Adobe Scan 28 déc. 2025 (4).pdf

# Eigenschappen van aminozuren en eiwitstructuren Dit hoofdstuk behandelt de berekening van het iso-elektrisch punt van aminozuren, de functie van glycoproteïnen, en de vier structuurniveaus van eiwitten, die gezamenlijk de ruimtelijke conformatie en functie van eiwitten bepalen. ### 1.1 Het iso-elektrisch punt (pI) van aminozuren Het iso-elektrisch punt (pI) is de pH waarbij een aminozuur een netto lading van nul heeft. Bij deze pH is 50% van de moleculen positief geladen en 50% negatief geladen; dit staat bekend als een zwitterion [1](#page=1). #### 1.1.1 Berekening van het iso-elektrisch punt Voor aminozuren met één pKa-waarde wordt het iso-elektrisch punt berekend als het gemiddelde van de pKa-waarden van de ioniseerbare groepen. Voor aminozuren met twee pKa-waarden, zoals alanine, wordt het pI berekend met de formule: $$pI = \frac{pKa_1 + pKa_2}{2}$$ Hierbij zijn $pKa_1$ en $pKa_2$ de pKa-waarden van de twee ioniseerbare groepen [1](#page=1). * **Voorbeeld:** Voor alanine zijn de pKa-waarden: * $pKa$ (carboxylgroep, COOH) = 2.34 [1](#page=1). * $pKa$ (aminogroep, NH$_{3}^{+}$) = 9.69 [1](#page=1). De berekening van het pI voor alanine is: $$pI = \frac{2.34 + 9.69}{2} = \frac{12.03}{2} = 6.015 \approx 6.02$$ Bij pH 6.02 is alanine neutraal geladen. Bij een hogere pH dan het pI is het aminozuur negatief geladen (bijvoorbeeld de vorm met -1 lading), en bij een lagere pH is het positief geladen (bijvoorbeeld de vorm met +1 lading) [1](#page=1). ### 1.2 Glycoproteïnen Glycoproteïnen zijn eiwitten waaraan suikergroepen zijn gebonden. Deze suikergroepen spelen een cruciale rol bij celmarkering, stabiliteit van het eiwit, en organisatie van het genoom [1](#page=1). * **Voorbeelden van glycoproteïnen en gerelateerde termen:** * **Ribosomen:** Maken eiwitten [1](#page=1). * **Chromoproteïnen:** Eiwitten die pigmenten dragen [1](#page=1). * **Flavoproteïnen:** Katalyseren redoxreacties met flavine-nucleotiden (FMN/FAD) [1](#page=1). ### 1.3 Structuurniveaus van eiwitten Eiwitten hebben vier niveaus van ruimtelijke organisatie: primair, secundair, tertiair en quaternaire structuur. De uiteindelijke driedimensionale conformatie is essentieel voor de functie van het eiwit en wordt gestabiliseerd door verschillende soorten bindingen en bruggen, zoals waterstofbruggen en disulfidebruggen [1](#page=1). #### 1.3.1 Primaire structuur De primaire structuur van een eiwit is de lineaire volgorde van aminozuren, van de N-terminus naar de C-terminus. Deze volgorde wordt bepaald met moderne biochemische technieken. Hoewel herhalingen in aminozuursequenties zeldzaam zijn, komen ze wel voor in vezelproteïnen [1](#page=1). * **Moleculaire ziekten gerelateerd aan primaire structuur:** * **Sikkelcelanemie:** Een mutatie in het hemoglobine-eiwit vervangt glutamaat door valine op een specifieke positie in de primaire structuur. Dit leidt ertoe dat rode bloedcellen een sikkelvorm aannemen, wat anemie en vaatverstopping kan veroorzaken [1](#page=1). #### 1.3.2 Secundaire structuur De secundaire structuur verwijst naar lokale, regelmatige vouwingen van de polypeptideketen, voornamelijk gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de ruggengraat-atomen. De twee belangrijkste vormen van secundaire structuur zijn de $\alpha$-helix en de $\beta$-plaat. ##### 1.3.2.1 $\alpha$-helix structuur De $\alpha$-helix is een spiraalvormige structuur waarbij ongeveer 3.6 aminozuren per draai voorkomen. Deze structuur wordt intern gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de carbonylzuurstof van het ene aminozuur en de amidestof van een aminozuur vier residuen verderop in de sequentie. De zijketens (R-groepen) van de aminozuren wijzen naar buiten, weg van de helix-as [1](#page=1). * **Relatie met haarstructuur:** Keratinevezels, die de basis vormen van haar, zijn opgebouwd uit $\alpha$-helices. Deze $\alpha$-helices aggregeren tot proto-, micro- en macrofibrillen, waarbij bruggen zorgen voor extra stabilisatie [1](#page=1). ##### 1.3.2.2 $\beta$-platen (of $\beta$-sheets) $\beta$-platen bestaan uit meerdere $\beta$-strengen die naast elkaar liggen en een uitgestrekte, zigzagachtige structuur vormen. Deze structuren worden gestabiliseerd door waterstofbruggen die perpendiculair op de $\beta$-strengen lopen, gevormd tussen de ruggengraat-atomen van verschillende strengen. De meest stabiele vorm van $\beta$-platen is de antiparallelle oriëntatie, waarbij aangrenzende $\beta$-strengen in tegengestelde richtingen lopen (N-terminus naar C-terminus en vice versa) [1](#page=1). * **Voorbeeld:** Fibroïne (het hoofdbestanddeel van zijde) en $\beta$-keratine bevatten $\beta$-plaatstructuren [1](#page=1). --- ## Veelgemaakte fouten om te vermijden - Bestudeer alle onderwerpen grondig voor examens - Let op formules en belangrijke definities - Oefen met de voorbeelden in elke sectie - Memoriseer niet zonder de onderliggende concepten te begrijpen

| Term | Definition | |------|------------| | Isoelektrische punt (pI) | De pH waarbij een molecuul netto geen elektrische lading heeft. Voor aminozuren wordt dit berekend als het gemiddelde van de pKa-waarden van de ioniseerbare groepen. | | Zwitterion | Een molecuul dat zowel een positieve als een negatieve lading draagt, resulterend in een netto lading van nul. Dit treedt op bij het isoelektrische punt voor aminozuren. | | Glycoproteïnen | Eiwitten waaraan suikergroepen zijn gebonden. Ze spelen een rol bij celmarkering, stabiliteit en genoomorganisatie. | | Primaire structuur | De lineaire volgorde van aminozuren in een eiwitketen, van de N-terminus naar de C-terminus. Deze volgorde wordt bepaald door de genetische code en is cruciaal voor de uiteindelijke eiwitfunctie. | | Secundaire structuur | De lokale ruimtelijke vouwing van de polypeptideketen, voornamelijk gestabiliseerd door waterstofbruggen. Belangrijke voorbeelden zijn de alfavormige spiraal en de betavormige plaat. | | Alfavormige spiraal (α-helix) | Een spiraalvormige vouwing van een eiwitketen waarbij de ruggengraataminozuren waterstofbruggen vormen tussen naburige windingen. De zijketens wijzen naar buiten. | | Betavormige plaat (β-sheet) | Een structuur waarbij polypeptideketens naast elkaar liggen en gestabiliseerd worden door waterstofbruggen. De ketens kunnen parallel of antiparallel georiënteerd zijn, waarbij antiparallel het meest stabiel is. | | Moleculaire ziekten | Ziekten die veroorzaakt worden door een defect in een specifiek eiwit, vaak als gevolg van een genetische mutatie. Sikkelcelanemie is een voorbeeld waarbij een verandering in hemoglobine leidt tot afwijkende rode bloedcellen. |