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# Structure et propriétés des oses Cette section explore la structure, l'isomérie, la cyclisation et les propriétés physicochimiques des oses, couvrant leur filiation, les méthodes de synthèse et d'analyse, ainsi que leurs réactions chimiques fondamentales. ### 1.1 Filiation des aldoses et synthèse de Kiliani-Fischer La filiation des aldoses décrit les réactions permettant de relier les oses en fonction de leur longueur de chaîne carbonée, permettant d'allonger ou de raccourcir cette chaîne pour établir une relation généalogique entre les différents types de sucres [1](#page=1). #### 1.1.1 Synthèse de Kiliani-Fischer La synthèse de Kiliani-Fischer est une méthode utilisée pour allonger la chaîne carbonée d'un aldose d'un atome de carbone. Elle se déroule en trois étapes principales [1](#page=1): 1. **Ajout de cyanure d'hydrogène (HCN)**: Le groupe aldéhyde (-CHO) du sucre réagit avec le HCN pour former un cyanhydrine. Le carbone du carbonyle devient alors asymétrique, créant deux épimères car l'addition peut se faire de deux manières différentes [1](#page=1). > **Principe** : Le groupe -CHO réagit avec HCN pour former un groupe -CH(OH)-CN. Le carbone devient asymétrique. > **Produit intermédiaire** : Un cyanhydrine. 2. **Hydrolyse du groupe cyano**: Le groupe cyano (-CN) est hydrolysé en groupe acide carboxylique (-COOH) par traitement avec de l'eau et un acide, formant un acide aldonic [1](#page=1). > **Principe** : -CN + 2H₂O + H⁺ → -COOH + NH₃. > **Produit** : Acide aldonic. 3. **Réduction du groupe acide carboxylique**: L'acide carboxylique (-COOH) est réduit en groupe aldéhyde (-CHO) par une légère réduction, ce qui allonge la chaîne carbonée de l'ose d'un carbone [1](#page=1). > **Principe** : -COOH → -CHO (par réduction). > **Produit final** : Nouvel aldose avec un carbone de plus. > **Tip** : Cette synthèse produit toujours deux épimères car le nouveau carbone créé est asymétrique. ### 1.2 Nombre d'isomères des oses Le nombre d'isomères stéréoisomères d'un ose dépend du nombre de carbones asymétriques dans sa structure. * **Pour les aldoses**: Le nombre d'isomères est de $2^n-2$, où $n$ est le nombre total d'atomes de carbone. Pour le glucose (un hexose, $n=6$), il y a $2^{6-2} = 2^4 = 16$ isomères (8 paires d'énantiomères D et L) [2](#page=2). * **Pour les cétoses**: Le nombre d'isomères est de $2^n-3$, où $n$ est le nombre total d'atomes de carbone. Pour le fructose (un hexose, $n=6$), il y a $2^{6-3} = 2^3 = 8$ isomères (4 paires d'énantiomères D et L) [2](#page=2). ### 1.3 Cyclisation des oses et projection de Haworth En solution aqueuse, les oses de plus de quatre carbones tendent à se cycliser plutôt qu'à exister sous forme linéaire. Cette cyclisation implique la réaction intramoléculaire d'un groupe hydroxyle avec la fonction carbonyle [2](#page=2). #### 1.3.1 Cyclisation selon Tollens La cyclisation selon Tollens forme un hémiacétal (pour les aldoses) ou un hémicétal (pour les cétoses) [2](#page=2). 1. **Attaque nucléophile**: Le groupe -OH d'un carbone (souvent C5 ou C4) attaque le carbone du carbonyle (C1 pour un aldose, ou un carbone interne pour un cétose) [2](#page=2). 2. **Formation du cycle**: Le groupe hydroxyle fixe le carbone du carbonyle, formant un cycle par l'intermédiaire de l'oxygène, qui devient un nouvel atome asymétrique [2](#page=2). 3. **Carbone anomérique** : Le carbone du carbonyle devient un centre stéréogène, appelé carbone anomérique. La taille du cycle dépend du groupe -OH impliqué dans l'attaque : * **Cyclisation avec le -OH du C5**: Forme un cycle à 6 atomes (5 carbones et 1 oxygène), appelé **pyranose** (ex: D-glucopyranose) [2](#page=2). * **Cyclisation avec le -OH du C4**: Forme un cycle à 5 atomes (4 carbones et 1 oxygène), appelé **furanose** (ex: D-fructofuranose) [2](#page=2). #### 1.3.2 Projection de Haworth La projection de Haworth est une représentation simplifiée des cycles des sucres en 3D [3](#page=3). * Elle représente le cycle comme un anneau presque plat. * Le groupe -CH₂OH est généralement placé en haut à droite ou en haut à gauche. * Les carbones sont numérotés dans le sens des aiguilles d'une montre à partir du carbone anomérique [3](#page=3). **Règles de conversion Fischer vers Haworth** : * Les groupes -OH situés à droite dans la projection de Fischer sont placés **en bas** du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). * Les groupes -OH situés à gauche dans la projection de Fischer sont placés **en haut** du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). **Carbone anomérique** : Le carbone anomérique (C1 dans les aldoses) peut exister sous deux formes : * **Forme $\alpha$ (alpha)**: Le groupe -OH anomérique est en **bas** du cycle [3](#page=3). * **Forme $\beta$ (bêta)**: Le groupe -OH anomérique est en **haut** du cycle [3](#page=3). #### 1.3.3 Conformation spatiale des oses Dans les solutions, les oses adoptent principalement deux conformations cycliques: la forme **chaise** et la forme **bateau**. La forme chaise est la plus stable, et les oses naturels se présentent majoritairement sous cette conformation [3](#page=3). ### 1.4 Propriétés physicochimiques des oses Les oses possèdent des propriétés physiques et chimiques distinctes. #### 1.4.1 Propriétés physiques * **Solubilité**: Les oses sont très solubles dans l'eau en raison de leurs nombreux groupements hydroxyles [4](#page=4). * **Pouvoir rotatoire spécifique**: En solution, les oses font tourner le plan de la lumière polarisée, ce qui est utile pour leur identification et leur dosage [4](#page=4). * **Thermibilité**: Les oses sont thermodégradables; le chauffage peut entraîner une caramélisation [4](#page=4). #### 1.4.2 Propriétés chimiques Les propriétés chimiques des oses sont dues à leurs fonctions carbonyle (ou hémiacétal/hémicétal) et alcool, ainsi qu'aux réactions redox. ##### 1.4.2.1 Réactions dues à la fonction carbonyle (groupement réducteur) * **Oxydation** : * **Oxydation enzymatique**: L'enzyme glucose oxydase (GOD) oxyde spécifiquement le D-glucose en acide gluconique, produisant du peroxyde d'hydrogène (H₂O₂). Cette réaction est utilisée dans les tests de glycémie [4](#page=4). $$ \text{Glucose} + \text{O}_2 \xrightarrow{\text{glucose oxydase}} \text{Acide gluconique} + \text{H}_2\text{O}_2 $$ * **Oxydation douce chimique**: Elle transforme le groupe aldéhyde (-CHO) en acide carboxylique (-COOH) sans affecter les autres fonctions alcool [4](#page=4). > **Réaction générale**: Le C1 (-CHO) devient -COOH. Le produit est un acide aldono-carboxylique (acide aldarique). Exemple: D-glucose → Acide D-gluconique [4](#page=4). > **Réactifs**: Bromure d'argent en milieu ammoniacal ($\text{Ag(NH}_3)_2^+$), liqueur de Fehling, peroxyde d'hydrogène [5](#page=5). * **Oxydation forte chimique**: Utilise des oxydants puissants comme l'acide nitrique ($\text{HNO}_3$) et peut oxyder plusieurs fonctions [5](#page=5). > **Principe**: Oxydation simultanée du carbone 1 (aldéhyde) en acide carboxylique et du carbone primaire terminal (ex: C6 dans un hexose) en acide carboxylique [5](#page=5). > **Produit**: Acide aldarique (possède deux groupes -COOH) [5](#page=5). > **Exemple**: D-glucose + $\text{HNO}_3$ → Acide D-glucarique (ou acide saccharique) [5](#page=5). > **Pour les cétoses**: L'acide nitrique coupe la chaîne carbonée au niveau du carbone cétone et oxyde les fragments résultants. Exemple: D-fructose → Acide glycolique + Acide tartarique (produits de fragmentation et d'oxydation) [6](#page=6). * **Oxydation par les sels de métaux lourds (Liqueur de Fehling, Solution de Tollens)**: Ces réactifs (contenant $\text{Cu}^{2+}$ ou $\text{Ag}^+$) peuvent oxyder les oses en milieu basique et sont eux-mêmes réduits [6](#page=6). > **Principe** : Ose (réducteur) + Sel métallique (oxydant) → Acide + Métal réduit. > **Aldoses**: Sont réducteurs car ils possèdent une fonction aldéhyde qui peut se régénérer en milieu basique [6](#page=6). > **Cétoses**: Ne sont pas réducteurs intrinsèquement. Cependant, en milieu basique, certains cétoses peuvent s'isomériser en aldoses (ex: fructose → glucose/mannose), devenant alors réducteurs indirectement [6](#page=6). * **Réduction**: La réduction des oses transforme leur fonction carbonyle en alcool. Elle est réalisée par des agents réducteurs comme le borohydrure de sodium ($\text{NaBH}_4$) [7](#page=7). * **Réduction d'un aldose**: Le groupe aldéhyde (-CHO) est réduit en alcool primaire (-CH₂OH). Le produit est un polyol (alcool ayant plusieurs fonctions alcool) [7](#page=7). > **Structure générale d'un aldose** : R-CHOH-CHO > **Réduction** : R-CHOH-CHO + $\text{H}^-$ → R-CHOH-CH₂OH (Polyol) * **Réduction d'un cétose**: Le groupe cétone (C=O) est réduit en alcool secondaire (-CHOH). Le produit est également un polyol [7](#page=7). > **Structure générale d'un cétose** : R₁-CO-R₂ > **Réduction** : R₁-CO-R₂ + $\text{H}^-$ → R₁-CHOH-R₂ (Polyol) * **Condensation** : Cette réaction implique la liaison de deux molécules d'oses (ou d'un ose avec une autre molécule) avec élimination d'une molécule d'eau. Elle forme des liaisons glycosidiques (entre deux oses) ou d'autres types de liaisons. (Ce point est mentionné comme catégorie mais pas détaillé dans le contenu fourni). ##### 1.4.2.2 Réactions dues aux fonctions alcools Les fonctions alcools présentes sur les oses peuvent réagir dans diverses conditions, par exemple, être estérifiées ou éthérifiées, mais ces réactions ne sont pas détaillées dans le contenu fourni. > **Tip** : Les réactions d'oxydation et de réduction sont particulièrement importantes pour comprendre le métabolisme des glucides et les tests de diagnostic. La capacité d'un ose à agir comme agent réducteur est une propriété clé pour son identification chimique. --- # Les osides : disaccharides et polysaccharides Ce chapitre détaille la formation, la structure et la classification des osides, notamment les holosides (disaccharides et polysaccharides) et les hétérosides, ainsi que leurs rôles biologiques. ### 2.1 Réactions de condensation des oses La condensation des oses permet la formation de liaisons glycosidiques et, par extension, d'osides plus complexes [8](#page=8). #### 2.1.1 Principe général La fonction hydroxyle (–OH) d'un ose peut réagir avec une autre fonction hydroxyle (–OH), ou un groupe –NH₂, pour former une liaison covalente, avec élimination d'une molécule d'eau (H₂O). Cette réaction est appelée une déshydratation condensative. La liaison formée est nommée liaison glycosidique ou hétérosidique [8](#page=8). #### 2.1.2 Types de condensations * **Avec un autre ose: formation d'un holoside** [8](#page=8). Si la molécule réagissant avec l'ose est un autre sucre, le produit est un disaccharide ou un polysaccharide [8](#page=8). * **Exemple:** Glucose + Glucose $\rightarrow$ Maltose (liaison α-(1→4)-glycosidique) + H₂O [8](#page=8). * Le produit est un holoside (tout sucre) [8](#page=8). * La liaison formée est une liaison O-glycosidique, impliquant le carbone anomérique [8](#page=8). * **Avec une molécule non glucidique: formation d'un hétéroside** [8](#page=8). Si la molécule réagissant avec l'ose n'est pas un sucre (représentée par R–OH), on obtient un O-hétéroside [8](#page=8). * **Exemple:** Glucose + R–OH $\rightarrow$ O-hétéroside + H₂O. Cela inclut la condensation avec un alcool ou un phénol [8](#page=8). * **Avec une amine: formation d'un N-hétéroside** [8](#page=8). La condensation peut également se produire avec un groupe amine (–NH₂) [8](#page=8). * **Exemple:** Sucre + Base azotée $\rightarrow$ N-glycoside [8](#page=8). * Les nucléosides, constituants de l'ADN et de l'ARN, sont des N-hétérosides importants en biochimie [16](#page=16) [8](#page=8). ### 2.2 Propriétés chimiques des oses liées aux fonctions alcool Les fonctions hydroxyles des oses peuvent subir diverses réactions chimiques. #### 2.2.1 Estérification L'estérification consiste à substituer un atome d'hydrogène d'un groupe hydroxyle par un groupe acyle, formant ainsi un ester. Elle est cruciale dans le métabolisme énergétique, notamment lors des étapes de phosphorylation [9](#page=9). * **Principe général:** Un groupe –OH réagit avec un acide (H–X) pour former un ester (R–O–X) et de l'eau [9](#page=9). $R–OH + H–X \rightarrow R–O–X + H₂O$ * **Pour les oses:** Les fonctions hydroxyles des oses peuvent être estérifiées par des acides tels que l'acide phosphorique, l'acide sulfurique, ou des acides carboxyliques [9](#page=9). * **Exemple:** Formation de glucose 6-phosphate. Le groupe –OH en C6 du glucose réagit avec l'acide phosphorique [9](#page=9). Glucose + H₃PO₄ $\rightarrow$ Glucose 6-phosphate + H₂O Cette réaction est la première étape de la glycolyse [9](#page=9). #### 2.2.2 Déshydratation La déshydratation des oses en milieu acide, sous l'action de la chaleur, conduit à la cyclisation et à la formation de produits aromatiques comme le furfural ou l'hydroxyméthylfurfural (HMF) [10](#page=10). * **Principe général:** Un ose perd des molécules d'eau sous l'action d'un acide fort et de chaleur [10](#page=10). Ose $\xrightarrow{\text{acide fort + chaleur}}$ Furfural / HMF + H₂O * **Produits selon le type d'ose :** * **Pentoses (C5):** Donnent du furfural après perte de 3 molécules d'eau [10](#page=10). Ribose (C5) $\xrightarrow{\text{H}^+, \text{chaleur}}$ Furfural + 3 H₂O * **Hexoses (C6):** Donnent de l'hydroxyméthylfurfural (HMF) après perte de 3 molécules d'eau [10](#page=10). Glucose (C6) $\xrightarrow{\text{H}^+, \text{chaleur}}$ Hydroxyméthylfurfural + 3 H₂O ### 2.3 Les osides : holosides et hétérosides Un oside est une molécule glucidique complexe dont l'hydrolyse libère des oses, ou des oses et une molécule non glucidique [11](#page=11). | Type d'oside | Produits d'hydrolyse | Exemple | Composition | | :------------ | :-------------------------------------------------- | :---------------------- | :------------------ | | Holoside | Uniquement des oses (identiques ou différents) | Maltose, Saccharose, Lactose | Ose + Ose | | Hétéroside | Ose(s) + aglycone (partie non sucrée) | ADN, glycoprotéines, glycolipides | Ose + molécule non osidique | #### 2.3.1 Les holosides Formés uniquement d'oses unis par une liaison osidique [11](#page=11). * **La liaison osidique:** Liaison covalente entre le carbone anomérique (C1 de l'ose réducteur) et un groupement hydroxyle (–OH) d'un autre ose [11](#page=11). * **Facteurs déterminant la liaison osidique :** 1. **Nature des oses liés:** (ex: glucose + galactose) [11](#page=11). 2. **Forme cyclique de chaque ose:** cycle pyranique (6 atomes) ou furanique (5 atomes) [11](#page=11). 3. **Configuration anomérique:** α (H anomérique en bas du plan) ou β (H anomérique en haut du plan) [11](#page=11). * **Classification des holosides :** | Type | Description | Exemple | | :---------- | :---------------------------------------- | :--------------------------------------------------------- | | Oligosides | 2 à 10 oses | Maltose (glucose + glucose), Saccharose (glucose + fructose), Lactose (glucose + galactose) | | Polyosides (polysaccharides) | >10 oses | Amidon, Glycogène, Cellulose | Ces molécules servent souvent de réserve énergétique (amidon, glycogène) ou de structure (cellulose) [11](#page=11). #### 2.3.2 Diholosides réducteurs Un diholoside est dit réducteur lorsque le carbone anomérique de l'un des oses est lié à un groupe hydroxyle d'un autre ose, mais que l'autre carbone anomérique reste libre. Cela signifie que le diholoside possède encore une fonction hémiacétalique libre et peut donc réduire les sels métalliques (comme la liqueur de Fehling). Ces diholosides peuvent exister sous forme α ou β car un des carbones anomériques reste libre [11](#page=11). #### 2.3.3 Nomenclature générale des osides La nomenclature dépend de la disponibilité de la fonction hémiacétalique du carbone anomérique [12](#page=12). * **Terme :** * `-ose`: La fonction hémiacétalique est libre (sucre réducteur) [12](#page=12). * `-osyl`: La fonction hémiacétalique est engagée dans la liaison (premier ose du diholoside) [12](#page=12). * `-oside`: La fonction hémiacétalique du dernier ose est engagée (sucre non réducteur) [12](#page=12). * **Exemple 1 : Lactose** * **Type:** Diholoside réducteur [12](#page=12). * **Composition:** 1 D-galactose, 1 D-glucose [12](#page=12). * **Liaison osidique:** β-(1→4) (C1 du galactose lié au C4 du glucose) [12](#page=12). * **Nom chimique:** D-galactopyranosyl (β→4)D-glucopyranose [12](#page=12). * Le galactose est engagé (-osyl), le glucose reste libre (-ose), donc le lactose est réducteur. Il peut exister sous forme α ou β selon l'anomère libre du glucose [12](#page=12). * **Exemple 2 : Saccharose** * **Type:** Diholoside non réducteur [12](#page=12). * **Composition:** 1 glucose, 1 fructose [12](#page=12). * **Liaison osidique:** α-(1→β2) (C1 du glucose en α et C2 du fructose en β sont engagés) [12](#page=12). * **Nom chimique:** D-glucopyranosyl (α→β)D-fructofuranoside ou α-D-glucopyranosyl (1→2)-β-D-fructofuranoside [12](#page=12). * Les deux carbones anomériques (C1 du glucose et C2 du fructose) sont engagés, aucun n'est libre. Il n'y a pas de fonction hémiacétalique libre, donc le saccharose est non réducteur. C'est le sucre de table [13](#page=13). * **Exemple 3 : Maltose** * **Type:** Diholoside réducteur [13](#page=13). * **Composition:** 2 molécules de D-glucose [13](#page=13). * **Liaison osidique:** α-(1→4) (C1 du 1er glucose lié au C4 du 2ème glucose) [13](#page=13). * **Nom chimique:** D-glucopyranosyl (α→4)D-glucopyranose ou D-glucopyranosyl (1→4)D-glucopyranose [13](#page=13). * Le premier glucose est engagé (-osyl), le second glucose garde son C1 libre (-ose), donc il est réducteur. La forme α ou β est possible selon l'anomère libre. Produit de la digestion de l'amidon ou du glycogène [13](#page=13). #### 2.3.4 Les polysides (ou polysaccharides) Grands glucides complexes formés par la condensation de nombreuses molécules d'oses (souvent plusieurs centaines ou milliers). Chaque liaison est une liaison O-glycosidique [14](#page=14). * **Rôles principaux :** * Réserve énergétique (ex: amidon, glycogène) [14](#page=14). * Rôle structural (ex: cellulose, chitine) [14](#page=14). * Rôle biologique spécifique (ex: acide hyaluronique, héparine) [14](#page=14). * **Caractéristiques distinctives :** 1. Type d'oses constituant (identiques ou différents) [14](#page=14). 2. Type de liaison osidique (α ou β, positions des carbones: 1→4, 1→6, etc.) [14](#page=14). 3. Structure de la chaîne: linéaire ou ramifiée [14](#page=14). * **Grandes familles de polysides :** **A. Les Homopolysides** Formés d'un seul type d'ose [14](#page=14). | Exemple | Oses constitutifs | Type de liaison | Structure | Rôle | | :-------- | :---------------- | :-------------- | :----------------------------------------------- | :------------------------- | | Amidon | Glucose | α(1→4) et α(1→6) | Ramifiée (amylopectine) et linéaire (amylose) | Réserve énergétique végétale | | Glycogène | Glucose | α(1→4) et α(1→6) | Fortement ramifiée | Réserve énergétique animale | | Cellulose | Glucose | β(1→4) | Linéaire | Rôle structural (végétal) | > **Remarque:** La notation α-(1→4) indique la configuration anomérique α du premier ose (carbone 1 en position α) et que la liaison se fait entre le carbone 1 (C1) du premier ose et le carbone 4 (C4) du deuxième ose [15](#page=15). #### 2.3.5 Les Hétérosides Molécules formées d'une partie glucidique (ose ou holoside) et d'une partie non glucidique appelée aglycone ou génine. Ces deux parties sont liées par une liaison glycosidique [15](#page=15). * **Principe:** Hétéroside $\leftrightarrow$ Sucre (ose/holoside) + Aglycone [15](#page=15). La liaison implique l'hydroxyle du carbone anomérique du sucre qui se lie à un atome de la partie aglycone [15](#page=15). * **Types d'hétérosides selon l'atome participant à la liaison :** | Type d'hétéroside | Liaison | Exemple typique | Où ? | | :---------------- | :--------------------------------------------- | :---------------------------------------------------- | :------------------------------------- | | O-hétéroside | se lie à un O (hydroxyle alcoolique) | Liaison ose–sérine (ou thréonine) dans une protéine | Glycoprotéines | | N-hétéroside | se lie à un N (amine ou base azotée) | Nucléosides (ex: adénosine: ribose + adénine) | ADN, ARN | | C-hétéroside | se lie à un C de l'aglycone | Certains pigments végétaux | Plantes médicinales | | S-hétéroside | se lie à un S (thiol -SH) | Composés soufrés (rares) | Plantes alliacées (ail, oignons) | * **L'aglycone (ou génine):** Ce sont les parties non glucidiques associées au sucre. Elles peuvent être de plusieurs types [15](#page=15): | Type d'aglycone | Exemple | Description | | :-------------- | :-------------------------- | :------------------------------------------------------------------------------------- | | Lipide | Lipide + ose $\rightarrow$ glycolipide | Présents dans les membranes cellulaires, rôle de reconnaissance entre cellules.. | [15](#page=15) [16](#page=16). | Protéine | Protéine + longues chaînes glucidiques (souvent GAG) $\rightarrow$ Protéoglycane (PG) | Tissus conjonctifs, rôle de structure et lubrification.. | [15](#page=15). | Protéine | Protéine + quelques oses (chaînes courtes) $\rightarrow$ Glycoprotéine (GP) | Rôles hormonaux, immunitaires, enzymatiques.. | [15](#page=15) [16](#page=16). | Peptides | Peptides + polysaccharides $\rightarrow$ Peptidoglycanes | Paroi bactérienne (rigidité).. | [15](#page=15). | Molécule non osidique | Fixation non enzymatique d'un glucose sur une protéine $\rightarrow$ Protéine glycosylée | Marqueurs biologiques (ex: HbA1c pour la glycémie à long terme).. | [15](#page=15). * **Rôles des liaisons hétérosidiques dans les cellules :** * Identifier les cellules (glycolipides) [16](#page=16). * Communiquer (glycoprotéines) [16](#page=16). * Stocker et transmettre l'information génétique (nucléosides $\rightarrow$ ADN/ARN) [16](#page=16). --- # Lipides : classification, propriétés et rôles Les lipides sont une classe diverse de molécules organiques définies par leur solubilité dans les solvants organiques et leur insolubilité dans l'eau, jouant des rôles cruciaux dans la structure cellulaire, le stockage d'énergie et la signalisation [17](#page=17). ### 3.1 Définition et propriétés générales des lipides Les lipides sont des composés organiques composés principalement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène. Leur caractéristique déterminante est leur nature hydrophobe, c'est-à-dire leur insolubilité dans l'eau, mais leur bonne solubilité dans les solvants organiques non polaires tels que le chloroforme, l'éther ou le benzène. Cette propriété découle de leur structure majoritairement apolaire. La plupart des lipides sont formés de deux composantes principales: des acides gras et un alcool, formant une liaison ester. Il existe également des substances apparentées aux lipides, comme les stéroïdes et les vitamines liposolubles, qui partagent leur caractère hydrophobe sans nécessairement contenir d'acides gras [17](#page=17). #### 3.1.1 Rôles physiologiques des lipides Les lipides remplissent plusieurs fonctions essentielles dans l'organisme : * **Isolement et protection des organes:** Le tissu adipeux, constitué de lipides, agit comme un isolant thermique, protège des chocs mécaniques et maintient la température corporelle [17](#page=17). * **Transport et absorption des vitamines:** Ils facilitent l'absorption et le transport des vitamines liposolubles (A, D, E, K) dans l'organisme [18](#page=18). * **Stockage d'énergie:** Les lipides constituent la principale réserve d'énergie du corps, libérant environ 9 kcal par gramme, soit le double des glucides ou des protéines. Ils sont stockés sous forme de triacylglycérols dans les cellules adipeuses [18](#page=18). * **Synthèse de molécules de signalisation:** Certains lipides sont précurseurs de médiateurs chimiques tels que les prostaglandines, les thromboxanes et les leucotriènes, impliqués dans l'inflammation, la douleur, la coagulation et la contraction musculaire [18](#page=18). ### 3.2 Classification des lipides Les lipides sont classés en deux grandes catégories: les lipides simples et les lipides complexes [19](#page=19). #### 3.2.1 Lipides simples (homolipides) Ces lipides sont composés uniquement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène. Ils résultent de l'union entre des acides gras et un alcool [19](#page=19). * **Glycérides:** Ils sont formés de glycérol estérifié par un, deux ou trois acides gras (mono-, di- ou triacylglycérols). Ils constituent les graisses et huiles du corps et de l'alimentation, servant principalement de réserve d'énergie. Les triglycérides sont les plus abondants [19](#page=19) [29](#page=29). * **Cérides:** Ils sont formés par la réaction d'un acide gras avec un alcool à longue chaîne. Ils constituent les cires naturelles, protégeant et imperméabilisant (ex: cire d'abeille, sébum) [19](#page=19) [37](#page=37). * **Stérides:** Ils sont formés par l'estérification d'un stérol (comme le cholestérol) avec un acide gras. Ils jouent un rôle dans le stockage et le transport du cholestérol [19](#page=19) [32](#page=32). #### 3.2.2 Lipides complexes (hétérolipides) Ces lipides contiennent, en plus de C, H et O, d'autres éléments comme le phosphore (P) ou l'azote (N). Ils sont des constituants majeurs des membranes cellulaires [19](#page=19) [38](#page=38). * **Glycérophospholipides:** Composés de glycérol, de deux acides gras, d'un groupe phosphate et d'un alcool. Ils sont essentiels à la structure des membranes cellulaires [19](#page=19) [38](#page=38). * **Sphingolipides:** Composés d'une base appelée sphingosine, d'un acide gras, et potentiellement d'un groupement phosphate ou sucre. Ils sont présents dans le système nerveux, notamment dans la gaine de myéline [19](#page=19) [44](#page=44). * **Glycolipides:** Formés d'un lipide et d'un glucide. Ils sont situés à la surface des membranes cellulaires et participent à la reconnaissance et à la communication intercellulaire [19](#page=19). #### 3.2.3 Propriétés physico-chimiques des lipides Les lipides peuvent être hydrophobes (insolubles dans l'eau) comme les triglycérides, ou amphiphiles (ayant une partie hydrophile et une partie hydrophobe) comme les phospholipides [19](#page=19). ### 3.3 Les acides gras Les acides gras sont des acides monocarboxyliques constitués d'une longue chaîne hydrocarbonée (hydrophobe) et d'un groupe carboxyle (hydrophile). Ils présentent une double nature [20](#page=20): * **Tête hydrophile:** Le groupe carboxyle (-COOH), polaire, qui interagit avec l'eau [20](#page=20). * **Queue hydrophobe:** La chaîne hydrocarbonée (-CH₂-)n, apolaire, qui repousse l'eau [20](#page=20). Dans l'eau, le groupe carboxyle s'ionise en carboxylate (-COO⁻) à pH physiologique, renforçant leur caractère hydrophile [20](#page=20). #### 3.3.1 Caractéristiques des acides gras * **Chaîne carbonée:** Généralement linéaire et avec un nombre pair de carbones, car synthétisés à partir d'unités de deux carbones (acétyl-CoA) [20](#page=20). * **Longueur de chaîne:** Typiquement entre 14 et 24 atomes de carbone [20](#page=20). * **Degré d'insaturation :** * **Acides gras saturés:** Aucune double liaison C=C [20](#page=20) [21](#page=21). * **Acides gras insaturés:** Une ou plusieurs doubles liaisons C=C [20](#page=20). * **Formes:** Ils peuvent être linéaires, ramifiés ou cycliques [20](#page=20). * **Non hydrolysables:** Contrairement aux lipides complexes, les acides gras seuls ne peuvent pas être hydrolysés en sous-unités plus petites [20](#page=20). #### 3.3.2 Acides gras saturés Leur chaîne carbonée est entièrement saturée en hydrogène, sans double liaison. Des exemples incluent l'acide palmitique (C16:0) et l'acide stéarique (C18:0) [21](#page=21). #### 3.3.3 Acides gras insaturés Ils possèdent au moins une double liaison entre les carbones de leur chaîne. La première double liaison se situe souvent entre C9 et C10 [22](#page=22). * **Acides gras mono-insaturés (AGMI):** Possèdent une seule double liaison (ex: acide oléique, C18:1Δ9) [23](#page=23). * **Acides gras poly-insaturés (AGPI):** Possèdent plusieurs doubles liaisons séparées par des groupes méthylènes. Les acides linoléique (C18:2Δ9,12, ω6) et alpha-linolénique (C18:3Δ9,12,15, ω3) sont essentiels et doivent être apportés par l'alimentation [23](#page=23). ##### 3.3.3.1 Configurations des doubles liaisons * **Cis:** Les deux hydrogènes sont du même côté de la double liaison, créant un coude dans la chaîne et rendant l'acide gras liquide [24](#page=24). * **Trans:** Les deux hydrogènes sont de part et d'autre de la double liaison, la chaîne est plus linéaire, ressemblant aux acides gras saturés et rendant l'acide gras solide [24](#page=24). #### 3.3.4 Propriétés physico-chimiques des acides gras Les propriétés dépendent de la longueur de la chaîne et du degré d'insaturation [26](#page=26). * **Solubilité dans l'eau:** Diminue avec l'augmentation de la longueur de la chaîne carbonée. Les chaînes courtes sont solubles, les longues sont pratiquement insolubles. Les doubles liaisons augmentent légèrement la solubilité [26](#page=26). * **Masse volumique:** Inférieure à celle de l'eau (environ 0,8 - 0,95 g/cm³), ce qui explique pourquoi les huiles flottent [26](#page=26). * **Point de fusion :** * Augmente avec la longueur de la chaîne carbonée (plus de liaisons intermoléculaires) [27](#page=27). * Diminue avec le nombre de doubles liaisons (elles créent des plis, empêchant un empaquetage serré) [27](#page=27). Les graisses solides (beurre) contiennent des acides gras longs et saturés, tandis que les huiles liquides contiennent des acides gras courts ou insaturés [27](#page=27). #### 3.3.5 Propriétés chimiques des acides gras Les réactions dépendent du groupe carboxyle et des doubles liaisons [27](#page=27). * **Réactions dues au groupe carboxyle (-COOH) :** * **Formation de sels alcalins (savons):** Réaction avec une base forte (NaOH, KOH) produisant un savon et de l'eau. La partie carboxylate est hydrophile, le cation (Na⁺, K⁺) est hydrophile [27](#page=27). * **Estérification:** Réaction avec un alcool pour former un ester et de l'eau. C'est la réaction fondamentale pour la synthèse des glycérides [28](#page=28). * **Réactions dues aux doubles liaisons (C=C) :** * **Hydrogénation:** Addition d'hydrogène sur les doubles liaisons, les transformant en liaisons simples. Permet de solidifier les huiles végétales (ex: margarine) [28](#page=28). * **Oxydation:** Rupture des doubles liaisons, produisant des acides carboxyliques. Explique le rancissement des graisses insaturées [28](#page=28). ### 3.4 Les glycérides (acylglycérols) Les glycérides sont des esters formés par la réaction entre le glycérol et un ou plusieurs acides gras. Le glycérol est un triol avec trois groupes hydroxyle (-OH) nommés α, β, α' [30](#page=30). #### 3.4.1 Types de glycérides * **Monoglycérides:** 1 acide gras + 1 glycérol. Intermédiaire digestif, amphipathique [30](#page=30). * **Diglycérides:** 2 acides gras + 1 glycérol. Intermédiaire métabolique, amphipathique [30](#page=30). * **Triglycérides:** 3 acides gras + 1 glycérol. Graisses et huiles, très hydrophobes [30](#page=30). Les glycérides peuvent être simples (acides gras identiques) ou mixtes (acides gras différents) [30](#page=30). #### 3.4.2 Propriétés physiques des glycérides * **Solubilité:** Les mono- et diglycérides sont amphipathiques et solubles dans l'eau. Les triglycérides sont totalement hydrophobes et insolubles dans l'eau [31](#page=31). * **Point de fusion:** Dépend du type d'acides gras: saturés (solides, graisses) vs insaturés (liquides, huiles) [31](#page=31). #### 3.4.3 Propriétés chimiques des glycérides * **Hydrolyse acide ou enzymatique:** Désintègre le triglycéride en glycérol et trois acides gras. C'est la digestion des lipides alimentaires par les lipases [31](#page=31). * **Hydrolyse alcaline (saponification):** Réaction avec une base forte pour former du glycérol et des sels d'acides gras (savons) [31](#page=31). #### 3.4.4 Rôles des triglycérides * **Rôle énergétique:** Principale réserve d'énergie [31](#page=31). * **Stockage corporel:** Stockés dans les adipocytes, une forme de stockage efficace sans eau associée [31](#page=31). * **Isolation et protection:** Le tissu adipeux sous-cutané et viscéral assure l'isolation thermique et la protection mécanique des organes [31](#page=31). * **Rôle physiopathologique:** Un excès peut conduire à l'obésité, au diabète et aux maladies cardiovasculaires [32](#page=32). #### 3.4.5 Digestion et hydrolyse des triglycérides Les triglycérides alimentaires trop gros et hydrophobes sont hydrolysés en 1 monoglycéride et 2 acides gras par la lipase pancréatique. Dans les cellules, la lipolyse des triglycérides stockés libère successivement des diglycérides, des monoglycérides, puis du glycérol et trois acides gras, grâce aux enzymes ATGL, HSL et MGL [32](#page=32). ### 3.5 Les stérides Les stérides sont des lipides simples formés par l'estérification d'un stérol (comme le cholestérol) avec un acide gras [32](#page=32). #### 3.5.1 Famille des stéroïdes Les stérides appartiennent à la famille des stéroïdes, caractérisés par une structure rigide commune appelée noyau stérane (quatre cycles accolés: trois hexagonaux et un pentagonal) [33](#page=33). * **Cholestérol:** Composant majeur des membranes cellulaires, il stabilise leur fluidité et leur perméabilité. Il est également précurseur d'acides biliaires, de vitamine D et d'hormones stéroïdiennes. Le cholestérol est aussi stocké sous forme estérifiée (cholestérol + acide gras) pour être hydrophobe [33](#page=33). #### 3.5.2 Dérivés du cholestérol * **Acides biliaires:** Synthétisés dans le foie à partir du cholestérol, ils émulsifient les graisses dans l'intestin pour faciliter leur digestion [34](#page=34). * **Vitamine D:** Synthétisée dans la peau à partir du 7-déhydrocholestérol sous l'action des UV, elle régule la minéralisation osseuse en favorisant l'absorption du calcium et du phosphore [34](#page=34). * **Hormones stéroïdiennes:** Hormones produites à partir du cholestérol, ayant le noyau stérane. Elles incluent les glucocorticoïdes (cortisol), les minéralocorticoïdes (aldostérone), les androgènes (testostérone), les œstrogènes (estradiol) et les progestatifs (progestérone). Ces hormones jouent des rôles cruciaux dans le métabolisme, la régulation hydrique, le développement sexuel et la reproduction [35](#page=35) [36](#page=36). ### 3.6 Les cérides (cires) Les cérides sont formés par l'estérification d'un acide gras avec un alcool gras. Ils sont solides à température ambiante et insolubles dans l'eau, grâce à leurs longues chaînes carbonées et leur caractère apolaire. Ils protègent contre l'eau et les agents extérieurs, comme sur la peau, les feuilles ou les plumes [19](#page=19) [37](#page=37). ### 3.7 Les lipides complexes Ils contiennent des acides gras et d'autres groupes chimiques (phosphate, sucre), et sont les principaux constituants des membranes biologiques [38](#page=38). #### 3.7.1 Glycérophospholipides Ce sont les lipides complexes les plus importants chez l'homme. Leur structure de base est l'acide phosphatidique (glycérol + 2 acides gras + acide phosphorique). L'ajout d'un alcool sur le phosphate donne un glycérophospholipide [38](#page=38) [39](#page=39). * **Structure:** Ils possèdent une tête polaire (glycérophosphate + alcool) hydrophile et deux queues apolaires (acides gras) hydrophobes, les rendant amphiphiles [40](#page=40) [43](#page=43) [44](#page=44). * **Organisation:** Cette amphiphilie leur permet de former la bicouche lipidique des membranes cellulaires, où les têtes hydrophiles sont orientées vers l'eau et les queues hydrophobes s'assemblent au centre [43](#page=43) [44](#page=44). * **Variété:** Le type d'alcool fixé au phosphate détermine le nom et la fonction du glycérophospholipide (ex: phosphatidylcholine, phosphoryléthanolamine, phosphatidylsérine, phosphatidylinositol, cardiolipine) [40](#page=40). #### 3.7.2 Sphingolipides Ils sont construits sur une base de sphingosine (un amino-dialcool à 18 carbones) plutôt que de glycérol. La fonction amine de la sphingosine se lie à un acide gras par une liaison amide stable, formant un céramide [44](#page=44) [45](#page=45). * **Sphingophospholipides (sphingomyélines):** Formés d'un céramide lié à un groupe phosphate et un alcool (comme la choline). Ils sont abondants dans la gaine de myéline des neurones, contribuant à la protection et à la conduction nerveuse [46](#page=46). * **Sphingoglycolipides:** Formés d'un céramide lié à un ou plusieurs sucres (oses). Ils sont sans phosphate [47](#page=47). * **Cérébrosides:** Contiennent un seul sucre (ex: galactocérébroside). Présents dans le tissu nerveux [47](#page=47). * **Gangliosides:** Contiennent plusieurs sucres complexes (2 à 20), dont souvent un acide sialique. Ils jouent un rôle dans la reconnaissance cellulaire et sont abondants dans les neurones du cerveau [47](#page=47). --- # Acides aminés : structure, classification et réactions Voici un guide d'étude détaillé sur les acides aminés, leur structure, classification et réactions, basé sur le contenu fourni. ## 4. Acides aminés : structure, classification et réactions Ce guide d'étude présente la structure fondamentale des acides aminés, leur classification basée sur la nature de leur chaîne latérale, leurs propriétés physicochimiques et les réactions chimiques auxquelles ils participent. ### 4.1 Définition et structure fondamentale des acides aminés Les acides aminés (AA) sont les unités de base constituant les protéines. Chaque acide aminé partage une structure centrale composée d'un atome de carbone alpha (Cα) lié à quatre groupes: une fonction amine (–NH₂), une fonction acide carboxylique (–COOH), un atome d'hydrogène (–H) et une chaîne latérale variable (R). La fonction amine est basique et peut capter un proton, tandis que la fonction carboxylique est acide et peut libérer un proton. La chaîne latérale R est ce qui différencie les 20 acides aminés protéinogènes standards [49](#page=49). La formule générale d'un acide aminé est : H | NH₂ —C —COOH | R Le carbone alpha (Cα) est généralement chiral, sauf dans le cas de la glycine où R = H. La chiralité des acides aminés permet leur existence sous deux formes énantiomères, L et D. Seules les formes L sont utilisées dans les protéines humaines [49](#page=49) [71](#page=71). ### 4.2 Classification des acides aminés Les acides aminés sont classifiés selon la nature de leur chaîne latérale (R). #### 4.2.1 Classification par polarité et charge Les acides aminés peuvent être regroupés en trois catégories principales en fonction de la polarité de leur chaîne latérale R et de leur comportement à pH physiologique [67](#page=67) [70](#page=70): 1. **Non polaires (hydrophobes)**: Ces acides aminés n'aiment pas l'eau et se retrouvent souvent à l'intérieur des protéines pour échapper au milieu aqueux. Ils incluent [68](#page=68): * **Aliphatiques linéaires**: Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile) [51](#page=51) [52](#page=52). * **Soufré**: Méthionine (Met) [55](#page=55). * **Cyclique**: Proline (Pro) [66](#page=66). * **Aromatique**: Phénylalanine (Phe), Tryptophane (Trp) [64](#page=64) [65](#page=65). * **Cas particulier**: Glycine (Gly), très petite et souvent classée ici malgré une légère polarité [51](#page=51). 2. **Polaire non ionisable (hydrophiles sans charge)**: Ces acides aminés aiment l'eau mais ne portent pas de charge électrique nette à pH physiologique. Ils peuvent former des liaisons hydrogène. Ils incluent [69](#page=69): * **Hydroxylés**: Sérine (Ser), Thréonine (Thr), Tyrosine (Tyr). Le groupe –OH de la sérine, thréonine et tyrosine peut être phosphorylé [53](#page=53) [54](#page=54) [64](#page=64). * **Thiol**: Cystéine (Cys). Le groupe –SH peut former des ponts disulfures (S–S) [55](#page=55). * **Amides**: Asparagine (Asn), Glutamine (Gln). Ces groupes amides sont importants pour le transport de l'azote [60](#page=60). 3. **Polaire ionisable (chargés à pH physiologique)**: Ces acides aminés portent une charge électrique nette à pH physiologique, positive ou négative, selon le pH du milieu [70](#page=70). * **Acides (chargés négativement)**: Acide aspartique (Asp), Acide glutamique (Glu). Leur chaîne latérale contient un groupe carboxyle qui perd un proton [57](#page=57) [70](#page=70). * **Basiques (chargés positivement)**: Lysine (Lys), Arginine (Arg), Histidine (His). Leurs chaînes latérales contiennent des groupes amine ou guanidinium qui captent des protons. L'histidine a un rôle de tampon biologique grâce à son groupement imidazole [61](#page=61) [62](#page=62) [63](#page=63). #### 4.2.2 Classification par nature de la chaîne latérale R Cette classification est plus détaillée et se base sur la composition chimique de la chaîne latérale à [51](#page=51) [66](#page=66): * **Acides aminés aliphatiques** [51](#page=51) [52](#page=52): * **Non ramifiés**: Glycine (Gly) Alanine (Ala) [51](#page=51). * **Ramifiés**: Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile). Ces chaînes sont très hydrophobes [52](#page=52). * **Acides aminés hydroxylés**: Sérine (Ser), Thréonine (Thr). Leur groupe –OH permet la phosphorylation. La tyrosine est aussi hydroxylée, mais son cycle aromatique la classe aussi dans les acides aminés aromatiques [53](#page=53) [54](#page=54) [64](#page=64). * **Acides aminés soufrés** [55](#page=55): * Cystéine (Cys): Contient un groupement thiol (–SH) capable de former des ponts disulfures (–S–S–) [55](#page=55). * Méthionine (Met): Contient un groupe thioéther (–S–CH₃). Elle initie la synthèse protéique et est le précurseur de la S-adénosylméthionine (SAM) [56](#page=56). * **Acides aminés acides et amides** [57](#page=57) [60](#page=60): * **Acides**: Acide aspartique (Asp), Acide glutamique (Glu). Possèdent un groupe carboxyle supplémentaire dans leur chaîne latérale. Ils sont impliqués dans le cycle de l'urée et la transamination [57](#page=57) [58](#page=58) [59](#page=59). * **Amides**: Asparagine (Asn), Glutamine (Gln). Dérivés des acides aspartique et glutamique, ils servent au transport de l'azote [60](#page=60). * **Acides aminés dibasiques**: Contiennent une fonction amine secondaire ou un groupe basique dans leur chaîne latérale, en plus de l'amine alpha [61](#page=61). * Lysine (Lys). Possède un groupe ε-amino basique. La lysine peut être hydroxylée (5-hydroxylysine) dans le collagène [61](#page=61) [62](#page=62). * Arginine (Arg). Possède un groupe guanidinium très basique. Précurseur de l'urée et de l'oxyde nitrique (NO) [63](#page=63). * Histidine (His). Possède un groupe imidazole qui agit comme tampon biologique et intervient dans les sites actifs enzymatiques [62](#page=62). * **Acides aminés aromatiques**: Leur chaîne latérale contient un cycle benzénique [64](#page=64). * Phénylalanine (Phe). Indispensable [64](#page=64). * Tyrosine (Tyr). Semi-essentiel. Précurseur des hormones thyroïdiennes, de la dopamine, de l'adrénaline, etc. [65](#page=65). * Tryptophane (Trp). Indispensable [65](#page=65). * **Acides imino**: Proline (Pro). Le groupe amine alpha est intégré dans un cycle, formant une amine secondaire. La proline peut être hydroxylée post-traductionnellement, jouant un rôle structurel clé dans le collagène [66](#page=66). #### 4.2.3 Acides aminés essentiels et non essentiels * **Acides aminés essentiels**: L'organisme ne peut pas les synthétiser et ils doivent être apportés par l'alimentation. Ce sont: Arginine*, Histidine*, Isoleucine, Leucine, Lysine, Méthionine, Phénylalanine, Thréonine, Tryptophane, Valine. (L'arginine et l'histidine sont parfois considérées comme semi-essentielles) [50](#page=50). * **Acides aminés non essentiels**: L'organisme peut les synthétiser à partir d'autres composés. Ce sont: Alanine, Asparagine, Acide aspartique, Cystéine, Acide glutamique, Glutamine, Glycine, Proline, Sérine, Tyrosine [50](#page=50). ### 4.3 Propriétés physicochimiques des acides aminés #### 4.3.1 Chiralité À l'exception de la glycine, les acides aminés possèdent un carbone alpha asymétrique, ce qui leur confère une chiralité. Ils existent sous forme d'énantiomères L et D. Les acides aminés de série L sont utilisés dans les protéines biologiques. La classification D/L concerne la configuration spatiale, tandis que +/- indique le sens de rotation de la lumière polarisée [71](#page=71) [72](#page=72) [73](#page=73). #### 4.3.2 Pouvoir rotatoire Le pouvoir rotatoire est la capacité d'une substance à dévier le plan de la lumière polarisée plane. Les formes L sont reconnues par les systèmes biologiques [72](#page=72) [73](#page=73). #### 4.3.3 Absorption des UV Les acides aminés aromatiques (Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane) absorbent la lumière UV (260-280 nm) en raison de leurs cycles aromatiques. Cette propriété est utilisée pour leur dosage par spectrophotométrie [72](#page=72) [73](#page=73) [94](#page=94). #### 4.3.4 Comportement acido-basique : Amphotérie et Zwitterion Les acides aminés sont amphotères, c'est-à-dire qu'ils peuvent agir comme des acides ou des bases, en raison de la présence de groupes carboxyle et amine ionisables [74](#page=74). * En milieu acide (pH faible), l'acide aminé est chargé positivement (cationique) avec la forme –NH₃⁺ [74](#page=74). * En milieu neutre (pH ≈ 7), l'acide aminé existe majoritairement sous forme de zwitterion, une molécule globalement neutre portant une charge positive (–NH₃⁺) et une charge négative (–COO⁻) [74](#page=74). * En milieu basique (pH élevé), l'acide aminé est chargé négativement (anionique) avec la forme –COO⁻ [74](#page=74). #### 4.3.5 Pka et PHi Chaque groupe ionisable d'un acide aminé a un pKa, qui est le pH auquel 50 % du groupement est ionisé. Les pKa typiques sont autour de 1-4 pour le groupe carboxylique et 9-10 pour le groupe amine [75](#page=75). Le pH isoélectrique (pHi) est le pH auquel la charge nette de l'acide aminé est nulle, et la forme zwitterionique est prédominante. Le pHi est calculé en faisant la moyenne des pKa des groupes ionisables de l'acide aminé. Le comportement d'un acide aminé en solution dépend de la relation entre le pH du milieu et son pHi [75](#page=75): * Si pH < pHi, l'acide aminé est cationique (charge positive) [75](#page=75). * Si pH = pHi, l'acide aminé est zwitterionique (charge nulle) [75](#page=75). * Si pH > pHi, l'acide aminé est anionique (charge négative) [75](#page=75). Cette propriété est exploitée en électrophorèse pour séparer les acides aminés: ils migrent vers la cathode (–) s'ils sont positifs, vers l'anode (+) s'ils sont négatifs, et ne migrent pas si leur charge nette est nulle [75](#page=75). ### 4.4 Réactions chimiques des acides aminés #### 4.4.1 Réactions impliquant le groupe alpha-carboxylique * **Décarboxylation**: Perte d'un groupe carboxyle (–COOH) sous forme de CO₂. Catalysée par des enzymes appelées décarboxylases. Par exemple, l'histidine est décarboxylée en histamine, un médiateur important [76](#page=76). * **Amidation**: Remplacement du groupe –OH d'un carboxyle par un groupe –NH₂ pour former un amide. La liaison peptidique est un exemple de réaction d'amidation entre le groupe carboxyle d'un AA et le groupe amine d'un autre [76](#page=76). * **Estérification**: Réaction entre un acide carboxylique et un alcool en présence d'un catalyseur acide pour former un ester et de l'eau [77](#page=77). #### 4.4.2 Réactions impliquant le groupe alpha-amine * **Déamination oxydative**: Perte du groupe amine (–NH₂) sous forme d'ammoniac (NH₃), catalysée par des déshydrogénases. Transforme un acide aminé en acide alpha-cétonique. Nécessite des coenzymes comme NAD⁺ ou NADP⁺. Les acides alpha-cétoniques peuvent être utilisés pour produire de l'énergie (ATP), contribuer au bilan azoté (via la formation d'urée) ou servir de précurseurs biosynthétiques [77](#page=77) [78](#page=78). * **Transamination**: Transfert d'un groupe amine d'un acide aminé vers un acide alpha-cétonique, catalysé par des transaminases (ou amino-transférases) avec le phosphate de pyridoxal (PLP, dérivé de la vitamine B6) comme coenzyme. Permet de synthétiser des acides aminés non essentiels sans perte d'azote [78](#page=78). * **Réaction avec les aldéhydes (formation de Base de Schiff)**: Un groupement amine peut réagir avec un aldéhyde pour former une base de Schiff (liaison C=N). Le coenzyme PLP forme une base de Schiff avec l'amine alpha des acides aminés lors de réactions de transamination et décarboxylation [79](#page=79). #### 4.4.3 Réaction avec la ninhydrine La ninhydrine est un réactif chimique utilisé pour la détection et le dosage des acides aminés. Elle oxyde les acides aminés, provoquant leur dégradation et la formation d'un composé coloré, le pourpre de Ruhemann (couleur violette intense), à l'exception de la proline et de l'hydroxyproline qui donnent une couleur bleue. Cette réaction permet une identification qualitative et un dosage quantitatif des acides aminés [79](#page=79) [80](#page=80). #### 4.4.4 Réactions liées aux chaînes latérales R * **Groupe carboxyle de la chaîne latérale (Asp, Glu)**: Ces acides aminés peuvent être transformés en amides (Asparagine, Glutamine) par réaction avec l'ammoniac [80](#page=80). * **Groupe hydroxyle de la chaîne latérale (Ser, Thr, Tyr)** [81](#page=81): * **Phosphorylation**: Le groupe –OH peut être phosphorylé par ajout d'un groupe phosphate (–PO₄³⁻), ce qui est un mécanisme régulateur important, notamment lors de la réponse aux dommages de l'ADN via la kinase ATM [54](#page=54) [81](#page=81). * **O-glycosylation**: Un sucre peut être attaché à l'oxygène du groupe –OH, formant une liaison O-glycosidique [81](#page=81). * **Groupe thiol de la chaîne latérale (Cys)** [82](#page=82): * **Oxydo-réduction**: Deux groupes thiol (–SH) peuvent s'oxyder pour former un pont disulfure (–S–S–), créant de la cystine. Ces ponts disulfures stabilisent la structure tertiaire et quaternaire des protéines (ex: insuline) [82](#page=82). * **Groupes aromatiques (Phe, Tyr, Trp)**: Absorbent les UV [72](#page=72). * **Groupes basiques (Lys, Arg, His)** : Peuvent être protonés et portent des charges positives à pH physiologique. ### 4.5 Dérivés d'acides aminés * **Créatine**: Molécule azotée dérivée de la glycine, arginine et méthionine. Elle sert de réservoir d'énergie rapide sous forme de phosphocréatine dans les muscles. La créatinine, un produit de dégradation de la créatine, est un marqueur de la fonction rénale [83](#page=83) [84](#page=84). * **Catécholamines et analogues**: Dérivent des acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine) [85](#page=85). * **Dopamine, noradrénaline, adrénaline**: Hormones et neurotransmetteurs impliqués dans la réponse au stress et la signalisation nerveuse [85](#page=85). * **Tyramine**: Dérive de la tyrosine par décarboxylation. Imite partiellement les effets des catécholamines, provoquant vasoconstriction et augmentation de la pression artérielle [86](#page=86). * **Tryptamine**: Dérive du tryptophane par décarboxylation. Similaire aux catécholamines [87](#page=87). * **Sérotonine**: Dérive du tryptophane. Neurotransmetteur régulant le sommeil, l'humeur et l'appétit [87](#page=87). * **S-adénosyl-méthionine (SAM)**: Dérivé activé de la méthionine, c'est un donneur de groupe méthyle (–CH₃) essentiel pour de nombreuses réactions de méthylation, y compris la synthèse de créatine [88](#page=88) [89](#page=89). * **Iodotyrosines**: Dérivés iodés de la tyrosine, précurseurs des hormones thyroïdiennes T₃ et T₄ [89](#page=89). ### 4.6 Méthodes d'identification et de dosage des acides aminés #### 4.6.1 Méthodes qualitatives * **Électrophorèse**: Sépare les acides aminés en fonction de leur charge électrique nette à un pH donné [90](#page=90). * **Chromatographie**: Séparation basée sur les différences de polarité, de charge, de taille et de solubilité entre les acides aminés [90](#page=90). * **Chromatographie sur couche mince (CCM)**: Méthode rapide et simple utilisant une plaque recouverte de silice ou d'alumine (phase stationnaire) et un solvant (phase mobile). Le rapport frontal (Rf) est caractéristique de chaque acide aminé. La révélation se fait souvent avec de la ninhydrine [92](#page=92). * **Chromatographie ionique**: Utilise des résines chargées pour séparer les acides aminés en fonction de leur charge à un pH donné et de leur affinité pour la résine. Les acides aminés sont ensuite détectés (UV, ninhydrine) et leur position sur le chromatogramme permet leur identification et quantification [93](#page=93) [94](#page=94). #### 4.6.2 Méthodes quantitatives * **Méthodes photométriques**: Mesurent l'absorption de la lumière UV (autour de 280 nm) par les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp) pour en déterminer la concentration [94](#page=94). * **Méthodes colorimétriques**: Utilisent des réactifs comme la ninhydrine qui forment des composés colorés avec les acides aminés. L'intensité de la couleur mesurée par un spectrophotomètre est proportionnelle à la concentration de l'acide aminé [95](#page=95). --- # Peptides et Protéines : structure, propriétés et analyse Voici un résumé détaillé sur les peptides et protéines, leur structure, propriétés et analyse, basé sur les pages fournies. ## 5. Peptides et protéines : structure, propriétés et analyse Ce thème explore la formation des peptides par la liaison peptidique, leur nomenclature, les méthodes de détermination de leur séquence, ainsi que la structure complexe des protéines à différents niveaux et leurs propriétés physico-chimiques. ### 5.1 Les peptides #### 5.1.1 Définition et formation Un peptide est une petite molécule constituée de plusieurs acides aminés (AA) reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Chaque acide aminé possède un groupement amine (–NH₂), un groupement acide carboxylique (–COOH), un carbone alpha (α) lié à un hydrogène (H), et un radical R qui varie selon l'acide aminé [96](#page=96). La formation d'une liaison peptidique entre deux acides aminés est une réaction de condensation qui élimine une molécule d'eau (H₂O). Le groupement carboxyle (–COOH) d'un acide aminé réagit avec le groupement amine (–NH₂) du suivant [96](#page=96). #### 5.1.2 La liaison peptidique La liaison peptidique est une liaison covalente forte reliant l'atome de carbone du groupe carbonyle (C=O) du premier AA à l'atome d'azote (N) du groupe amine du second AA. Elle est plane et rigide en raison d'un phénomène de résonance entre le C=O et le N–H [96](#page=96). #### 5.1.3 Directionnalité des peptides Les peptides ont une directionnalité : * Une extrémité N-terminale, possédant un groupement –NH₂ libre [96](#page=96). * Une extrémité C-terminale, possédant un groupement –COOH libre [96](#page=96). La séquence d'un peptide est écrite de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale. Les radicaux R des différents acides aminés alternent de part et d'autre de la chaîne peptidique en raison de la structure plane et rigide de la liaison peptidique [96](#page=96) [97](#page=97). #### 5.1.4 Nomenclature La nomenclature des peptides se fait en nommant les acides aminés de l'extrémité N-terminale à la C-terminale, en modifiant le suffixe des acides aminés impliqués dans la chaîne en "–yl" (sauf pour le dernier acide aminé qui conserve son suffixe d'origine) [99](#page=99). * Deux AA: Dipeptide [97](#page=97). * Trois AA: Tripeptide [97](#page=97). * Moins de 10 AA: Oligopeptide [97](#page=97). * 10 à 100 AA: Polypeptide [97](#page=97). * Plus de 100 AA: Protéine [97](#page=97). #### 5.1.5 Rôles des peptides Certains peptides jouent des rôles biologiques importants, tels que les hormones (insuline, vasopressine, LH, FSH), les antibiotiques et les neurotransmetteurs [99](#page=99). ### 5.2 Analyse des peptides #### 5.2.1 Détermination de la composition en acides aminés Pour connaître la composition d'un peptide, on le casse pour libérer tous ses acides aminés, puis on les identifie et dose [100](#page=100). * **Méthode : Hydrolyse acide** * Principe: Rompre les liaisons peptidiques par chauffage en présence d'acide chlorhydrique concentré (HCl, 6 mol/L) à 110 °C pendant 18–24 heures [100](#page=100). * Problème: Le tryptophane (Trp) est détruit dans ces conditions [100](#page=100). * Traitement des ponts disulfure (Cys–S–S–Cys): Ils doivent être cassés avant l'hydrolyse, soit par oxydation (en –SO₃H) soit par réduction (en –SH) [100](#page=100). * **Hydrolyse alcaline** * Principe: Utiliser un milieu basique (NaOH) à 100 °C pendant 4 à 8 heures pour casser les liaisons peptidiques sans détruire le tryptophane. Souvent, une hydrolyse acide est complétée par une hydrolyse alcaline pour une analyse complète . * **Séparation et dosage des acides aminés** * Chromatographie d'échange d'ions: Les acides aminés sont séparés en fonction de leur charge électrique dans une colonne . * Révélation à la ninhydrine: Réagit avec les groupements amines libres pour donner une couleur violette (ou jaune pour la proline), permettant la visualisation et la quantification par absorption UV . #### 5.2.2 Détermination de la séquence d'acides aminés La détermination de la séquence (ordre des acides aminés) est cruciale. ##### 5.2.2.1 Identification de l'acide aminé N-terminal * **Méthode de Sanger** * Principe: Marquer le groupement amine libre (–NH₂) du premier acide aminé N-terminal avec le DNFB (1-fluoro-2,4-dinitrobenzène), aussi appelé réactif de Sanger . * Étapes : 1. **Marquage:** Le DNFB réagit avec le –NH₂ libre pour former un complexe DNF–Peptide, jaune . 2. **Hydrolyse acide:** Le peptide marqué est hydrolysé en acides aminés individuels. Le dérivé DNF–AA correspond à l'acide aminé N-terminal . 3. **Séparation et Identification:** Le DNF–AA est séparé par chromatographie et identifié par comparaison avec des standards . * **Méthode au chlorure de dansyl (méthode de Gray)** * Principe: Marquer le –NH₂ libre du N-terminal avec le chlorure de dansyl (DANS–Cl). Le produit obtenu, DANS–AA, est fluorescent sous UV . * Avantages : Plus sensible et plus rapide que la méthode de Sanger. * Étapes: Marquage, hydrolyse acide, séparation et identification (par fluorescence UV) . * **Méthode d'Edman** * Principe: Permet de déterminer la séquence d'acides aminés du N-terminal vers le C-terminal en retirant séquentiellement chaque acide aminé sans détruire le reste de la chaîne . * Réactif: Phényl isothiocyanate (PITC) . * Étapes : 1. **Marquage:** Le PITC réagit avec le –NH₂ libre du N-terminal . 2. **Cyclisation et clivage:** Le complexe PTC–Peptide est traité en milieu acide faible, libérant le premier acide aminé sous forme de PTH–AA (phénylthiohydantoïne) . 3. **Identification:** Le PTH–AA est identifié par chromatographie ou spectrométrie . 4. **Répétition (cycle d'Edman):** Le peptide restant, raccourci d'un acide aminé, peut subir le même processus . ##### 5.2.2.2 Utilisation d'aminopeptidases * **Principe:** Les aminopeptidases sont des exopeptidases qui coupent les liaisons peptidiques à l'extrémité N-terminale du peptide, libérant les acides aminés un par un . ##### 5.2.2.3 Détermination de l'acide aminé C-terminal * **Carboxypeptidases** * Principe: Ce sont des exopeptidases qui agissent sur l'extrémité C-terminale (celle avec le –COOH libre) . * Types: Carboxypeptidase A (coupe la majorité des AA, sauf Cys, Arg, Lys) et Carboxypeptidase B (coupe Arg et Lys) . * **Méthode chimique à l'hydrazine** * Principe: Traitement du peptide avec de l'hydrazine (NH₂–NH₂). Ceci rompt toutes les liaisons peptidiques, transformant les acides aminés en hydrazides, sauf le C-terminal qui conserve son groupe –COOH libre. L'acide aminé C-terminal peut alors être identifié . ##### 5.2.2.4 Fragmentation du peptide Pour les peptides trop longs, une fragmentation est nécessaire avant la détermination de la séquence. * **Endopeptidases enzymatiques** * Principe: Des enzymes qui coupent les liaisons peptidiques à l'intérieur de la chaîne, en reconnaissant des séquences d'acides aminés spécifiques . * Exemples : * Trypsine: coupe après Arg et Lys (sauf si Proline suit) . * Chymotrypsine: coupe après Tyr, Trp, Phe . * Pepsine: coupe après des AA aromatiques et hydrophobes à pH acide . * Thermolysine: coupe avant des AA hydrophobes (Leu, Ile, Val, Phe) . * **Fragmentation chimique** * Bromure de cyanogène (BrCN) : * Principe: Coupe spécifiquement les liaisons peptidiques situées après la méthionine (Met) . * Résultat: Formation de deux fragments, le premier se terminant par un dérivé de méthionine et le second commençant par l'acide aminé suivant la Met . ### 5.3 Les protéines #### 5.3.1 Définition et structure Les protéines sont de grandes molécules constituées d'un grand nombre d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Leur structure spatiale, appelée conformation, est essentielle à leur activité biologique . * **Structure primaire : Séquence d'acides aminés** * Correspond à l'ordre des acides aminés dans la chaîne polypeptidique, déterminé génétiquement . * Inclut la présence de ponts disulfure. * **Structure secondaire : Repliement local** * Repliement de la chaîne polypeptidique dû à des liaisons hydrogènes entre les groupes amide (–NH) et carbonyle (–CO) du squelette peptidique . * Principales formes: Hélice α (enroulement hélicoïdal) et Feuillet β (plis en forme de feuillets) . * **Hélice α:** Stabilisée par liaisons H entre l'oxygène du –C=O et l'hydrogène du –NH. Les radicaux R sont orientés vers l'extérieur . * **Feuillet β:** Formé par l'association de brins β antiparallèles ou parallèles, stabilisé par des liaisons H entre –CO d'un brin et –NH d'un brin adjacent . * **Structure tertiaire : Conformation tridimensionnelle complète** * Repliement global de la protéine, intégrant des hélices α, des feuillets β ou des régions mixtes . * Essentielle à la fonctionnalité, notamment pour le site actif des enzymes . * Stabilisation par : * Liaisons covalentes: ponts disulfure . * Liaisons non covalentes: liaisons hydrogène, forces de Van der Waals, interactions hydrophobes et ioniques. Les chaînes latérales hydrophiles sont à l'extérieur et les hydrophobes à l'intérieur . * **Structure quaternaire : Association de sous-unités** * Concerne l'assemblage de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine active . * Types: Homopolymères (sous-unités identiques) et Hétéropolymères (sous-unités différentes). Exemple: Hémoglobine A (2α et 2β) . #### 5.3.2 Propriétés physiques * **Solubilité:** La plupart sont solubles dans l'eau (protéines globulaires), tandis que les scléroprotéines (fibreuses) sont insolubles . * **Cristallisation:** Possible par ajustement du pH, de la concentration saline et de solvants organiques . * **Propriétés optiques :** * Activité optique . * Absorption UV à 280 nm due aux résidus aromatiques . * Réaction du Biuret: complexe coloré en violet avec des ions cuivriques en milieu alcalin, permettant le dosage . * **Masse moléculaire (MM):** Supérieure à 6000 Daltons (Da), déterminée par des méthodes comme la chromatographie par gel-filtration . #### 5.3.3 Propriétés chimiques * **Composition élémentaire:** C, H, O, N, et souvent S . * **Acides aminés dérivés:** Hydroxyproline et hydroxylysine, abondants dans le collagène, résultent de modifications post-traductionnelles . * **Réactivité:** Dépend de la nature des acides aminés constitutifs . * **Caractère amphotère:** Les protéines peuvent agir comme acides et bases, grâce aux groupements ionisables des extrémités N et C-terminales, et des chaînes latérales des acides aminés (Asp, Glu, Lys, Arg, His) . * **Point isoélectrique (pI):** pH auquel la protéine n'a aucune charge nette globale. À ce pH, la protéine ne migre pas en champ électrique et est souvent moins soluble, pouvant précipiter . #### 5.3.4 Propriétés biologiques * **Antigénicité:** Les protéines peuvent induire la synthèse d'anticorps . * **Activités biologiques spécifiques:** Catalyse enzymatique, action hormonale (GH, EPO), toxicité (exotoxines), activité antibiotique (VanX) . #### 5.3.5 Classification des protéines * **Holoprotéines :** Composées uniquement d'acides aminés. * Globulaires: Sphéroïdes, solubles dans l'eau, incluent enzymes, hormones, anticorps, albumines (transport, pression oncotique) . * Globulines: Solubles dans le sérum, diverses fonctions (transport, immunité, coagulation). Classées en α, β, et γ globulines selon leur mobilité électrophorétique . * α-globulines: Inhibition enzymatique, transport d'hormones et lipides . * β-globulines: Transport de fer et cuivre, réponse immunitaire . * γ-globulines (immunoglobulines): Défense immunitaire spécifique . * **Hétéroprotéines :** Composées d'une partie protéique et d'une partie non protéique (groupement prosthétique). * Phosphoprotéines: Protéine + groupe phosphorique (ex: caséine) . * Nucléoprotéines: Protéine + acide nucléique (ex: télomérase) . * Glycoprotéines: Protéine + sucre (glycosylations sur Asn, Ser, Thr). Exemples: mucines, immunoglobulines, glycoprotéines des groupes sanguins . * Lipoprotéines: Protéine + lipide, transportent les lipides dans le plasma. Classées par densité (Chylomicrons, VLDL, IDL, LDL, HDL) . * Chromoprotéines : Protéine + pigment coloré. --- ## Erreurs courantes à éviter - Révisez tous les sujets en profondeur avant les examens - Portez attention aux formules et définitions clés - Pratiquez avec les exemples fournis dans chaque section - Ne mémorisez pas sans comprendre les concepts sous-jacents

| Terme | Définition | |---|---| | Aldose | Un type de monosaccharide (sucre simple) caractérisé par la présence d'un groupe aldéhyde (–CHO) dans sa structure. Les aldoses sont des sucres réducteurs. | | Kiliani-Fischer | Synthèse chimique utilisée pour allonger la chaîne carbonée d'un aldose d'un atome de carbone, conduisant souvent à la formation de deux épimères. | | Hémiactal | Composé formé par la réaction d'un aldéhyde ou d'une cétone avec un alcool. Dans le cas des oses cycliques, il se forme par la réaction interne d'un groupe hydroxyle avec le groupe carbonyle. | | Pyranose | Forme cyclique d'un sucre (ose) à six atomes, composée de cinq atomes de carbone et d'un atome d'oxygène. Elle ressemble à la structure du pyrane. | | Furanose | Forme cyclique d'un sucre (ose) à cinq atomes, composée de quatre atomes de carbone et d'un atome d'oxygène. Elle ressemble à la structure du furane. | | Projection de Haworth | Représentation schématique tridimensionnelle simplifiée des cycles des oses, où le cycle est vu de profil comme un anneau presque plat. | | Carbone anomérique | Le carbone qui était le groupe carbonyle (aldéhyde ou cétone) dans la forme linéaire de l'ose et qui devient un centre chiral lors de la cyclisation. Il est impliqué dans la formation de la liaison glycosidique. | | Pouvoir rotatoire | Capacité d'une substance à faire tourner le plan de la lumière polarisée. Cette propriété est spécifique à chaque isomère chiral et est utilisée pour identifier et doser les oses. | | Oxydation | Réaction chimique où une substance perd des électrons ou augmente son état d'oxydation. Dans les oses, cela peut concerner le groupe aldéhyde, le groupe alcool primaire, ou le groupe alcool secondaire. | | Réduction | Réaction chimique où une substance gagne des électrons ou diminue son état d'oxydation. Dans les oses, la réduction du groupe carbonyle conduit à la formation de polyols. | | Condensation | Réaction chimique au cours de laquelle deux molécules se lient avec élimination d'une petite molécule, comme l'eau. Dans le cas des oses, cela mène à la formation de liaisons glycosidiques. | | Liaison glycosidique | Liaison covalente formée entre deux oses ou entre un ose et une autre molécule (aglycone). Elle est formée par la réaction entre le carbone anomérique d'un sucre et un groupe hydroxyle d'une autre molécule. | | Holoside | Un oside composé exclusivement d'oses liés entre eux par des liaisons osidiques. Les holosides peuvent être des oligosides (2 à 10 oses) ou des polyosides (plus de 10 oses). | | Hétéroside | Un oside composé d'une partie glucidique (un ose ou un oside) et d'une partie non glucidique appelée aglycone. | | Lipides | Composés organiques, majoritairement insolubles dans l'eau mais solubles dans les solvants organiques non polaires, comprenant les graisses, huiles, cires, stéroïdes et phospholipides. Ils sont essentiels pour le stockage d'énergie, l'isolation, la structure des membranes et la signalisation. | | Acide gras | Molécule organique de longue chaîne carbonée terminée par un groupe acide carboxylique (–COOH). Les acides gras sont amphiphiles, possédant une partie hydrophile (tête) et une partie hydrophobe (queue). | | Triglycéride | Ester formé par la réaction du glycérol avec trois molécules d'acides gras. C'est la principale forme de stockage d'énergie des lipides dans le corps. | | Glycérophospholipide | Lipide complexe formé d'un glycérol, de deux acides gras, d'un groupe phosphate et d'un alcool lié au phosphate. Ils constituent la bicouche lipidique des membranes cellulaires. | | Sphingolipide | Lipide complexe dont le squelette est basé sur la sphingosine au lieu du glycérol. Ils sont importants dans les membranes cellulaires, notamment dans le système nerveux. | | Stéroïde | Classe de lipides caractérisée par une structure de base de quatre cycles carbonés fusionnés (noyau stérane). Le cholestérol et les hormones stéroïdes en sont des exemples. | | Hormone stéroïdienne | Hormone dérivée du cholestérol, caractérisée par la présence du noyau stérane. Exemples : cortisol, aldostérone, testostérone, œstrogènes. | | Acide aminé | Molécule organique possédant à la fois une fonction amine (–NH₂) et une fonction acide carboxylique (–COOH). Ils sont les unités de base des protéines. | | Liaison peptidique | Liaison covalente forte (amide) formée entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amine d'un autre acide aminé, avec élimination d'une molécule d'eau. Elle relie les acides aminés dans les peptides et les protéines. | | Peptide | Chaîne courte d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. On distingue les oligopeptides (< 10 AA) et les polypeptides (> 10 AA). | | Protéine | Macromolécule biologique constituée d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques (grand nombre d'acides aminés) dont la structure tridimensionnelle spécifique est essentielle à leur fonction. | | Structure primaire | Séquence linéaire des acides aminés dans une chaîne polypeptidique, déterminée par les gènes. | | Structure secondaire | Repliement local de la chaîne polypeptidique, stabilisé par des liaisons hydrogène entre les atomes du squelette peptidique (ex: hélice α, feuillet β). | | Structure tertiaire | Conformation tridimensionnelle complète d'une chaîne polypeptidique unique, résultant des interactions entre les chaînes latérales des acides aminés (liaisons hydrogène, ioniques, hydrophobes, ponts disulfures). | | Structure quaternaire | Organisation spatiale de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) assemblées pour former une protéine fonctionnelle. | | Zwitterion | Molécule amphotère possédant simultanément une charge positive et une charge négative, résultant d'une neutralisation interne des groupes ionisables. Les acides aminés existent majoritairement sous forme zwitterionique à leur point isoélectrique. | | Point isoélectrique (pHi) | Le pH auquel une molécule amphotère (comme un acide aminé ou une protéine) porte une charge nette nulle, existant principalement sous forme zwitterionique. | | Électrophorèse | Technique de séparation des molécules chargées (comme les acides aminés ou les protéines) basée sur leur migration différentielle dans un champ électrique, en fonction de leur charge, de leur taille et de leur forme. | | Chromatographie | Technique de séparation de mélanges complexes en fonction des différences d'affinité des composants pour une phase stationnaire et une phase mobile. Diverses formes existent : chromatographie sur papier, sur couche mince (CCM), sur colonne, d'échange d'ions, etc. | | Ninhydrine | Réactif chimique utilisé pour la détection et le dosage des acides aminés. Elle réagit avec les amines primaires pour former un complexe coloré (pourpre de Ruhemann), sauf avec la proline et l'hydroxyproline qui donnent une couleur bleue. | | Hydrolyse | Réaction chimique au cours de laquelle une molécule est scindée par l'addition d'une molécule d'eau. Dans le contexte des peptides et protéines, l'hydrolyse des liaisons peptidiques libère les acides aminés constitutifs. | | Pont disulfure | Liaison covalente forte (S–S) formée entre deux groupements thiol (–SH) de deux résidus cystéine. Ces ponts stabilisent la structure tridimensionnelle des protéines. | | Holoprotéine | Protéine composée uniquement d'acides aminés. Elle peut être globulaire (sphérique, soluble) ou fibreuse (allongée, insoluble). | | Hétéroprotéine | Protéine composée d'une partie protéique (chaîne(s) d'acides aminés) et d'une partie non protéique (groupement prosthétique), comme un phosphate, un sucre, un lipide ou un pigment. | | Glycoprotéine | Hétéroprotéine dans laquelle un ou plusieurs sucres sont liés de manière covalente à la partie protéique. Ils jouent des rôles importants dans la reconnaissance cellulaire, la signalisation et la défense immunitaire. | | Lipoprotéine | Complexe macromoléculaire formé de lipides et de protéines, essentiel pour le transport et la distribution des lipides insolubles dans le sang. |