Les acides aminés peptide et protéines.pdf

# Propriétés chimiques liées aux fonctions du carbone alpha et de la chaîne latérale Ce sujet explore les propriétés chimiques fondamentales des acides aminés, qu'elles découlent de leurs fonctions sur le carbone alpha ou de la nature de leur chaîne latérale, ainsi que leurs dérivés. ### 1.1 Les acides aminés : structure et propriétés générales #### 1.1.1 Définition et structure Les acides aminés (AA) sont des molécules organiques caractérisées par la présence simultanée de deux fonctions: une fonction amine (–NH₂) et une fonction carboxylique (–COOH). Ces fonctions sont généralement attachées au même atome de carbone, appelé carbone alpha (Cα). Quatre éléments sont liés au Cα: la fonction amine, la fonction carboxylique, un atome d'hydrogène (H), et un groupement organique radicalaire (R) qui distingue chaque acide aminé [12](#page=12). Il existe plus de 300 acides aminés découverts, mais seulement 20 sont standards et codés par l'ADN pour être incorporés dans les protéines lors de la traduction de l'ARNm. Les autres sont présents à l'état libre et ne sont pas protéinogènes [12](#page=12). Les 20 acides aminés communs se répartissent en : * **Acides aminés indispensables ou essentiels**: Le corps ne peut pas les synthétiser et ils doivent être apportés par l'alimentation (valine, leucine, isoleucine, méthionine, thréonine, lysine, phénylalanine, tryptophane) [13](#page=13) [8](#page=8). * **Acides aminés non indispensables**: L'organisme peut les produire à partir d'intermédiaires métaboliques [12](#page=12) [13](#page=13). #### 1.1.2 Rôles des acides aminés Les acides aminés possèdent des rôles multiples : * **Structurels**: Ils sont les monomères constitutifs des protéines [13](#page=13). * **Énergétiques**: Ils peuvent servir de substrats énergétiques, tout comme le glucose ou les acides gras [13](#page=13). * **Métaboliques**: Ils sont des précurseurs de molécules biologiques importantes, comme les hormones thyroïdiennes à partir de la tyrosine [13](#page=13). #### 1.1.3 Classification des acides aminés Les acides aminés sont classifiés selon deux critères principaux : 1. **La structure de la chaîne latérale R** [15](#page=15). 2. **La polarité de la chaîne latérale R** [15](#page=15). ##### 1.1.3.1 Classification selon la structure de la chaîne latérale R Cette classification regroupe les acides aminés en sept groupes [15](#page=15) [17](#page=17) [19](#page=19) [21](#page=21): * **Groupe 1: Acides aminés aliphatiques** [17](#page=17). * **Linéaires**: Glycine (R=H, le plus petit, unique AA sans C asymétrique, confère flexibilité) Alanine (R=CH₃) [18](#page=18) [19](#page=19). * **Ramifiés**: Valine, Leucine, Isoleucine [21](#page=21). * **Groupe 2: Acides aminés hydroxylés** [22](#page=22). * Sérine (R= alcool primaire) [22](#page=22). * Thréonine (R= alcool secondaire) [22](#page=22). Leur groupement hydroxyle peut former des liaisons hydrogène, jouer un rôle dans la catalyse enzymatique et servir de sites privilégiés pour les modifications post-traductionnelles comme la phosphorylation, régulant ainsi l'activité protéique [23](#page=23). * **Groupe 3: Acides aminés soufrés** [25](#page=25). * Cystéine (R= groupement thiol –SH très réactif). Le groupement thiol est impliqué dans la catalyse enzymatique et la formation de ponts disulfure (cystine) entre deux résidus cystéine, stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines [25](#page=25) [26](#page=26) [27](#page=27) . * Méthionine (R= groupement thioéther). Sous forme activée (S-adénosylméthionine), elle est un donneur de groupement méthyle et est impliquée dans l'initiation de la synthèse protéique [29](#page=29) . * **Groupe 4: Acides aminés dicarboxyliques et leurs amides** [31](#page=31) [33](#page=33). * Acide aspartique (R= groupement β-carboxyle). C'est le plus acide des AA, donneur de –NH₂ pour la synthèse de l'urée et des acides nucléiques, et impliqué dans les réactions de transamination [31](#page=31). * Acide glutamique (R= groupement γ-carboxyle). Également important dans les réactions de transamination [32](#page=32). * Asparagine (Asn) et Glutamine (Gln): Ce sont les amides correspondants, où –OH du carboxyle est remplacé par –NH₂. Ils sont impliqués dans le transport et la mise en réserve de l'azote [33](#page=33). * **Groupe 5: Acides aminés dibasiques** [34](#page=34) . * Lysine (R= groupement ε-amino). Son hydroxylation post-traductionnelle donne la 5-hydroxylysine, présente dans le collagène et stabilisant ses structures par liaisons hydrogène supplémentaires [34](#page=34) . * Histidine (R= groupement imidazole). Indispensable pendant la croissance . * Arginine (R= groupement guanidine). Le plus basique des AA, précurseur de l'urée . * **Groupe 6: Acides aminés aromatiques** . * Phénylalanine (R= groupement phényle). Indispensable. Son hydroxylation donne la tyrosine . * Tyrosine (R= groupement phénol). Dérive de la phénylalanine. Un déficit en phénylalanine hydroxylase cause la phénylcétonurie. La tyrosine est précurseur des hormones thyroïdiennes et des catécholamines (dopamine, adrénaline) . * Tryptophane (R= groupement indole). Indispensable. Possède un noyau aromatique bicyclique . * **Groupe 7: Iminoacide** . * Proline (R= chaîne latérale cyclique incluant le Cα et l'azote de la fonction amine). Le groupement α-amino est engagé dans une structure cyclique, formant une amine secondaire (imine). Son hydroxylation post-traductionnelle donne l'hydroxyproline, présente dans le collagène . ##### 1.1.3.2 Classification selon la polarité de la chaîne latérale R Les acides aminés sont regroupés en trois catégories principales en fonction de la polarité de leur chaîne latérale R : * **R non-polaire ou hydrophobe** (9 AA) : * Aliphatiques: Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Proline . * Soufré: Méthionine . * Aromatiques: Phénylalanine, Tryptophane . Ces chaînes sont insolubles ou très peu solubles dans l'eau . * **R polaire non ionisable** (6 AA) : * Sérine, Thréonine, Tyrosine (fonctions alcool) . * Cystéine (fonction thiol) . * Asparagine, Glutamine (fonctions amide) . Ces chaînes peuvent former des liaisons hydrogène avec l'eau (sauf la glycine) . * **R polaire ionisable** (5 AA) : * **Acides aminés acides**: Acide aspartique, Acide glutamique (portent une charge négative à pH physiologique) . * **Acides aminés basiques**: Lysine, Arginine, Histidine (portent une charge positive à pH physiologique) . ### 1.2 Propriétés chimiques des acides aminés Les propriétés chimiques des acides aminés sont diverses et découlent de la présence de leurs fonctions sur le carbone alpha ainsi que de la nature de leur chaîne latérale R . #### 1.2.1 Propriétés physiques * **Solubilité** : * Dans l'eau: Elle dépend de la nature du radical R (taille, charge, polarité), du pH de la solution et de la concentration des ions. Généralement solubles dans l'eau, leur solubilité diminue avec l'augmentation de la taille du radical R et augmente avec la présence de groupes polaires (NH₂, COOH, OH) dans R. La variabilité de solubilité permet leur séparation par techniques chromatographiques . * Dans les solvants organiques: Solubilité variable et faible . * **Séries D et L**: Le carbone alpha est un carbone asymétrique (C*) chez tous les acides aminés sauf la glycine. Cela implique l'existence de deux énantiomères: D et L. Tous les acides aminés naturels appartiennent à la série L . * **Propriétés optiques** : * **Pouvoir rotatoire**: Les énantiomères D et L dévient le plan de polarisation de la lumière polarisée dans des directions opposées (dextrogyre (+) et lévogyre (-)). La plupart des AA naturels sont lévogyres (-) . * **Absorption de la lumière ultra-violette**: Les acides aminés aromatiques (Tyrosine, Tryptophane, Phénylalanine) absorbent dans l'UV entre 260 et 280 nm grâce à leur noyau aromatique. Cette propriété est utile pour le dosage des peptides et protéines par spectrophotométrie . #### 1.2.2 Propriétés ioniques : Caractère amphotère et zwitterion Les acides aminés sont **amphotères**, c'est-à-dire qu'ils peuvent agir comme un acide (par leur fonction COOH) et comme une base (par leur fonction NH₂). En milieu aqueux neutre, ils existent sous forme d'**ion mixte dipolaire** ou **zwitterion**, où la fonction carboxylique est déprotonée (-COO⁻) et la fonction amine est protonée (-NH₃⁺) . ##### 1.2.2.1 Dissociation des protons et pK Au fur et à mesure que le pH passe d'acide à alcalin, un acide aminé perd successivement deux protons : * **pK₁ (ou K₁) :** Entre pH 2 et 3, correspond à la dissociation de la fonction –COOH. * **pK₂ (ou K₂) :** Entre pH 9 et 10, correspond à l'ionisation de la fonction –NH₂. Le pK d'une fonction est le pH auquel 50% de cette fonction est dissociée . ##### 1.2.2.2 Point isoélectrique (pHi) Le **point isoélectrique (pHi)**, ou **pH isoélectrique**, est le pH du milieu pour lequel la charge globale de l'acide aminé est nulle (somme des charges positives égale à la somme des charges négatives). Il est calculé comme la moyenne des deux pK: $pHi = \frac{1}{2} (pK_1 + pK_2)$. Le pHi est caractéristique de chaque acide α-aminé . * Si $pH = pHi$, la charge de l'AA est nulle . * Si $pH < pHi$, l'AA est chargé positivement et migre vers la cathode . * Si $pH > pHi$, l'AA est chargé négativement et migre vers l'anode . L'électrophorèse utilise cette propriété pour séparer les AA ou les protéines d'un mélange . #### 1.2.3 Propriétés liées à la fonction carboxyle (COOH) du carbone α * **Décarboxylation**: Les décarboxylases éliminent le groupe carboxyle sous forme de CO₂, formant une amine. Ces amines formées ont souvent une activité physiologique importante (ex: décarboxylation de l'histidine donne l'histamine) . * **Amidation**: Formation d'amides par réaction avec une fonction amine, base de la liaison peptidique . * **Estérification**: Réaction avec un alcool en présence d'un acide fort (estérification de Fischer) . #### 1.2.4 Propriétés liées à la fonction amine (NH₂) du carbone α * **Désamination oxydative**: Catalysée par une déshydrogénase, transforme un acide aminé en acide α-cétonique correspondant, nécessitant des coenzymes d'oxydo-réduction (NAD ou NADP) et passant par un intermédiaire acide α-iminé. Les acides α-cétoniques sont des sources d'énergie et peuvent être convertis en d'autres biomolécules essentielles . * **Transamination**: Transfert réversible de la fonction amine entre un acide aminé et un acide α-cétonique, catalysé par des transaminases ou amino-transférases nécessitant le phosphate de pyridoxal (coenzyme). Ces réactions sont impliquées dans la synthèse et la dégradation des acides aminés . * **Réactions avec les aldéhydes**: La réaction avec un aldéhyde aromatique forme une Base de Schiff, souvent un intermédiaire dans des réactions enzymatiques . #### 1.2.5 Propriétés liées à la présence simultanée en carbone α des fonctions « COOH » et « NH₂ » * **Réaction avec la Ninhydrine**: Réaction colorée (pourpre de Ruhemann, violet) permettant la détection de la présence d'acides aminés, sauf pour la proline et l'hydroxyproline qui donnent une couleur jaune. L'acide aminé est complètement dégradé par désamination et décarboxylation lors de cette réaction . #### 1.2.6 Propriétés chimiques liées aux chaînes latérales R * **Groupement carboxyle de R**: Les AA acides (aspartate, glutamate) peuvent être transformés en amides (asparagine, glutamine) par fixation de NH₃ sur le COOH de la chaîne latérale . * **Groupement hydroxyle de R** : * **Phosphorylation**: Phosphorylation réversible des protéines jouant un rôle majeur dans la régulation de leur activité . * **O-glycosylation**: Le groupement hydroxyle de la sérine et de la thréonine est un point de branchement pour l'O-glycosylation des protéines . * **Groupement thiol (SH) de la cystéine** : * **Oxydo-réduction**: Les groupements thiols de deux molécules de cystéine s'oxydent facilement pour former un pont disulfure, donnant la cystine. Ces ponts disulfures établissent des liaisons covalentes intra et interchaînes, stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines . ### 1.3 Dérivés des acides aminés #### 1.3.1 La créatine et la créatinine * **Créatine**: Association de trois AA (glycine, arginine, méthionine), synthétisée dans le foie et transportée vers les muscles où elle sert de réserve d'énergie sous forme de phosphocréatine . * **Créatinine**: Dérive de la créatine par déshydratation interne et cyclisation. C'est un déchet métabolique éliminé dans les urines; sa concentration sanguine reflète la fonction rénale . #### 1.3.2 Les catécholamines et analogues Dérivent de la phénylalanine et de la tyrosine . * **Dopamine**: Neurotransmetteur . * **Noradrénaline**: Neurotransmetteur . * **Adrénaline**: Hormone de réponse au stress . * **Tyramine**: Provient de la décarboxylation de la tyrosine, a une action vasoconstrictrice mimant les effets de l'adrénaline . * **Tryptamine**: Provient de la décarboxylation du tryptophane, est un puissant vasoconstricteur . * **Sérotonine**: Intervient dans les mécanismes nerveux du sommeil et est libérée lors des processus inflammatoires . #### 1.3.3 La S-Adénosyl-Méthionine (SAM) Coenzyme donneur de radicaux méthyl pour la plupart des transméthylases, jouant un rôle crucial dans les réactions de méthylation, comme la synthèse de la créatine . #### 1.3.4 Les iodotyrosines Dérivés iodés de la tyrosine, précurseurs des hormones thyroïdiennes . #### 1.3.5 L'urée Forme d'élimination de l'ammoniac toxique issu de la dégradation des acides aminés. Elle est formée dans le foie et éliminée par les urines . ### 1.4 Méthodes d'identification et de dosage des acides aminés #### 1.4.1 Méthodes d'identification (qualitatives) Ces méthodes visent à reconnaître quels acides aminés sont présents dans un échantillon . * **Électrophorèse**: Technique de séparation basée sur la migration de molécules chargées sous l'effet d'un courant électrique, exploitant les différents pH isoélectriques des AA. Les AA chargés positivement migrent vers la cathode, et les chargés négativement vers l'anode. La révélation se fait par réaction colorimétrique (ninhydrine) . * **Chromatographie**: Méthode d'analyse physico-chimique qui sépare les constituants d'un mélange par entraînement le long d'une phase stationnaire par une phase mobile. Les facteurs de séparation incluent la polarité, la taille, la solubilité et la charge électrique . * **Chromatographie sur Papier** . * **Chromatographie sur Couche Mince (CCM)**: Après élution, révélation par la ninhydrine. Le rapport frontal (Rf = h/H) est caractéristique de chaque AA . * **Chromatographie Échangeuse d'Ions**: Basée sur les charges électriques des composés à un pH donné. Une résine échangeuse de cations est généralement utilisée pour séparer les AA . #### 1.4.2 Méthodes de dosage (quantitatives) Ces méthodes servent à mesurer la quantité d'acides aminés dans un échantillon : * **Méthodes photométriques**: Pour les acides aminés aromatiques qui absorbent dans l'UV . * **Méthodes colorimétriques**: Après réaction colorée, notamment avec la ninhydrine . ### 1.5 Détermination de la structure d'un peptide #### 1.5.1 Définition et nomenclature des peptides Un peptide est une molécule formée par l'enchaînement d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques (liaison amide). La liaison peptidique se forme entre la fonction –COOH du premier AA et la fonction –NH₂ du second, avec élimination d'eau. Les AA engagés dans deux liaisons peptidiques sont appelés résidus aminoacyle, et leur nom est modifié avec le suffixe "-yl" (ex: alanyl, aspartyl). Le résidu C-terminal conserve son identité d'AA . * **Dipeptide**: 2 AA . * **Tripeptide**: 3 AA . * **Oligopeptide**: Moins de 10 AA . * **Polypeptide**: Entre 50 et 100 AA (ex: Insuline, 51 AA) . * **Protéine**: Plus de 100 AA . Les peptides ont un intérêt biologique comme hormones (insuline, vasopressine), neurotransmetteurs, ou antibiotiques . #### 1.5.2 Détermination de la composition en AA Il faut d'abord éliminer les ponts disulfure (oxydation ou réduction). Ensuite, le peptide est hydrolysé en acides aminés individuels par hydrolyse acide (HCl 6 mol.L⁻¹, 18-24h à 110°C) . * **Problèmes**: Le tryptophane est détruit par hydrolyse acide. Une hydrolyse alcaline (NaOH à 100°C pendant 4-8h) est nécessaire pour le détecter . Les AA séparés sont ensuite identifiés et quantifiés par chromatographie échangeuse d'ions et détection par ninhydrine . #### 1.5.3 Détermination de la séquence des AA Cela consiste à déterminer l'ordre d'enchaînement des AA. Les étapes incluent : * **Détermination de l'AA N-terminal** : * **Méthode de Sanger**: Utilise le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène (DNFB) pour marquer le N-terminal. Après hydrolyse acide, le DNP-AA est identifié par chromatographie . * **Méthode au chlorure de Dansyl**: Similaire à Sanger mais le Dansyl-AA libéré est fluorescent, rendant la méthode plus sensible . * **Méthode d'Edman**: Utilise le phénylisothiocyanate (PITC) qui se lie à l'amine N-terminale, formant un phénylthiocarbamyl-peptide (PTC-peptide). Une hydrolyse en milieu acide faible libère la phénylthiohydantoïne (PTH-AA₁) et un peptide raccourci d'un AA (n-1). Ce procédé est automatisable et permet de séquencer jusqu'à 50 acides aminés . * **Détermination de l'AA C-terminal** : Non détaillé dans les pages fournies. * **Fragmentation des peptides**: Permet d'analyser de plus grands peptides en les coupant en fragments plus petits, dont la séquence est ensuite déterminée . --- Ce chapitre explore les propriétés chimiques fondamentales des acides aminés et des protéines, en se concentrant sur les fonctions du carbone alpha et des chaînes latérales, ainsi que sur les propriétés physico-chimiques globales des protéines. ### 1.1 Fonctions du carbone alpha et de la chaîne latérale Le carbone alpha (Cα) est le carbone central de chaque acide aminé. Il est lié à quatre groupes distincts : * Un groupement amine ($\text{-NH}_2$) . * Un groupement carboxyle ($\text{-COOH}$) . * Un atome d'hydrogène . * Une chaîne latérale ($\text{R}$), qui est spécifique à chaque acide aminé . La nature de la chaîne latérale ($\text{R}$) détermine la classification et les propriétés chimiques spécifiques de chaque acide aminé. Les chaînes latérales peuvent être aliphatiques, aromatiques, polaires, chargées positivement (basiques) ou chargées négativement (acides) . #### 1.1.1 Réactivité des acides aminés dans les protéines Une protéine possède la réactivité de ses acides aminés constitutifs. La présence prédominante d'acides aminés basiques ou acides confère à la protéine une tendance basique ou acide respectivement . > **Tip:** La composition en acides aminés, et donc la nature des chaînes latérales, est le déterminant principal des propriétés chimiques et de la réactivité d'une protéine. ### 1.2 Propriétés physico-chimiques des protéines Les protéines sont des macromolécules complexes dont la structure et la fonction sont intrinsèquement liées à leurs propriétés physico-chimiques. Ces propriétés sont influencées par la séquence d'acides aminés (structure primaire) et la conformation tridimensionnelle qu'elles adoptent . Plusieurs propriétés physiques sont caractéristiques des protéines : * **Solubilité:** La plupart des protéines globulaires sont solubles dans l'eau en raison de l'orientation des chaînes latérales hydrophobes à l'intérieur de la molécule. Les protéines insolubles dans l'eau sont appelées scléroprotéines ou protéines fibreuses . * **Cristallisation:** Il est possible de cristalliser les protéines à partir de leurs solutions en ajustant le $\text{pH}$, la concentration saline et en utilisant des solvants organiques . * **Propriétés optiques :** * Les protéines sont optiquement actives . * La majorité des protéines absorbent la lumière $\text{UV}$ à 280 nm, ce qui est lié à la présence de résidus aromatiques . * En milieu alcalin, les protéines forment un complexe coloré violet avec les ions cuivriques (réaction du biuret), possédant un maximum d'absorption à 540 nm ($$\text{DO} = \varepsilon \text{LC}$$). Cette propriété est utilisée pour le dosage des protéines sanguines . * **Réactif biuret:** Il comprend le sulfate de cuivre ($\text{CuSO}_4$) comme source d'ions $\text{Cu}^{2+}$ et du $\text{NaOH}$ pour alcaliniser le milieu ($\text{pH} > 7$) . * **Masse moléculaire ($\text{MM}$):** Chaque protéine possède une masse moléculaire caractéristique supérieure à 6 000 daltons ($\text{Da}$) . * **Méthode par chromatographie par gel-filtration:** Cette méthode sépare les protéines selon leur masse moléculaire sur des gels de dextranes. Les grosses molécules traversent rapidement la colonne, tandis que les plus petites sont retardées par leur pénétration dans le gel . #### 1.2.2 Propriétés chimiques Les propriétés chimiques des protéines sont notamment déterminées par le caractère amphotère des acides aminés qui les composent . * **Composition élémentaire:** Les protéines contiennent principalement du carbone ($\text{C}$), de l'hydrogène ($\text{H}$), de l'oxygène ($\text{O}$) et de l'azote ($\text{N}$), et souvent du soufre ($\text{S}$). Les 20 acides aminés standards sont généralement présents, bien que l'hydroxyproline et l'hydroxylysine proviennent de l'hydroxylation de la proline et de la lysine dans les protéines . * **Caractère amphotère :** L'ionisation des protéines est due : * Aux groupements amine et carboxyle terminaux ($\text{-COOH}/\text{COO}^{-}$ et $\text{-NH}_2/\text{NH}_3^{+}$) . * Aux groupements ionisables des chaînes $\text{R}$ des acides aminés (tels que $\text{-COOH}$, $\text{-NH}_2$, $\text{-OH}$, $\text{-SH}$) . Le $\text{pI}$ (point isoélectrique) d'une protéine est le $\text{pH}$ auquel les charges positives et négatives portées par les chaînes $\text{R}$ polaires des acides aminés sont en équilibre, résultant en une charge nette nulle . * À un $\text{pH} < \text{pI}$, la protéine porte une charge positive et migre vers la cathode . * À un $\text{pH} > \text{pI}$, la protéine porte une charge négative et migre vers l'anode . Ce caractère amphotère est exploité pour la séparation des protéines par électrophorèse. La révélation des protéines après électrophorèse fait appel à des réactions colorées, comme la coloration au bleu de Coomassie . #### 1.2.3 Propriétés biologiques Les protéines jouent des rôles biologiques essentiels, souvent liés à leurs fonctions spécifiques : * **Propriétés antigéniques:** Les protéines sont des antigènes qui induisent la synthèse d'anticorps . * **Activités biologiques spécifiques :** * **Catalyse enzymatique:** De nombreuses protéines sont des enzymes qui catalysent des réactions biochimiques . * **Hormones:** Certaines protéines agissent comme hormones, telles que l'hormone de croissance ($\text{GH}$) ou l'érythropoïétine ($\text{EPO}$) . * **Toxines:** Certaines protéines, comme les exotoxines bactériennes, ont une activité toxique . * **Activité antibiotique:** Il existe des protéines possédant une activité antibiotique, par exemple, VanX est une hydrolase avec une activité antibactérienne directe . ### 1.3 Classification des protéines Les protéines peuvent être classées en deux grandes catégories: les holoprotéines et les hétéroprotéines . #### 1.3.1 Les holoprotéines Les holoprotéines sont constituées uniquement d'acides aminés. Elles se subdivisent en : * **Holoprotéines globulaires:** Ces protéines sont sphéroïdes et généralement solubles dans l'eau. Elles incluent les enzymes, les hormones et les anticorps . * **Albumines:** Représentent environ 60% des protéines sériques et jouent un rôle majeur dans le maintien de la pression oncotique ainsi que dans le transport de diverses substances (acides gras, médicaments, hormones). Elles sont les plus mobiles en électrophorèse . * **Globulines:** Représentent 40% des protéines sériques et sont classées en $\alpha1$, $\alpha2$, $\beta$, et $\gamma$ globulines selon leur mobilité électrophorétique. L'électrophorèse sur gel d'agarose permet de séparer les protéines sériques en cinq fractions . * **Holoprotéines fibrillaires:** Ces protéines sont filiformes, solubles ou insolubles dans l'eau, et remplissent des fonctions structurales ou protectrices . * **Holoprotéines fibrillaires solubles:** Par exemple, la fibrine, l'actine et la myosine . * **Holoprotéines fibrillaires insolubles:** Ce sont les protéines structurales des tissus, comme le collagène et les kératines . #### 1.3.2 Les hétéroprotéines Les hétéroprotéines sont constituées d'une partie protéique (une succession d'acides aminés) et d'une partie non protéique appelée groupement prosthétique . * **Phosphoprotéines:** Protéine liée à un groupe phosphate, souvent par une liaison ester entre la sérine/thréonine et l'acide phosphorique. Exemple: la caséine du lait . * **Nucléoprotéines:** Composées d'une protéine et d'un acide nucléique. Exemple: la télomérase, qui assure l'élongation des télomères . * **Glycoprotéines:** Protéines liées de manière covalente à une séquence glucidique. La glycosylation peut se faire sur l'azote d'un résidu d'asparagine (N-glycosylation) ou sur l'oxygène d'un résidu de sérine ou de thréonine (O-glycosylation). Elles sont localisées dans les membranes cellulaires, le plasma et les tissus conjonctifs . * **Mucines:** Protègent les épithéliums contre les enzymes protéolytiques . * **Immunoglobulines (anticorps):** Participent à la défense de l'organisme contre les agents infectieux . * **Glycoprotéines des groupes sanguins:** Situées à la surface des hématies, leur spécificité détermine les groupes sanguins ($\text{A, B, O}$) . * **Lipoprotéines:** Complexes protéines-lipides qui transportent les lipides insolubles dans le plasma sanguin et les distribuent aux tissus . * **Chromoprotéines:** Protéines colorées contenant un groupement prosthétique avec un ion métallique . * **Hémoglobine:** Composée d'une protéine incolore ("globine") et d'un groupement "hème" contenant du fer. Sa fonction est le transfert de $\text{O}_2$ et de $\text{CO}_2$ entre les poumons et les tissus . --- ## Erreurs courantes à éviter - Révisez tous les sujets en profondeur avant les examens - Portez attention aux formules et définitions clés - Pratiquez avec les exemples fournis dans chaque section - Ne mémorisez pas sans comprendre les concepts sous-jacents

| Term | Definition | |------|------------| | Acide aminé | Molécule organique constituée d'une fonction amine (-NH2), d'une fonction carboxylique (-COOH), d'un atome d'hydrogène (H) et d'un groupement organique (R) attaché à un carbone central (carbone alpha). Les acides aminés sont les unités de base des protéines. | | Carbone alpha ($\alpha$) | Le carbone central d'un acide aminé auquel sont attachés le groupement amine, le groupement carboxylique, un atome d'hydrogène et la chaîne latérale (R). C'est un carbone asymétrique pour tous les acides aminés sauf la glycine. | | Chaîne latérale (R) | Le groupement variable d'un acide aminé qui le différencie des autres. La nature de la chaîne latérale détermine les propriétés chimiques et physiques spécifiques de chaque acide aminé. | | Liaison peptidique | Liaison covalente formée entre la fonction carboxylique (-COOH) d'un acide aminé et la fonction amine (-NH2) d'un autre acide aminé, avec élimination d'une molécule d'eau. C'est le lien qui unit les acides aminés dans les peptides et les protéines. | | Zwitterion | Forme ionique d'un acide aminé en solution aqueuse neutre, où le groupement carboxylique est déprotoné (-COO-) et le groupement amine est protoné (-NH3+), résultant en une charge nette nulle. Également appelé ion mixte dipolaire. | | Point isoélectrique (pHi) | Le pH d'une solution auquel un acide aminé ou une protéine porte une charge nette nulle. À ce pH, la somme des charges positives est égale à la somme des charges négatives. | | Décarboxylation | Réaction chimique qui enlève un groupement carboxyle (-COOH) d'une molécule, généralement sous forme de dioxyde de carbone ($CO_2$). Dans le contexte des acides aminés, elle conduit à la formation d'amines. | | Désamination oxydative | Réaction enzymatique qui retire le groupement amine d'un acide aminé, le transformant en un acide $\alpha$-cétonique et produisant de l'ammoniac. Cette réaction est importante pour le métabolisme énergétique et azoté. | | Transamination | Réaction enzymatique réversible de transfert d'un groupement amine d'un acide aminé vers un acide $\alpha$-cétonique, catalysée par des transaminases. Ces réactions sont cruciales pour la synthèse et la dégradation des acides aminés. | | Pont disulfure | Liaison covalente formée entre les groupements thiol (-SH) de deux résidus de cystéine. Ces ponts sont importants pour stabiliser la structure tridimensionnelle des protéines. | | Hydrophobe | Se dit d'une chaîne latérale d'acide aminé qui n'a pas d'affinité pour l'eau et tend à s'agréger à l'intérieur des protéines pour minimiser le contact avec le solvant aqueux. | | Hydrophile | Se dit d'une chaîne latérale d'acide aminé qui a une affinité pour l'eau et tend à interagir avec le solvant aqueux, souvent en formant des liaisons hydrogène. |