Les chaînes latérales hydrophiles sont orientées vers l'extérieur, tandis que les chaînes latérales hydrophobes forment un cœur hydrophobe à l'intérieur. Cette structure est stabilisée par divers types de liaisons : * **Liaisons covalentes:** Ponts disulfure entre résidus cystéine . * **Liaisons non covalentes:** Liaisons hydrogène, forces de Van der Waals, interactions hydrophobes et ioniques . #### 7.2.4 Structure quaternaire La structure quaternaire concerne l'association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine active. On distingue : * **Homopolymères:** Sous-unités identiques . * **Hétéropolymères:** Sous-unités différentes . Un exemple est l'hémoglobine A, un hétérotétramère composé de deux sous-unités α et deux sous-unités β . ### 7.3 Propriétés physiques des protéines #### 7.3.1 La solubilité La majorité des protéines sont solubles dans l'eau, ce sont les protéines globulaires. Les protéines insolubles dans l'eau sont des scléroprotéines, aussi appelées protéines fibreuses . #### 7.3.2 La cristallisation Les protéines peuvent être cristallisées en manipulant le pH, la concentration saline (force ionique) et l'utilisation de solvants organiques qui réduisent leur solubilité dans l'eau, favorisant l'agrégation ordonnée . #### 7.3.3 Propriétés optiques Les protéines sont optiquement actives. Elles absorbent la lumière UV à 280 nm en raison de la présence de résidus aromatiques. La réaction du Biuret permet de détecter la présence de protéines en formant un complexe coloré violet avec les ions cuivriques en milieu alcalin, avec un maximum d'absorption à 540 nm, propriété utilisée pour le dosage des protéines sanguines . #### 7.3.4 Masse moléculaire (MM) Chaque protéine possède une masse moléculaire caractéristique, supérieure à 6000 Daltons (Da). La détermination de la MM peut être réalisée par chromatographie par gel-filtration, où les protéines sont séparées selon leur taille sur des gels de dextranes . ### 7.4 Propriétés chimiques des protéines #### 7.4.1 Élément constitutifs et réactivité Les protéines contiennent les éléments C, H, O, N et souvent S. Leur réactivité est déterminée par les propriétés des acides aminés qui les composent. Une protéine majoritairement composée d'acides aminés basiques aura une tendance basique, tandis qu'une protéine majoritairement composée d'acides aminés acides aura une tendance acide . #### 7.4.2 Caractère amphotère Les protéines sont amphotères, c'est-à-dire qu'elles peuvent agir comme un acide (donneur de proton H⁺) ou comme une base (accepteur de proton H⁺). Cette propriété provient de la présence de groupes ionisables : * **Extrémités de la chaîne peptidique:** Groupement carboxyle terminal (-COOH / COO⁻) et groupement amine terminal (-NH₂ / NH₃⁺) . * **Chaînes latérales des acides aminés:** Groupements acides (-COOH d'Asp, Glu), groupements basiques (-NH₂ de Lys, Arg, His), et autres groupements polaires (-OH de Tyr, Ser, -SH de Cys) . La charge globale de la protéine varie en fonction du pH du milieu . #### 7.4.3 Le point isoélectrique (pI) Le point isoélectrique (pI) est le pH auquel les charges positives et négatives de la protéine sont équilibrées, résultant en une charge nette nulle. Au pI : * La protéine ne migre pas dans un champ électrique (électrophorèse) . * Elle est souvent moins soluble, ce qui peut entraîner sa précipitation . > **Tip:** Après une électrophorèse, les protéines sont généralement révélées par une coloration au bleu de Coomassie . ### 7.5 Propriétés biologiques des protéines Les protéines présentent diverses propriétés biologiques, notamment : * **Propriétés antigéniques:** Les protéines peuvent induire la synthèse d'anticorps . * **Activités biologiques spécifiques :** * Catalyse enzymatique . * Fonction hormonale (ex: hormone de croissance - GH, érythropoïétine - EPO) . * Activité toxique (ex: exotoxines bactériennes) . * Activité antibiotique (ex: VanX, une protéine hydrolase) . ### 7.6 Classification des protéines Les protéines sont classées en deux grandes catégories : les holoprotéines et les hétéroprotéines. #### 7.6.1 Les holoprotéines Les holoprotéines sont entièrement constituées d'acides aminés. On les divise en fonction de leur forme : * **Holoprotéines globulaires solubles:** Ces protéines ont une forme sphéroïde et sont solubles dans l'eau grâce à l'orientation des chaînes latérales hydrophobes à l'intérieur de la molécule. Elles incluent la majorité des protéines fonctionnelles comme les enzymes, les hormones et les anticorps . * **Albumines:** Représentent environ 60 % des protéines sériques, jouant un rôle clé dans le maintien de la pression oncotique et le transport de diverses substances. La pression oncotique maintient l'équilibre hydrique dans le sang et prévient la formation d'œdèmes . * **Globulines:** Représentent environ 40 % des protéines sériques et jouent des rôles dans le transport de molécules, la défense immunitaire, la coagulation et la réponse inflammatoire. Elles sont classées selon leur mobilité électrophorétique : * **α-globulines:** Inhibent des enzymes, transportent hormones et lipides . * **α₂-globulines:** Transportent le fer et le cuivre, défendent contre les protéases . * **β-globulines:** Transportent le fer, participent à la réponse immunitaire . * **γ-globulines (Immunoglobulines):** Anticorps impliqués dans la défense immunitaire spécifique, forment la fraction la moins mobile en électrophorèse . > **Example:** L'électrophorèse des protéines sériques sur gel d'agarose est une méthode diagnostique permettant de séparer et visualiser les différentes fractions protéiques du sérum en fonction de leur charge et de leur taille . #### 7.6.2 Les hétéroprotéines Les hétéroprotéines sont composées d'une partie protéique (apoprotéine) et d'une partie non protéique appelée groupement prosthétique. Le groupement prosthétique peut être : * **Groupement phosphorique:** Phosphoprotéines (ex: caséine du lait) . * **Acide nucléique:** Nucléoprotéines (ex: télomérase) . * **Sucre:** Glycoprotéines. La glycosylation peut être N-liée (sur l'azote d'un résidu d'asparagine) ou O-liée (sur l'hydroxyle d'un résidu de sérine ou thréonine). Elles sont impliquées dans la protection des épithéliums (mucines), la défense immunitaire (immunoglobulines) et la détermination des groupes sanguins . * **Lipide:** Lipoprotéines. Ces complexes assurent le transport des lipides dans le plasma sanguin. Elles sont classées en cinq classes selon leur densité: chylomicrons, VLDL, IDL, LDL et HDL . * **Pigment coloré:** Chromoprotéines . --- ## Erreurs courantes à éviter - Révisez tous les sujets en profondeur avant les examens - Portez attention aux formules et définitions clés - Pratiquez avec les exemples fournis dans chaque section - Ne mémorisez pas sans comprendre les concepts sous-jacents

| Term | Definition | |------|------------| | Filiation des aldoses | La filiation des aldoses est un ensemble de réactions chimiques qui permettent de relier les oses entre eux selon leur nombre d’atomes de carbone, permettant d’allonger ou de raccourcir une chaîne carbonée et d’établir une relation généalogique entre les différents oses. | | Synthèse de Kiliani-Fischer | Une méthode chimique qui permet d'allonger la chaîne carbonée d'un aldose en ajoutant un atome de carbone, entraînant la formation d'un nouveau carbone asymétrique et potentiellement deux sucres différents (épimères) en solution. | | Aldose | Un monosaccharide qui possède un groupe aldéhyde (–CHO) et qui peut être oxydé pour former un acide carboxylique, un acide aldarique ou un aldono-lactone. | | Cétose | Un monosaccharide qui possède un groupe cétone (–CO–) dans sa structure carbonée, typiquement en position 2, et qui peut être oxydé en position cétone pour former un acide polyhydroxylé. | | Hémiactéal | Une molécule formée par la réaction d'un groupe hydroxyle (alcool) avec un groupe carbonyle (aldéhyde ou cétone) au sein de la même molécule, créant un cycle et un nouveau centre chiral. | | Projection de Fischer | Représentation bidimensionnelle des molécules en 3D, où les chaînes carbonées sont verticales et les substituants horizontaux, utilisée pour visualiser la stéréochimie des sucres. | | Projection de Haworth | Représentation tridimensionnelle simplifiée des cycles des sucres, montrant l'anneau du cycle, la position des substituants (groupes OH, etc.) et le carbone anomérique. | | Carbone anomérique | Le carbone du groupe carbonyle (aldéhyde ou cétone) qui devient un centre chiral après la cyclisation de l'ose, pouvant exister sous forme alpha (α) ou bêta (β) selon la position du groupe hydroxyle. | | Pyranose | Cycle de sucre à six atomes, formé par la cyclisation d'un ose impliquant le groupe hydroxyle du carbone 5, comparable à la structure du pyrane. | | Furanose | Cycle de sucre à cinq atomes, formé par la cyclisation d'un ose impliquant le groupe hydroxyle du carbone 4, comparable à la structure du furane. | | Holoside | Un oside composé uniquement de sucres (oses ou leurs dérivés), formé par la liaison glycosidique entre plusieurs molécules de sucres, comme les oligosides et les polyosides. | | Hétéroside | Une molécule complexe formée d'une partie glucidique (ose ou oside) et d'une partie non glucidique (aglycone), liée par une liaison osidique ou glycosidique. | | Liaison glycosidique | Liaison covalente formée entre le carbone anomérique d'un ose et un groupe hydroxyle (–OH) ou amine (–NH₂) d'une autre molécule, typique des osides et des hétérosides. | | Oligoside | Un oside composé de 2 à 10 unités d'oses reliées par des liaisons glycosidiques, comme le maltose, le saccharose ou le lactose. | | Polyside (Polysaccharide) | Un glucide complexe formé par la condensation de nombreuses molécules d'oses (plus de 10), jouant des rôles de réserve énergétique (amidon, glycogène) ou structuraux (cellulose, chitine). | | Lipides | Composés organiques principalement formés de carbone, d'hydrogène et d'oxygène, caractérisés par leur insolubilité dans l'eau et leur solubilité dans les solvants organiques non polaires. | | Acide gras | Molécule organique constituée d'une longue chaîne carbonée (hydrophobe) terminée par un groupe acide carboxylique (–COOH) (hydrophile), formant la base de nombreux lipides. | | Triglycéride | Ester formé par la réaction entre le glycérol et trois molécules d'acides gras, constituant la principale forme de stockage d'énergie dans l'organisme. | | Phospholipide | Lipide complexe contenant une molécule de glycérol, deux acides gras, un groupe phosphate et souvent un alcool, formant la bicouche lipidique des membranes cellulaires. | | Sphingolipide | Lipide complexe dont le squelette est formé par la sphingosine (un amino-alcool) au lieu du glycérol, souvent présent dans le système nerveux. | | Stéride | Lipide simple formé par l'estérification d'un stérol (comme le cholestérol) avec un acide gras, jouant un rôle dans le stockage et le transport du cholestérol. | | Acide aminé | Molécule organique possédant à la fois une fonction amine (–NH₂) et une fonction acide carboxylique (–COOH), constituant la base des protéines. | | Liaison peptidique | Liaison covalente formée entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amine d'un autre acide aminé, avec élimination d'une molécule d'eau, reliant les acides aminés dans les peptides et les protéines. | | Peptide | Molécule courte constituée de plusieurs acides aminés reliés par des liaisons peptidiques (de 2 à moins de 50 acides aminés). | | Protéine | Macromolécule complexe formée d'une longue chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, adoptant une structure tridimensionnelle spécifique essentielle à sa fonction biologique. | | Structure primaire | Séquence linéaire des acides aminés dans une chaîne polypeptidique, déterminée génétiquement et stabilisée par des ponts disulfure dans certains cas. | | Structure secondaire | Repliement local d'une chaîne polypeptidique en structures régulières comme l'hélice α ou le feuillet β, stabilisé par des liaisons hydrogène. | | Structure tertiaire | Conformation tridimensionnelle complète d'une chaîne polypeptidique, résultant des interactions entre les chaînes latérales des acides aminés, essentielle à la fonction de la protéine. | | Structure quaternaire | Association de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine fonctionnelle, stabilisée par diverses interactions non covalentes et parfois des ponts disulfure. | | Zwitterion | Molécule possédant à la fois une charge positive et une charge négative, résultant de la dissociation des groupes acide et basique d'un acide aminé ou d'une protéine, conduisant à une charge globale neutre. | | Point isoélectrique (pHi) | Le pH auquel un acide aminé ou une protéine possède une charge globale nette nulle, se trouvant sous forme zwitterionique majoritaire et ayant une mobilité électrophorétique nulle. | | Électrophorèse | Technique de séparation des molécules chargées (comme les acides aminés et les protéines) basée sur leur migration dans un champ électrique, dépendant de leur charge, de leur taille et de la composition du milieu. | | Chromatographie | Technique de séparation des mélanges basée sur la distribution différentielle des composants entre une phase stationnaire (fixe) et une phase mobile (en mouvement). | | Ninhydrine | Réactif chimique utilisé pour la détection et le dosage des acides aminés et des peptides par réaction avec le groupe amine, produisant une coloration violette ou bleue caractéristique. | | Pont disulfure | Liaison covalente forte (S–S) formée entre deux groupes thiol (–SH) de deux résidus cystéine, stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines. | | Décarboxylation | Réaction chimique entraînant la perte d'un groupe carboxyle (–COOH) sous forme de dioxyde de carbone (CO₂), souvent catalysée par des enzymes décarboxylases. | | Amidation | Réaction chimique transformant un groupe carboxyle (–COOH) en groupe amide (–CONH₂) ou une amine (–NH₂) en un groupe amide (–CONH–), essentielle à la formation des liaisons peptidiques. | | Estérification | Réaction entre un acide carboxylique et un alcool en présence d'un catalyseur acide fort pour former un ester et de l'eau, utilisée dans la synthèse de nombreux lipides et la protection de groupes fonctionnels. | | Déshydroxylation | Perte d'un groupe hydroxyle (–OH) d'une molécule, souvent catalysée par des enzymes déshydrogénases. | | Transamination | Réaction chimique de transfert d'un groupe amine (–NH₂) d'un acide aminé à un acide cétonique, catalysée par des transaminases (ou aminotransférases), essentielle au métabolisme des acides aminés. | | Cycle de l'urée | Voie métabolique hépatique qui transforme l'ammoniac (NH₃), toxique, en urée, non toxique, pour son élimination par les reins. | | Acides aminés dibasiques | Acides aminés possédant deux fonctions basiques capables de capter des protons (H⁺), soit deux groupes amine ou un groupe amine et un groupe guanidinium, comme la lysine, l'arginine et l'histidine. | | Acides aminés aromatiques | Acides aminés dont la chaîne latérale R contient un cycle benzénique ou un cycle similaire, comme la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane, capables d'absorber la lumière UV. | | Acide imino | Acide aminé particulier (proline) où le groupe amine primaire est intégré dans un cycle avec la chaîne latérale, formant une fonction amine secondaire. | | Hydroxylation post-traductionnelle | Modification chimique d'une protéine après sa synthèse, impliquant l'ajout d'un groupe hydroxyle (–OH) à certains résidus d'acides aminés, comme la proline et la lysine, stabilisant des structures comme le collagène. | | Phosphorylation | Ajout d'un groupe phosphate (–PO₄²⁻) à une molécule, souvent sur des résidus sérine, thréonine ou tyrosine de protéines, un mécanisme clé de régulation de l'activité enzymatique et de la signalisation cellulaire. | | O-glycosylation | Modification post-traductionnelle impliquant l'ajout d'une chaîne de sucres (glycosyle) à un groupe hydroxyle (–OH) d'un résidu sérine ou thréonine d'une protéine. | | Pont disulfure | Liaison covalente S–S formée entre deux résidus cystéine, stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines. | | Créatine | Petite molécule azotée synthétisée à partir de la glycine, de l'arginine et de la méthionine, servant de réservoir d'énergie rapide dans les cellules musculaires sous forme de phosphocréatine. | | Créatinine | Déchet métabolique cyclique dérivé de la créatine et de la phosphocréatine, éliminé par les reins, dont le taux sanguin est un indicateur de la fonction rénale. | | Catécholamines | Molécules dérivées d'acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine), contenant un cycle catéchol et une fonction amine, agissant comme hormones et neurotransmetteurs (adrénaline, noradrénaline, dopamine). | | Tyramine | Analogue des catécholamines dérivé de la tyrosine par décarboxylation, agissant comme un sympathomimétique indirect, provoquant vasoconstriction et augmentation de la pression artérielle. | | Tryptamine | Analogue des catécholamines dérivé du tryptophane par décarboxylation, agissant comme un vasoconstricteur puissant et mimant les effets des catécholamines. | | Sérotonine (5-hydroxytryptamine) | Neurotransmetteur et hormone dérivé du tryptophane, jouant un rôle dans la régulation du sommeil, de l'humeur, de l'appétit et de la coagulation sanguine. | | S-Adénosyl-méthionine (SAM) | Coenzyme dérivé de la méthionine et de l'ATP, agissant comme donneur de groupe méthyle (–CH₃) dans de nombreuses réactions de méthylation, essentielles à la régulation de l'expression génique. | | Holoprotéines | Protéines composées uniquement d'acides aminés, sans partie non protéique, pouvant être globulaires (solubles) ou fibreuses (insolubles). | | Hétéroprotéines | Protéines formées d'une partie protéique (apoprotéine) liée à une partie non protéique (groupement prosthétique), comme les phosphoprotéines, nucléoprotéines, glycoprotéines, lipoprotéines et chromoprotéines. | | Albumine | Protéine globulaire soluble la plus abondante du plasma sanguin, jouant un rôle majeur dans le maintien de la pression oncotique et le transport de diverses substances. | | Globulines | Protéines globulaires solubles présentes dans le sérum sanguin, classées en fractions (alpha, bêta, gamma) selon leur mobilité électrophorétique, impliquées dans le transport, la défense immunitaire, la coagulation et l'inflammation. | | Immunoglobulines (anticorps) | Protéines de la fraction gamma-globuline, produites par les lymphocytes B, essentielles à la défense immunitaire spécifique en reconnaissant et neutralisant les agents pathogènes. | | Électrophorèse sur gel d'agarose | Technique de diagnostic biochimique pour séparer les protéines du sérum en fonction de leur charge, leur taille et leur mobilité électrophorétique. | | Glycoprotéines | Hétéroprotéines formées par une liaison covalente entre une protéine et une séquence glucidique, présentes dans les membranes cellulaires, le plasma et les tissus conjonctifs, jouant des rôles dans la reconnaissance cellulaire, la défense immunitaire et le groupe sanguin. | | Lipoprotéines | Complexes protéine-lipide qui transportent les lipides insolubles dans le plasma sanguin, classées en 5 classes (chylomicrons, VLDL, IDL, LDL, HDL) selon leur composition et densité. |