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# Structure et propriétés des oses Ce sujet aborde la filiation des aldoses, le calcul du nombre d'isomères, la formation des cycles des oses (pyranose et furanose) ainsi que leur représentation simplifiée par les projections de Haworth et leurs conformations spatiales [ ](#page=1) [ ](#page=2) [ ](#page=3) [1](#page=1) [2](#page=2) [3](#page=3). ### 1.1 Filiation des aldoses La filiation des aldoses établit une relation entre les oses en permettant d'allonger ou de raccourcir leur chaîne carbonée, définissant ainsi une sorte de "généalogie" des sucres [ ](#page=1) [1](#page=1). #### 1.1.1 Synthèse de Kiliani-Fischer Cette synthèse permet d'allonger la chaîne carbonée d'un aldose d'un carbone [ ](#page=1). Le processus se déroule en trois étapes principales [1](#page=1): 1. Addition d'acide cyanhydrique (HCN) sur le groupe aldéhyde (CHO) pour former un cyanhydrine. Le carbone anciennement aldéhydique devient asymétrique [ ](#page=1) [1](#page=1). 2. Hydrolyse du groupe cyano (-CN) en groupe acide carboxylique (-COOH) suivie d'une déshydratation, transformant le groupe -COOH en groupe aldéhyde (-CHO) [ ](#page=1) [1](#page=1). 3. Cette addition de HCN conduit à la formation de deux diastéréoisomères (épimères) car le nouveau centre asymétrique peut se former de deux manières différentes [ ](#page=1) [1](#page=1). Le même mécanisme s'applique aux cétoses [ ](#page=1) [1](#page=1). ### 1.2 Nombre d'isomères Le nombre d'isomères d'un ose dépend de sa structure (aldose ou cétose) et du nombre de ses carbones asymétriques. * **Aldoses**: Le nombre d'isomères est donné par la formule $2^{n-2}$, où $n$ est le nombre total d'atomes de carbone. Pour le glucose ($n=6$), il y a $2^{6-2} = 16$ isomères (8 séries D et 8 séries L) [ ](#page=2) [2](#page=2). * **Cétoses**: Le nombre d'isomères est donné par la formule $2^{n-3}$, où $n$ est le nombre total d'atomes de carbone. Pour le fructose ($n=6$), il y a $2^{6-3} = 8$ isomères (4 séries D et 4 séries L) [ ](#page=2) [2](#page=2). ### 1.3 Structure cyclique des oses En solution aqueuse ou dans les milieux biologiques, les oses de quatre carbones ou plus existent majoritairement sous forme cyclique, formée par la réaction intramoléculaire d'un groupe hydroxyle (-OH) avec la fonction carbonyle (aldéhyde ou cétone) pour former un hémiacétal [ ](#page=2) [2](#page=2). #### 1.3.1 Mécanisme de cyclisation (Tollens) 1. Le groupe -OH d'un carbone (souvent C5 pour un aldose, ou C4 pour une cétose) attaque le carbone du groupe carbonyle [ ](#page=2) [2](#page=2). 2. La double liaison C=O est rompue, et l'oxygène forme une liaison avec le carbone du carbonyle, refermant ainsi le cycle [ ](#page=2) [2](#page=2). 3. Le carbone du carbonyle devient un carbone tétraédrique et un nouveau centre stéréogène, appelé carbone anomérique [ ](#page=2) [2](#page=2). #### 1.3.2 Types de cycles La taille du cycle dépend du groupe -OH qui participe à la réaction : * **Pyranose**: Formé lorsque le -OH du C5 attaque le carbone anomérique, créant un cycle à 6 atomes (5 carbones + 1 oxygène). L'exemple est le D-glucopyranose [ ](#page=2) [2](#page=2). * **Furanose**: Formé lorsque le -OH du C4 attaque le carbone anomérique, créant un cycle à 5 atomes (4 carbones + 1 oxygène). L'exemple est le D-fructofuranose [ ](#page=2) [2](#page=2). ### 1.4 Projection de Haworth La projection de Haworth est une représentation simplifiée en 3D des cycles des sucres [ ](#page=3) [3](#page=3). #### 1.4.1 Représentation * Le cycle est représenté comme un anneau hexagonal (pour les pyranoses) ou pentagonal (pour les furanoses) légèrement incliné, avec l'oxygène du cycle généralement placé en haut à droite ou en haut à gauche [ ](#page=3) [3](#page=3). * Les atomes de carbone sont numérotés dans le sens des aiguilles d'une montre en partant du carbone anomérique [ ](#page=3) [3](#page=3). #### 1.4.2 Conversion Fischer-Haworth Les règles de conversion entre la projection de Fischer (linéaire) et la projection de Haworth (cyclique) sont les suivantes : * Les groupes -OH situés à droite dans la projection de Fischer se retrouvent en bas du cycle dans la projection de Haworth [ ](#page=3) [3](#page=3). * Les groupes -OH situés à gauche dans la projection de Fischer se retrouvent en haut du cycle dans la projection de Haworth [ ](#page=3) [3](#page=3). #### 1.4.3 Carbone anomérique Le carbone anomérique (C1 pour les aldoses) peut exister sous deux formes : * **Forme $\alpha$ (alpha)**: Le groupe -OH du carbone anomérique est orienté vers le bas [ ](#page=3) [3](#page=3). * **Forme $\beta$ (bêta)**: Le groupe -OH du carbone anomérique est orienté vers le haut [ ](#page=3) [3](#page=3). ### 1.5 Conformation spatiale des oses En solution, les cycles des oses adoptent des conformations spatiales spécifiques. * Les deux conformations principales sont la **forme chaise** et la **forme bateau** [ ](#page=3) [3](#page=3). * Ces conformations sont en équilibre dynamique [ ](#page=3) [3](#page=3). * La **forme chaise** est la plus stable et est la conformation adoptée par la majorité des oses naturels [ ](#page=3) [3](#page=3). --- # Réactions chimiques des oses Cette section explore les réactions chimiques fondamentales des oses, axées sur leurs groupements fonctionnels et conduisant à diverses transformations chimiques importantes [4](#page=4). ### 2.1 Propriétés physico-chimiques des oses Les oses présentent des propriétés physiques et chimiques distinctes. Physiquement, ils sont hautement solubles dans l'eau en raison de leurs nombreux groupements hydroxyles, possèdent un pouvoir rotatoire spécifique en solution, et leur structure est thermodégradable, conduisant à la caramélisation lors du chauffage. Chimiquement, leurs propriétés découlent principalement de leur fonction carbonyle (ou hémiacétalique) et de leurs fonctions alcools [4](#page=4). #### 2.1.1 Propriétés dues à la fonction carbonyle La fonction carbonyle (aldéhyde ou cétone) est responsable de plusieurs réactions clés, notamment l'oxydation, la réduction et la condensation [4](#page=4). ##### 2.1.1.1 Oxydation des oses L'oxydation des oses peut être douce, forte, ou catalysée par des enzymes, et elle a des conséquences chimiques importantes [4](#page=4). ###### 2.1.1.1.1 Oxydation enzymatique L'oxydation enzymatique, telle que celle du glucose par la glucose oxydase (GOD), est cruciale en biochimie, notamment pour les tests de glycémie. L'enzyme GOD utilise l'oxygène ($\text{O}_2$) pour oxyder spécifiquement le D-glucose en acide gluconique, produisant du peroxyde d'hydrogène ($\text{H}_2\text{O}_2$) comme sous-produit [4](#page=4). $$ \text{Glucose} + \text{O}_2 \xrightarrow{\text{glucose oxydase}} \text{Acide gluconique} + \text{H}_2\text{O}_2 $$ Dans cette réaction, le groupe aldéhyde en $\text{C}1$ du glucose est oxydé en groupe carboxylique ($\text{–COOH}$), formant l'acide gluconique ($\text{C}_6\text{H}_{12}\text{O}_7$) [4](#page=4). ###### 2.1.1.1.2 Oxydation chimique douce L'oxydation chimique douce d'un aldose vise à transformer le groupement aldéhyde ($\text{–CHO}$) en acide carboxylique ($\text{–COOH}$) sans affecter les autres parties de la molécule. Le carbone $\text{C}1$ est le seul carbone oxydé [4](#page=4). **Réaction générale :** Le groupement aldéhyde ($\text{–CHO}$) en $\text{C}1$ devient un acide carboxylique ($\text{–COOH}$), tandis que les autres groupements hydroxyles restent intacts [4](#page=4). > **Exemple:** L'oxydation du D-glucose conduit à l'acide D-gluconique [4](#page=4). Plusieurs réactifs peuvent réaliser cette oxydation, notamment le dibrome en milieu aqueux ($\text{Br}_2/\text{H}_2\text{O}$) [5](#page=5). ###### 2.1.1.1.3 Oxydation chimique forte L'oxydation forte utilise des oxydants puissants, comme l'acide nitrique ($\text{HNO}_3$), pour oxyder simultanément le groupement aldéhyde en $\text{C}1$ et le groupement alcool primaire en $\text{C}6$ (pour les aldoses). Le produit résultant est un acide dicarboxylique, appelé acide aldarique [5](#page=5). **Principe général :** Le $\text{C}1$ (aldéhyde $\text{–CHO}$) et le $\text{C}6$ (alcool primaire $\text{–CH}_2\text{OH}$) sont tous deux oxydés en groupes carboxyliques ($\text{–COOH}$) [5](#page=5). **Réaction générale :** $$ \text{HOCH}_2\text{–(CHOH)}_4\text{–CHO} \xrightarrow{\text{HNO}_3, \text{chaleur}} \text{HOOC–(CHOH)}_4\text{–COOH} + \text{H}_2\text{O} $$ Chez les aldoses, cela produit un acide aldarique (par exemple, l'acide D-glucarique ou acide saccharique à partir du D-glucose) [5](#page=5). **Cas des cétoses :** Les cétoses, possédant une fonction cétone (souvent en $\text{C}2$), subissent un clivage de la chaîne carbonée autour de la fonction cétone sous l'action de l'acide nitrique. Les fragments résultants sont ensuite oxydés [6](#page=6). > **Exemple:** Le D-fructose, un cétose, peut être clivé entre $\text{C}2$ et $\text{C}3$, produisant de l'acide glycolique ($\text{HOCH}_2\text{–COOH}$) et de l'acide tartrique ($\text{HOOC–CHOH–CHOH–COOH}$) [6](#page=6). ###### 2.1.1.1.4 Oxydation par les sels de métaux lourds (agents réducteurs) Certains sels métalliques, comme la liqueur de Fehling ou la solution de Tollens, agissent comme des oxydants doux en milieu alcalin ou neutre. Les oses capables de réduire ces ions métalliques (comme $\text{Cu}^{2+}$ en $\text{Cu}^{+}$ ou $\text{Ag}^{+}$ en $\text{Ag}$) sont qualifiés de sucres réducteurs [6](#page=6). **Principe général :** $$ \text{Ose (réducteur)} + \text{Sel métallique (oxydant)} \rightarrow \text{Acide d'ose} + \text{Métal réduit} $$ Les aldoses sont des sucres réducteurs car ils possèdent un groupement aldéhyde libre ou peuvent en générer un par tautomérisation, même à partir de leur forme cyclique [6](#page=6). > **Cas particulier:** Certains cétoses, comme le fructose, peuvent se tautomériser en aldoses en milieu basique, devenant ainsi réducteurs indirectement [6](#page=6). ##### 2.1.1.2 Réduction des oses La réduction des oses, généralement effectuée avec des agents réducteurs comme le borohydrure de sodium ($\text{NaBH}_4$), transforme la fonction carbonyle en alcool [7](#page=7). **Réduction des aldoses :** Le groupement aldéhyde ($\text{–CHO}$) en $\text{C}1$ est réduit en alcool primaire ($\text{–CH}_2\text{OH}$). Le produit final est un polyol (un alcool avec plusieurs groupements $\text{–OH}$) [7](#page=7). **Structure générale d'un aldose :** $$ \text{R–CHO} \rightarrow [\text{Réduction}] \rightarrow \text{R–CH}_2\text{OH} $$ **Réduction des cétoses :** Le groupement cétone ($\text{–CO–}$) est réduit en alcool secondaire ($\text{–CHOH–}$). Le produit final est également un polyol [7](#page=7). **Structure générale d'un cétose :** $$ \text{R}_1\text{–CO–R}_2 \rightarrow [\text{Réduction}] \rightarrow \text{R}_1\text{–CHOH–R}_2 $$ #### 2.1.2 Déshydratation des oses La déshydratation des oses se produit en milieu acide et à chaud, entraînant une perte d'eau. Cette réaction conduit à la cyclisation des oses et à la formation de composés aromatiques comme le furfural ou l'hydroxyméthylfurfural (HMF) [10](#page=10). **Principe général :** Un ose perd des molécules d'eau sous l'action d'un acide fort et de la chaleur, formant un produit cyclisé et aromatique [10](#page=10). $$ \text{Ose} \xrightarrow{\text{Acide fort + chaleur}} \text{Furfural / HMF} + \text{H}_2\text{O} $$ **Types de produits formés :** * **Pentoses (C5):** Donnent du furfural après perte de 3 molécules d'eau [10](#page=10). > **Exemple:** Le ribose (C5) donne du furfural [10](#page=10). * **Hexoses (C6):** Donnent de l'hydroxyméthylfurfural (HMF) après perte de 3 molécules d'eau [10](#page=10). > **Exemple:** Le glucose (C6) donne du HMF [10](#page=10). --- # Les osides : holosides et hétérosides Cette section aborde la définition et la classification des osides, qui sont des molécules glucidiques complexes résultant de la condensation d'oses, incluant les holosides (oligosides et polyosides) et les hétérosides, en détaillant leurs structures, liaisons et rôles. ### 3.1 Définition et principes généraux des osides Un oside est une molécule glucidique complexe dont l'hydrolyse libère des oses ou des oses et une autre molécule non glucidique. Ils sont formés par des réactions de condensation entre les fonctions hydroxyle (–OH) d'un ose, permettant la création de liaisons glycosidiques [11](#page=11) [8](#page=8). #### 3.1.1 Formation des liaisons glycosidiques et osidiques La condensation entre la fonction hydroxyle d'un ose et un groupe –OH ou –NH₂ d'un autre composé forme une liaison covalente, libérant une molécule d'eau (H₂O). Cette réaction est une déshydratation [8](#page=8) [9](#page=9). * **Liaison osidique (ou glycosidique)**: liaison covalente formée entre le carbone anomérique (C1 de l'ose réducteur) et un groupement hydroxyle (–OH) d'un autre ose [11](#page=11). > **Tip:** La formation de liaisons glycosidiques est une réaction de condensation typique, impliquant la perte d'une molécule d'eau. #### 3.1.2 Types de condensation La nature du partenaire de condensation détermine la classification de l'oside formé : * **Condensation avec un autre ose**: forme un holoside (disaccharide ou polysaccharide) [8](#page=8). * Exemple: Glucose + Glucose → Maltose (liaison α-1,4-glycosidique) + H₂O [8](#page=8). * Produit: Holoside (uniquement des sucres) [8](#page=8). * Lien: O-glycosidique (impliquant le carbone anomérique) [8](#page=8). * **Condensation avec une molécule non sucrée (alcool, phénol)**: forme un O-hétéroside [8](#page=8). * Exemple: Glucose + R–OH → O-hétéroside + H₂O [8](#page=8). * **Condensation avec une amine**: forme un N-hétéroside [8](#page=8). * Exemple: Sucre + Base azotée → N-glycoside [8](#page=8). * Ces N-hétérosides sont cruciaux en biochimie, présents dans l'ADN et l'ARN [8](#page=8). ### 3.2 Classification des osides Les osides sont classifiés en deux grandes familles: les holosides et les hétérosides [11](#page=11). | Type d'oside | Produits d'hydrolyse | Exemple | Composition | | :------------- | :----------------------------------- | :------------------------------------------ | :---------------------------------------- | | Holoside | Uniquement des oses | Maltose, Saccharose, Lactose | Ose + Ose | | Hétéroside | Ose(s) + aglycone (partie non sucrée) | ADN, glycoprotéines, glycolipides | Ose + molécule non osidique | #### 3.2.1 Les holosides Les holosides sont exclusivement constitués d'oses unis par des liaisons osidiques. Ils se subdivisent en oligosides et polyosides [11](#page=11). ##### 3.2.1.1 La liaison osidique Cette liaison covalente se forme entre : 1. Le carbone anomérique (généralement C1) d'un ose. 2. Un groupement hydroxyle (–OH) d'un autre ose. Les caractéristiques déterminant la liaison osidique sont : 1. **Nature des oses liés**: L'identité des sucres (ex: glucose, galactose) [11](#page=11). 2. **Forme cyclique de chaque ose**: Pyrane (cycle à 6) ou furane (cycle à 5) [11](#page=11). 3. **Configuration anomérique** : * $ \alpha $ ( $ \alpha $ ): si le groupe –OH anomérique est orienté vers le bas dans la représentation cyclique [11](#page=11). * $ \beta $ ( $ \beta $ ): si le groupe –OH anomérique est orienté vers le haut [11](#page=11). ##### 3.2.1.2 Classification des holosides par taille * **Oligosides**: Composés de 2 à 10 unités d'oses [11](#page=11). * Exemples: Maltose (glucose + glucose), Saccharose (glucose + fructose), Lactose (glucose + galactose) [11](#page=11). * Rôle: Souvent impliqués dans le stockage énergétique et la reconnaissance cellulaire [11](#page=11). * **Polyosides (polysaccharides)**: Composés de plus de 10 unités d'oses (souvent des centaines ou milliers) [11](#page=11) [14](#page=14). * Exemples: Amidon, Glycogène, Cellulose [11](#page=11). * Rôles: Réserve énergétique (amidon, glycogène), structurel (cellulose, chitine), ou biologique spécifique (acide hyaluronique, héparine) [14](#page=14). ##### 3.2.1.3 Diholosides réducteurs et non réducteurs Un diholoside est dit réducteur si son carbone anomérique n'est pas engagé dans la liaison osidique, conservant ainsi une fonction hémiacétalique libre. Cela lui permet de réduire les sels métalliques (comme la liqueur de Fehling). Les diholosides réducteurs peuvent exister sous forme $ \alpha $ ou $ \beta $ [11](#page=11). Inversement, un diholoside est non réducteur si ses deux carbones anomériques sont engagés dans la liaison osidique [12](#page=12). ##### 3.2.1.4 Nomenclature des osides La nomenclature des osides dépend de l'état de la fonction hémiacétalique : * **-ose**: L'ose a sa fonction hémiacétalique libre; il est réducteur [12](#page=12). * **-osyl**: L'ose a sa fonction hémiacétalique engagée dans la liaison osidique; il s'agit généralement du premier ose d'un diholoside [12](#page=12). * **-oside**: La fonction hémiacétalique du dernier ose est engagée; le sucre peut être non réducteur [12](#page=12). > **Example:** > * **Lactose**: Diholoside réducteur (D-galactopyranosyl ( $ \beta \rightarrow 4 $ ) D-glucopyranose). Le galactose est l'osyl, le glucose reste un ose réducteur [12](#page=12). > * **Saccharose**: Diholoside non réducteur (D-glucopyranosyl ( $ \alpha \rightarrow \beta $ ) D-fructofuranoside). Les carbones anomériques C1 du glucose et C2 du fructose sont engagés, rendant le sucre non réducteur [12](#page=12). > * **Maltose**: Diholoside réducteur (D-glucopyranosyl ( $ \alpha \rightarrow 4 $ ) D-glucopyranose). Le premier glucose est l'osyl, le second glucose reste réducteur [13](#page=13). ##### 3.2.1.5 Les polyosides (polysaccharides) Les polyosides sont de grands polymères d'oses. Ils se différencient par [14](#page=14): 1. Le type d'oses constitutifs (identiques ou différents) [14](#page=14). 2. Le type de liaison osidique ( $ \alpha $ ou $ \beta $, positions des carbones: 1→4, 1→6, etc.) [14](#page=14). 3. La structure de la chaîne (linéaire ou ramifiée) [14](#page=14). > **Remarque sur la nomenclature des liaisons glycosidiques :** > La notation $ \alpha $ (1→4) indique une liaison entre le carbone 1 (en position $ \alpha $) du premier ose et le carbone 4 du deuxième ose [15](#page=15). **Grandes familles de polyosides :** * **Homopolysides**: Formés d'un seul type d'ose [14](#page=14). | Exemple | Oses constitutifs | Type de liaison | Structure | Rôle | | :--------- | :---------------- | :-------------- | :---------------------- | :----------------------- | | Amidon | Glucose | $ \alpha $(1→4) et $ \alpha $(1→6) | Ramifiée / Linéaire | Réserve énergétique végétale | | Glycogène | Glucose | $ \alpha $(1→4) et $ \alpha $(1→6) | Fortement ramifiée | Réserve énergétique animale | | Cellulose | Glucose | $ \beta $(1→4) | Linéaire | Rôle structural (végétal) | #### 3.2.2 Les hétérosides Un hétéroside est une molécule composée d'une partie glucidique (un ou plusieurs oses) et d'une partie non glucidique appelée aglycone. Ces deux parties sont liées par une liaison covalente [15](#page=15). * **Formation**: La liaison se fait entre la fonction hémiacétalique du sucre et un atome de la partie aglycone [15](#page=15). > **Tip:** La distinction entre différents types d'hétérosides dépend de l'atome de l'aglycone participant à la liaison. **Types d'hétérosides selon la liaison :** | Type d'hétéroside | Liaison | Exemple typique | Où les trouver | | :---------------- | :--------------------------------------- | :------------------------------------------------------ | :---------------------------------------------- | | O-hétéroside | Ose lié à un O (hydroxyle alcoolique) | Liaison ose–sérine dans une protéine | Glycoprotéines | | N-hétéroside | Ose lié à un N (amine ou base azotée) | Nucléosides (adénosine : ribose + adénine) | ADN, ARN | | C-hétéroside | Ose lié à un C de l'aglycone | Certains pigments végétaux | Plantes médicinales | | S-hétéroside | Ose lié à un S (thiol –SH) | Composés soufrés (rares) | Plantes alliacées (ail, oignons) | **La partie aglycone (ou groupement) :** Elle peut être de plusieurs types : * **Lipides**: Ose + lipide → Glycolipide [15](#page=15). * Présents dans les membranes cellulaires servent à la reconnaissance cellulaire [15](#page=15) [16](#page=16). * **Protéines**: Protéine + longues chaînes glucidiques (GAG) → Protéoglycane (PG) [15](#page=15). * Présents dans les tissus conjonctifs, rôle structurel et de lubrification [15](#page=15). * **Peptides + polysaccharides** → Peptidoglycanes [15](#page=15). * Constituent la paroi bactérienne, assurant sa rigidité [15](#page=15). * **Protéines + quelques oses (chaînes courtes)** → Glycoprotéine (GP) [15](#page=15). * Rôles hormonaux, immunitaires, enzymatiques. Exemples: récepteurs membranaires, hormones [15](#page=15) [16](#page=16). * **Fixation non enzymatique de glucose sur une protéine** → Protéine glyquée [15](#page=15). * Marqueurs biologiques, ex: HbA1c pour la glycémie à long terme [15](#page=15). **Rôles des liaisons dans les cellules :** * Identification des cellules (glycolipides) [16](#page=16). * Communication cellulaire (glycoprotéines) [16](#page=16). * Stockage et transmission de l'information génétique (nucléosides → ADN/ARN) [16](#page=16). ### 3.3 Réactions dues à la fonction alcool : Estérification des oses L'estérification des oses est une réaction clé en biochimie, particulièrement dans le métabolisme énergétique [9](#page=9). * **Principe général**: L'estérification consiste à faire réagir un groupe hydroxyle (–OH) avec un acide (H–X) pour former un ester (R–O–X), avec élimination d'eau [9](#page=9). * Formule: $ R–OH + H–X \rightarrow R–O–X + H_2O $ [9](#page=9). * **Pour les oses**: Les fonctions hydroxyles des oses peuvent être estérifiées par des acides typiques comme l'acide phosphorique ( $ H_3PO_4 $ ), l'acide sulfurique, ou des acides carboxyliques [9](#page=9). > **Exemple concret : Formation de glucose 6-phosphate** > * Réaction: Glucose + $ H_3PO_4 $ → Glucose 6-phosphate + $ H_2O $ [9](#page=9). > * Explication: Le groupe –OH en C6 du glucose réagit avec l'acide phosphorique pour former un ester phosphorique. Cette réaction est la première étape de la glycolyse [9](#page=9). * **Observation**: L'estérification est une réaction de déshydratation, typique des réactions de condensation [9](#page=9). --- # Les lipides : structure, propriétés et classification Voici une synthèse détaillée sur la structure, les propriétés et la classification des lipides, prête pour l'étude. ## 4. Les lipides : structure, propriétés et classification Les lipides sont une classe hétérogène de molécules organiques essentielles à la vie, caractérisées par leur insolubilité dans l'eau et leur solubilité dans les solvants organiques non polaires, jouant des rôles cruciaux dans le stockage d'énergie, la structure cellulaire, et la signalisation [17](#page=17). ### 4.1 Définition et caractéristiques fondamentales des lipides Les lipides sont des composés organiques principalement constitués de carbone (C), d'hydrogène (H) et d'oxygène (O). Leur propriété fondamentale est leur caractère hydrophobe, ce qui signifie qu'ils n'interagissent pas avec l'eau. Cette hydrophobicité découle de leur nature non polaire. La majorité des lipides sont formés de deux composantes principales: des acides gras et un alcool, souvent le glycérol. La liaison entre un acide gras et un alcool forme un ester, une structure de base pour de nombreux lipides [17](#page=17). ### 4.2 Substances apparentées aux lipides Certains composés, bien que ne contenant pas d'acides gras, sont classés parmi les lipides en raison de leur caractère hydrophobe. Il s'agit notamment des stéroïdes (comme le cholestérol et les hormones stéroïdes) et des vitamines liposolubles (vitamines A, D, E, K) [17](#page=17). ### 4.3 Rôles physiologiques des lipides Les lipides remplissent plusieurs fonctions vitales dans l'organisme : * **Isolement et protection des organes**: Ils forment le tissu adipeux sous-cutané, assurant une isolation thermique pour maintenir la température corporelle et une protection mécanique autour des organes vitaux [17](#page=17). * **Transport et absorption des vitamines**: Les lipides facilitent l'absorption intestinale et le transport sanguin des vitamines liposolubles (A, D, E, K) [18](#page=18). * **Stockage d'énergie**: Ils constituent la principale réserve énergétique du corps, stockée sous forme de triacylglycérols dans les adipocytes. 1 gramme de lipides fournit environ 9 kcal plus du double des glucides ou des protéines [18](#page=18). * **Synthèse de molécules de signalisation**: Certains lipides, dérivés d'acides gras polyinsaturés, donnent naissance à des médiateurs chimiques comme les prostaglandines, les thromboxanes et les leucotriènes, impliqués dans l'inflammation, la douleur, la coagulation et la contraction musculaire [18](#page=18). ### 4.4 Classification des lipides Les lipides sont classifiés en deux grandes catégories: les lipides simples et les lipides complexes. Une classification basée sur leurs propriétés physico-chimiques les distingue également en lipides hydrophobes et amphiphiles [19](#page=19). #### 4.4.1 Lipides simples (homolipides) Ces lipides sont composés exclusivement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène. Ils résultent généralement de l'estérification entre un alcool et des acides gras [19](#page=19) [29](#page=29). * **Glycérides (ou acylglycérols)**: L'alcool est le glycérol. Ils peuvent être des mono-, di-, ou triacylglycérols selon le nombre d'acides gras liés. Les triglycérides sont les graisses et huiles alimentaires, servant principalement de réserve d'énergie [19](#page=19) [30](#page=30) [31](#page=31). * **Cérides (ou cires)**: L'alcool est une longue chaîne carbonée. Ils forment les cires naturelles, protégeant et imperméabilisant. Par exemple, l'acide palmitique estérifié avec l'alcool cétylique forme le palmitate de cétile, une cire. Les cérides sont solides à température ambiante et insolubles dans l'eau en raison de leurs longues chaînes hydrophobes et de leur absence quasi-totale de groupes polaires [19](#page=19) [37](#page=37). * **Stérides**: L'alcool est un stérol, comme le cholestérol. Ils forment des esters de cholestérol, jouant un rôle dans le stockage et le transport du cholestérol [19](#page=19) [32](#page=32). #### 4.4.2 Lipides complexes (hétérolipides) Ces lipides contiennent, en plus du carbone, de l'hydrogène et de l'oxygène, d'autres éléments comme le phosphore (P) ou l'azote (N). Ils sont des constituants majeurs des membranes cellulaires [19](#page=19) [38](#page=38). * **Glycérophospholipides**: Composés de glycérol, de deux acides gras, d'un groupe phosphate, et souvent d'un autre alcool lié au phosphate. Ils sont amphiphiles et forment la bicouche lipidique des membranes cellulaires. Les types varient selon l'alcool: phosphatidylcholine, phosphitydéthanolamine, phosphatidylsérine, phosphatidylinositol, et cardiolipine [19](#page=19) [38](#page=38) [40](#page=40) [43](#page=43). * **Sphingolipides**: Ils ont pour squelette la sphingosine (un amino-dialcool à 18 carbones) au lieu du glycérol. Ils se lient à un acide gras par une liaison amide, formant un céramide [19](#page=19) [44](#page=44) [45](#page=45). * **Sphingophospholipides (sphingomyélines)**: Contiennent un groupe phosphate et un alcool, comme la choline. Ils sont abondants dans la gaine de myéline isolant les neurones [46](#page=46). * **Sphingoglycolipides**: Le céramide est lié à un ou plusieurs sucres (oses). Ils ne contiennent pas de phosphate. Les cérébrosides n'ont qu'un seul ose, tandis que les gangliosides possèdent plusieurs oses et un acide sialique. Ils sont impliqués dans la reconnaissance cellulaire et la signalisation [47](#page=47). * **Glycérolycolipides**: Formés d'un lipide lié à un glucide (sucre), sans groupement phosphate. Ils sont présents dans les membranes végétales [19](#page=19). #### 4.4.3 Classification par caractère physico-chimique * **Hydrophobes**: Totalement insolubles dans l'eau, comme les triglycérides et les cires [19](#page=19). * **Amphiphiles**: Possédant une partie hydrophile (affinité pour l'eau) et une partie hydrophobe (répulsion de l'eau). C'est le cas des phospholipides et des glycolipides, essentielle à leur organisation en membranes [19](#page=19) [43](#page=43). ### 4.5 Les acides gras #### 4.5.1 Définition et structure générale Les acides gras sont des acides monocarboxyliques constitués d'une fonction acide carboxylique (-COOH), polaire et hydrophile, et d'une longue chaîne carbonée, apolaire et hydrophobe. Ils peuvent être représentés par la formule générale R–COOH [20](#page=20). #### 4.5.2 Caractère amphipathique Leur double nature (hydrophile et hydrophobe) leur permet de former des structures comme les micelles ou les membranes biologiques. La partie -COOH est la "tête" hydrophile, tandis que la chaîne carbonée est la "queue" hydrophobe [20](#page=20). #### 4.5.3 Caractéristiques des chaînes carbonées * **Structure linéaire**: Généralement sans ramification [20](#page=20). * **Nombre pair de carbones**: Synthétisés à partir d'unités de deux carbones (acétyl-CoA) [20](#page=20). * **Longueur de chaîne**: Typiquement entre 14 et 24 atomes de carbone [20](#page=20). * **Degré d'insaturation**: Absence (saturés) ou présence (insaturés) de doubles liaisons C=C [20](#page=20). * **Formes possibles**: Linéaires, ramifiées ou cycliques [20](#page=20). * **Non hydrolysables directement**: Contrairement à certains lipides complexes [20](#page=20). #### 4.5.4 Ionisation du groupement carboxyle En milieu aqueux à pH physiologique (≈7,4), le groupement carboxyle se déprotone (-COOH → -COO⁻ + H⁺), acquérant une charge négative et augmentant l'hydrophilie de cette partie de la molécule [20](#page=20). #### 4.5.5 Acides gras saturés * **Définition et formule**: Chaîne carbonée sans double liaison, entièrement saturée en hydrogène. Formule générale: $C_nH_{2n+2}$ ou $CH_3-(CH_2)_n-COOH$ [21](#page=21). * **Exemples représentatifs**: Acide palmitique (C16:0), acide stéarique (C18:0), acide butyrique (C4:0), acide lignocérique (C24:0) [21](#page=21). * **Nomenclature**: La numérotation commence par le carbone du groupe carboxyle. Le symbole C16:0 indique 16 carbones et 0 double liaison [21](#page=21) [22](#page=22). #### 4.5.6 Acides gras insaturés * **Définition**: Possèdent au moins une double liaison carbone-carbone (C=C). Formule générale: $C_nH_{2n-2x}$ où x est le nombre de doubles liaisons [22](#page=22). * **Structure**: Longueur de chaîne typiquement entre 16 et 20 carbones. La première double liaison se situe souvent entre C9 et C10. Les doubles liaisons sont généralement séparées par des groupes méthylènes (-CH₂-) [22](#page=22). * **Classification selon le nombre de doubles liaisons** : * **Mono-insaturés (AGMI)**: Une seule double liaison, souvent en C9-C10. Exemple: acide oléique (C18:1Δ9). Ils sont communs dans les huiles végétales [23](#page=23). * **Poly-insaturés (AGPI)**: Plusieurs doubles liaisons. Exemples essentiels: acide linoléique (C18:2Δ9,12) et acide α-linolénique (C18:3Δ9,12,15). Ils sont essentiels et doivent être apportés par l'alimentation [23](#page=23). * **Nomenclature Δ et ω**: La notation Δ indique la position de la double liaison à partir du groupe carboxyle (C1). La notation ω (ou n-) indique la position à partir du méthyle terminal (CH₃) [23](#page=23). #### 4.5.7 Configurations des doubles liaisons * **Cis**: Les deux atomes d'hydrogène sont du même côté de la double liaison. Cela induit un coude dans la chaîne, empêchant un empilement serré, ce qui rend la molécule liquide à température ambiante [24](#page=24). * **Trans**: Les deux atomes d'hydrogène sont de part et d'autre de la double liaison. La chaîne est plus linéaire, similaire aux acides gras saturés, rendant la molécule solide à température ambiante [24](#page=24). #### 4.5.8 Propriétés physico-chimiques des acides gras * **Solubilité dans l'eau**: Diminue avec l'augmentation de la longueur de la chaîne carbonée (queue hydrophobe). Les chaînes courtes (C4-C6) sont solubles, les chaînes longues (>C10) sont pratiquement insolubles. La présence de doubles liaisons augmente légèrement la solubilité car elle empêche l'empilement [26](#page=26). * **Masse volumique**: Inférieure à celle de l'eau (environ 0,8 à 0,95 g/cm³) ce qui explique pourquoi les huiles flottent à la surface de l'eau [26](#page=26). * **Point de fusion** : * Augmente avec la longueur de la chaîne carbonée en raison des interactions intermoléculaires plus fortes [27](#page=27). * Diminue avec le degré d'insaturation, car les doubles liaisons créent des "pliures" qui empêchent un empilement compact. Les graisses solides contiennent des acides gras longs et saturés, tandis que les huiles liquides contiennent des acides gras courts ou insaturés [27](#page=27). #### 4.5.9 Propriétés chimiques des acides gras * **Réactions dues à la fonction acide (-COOH)** : * **Formation de sels alcalins (savons)**: Réaction avec une base forte (NaOH, KOH) pour former un sel d'acide gras et de l'eau. Le sel est amphiphile, expliquant le pouvoir détergent des savons [27](#page=27). $R-COOH + NaOH \rightarrow R-COO^-Na^+ + H_2O$ * **Estérification**: Réaction avec un alcool (R'-OH) pour former un ester et de l'eau. C'est la réaction de base pour la formation des triglycérides [28](#page=28). $R-COOH + R'-OH \rightarrow R-COO-R' + H_2O$ * **Réactions dues à la présence de doubles liaisons (C=C) (acides gras insaturés)** : * **Hydrogénation**: Addition d'hydrogène (H₂) sur les doubles liaisons pour les supprimer, transformant un acide gras insaturé en acide gras saturé. C'est le principe de solidification des huiles végétales pour fabriquer des margarines [28](#page=28). $CH_2=CH-CH=CH-CH + H_2 \rightarrow CH_3-CH_2-CH_2-CH_2-CH_2$ * **Oxydation**: L'oxydation des doubles liaisons, par exemple avec du permanganate de potassium (KMnO₄), conduit à la rupture de la chaîne et à la formation d'acides carboxyliques. Cette réaction est responsable du rancissement des graisses [28](#page=28). $R-CH=CH-R'-COOH + KMnO_4 \rightarrow R-COOH + HOOC-R'-COOH$ ### 4.6 Les triglycérides (acylglycérols) #### 4.6.1 Définition et formation Les triglycérides sont des esters formés par la réaction entre une molécule de glycérol et trois molécules d'acides gras. Le glycérol est un triol (propane-1,2,3-triol) avec des positions nommées α, β, et α' [30](#page=30). #### 4.6.2 Types de glycérides * **Monoglycérides**: 1 acide gras + 1 glycérol. Intermédiaires digestifs, amphipathiques [30](#page=30). * **Diglycérides**: 2 acides gras + 1 glycérol. Intermédiaires métaboliques, amphipathiques [30](#page=30). * **Triglycérides**: 3 acides gras + 1 glycérol. Graisses et huiles, très hydrophobes [30](#page=30). #### 4.6.3 Triglycérides simples vs mixtes * **Simples (homogènes)**: Les trois acides gras sont identiques (R₁ = R₂ = R₃) [30](#page=30). * **Mixtes (hétérogènes)**: Les acides gras sont différents (R₁ ≠ R₂ ≠ R₃) [30](#page=30). #### 4.6.4 Propriétés physiques des triglycérides * **Solubilité**: Totalement hydrophobes, insolubles dans l'eau mais solubles dans les solvants organiques [31](#page=31). * **Point de fusion**: Dépend du type d'acides gras: saturés (solides, graisses) et insaturés (liquides, huiles) [31](#page=31). #### 4.6.5 Propriétés chimiques des triglycérides * **Hydrolyse acide ou enzymatique**: Par des lipases lors de la digestion, produisant du glycérol et 3 acides gras [31](#page=31) [32](#page=32). $Triglycéride + 3H_2O \xrightarrow{Enzyme} Glycérol + 3 Acides Gras$ * **Hydrolyse alcaline (saponification)**: Réaction avec une base forte pour produire du glycérol et des savons. Utilisée industriellement pour fabriquer des savons [31](#page=31). $Triglycéride + 3NaOH \rightarrow Glycérol + 3 Savons$ #### 4.6.6 Rôles des triglycérides * **Rôle énergétique**: Molécules de réserve énergétique primaires, fournissant 9 kcal/g. Stockés dans le tissu adipeux, ils sont mobilisés en cas de besoin [31](#page=31). * **Stockage compact**: Moins d'eau associée que le glycogène, permettant un stockage efficace [31](#page=31). * **Isolation et protection**: Le tissu adipeux sous-cutané isole thermiquement, et le tissu adipeux viscéral protège les organes [31](#page=31). * **Rôle physiopathologique**: Un excès peut entraîner obésité, diabète, maladies cardiovasculaires, et le tissu adipeux produit des facteurs inflammatoires [31](#page=31). ### 4.7 Les stérides #### 4.7.1 Définition et formation Les stérides sont des lipides simples formés par l'estérification d'un stérol (comme le cholestérol) avec un acide gras [32](#page=32). #### 4.7.2 Famille des stéroïdes Ils appartiennent à la famille des stéroïdes, caractérisée par un noyau stérane (cyclopentanophénanthrène) rigide composé de 4 cycles accolés: 3 cycles hexagonaux et 1 cycle pentagonal [33](#page=33). #### 4.7.3 Le cholestérol Le cholestérol (C₂₇H₄₆) est un stérol, un alcool stéroïdien, majeur constituant des membranes cellulaires où il stabilise la fluidité. Il est précurseur d'autres molécules: acides biliaires, vitamine D, hormones stéroïdiennes. Estérifié avec un acide gras, il devient un stéride, plus hydrophobe et stocké dans les gouttelettes lipidiques [33](#page=33). #### 4.7.4 Dérivés du cholestérol * **Acides biliaires**: Synthétisés dans le foie à partir du cholestérol, ils émulsifient les graisses dans l'intestin pour faciliter leur digestion. Les types primaires (cholique, chénodésoxycholique) et secondaires (désoxycholique, lithocholique) sont distingués [34](#page=34). * **Vitamine D**: Synthétisée dans la peau à partir du 7-déhydrocholestérol sous l'action des UV. Elle est essentielle à la minéralisation osseuse en favorisant l'absorption du calcium et du phosphore [34](#page=34). * **Hormones stéroïdiennes**: Molécules dérivées du cholestérol, possédant le noyau stérane. Elles sont produites par diverses glandes (corticosurrénale, testicules, ovaires) et agissent comme messagers chimiques [35](#page=35). * **Glucocorticoïdes** (ex: Cortisol): Régulent le métabolisme du glucose, anti-inflammatoires et immunomodulateurs [35](#page=35). * **Minéralocorticoïdes** (ex: Aldostérone): Contrôlent la quantité de sel et d'eau, régulent la tension artérielle [36](#page=36). * **Androgènes** (ex: Testostérone): Hormones mâles, stimulent la spermatogenèse, la croissance musculaire et osseuse [36](#page=36). * **Œstrogènes** (ex: Estradiol): Hormones féminines, développement des caractères sexuels secondaires, préparent l'utérus à la fécondation [36](#page=36). * **Progestatifs** (ex: Progestérone): Préparent l'utérus à la nidation et maintiennent la grossesse [36](#page=36). ### 4.8 Les lipides complexes : glycérophospholipides et sphingolipides #### 4.8.1 Glycérophospholipides * **Structure de base**: Formés de glycérol lié à deux acides gras (un saturé en C1, un insaturé en C2) et un groupement phosphate sur C3, formant l'acide phosphatidique [38](#page=38). * **Formation des glycérophospholipides**: Par ajout d'un alcool (ex: choline, éthanolamine, sérine, inositol) sur le groupement phosphate de l'acide phosphatidique [40](#page=40). * **Caractère amphiphile**: Tête polaire (glycérophosphate + alcool) hydrophile et queues apolaires (2 acides gras) hydrophobes. Cette propriété leur permet de former la bicouche lipidique des membranes cellulaires [40](#page=40) [43](#page=43) [44](#page=44). * **Types et rôles** : Les propriétés dépendent de l'alcool fixé au phosphate : * Phosphatidylcholine (lécithine): Composant des membranes, transport des lipides [40](#page=40). * Phosphatidyléthanolamine (céphaline): Membranes, cerveau [40](#page=40). * Phosphatidylsérine: Signalisation cellulaire (apoptose) [40](#page=40). * Phosphatidylinositol: Transmission du signal cellulaire [40](#page=40). * Phosphatidylglycérol: Membranes mitochondriales [40](#page=40). * Cardiolipine: Double acide phosphatidique lié par du glycérol, présent dans la membrane interne des mitochondries [40](#page=40). #### 4.8.2 Sphingolipides * **Définition**: Lipides complexes sans glycérol, dont le squelette est la sphingosine (amino-dialcool à 18 carbones avec une double liaison trans) [44](#page=44). * **Formation du céramide**: La fonction amine (–NH₂) de la sphingosine se lie à un acide gras par une liaison amide stable, formant le céramide [45](#page=45). * **Familles** : * **Sphingophospholipides (sphingomyélines)**: Le groupe OH en C1 de la sphingosine est lié à un groupe phosphate auquel est attaché un alcool (ex: choline). Abondants dans la gaine de myéline. L'hydrolyse par la sphingomyélinase est importante pour le métabolisme; un défaut peut causer la maladie de Tay-Sachs [46](#page=46). * **Sphingoglycolipides**: Le groupe OH en C1 est lié à un ou plusieurs sucres (oses), sans phosphate [47](#page=47). * **Cérébrosides**: Un seul ose (galactocérébroside, glucocérébroside), présents dans le tissu nerveux [47](#page=47). * **Gangliosides**: Plusieurs oses (dont un acide sialique), abondants dans les neurones, impliqués dans la reconnaissance cellulaire et la signalisation. Par exemple, le ganglioside GM1 est un récepteur pour la toxine cholérique [47](#page=47). --- # Les acides aminés : structure, classification et fonctions Ce sujet explore la nature fondamentale des acides aminés, en détaillant leur architecture moléculaire, leur catégorisation en essentiels et non essentiels, ainsi que leurs diverses fonctions biologiques et méthodes d'analyse. ### 5.1 Définition et structure de base des acides aminés Les acides aminés (AA) sont les unités structurales fondamentales des protéines. Chaque acide aminé partage une structure commune comprenant un atome de carbone central (carbone α) lié à quatre groupes: une fonction amine (–NH₂), une fonction carboxylique (–COOH), un atome d'hydrogène (H), et une chaîne latérale (R) qui varie d'un acide aminé à l'autre et détermine ses propriétés spécifiques. Le carbone α est généralement chiral, sauf dans le cas de la glycine où R=H. La fonction amine est basique (car capable de capter un proton H⁺) et la fonction carboxylique est acide (car capable de libérer un proton H⁺). Les protéines sont des chaînes d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques [48](#page=48) [49](#page=49). ### 5.2 Nombre et catégories d'acides aminés Il existe plus de 300 acides aminés connus, mais seuls 20 sont utilisés dans la synthèse des protéines humaines, appelés acides aminés standards ou protéinogènes. Les autres sont non protéinogènes [49](#page=49). #### 5.2.1 Acides aminés essentiels Ces acides aminés ne peuvent pas être synthétisés par l'organisme et doivent être apportés par l'alimentation. Leur absence bloque la synthèse protéique. Les 8 acides aminés essentiels chez l'homme sont: Arginine*, Histidine*, Isoleucine, Leucine, Lysine, Méthionine, Phénylalanine, Thréonine, Tryptophane, et Valine. L'arginine et l'histidine sont considérées comme semi-essentielles, particulièrement importantes chez l'enfant en croissance [50](#page=50). #### 5.2.2 Acides aminés non essentiels L'organisme peut synthétiser ces acides aminés à partir d'autres composés métaboliques. Les acides aminés non essentiels sont: Alanine, Asparagine, Acide aspartique, Cystéine, Acide glutamique, Glutamine, Glycine, Proline, Sérine, et Tyrosine. L'arginine et l'histidine peuvent également être considérées comme non essentielles selon le contexte physiologique [50](#page=50). ### 5.3 Fonctions des acides aminés Outre leur rôle structural dans les protéines, les acides aminés remplissent diverses autres fonctions métaboliques. Ils peuvent être utilisés comme source d'énergie ou pour former du glucose (néoglucogenèse). Ils servent aussi à la synthèse d'autres molécules importantes, à la signalisation cellulaire, et certains agissent comme neurotransmetteurs [51](#page=51). ### 5.4 Classification selon la chaîne latérale (R) La classification des acides aminés est principalement basée sur la nature de leur chaîne latérale R, qui influence leurs propriétés physiques et chimiques [51](#page=51). #### 5.4.1 Acides aminés aliphatiques non polaires Ces acides aminés possèdent une chaîne latérale composée uniquement de carbone et d'hydrogène, sans cycles aromatiques ou polaires. Ils sont hydrophobes et tendent à se placer à l'intérieur des protéines pour éviter le contact avec l'eau [51](#page=51). ##### 5.4.1.1 Acides aminés aliphatiques linéaires * **Glycine (Gly)**: Sa chaîne latérale est R = H, ce qui en fait le plus petit acide aminé. Son carbone α n'est pas chiral, lui conférant une grande flexibilité aux protéines [51](#page=51). * **Alanine (Ala)**: Sa chaîne latérale est R = CH₃, un groupe méthyle. Elle est petite et hydrophobe [51](#page=51). ##### 5.4.1.2 Acides aminés aliphatiques ramifiés Leur chaîne carbonée est ramifiée, les rendant plus volumineux et très hydrophobes. Ils se retrouvent préférentiellement à l'intérieur des protéines [52](#page=52). * **Valine (Val)**: R = –CH(CH₃)₂ [52](#page=52). * **Leucine (Leu)**: R = –CH₂–CH(CH₃)₂ [52](#page=52). * **Isoleucine (Ile)**: R = –CH(CH₃)–CH₂–CH₃ [52](#page=52). #### 5.4.2 Acides aminés hydroxylés Leur chaîne latérale R contient un groupe hydroxyle (–OH), ce qui les rend plus polaires et hydrophiles [53](#page=53). * **Sérine (Ser)**: Possède un groupe –CH₂–OH. Son groupe –OH peut être phosphorylé (phosphorylation), un mécanisme clé dans la régulation enzymatique. Elle joue un rôle dans la réponse aux dommages de l'ADN, notamment en étant un site de phosphorylation par des kinases comme ATM [53](#page=53) [54](#page=54). * **Thréonine (Thr)**: Contient également un groupe hydroxyle [53](#page=53). #### 5.4.3 Acides aminés soufrés Ces acides aminés contiennent de l'atome de soufre (S) dans leur chaîne latérale [55](#page=55). * **Cystéine (Cys)**: Sa chaîne latérale contient un groupement thiol (–SH). Deux cystéines peuvent s'oxyder pour former un pont disulfure (–S–S–), qui stabilise la structure tridimensionnelle des protéines. Les cheveux, par exemple, sont riches en ponts disulfures [55](#page=55). * **Méthionine (Met)**: Sa chaîne latérale contient un thioéther (–S–CH₃). Elle est le premier acide aminé de toute protéine et initie la synthèse protéique. Elle peut être transformée en S-adénosylméthionine (SAM), une forme activée de la méthionine qui agit comme donneur de groupe méthyle (–CH₃) dans de nombreuses réactions, notamment la méthylation de l'ADN [56](#page=56). #### 5.4.4 Acides aminés acides et amides Ces acides aminés possèdent un groupement carboxyle (–COOH) additionnel ou un amide dérivé de celui-ci dans leur chaîne latérale [57](#page=57). * **Acide aspartique (Asp)**: Possède deux groupes carboxyles. Il est impliqué dans la synthèse de l'urée et dans la transamination (transfert d'un groupe amine). Il est essentiel dans le cycle de l'urée pour l'élimination de l'ammoniac [57](#page=57) [58](#page=58) [59](#page=59). * **Acide glutamique (Glu)**: Similaire à l'acide aspartique, avec une chaîne latérale plus longue [57](#page=57). * **Asparagine (Asn)**: Dérivé amide de l'acide aspartique. Sert au transport de l'azote dans l'organisme [60](#page=60). * **Glutamine (Gln)**: Dérivé amide de l'acide glutamique. Assure le transport de l'azote entre les organes [60](#page=60). #### 5.4.5 Acides aminés dibasiques Ces acides aminés ont deux fonctions basiques (capables de capter des protons H⁺): la fonction amine α et une autre fonction amine ou groupement basique sur la chaîne latérale R. Ils sont fortement positifs à pH physiologique [61](#page=61). * **Lysine (Lys)**: Possède un groupe ε-amino sur sa chaîne latérale. Elle est présente dans les protéines structurales comme le collagène. Elle peut subir une hydroxylation post-traductionnelle en 5-hydroxylysine, cruciale pour la structure du collagène [61](#page=61) [62](#page=62). * **Arginine (Arg)**: Sa chaîne latérale contient un groupement guanidyle, très basique. Elle est un précurseur de l'urée dans le cycle de l'urée et de l'oxyde nitrique (NO), un messager cellulaire important [63](#page=63). * **Histidine (His)**: Possède un groupement imidazole dans sa chaîne latérale. Le groupement imidazole est tampon et peut gagner ou perdre un proton facilement, ce qui en fait un tampon biologique. Elle est indispensable pendant la croissance et intervient dans les sites actifs des enzymes [62](#page=62). #### 5.4.6 Acides aminés aromatiques Leur chaîne latérale contient un cycle benzénique, ce qui les rend stables, capables d'absorber les UV, et souvent hydrophobes [64](#page=64). * **Phénylalanine (Phe)**: Contient un cycle phényle. Elle est indispensable et doit être apportée par l'alimentation. Elle peut être hydroxylée en tyrosine [64](#page=64). * **Tyrosine (Tyr)**: Similaire à la phénylalanine, mais avec un groupe hydroxyle (–OH) sur le cycle benzénique. Elle est semi-essentielle et sert de précurseur aux hormones thyroïdiennes, aux catécholamines (dopamine, adrénaline), et à la mélanine [65](#page=65). * **Tryptophane (Trp)**: Son R est un groupement indole (double cycle aromatique azoté). Il est indispensable, volumineux et hydrophobe [65](#page=65). #### 5.4.7 Iminoacides La proline est le seul iminoacide. Son groupe amine est secondaire car il est intégré dans un cycle avec sa chaîne latérale R, formant un cycle pyrrolidine. Cette rigidité est essentielle pour la structure du collagène. La proline peut être hydroxylée post-traductionnellement en hydroxyproline [66](#page=66). ### 5.5 Propriétés physiques des acides aminés #### 5.5.1 Polarité La polarité d'une molécule dépend de la répartition des charges électriques. Les molécules polaires interagissent avec l'eau (hydrophiles), tandis que les non polaires sont hydrophobes [67](#page=67). * **Non polaire (hydrophobe)**: Chaîne latérale sans charge ni polarité significative. Exemples: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp, Gly. Ils se rassemblent au centre des protéines [67](#page=67) [68](#page=68). * **Polaire non ionisable (hydrophile)**: Possède des groupements polaires mais pas de charge électrique. Soluble, forme des liaisons hydrogène. Exemples: Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln. Ser, Thr, Tyr peuvent être phosphorylés. Cys forme des ponts disulfures. Asn et Gln servent au transport de l'azote [67](#page=67) [69](#page=69). * **Polaire ionisable (chargé)**: Présente une charge électrique selon le pH. Très soluble [67](#page=67). * **Acides (chargés négativement)**: Contiennent un groupe carboxyle additionnel qui perd un proton H⁺ à pH physiologique. Exemples: Asp, Glu. Ils lient des cations et sont impliqués dans les sites actifs enzymatiques [70](#page=70). * **Basiques (chargés positivement)**: Contiennent un groupe amine additionnel ou un groupement basique qui capte un proton H⁺. Exemples: Lys, Arg, His [70](#page=70). #### 5.5.2 Chiralité et pouvoir rotatoire La plupart des acides aminés possèdent un carbone α chiral, leur permettant d'exister sous deux formes énantiomères: L (lévogyre) et D (dextrogyre). Les formes L sont utilisées dans les protéines humaines. Le pouvoir rotatoire est la capacité d'une substance à faire tourner le plan de la lumière polarisée; la notation D/L concerne la configuration spatiale, tandis que +/- concerne le sens de rotation. Les formes D existent dans certaines bactéries [71](#page=71) [72](#page=72) [73](#page=73). #### 5.5.3 Absorption des UV Les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp) absorbent la lumière UV (260-280 nm) en raison de leurs cycles aromatiques. Cette propriété permet leur dosage par spectrophotométrie [72](#page=72) [73](#page=73). #### 5.5.4 Comportement acido-basique et zwitterion Les acides aminés sont amphotères, agissant comme acides ou bases selon le pH, grâce à leurs groupes carboxyle et amine ionisables. À pH neutre (environ 7), ils existent sous forme de zwitterions, où la charge globale est nulle (une charge positive sur l'amine –NH₃⁺ et une charge négative sur le carboxyle –COO⁻) [74](#page=74). * **En milieu acide (pH faible)**: Charge globale positive (cationique), forme R–CH(NH₃⁺)–COOH [74](#page=74). * **En milieu basique (pH élevé)**: Charge globale négative (anionique), forme R–CH(NH₂)–COO⁻ [74](#page=74). Le **point isoélectrique (pHi)** est le pH auquel la charge globale de l'acide aminé est nulle et la forme zwitterionique est majoritaire. Le pHi est calculé comme la moyenne des pK des groupements ionisables du pH < pHi, l'AA est cationique; à pH > pHi, l'AA est anionique. Cette propriété est exploitée en électrophorèse pour séparer les acides aminés selon leur pHi [75](#page=75). ### 5.6 Réactions chimiques des acides aminés Les acides aminés peuvent subir diverses réactions, soit au niveau du carbone α, soit au niveau de leur chaîne latérale R. #### 5.6.1 Réactions au niveau du carbone α * **Décarboxylation**: Perte d'un groupe carboxyle (–COOH) sous forme de CO₂, formant une amine. Par exemple, l'histidine est décarboxylée en histamine [76](#page=76). * **Amidation**: Formation de liaisons peptidiques par réaction entre un groupe carboxyle et un groupe amine, libérant de l'eau [76](#page=76). * **Estérification**: Réaction d'un groupe carboxyle avec un alcool pour former un ester. Utilisée pour protéger temporairement les groupes COOH [77](#page=77). * **Déshydrogénation**: Perte du groupe amine (–NH₂) sous forme d'ammoniac (NH₃), transformant un acide aminé en acide α-cétonique. Ces acides α-cétoniques peuvent être utilisés pour produire de l'énergie (ATP) ou entrer dans le cycle de Krebs [77](#page=77) [78](#page=78). * **Transamination**: Transfert d'un groupe amine d'un acide aminé vers un acide α-cétonique, catalysé par des transaminases. Permet de régénérer des acides aminés et de produire des intermédiaires métaboliques [78](#page=78). #### 5.6.2 Réactions impliquant les chaînes latérales R * **Groupement carboxyle de la chaîne latérale R**: L'acide aspartique et l'acide glutamique possèdent un groupe –COOH additionnel. Ils peuvent être transformés en amides (asparagine et glutamine) par réaction avec l'ammoniac [80](#page=80). * **Groupement hydroxyle (–OH)**: Présent dans la sérine, la thréonine et la tyrosine. Ils sont des sites de phosphorylation et d'O-glycosylation (ajout de sucre) [81](#page=81). * **Groupement thiol (–SH)**: Présent dans la cystéine. Permet la formation de ponts disulfures (S–S) entre deux cystéines, stabilisant la structure des protéines. L'insuline utilise ces ponts pour sa structure active [82](#page=82). * **Groupement amine (–NH₂) de la chaîne latérale R**: Présent dans la lysine (ε-amino) et l'arginine (guanidinium) (#page=61, 63) [61](#page=61) [63](#page=63). * **Groupement imidazole**: Présent dans l'histidine, rôle tampon [62](#page=62). * **Groupement phényle, phénol, indole**: Cycle aromatique des acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp) (#page=64, 65) [64](#page=64) [65](#page=65). #### 5.6.3 Réactions avec des réactifs spécifiques * **Réaction avec la ninhydrine**: La ninhydrine réagit avec les acides aminés pour former un composé coloré (pourpre de Ruhemann, ou bleu pour la proline), permettant leur détection qualitative et quantitative (#page=79, 95) [79](#page=79) [95](#page=95). ### 5.7 Dérivés d'acides aminés et molécules apparentées Certaines molécules biologiques importantes sont des dérivés ou des analogues d'acides aminés (#page=83, 85, 86, 87) [83](#page=83) [85](#page=85) [86](#page=86) [87](#page=87). * **Créatine**: Molécule azotée dérivée de la glycine, de l'arginine et de la méthionine. Elle sert de réserve d'énergie dans les muscles sous forme de phosphocréatine. Sa concentration sanguine est un marqueur de la fonction rénale [83](#page=83) [85](#page=85). * **Catécholamines**: Hormones et neurotransmetteurs dérivés d'acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine) comme la dopamine, la noradrénaline et l'adrénaline [85](#page=85). * **Analogues des catécholamines**: Molécules chimiquement proches, comme la tyramine (dérivée de la tyrosine par décarboxylation) et la tryptamine (dérivée du tryptophane par décarboxylation) (#page=86, 87) [86](#page=86) [87](#page=87). * **Sérotonine**: Neurotransmetteur dérivé du tryptophane [87](#page=87). * **S-adénosylméthionine (SAM)**: Dérivé activé de la méthionine, coenzyme donneur de groupe méthyle. Essentiel dans la synthèse de la créatine au foie [88](#page=88) [89](#page=89). * **Iodotyrosines**: Dérivés iodés de la tyrosine, précurseurs des hormones thyroïdiennes T₃ et T₄ [89](#page=89). ### 5.8 Méthodes d'identification et de dosage des acides aminés #### 5.8.1 Méthodes qualitatives (identification) Ces méthodes permettent de déterminer quels acides aminés sont présents dans un échantillon [90](#page=90). * **Électrophorèse**: Séparation des acides aminés en fonction de leur charge électrique à un pH donné [90](#page=90). * **Chromatographie**: Technique de séparation basée sur la différence d'affinité des molécules pour une phase stationnaire et une phase mobile [90](#page=90). * **Chromatographie sur couche mince (CCM)**: Méthode rapide utilisant une plaque de silice ou d'alumine comme phase stationnaire. Le rapport frontal (Rf) est utilisé pour l'identification [92](#page=92). * **Chromatographie ionique**: Utilise des résines chargées pour séparer les acides aminés en fonction de leur charge électrique à un pH donné et de leur affinité pour la résine. Le pH du milieu et le pHi de l'acide aminé déterminent sa charge et donc sa migration [93](#page=93). #### 5.8.2 Méthodes quantitatives (dosage) Ces méthodes permettent de mesurer la concentration des acides aminés dans un échantillon [94](#page=94). * **Méthodes photométriques**: Basées sur l'absorption de la lumière ultraviolette par les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp). L'absorbance à 280 nm est proportionnelle à leur concentration [94](#page=94). * **Méthodes colorimétriques**: Utilisation de réactifs comme la ninhydrine qui forment des composés colorés avec les acides aminés. L'intensité de la couleur, mesurée par un spectrophotomètre, est proportionnelle à la quantité d'acides aminés présents. La proline donne une couleur jaune distincte du violet des autres acides aminés [95](#page=95). --- # Les peptides et les protéines : structure, propriétés et fonction Cette section explore la nature, la composition, la structure et les propriétés des peptides et des protéines, ainsi que les méthodes d'analyse et leur classification. ### 6.1 Les peptides Un peptide est une petite molécule constituée de plusieurs acides aminés reliés par des liaisons peptidiques [96](#page=96). #### 6.1.1 Acides aminés : les briques élémentaires Chaque acide aminé possède : * Un groupement amine libre (–NH₂) [96](#page=96). * Un groupement acide carboxylique libre (–COOH) [96](#page=96). * Un carbone central (α) lié à un hydrogène (H) [96](#page=96). * Un radical R, qui varie selon l'acide aminé et le différencie des autres [96](#page=96). #### 6.1.2 La liaison peptidique La liaison peptidique se forme lors de la réaction de condensation entre le groupement carboxyle (–COOH) d'un acide aminé et le groupement amine (–NH₂) d'un autre acide aminé, avec élimination d'une molécule d'eau. Il s'agit d'une liaison covalente forte, plane et rigide en raison d'un phénomène de résonance [96](#page=96). #### 6.1.3 Orientation et nomenclature des peptides Les peptides ont une directionnalité : * Une extrémité **N-terminale** (avec un –NH₂ libre) [96](#page=96). * Une extrémité **C-terminale** (avec un –COOH libre) [96](#page=96). La nomenclature se fait de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale. Les radicaux R des différents acides aminés sont orientés de manière alternée de part et d'autre de la chaîne peptidique [96](#page=96) [97](#page=97). #### 6.1.4 Classification des peptides par taille * Dipeptide: 2 acides aminés [97](#page=97). * Tripeptide: 3 acides aminés [97](#page=97). * Tétrapeptide: 4 acides aminés [97](#page=97). * Oligopeptide: moins de 10 acides aminés [97](#page=97). * Polypeptide: entre 10 et 100 acides aminés [97](#page=97). * Protéine: plus de 100 acides aminés [97](#page=97). Certains peptides peuvent avoir des fonctions hormonales (insuline, vasopressine), antibiotiques ou neurotransmettrices [99](#page=99). #### 6.1.5 Détermination de la composition et de la séquence des peptides Déterminer la structure d'un peptide implique de connaître sa composition en acides aminés et leur ordre (séquence) [100](#page=100). ##### 6.1.5.1 Détermination de la composition en acides aminés Le principe est de casser le peptide pour libérer les acides aminés, puis de les identifier et de les doser [100](#page=100). * **Méthode : Hydrolyse acide** * **Principe:** Rompre les liaisons peptidiques à l'aide d'acide chlorhydrique concentré (HCl 6 mol/L) à haute température (110°C) pendant une durée prolongée (24-48h) [100](#page=100). * **Limitations :** * Les ponts disulfure (S–S) doivent être préalablement cassés (par oxydation ou réduction) pour une libération complète des acides aminés [100](#page=100). * Le tryptophane (Trp) est détruit par l'hydrolyse acide concentrée [100](#page=100). * **Hydrolyse alcaline:** Utilisée spécifiquement pour préserver le tryptophane, avec de la soude (NaOH) à 100°C pendant 4 à 8 heures . * **Séparation et dosage des acides aminés :** * **Chromatographie d'échange d'ions:** Sépare les acides aminés selon leur charge électrique variable en fonction du pH . * **Révélation et dosage à la ninhydrine:** La ninhydrine réagit avec le groupe amine libre des acides aminés pour former un composé coloré violet (ou jaune pour la proline), dont l'intensité permet la quantification par spectrophotométrie . ##### 6.1.5.2 Détermination de l'acide aminé N-terminal Il s'agit d'identifier l'acide aminé dont le groupe amine est libre . * **Méthode de Sanger (DNFB)** * **Principe :** Marquage du groupe amine libre du N-terminal avec le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène (DNFB). Le peptide marqué subit ensuite une hydrolyse acide, libérant les acides aminés. Le dérivé DNFB-AA, jaune, est identifié par chromatographie [102-103](#page=102,103). * **Méthode au chlorure de dansyl (DANS-Cl)** * **Principe:** Similaire à la méthode de Sanger, mais utilise le chlorure de dansyl. Le dérivé DANSYL-AA est fluorescent sous UV, rendant la détection plus sensible et facile . ##### 6.1.5.3 Détermination de la séquence des acides aminés * **Méthode d'Edman** * **Principe :** Réaction séquentielle et contrôlée du peptide avec le phénylisothiocyanate (PITC) en milieu légèrement alcalin. Le PITC se fixe sur le groupe amine N-terminal. Une réaction douce en milieu acide faible libère le premier acide aminé sous forme de dérivé cyclique stable (PTH-AA), laissant le reste du peptide intact mais raccourci d'un acide aminé. Ce processus peut être répété pour déterminer la séquence entière du N-terminal au C-terminal [105-106](#page=105,106). * **Méthodes enzymatiques (Aminopeptidases)** * Les **aminopeptidases** sont des exopeptidases qui hydrolysent les liaisons peptidiques à partir de l'extrémité N-terminale, libérant les acides aminés un par un . * **Détermination des acides aminés C-terminaux** * **Carboxypeptidases:** Enzymes exopeptidases qui agissent sur l'extrémité C-terminale. La carboxypeptidase A libère la plupart des AA (sauf Cys, Arg, Lys), tandis que la carboxypeptidase B libère Arg et Lys . * **Méthode chimique à l'hydrazine :** L'hydrazine (NH₂-NH₂) rompt toutes les liaisons peptidiques, transformant les acides aminés en hydrazides, sauf le C-terminal qui reste libre et peut être identifié [108-109](#page=108,109). ##### 6.1.5.4 Fragmentation du peptide pour l'analyse Pour les peptides trop longs à séquencer directement, une fragmentation en morceaux plus petits est nécessaire . * **Fragmentation par endopeptidases :** * **Principe:** Utilisation d'enzymes spécifiques qui coupent la chaîne polypeptidique en des sites précis en fonction de la nature des acides aminés . * **Exemples d'enzymes :** * **Trypsine:** Coupe après Arg et Lys (sauf si Proline suit) . * **Chymotrypsine:** Coupe après Tyr, Trp et Phe . * **Pepsine:** Coupe après des AA aromatiques et hydrophobes (Phe, Tyr, Trp, Leu) à pH acide . * **Thermolyne:** Coupe avant des AA hydrophobes (Leu, Ile, Val, Phe) . * **Fragmentation chimique :** * **Bromure de cyanogène (BrCN):** Coupe spécifiquement la liaison peptidique située après la méthionine (Met) [110-111](#page=110,111). Le fragment résultant se termine par une hydroxyméthylénamine (dérivé de la Met) et le second fragment commence par l'AA suivant la Met . ### 6.2 Les protéines Les protéines sont des macromolécules complexes formées d'un grand nombre d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Leur séquence, déterminée génétiquement, est essentielle à leur activité biologique car elle dicte leur structure tridimensionnelle (conformation) . #### 6.2.1 Structures des protéines On distingue quatre niveaux de structure : * **Structure primaire:** La séquence linéaire des acides aminés, déterminée par les gènes, incluant les ponts disulfure . * **Structure secondaire:** Repliement local de la chaîne peptidique, stabilisé par des liaisons hydrogène entre les groupements amide (–NH) et carbonyle (–CO) du squelette peptidique. Les formes principales sont l'hélice α et le feuillet β . * **Hélice α:** Structure hélicoïdale où les radicaux R sont orientés vers l'extérieur. Stabilisée par des liaisons H entre l'oxygène du groupe carbonyle et l'hydrogène du groupe aminé . * **Feuillet β:** Structure formée par l'association de plusieurs brins β, maintenue par des liaisons H entre les radicaux –CO et –NH de peptides adjacents. Les brins peuvent être parallèles ou antiparallèles . * **Structure tertiaire:** La conformation tridimensionnelle complète de la protéine, résultant des interactions entre les chaînes latérales des acides aminés (liaisons covalentes comme les ponts disulfure, et non covalentes comme les liaisons H, forces de Van der Waals, interactions hydrophobes et ioniques). Les chaînes latérales hydrophiles sont orientées vers l'extérieur, les hydrophobes à l'intérieur . * **Structure quaternaire:** Association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine active. Les sous-unités peuvent être identiques (homopolymères) ou différentes (hétéropolymères). L'hémoglobine A est un exemple d'hétérotétramère . #### 6.2.2 Propriétés physiques des protéines * **Solubilité:** La plupart des protéines globulaires sont solubles dans l'eau, tandis que les scléroprotéines (fibreuses) sont insolubles . * **Cristallisation:** Possibilité de cristalliser les protéines en ajustant le pH, la concentration saline et les solvants organiques . * **Propriétés optiques:** Les protéines sont optiquement actives. Elles absorbent la lumière UV à 280 nm (présence d'AA aromatiques). La réaction du Biuret avec des ions cuivriques en milieu alcalin donne un complexe coloré, utile pour le dosage . * **Masse moléculaire (MM):** Supérieure à 6000 Daltons (Da). La chromatographie par gel-filtration permet de la déterminer . #### 6.2.3 Propriétés chimiques des protéines * **Composition élémentaire:** Contiennent C, H, O, N et souvent S . * **Acides aminés dérivés:** Certaines protéines subissent des modifications post-traductionnelles, créant des acides aminés comme l'hydroxyproline et l'hydroxylysine (particulièrement dans le collagène) . * **Réactivité:** La réactivité d'une protéine dépend des acides aminés qui la composent (tendances basiques ou acides) . * **Caractère amphotère:** Les protéines peuvent se comporter comme des acides ou des bases, car elles possèdent des groupes ionisables (extrémités N et C, et chaînes latérales d'AA acides et basiques) . * **Point isoélectrique (pI):** Le pH auquel une protéine a une charge nette globale nulle. À ce pH, la protéine est souvent moins soluble et ne migre pas en électrophorèse . #### 6.2.4 Propriétés biologiques des protéines * **Propriétés antigéniques:** Les protéines peuvent induire la synthèse d'anticorps . * **Activités biologiques spécifiques:** Catalyse enzymatique, activité hormonale (GH, EPO), toxicité (exotoxines) et activité antibiotique (VanX) . #### 6.2.5 Classification des protéines * **Holoprotéines :** Composées uniquement d'acides aminés. * **Globulaires solubles :** Molécules sphéroïdes, solubles dans l'eau. Incluent les enzymes, hormones, anticorps et albumines (principales protéines du plasma, maintiennent la pression oncotique) [117-118](#page=117,118). * **Globulines:** Protéines solubles du sérum sanguin, classées par mobilité électrophorétique (α, β, γ). Jouent des rôles dans le transport, l'immunité, la coagulation . * **Hétéroprotéines :** Composées d'une partie protéique et d'une partie non protéique (groupement prosthétique). * **Phosphoprotéines:** Protéine + groupe phosphorique (ex: caséine) . * **Nucléoprotéines:** Protéine + acide nucléique (ADN ou ARN) (ex: télomérase) . * **Glycoprotéines:** Protéine + glucide (ex: mucines, immunoglobulines, glycoprotéines de groupes sanguins) . * **Lipoprotéines :** Protéine + lipide. Permettent le transport des lipides dans le plasma (ex: chylomicrons, VLDL, LDL, HDL) [119-120](#page=119,120). * **Chromoprotéines :** Protéine + pigment coloré. --- ## Erreurs courantes à éviter - Révisez tous les sujets en profondeur avant les examens - Portez attention aux formules et définitions clés - Pratiquez avec les exemples fournis dans chaque section - Ne mémorisez pas sans comprendre les concepts sous-jacents

| Term | Definition | |------|------------| | Aldose | Sucre simple dont la chaîne carbonée se termine par un groupement aldéhyde (-CHO). Les aldoses sont caractérisés par la filiation des aldoses. | | Synthèse de Kiliani-Fischer | Procédé chimique permettant d'allonger la chaîne carbonée d'un aldose d'un carbone, en introduisant une nouvelle fonction aldéhyde et un nouveau carbone asymétrique. Ce processus conduit à la formation de deux épimères. | | Carbone anomérique | Le carbone qui était initialement le groupement carbonyle (aldéhyde ou cétone) et qui devient un centre chiral après la cyclisation. Il porte un groupe hydroxyle qui peut exister sous deux formes, alpha et bêta, et qui est impliqué dans la formation de la liaison osidique. | | Projection de Haworth | Représentation schématique des cycles des sucres en 3D, simplifiée sous forme d'un anneau presque plat, permettant de visualiser la position des substituants par rapport au cycle. | | Pouvoir rotatoire | Capacité d'une substance, comme les oses, à faire tourner le plan de la lumière polarisée. Il est utilisé pour l'identification et le dosage des sucres. | | Oxydation | Réaction chimique qui implique la perte d'électrons ou l'ajout d'oxygène. Dans le cas des oses, elle peut transformer le groupe aldéhyde en acide carboxylique (oxydation douce) ou oxyder d'autres fonctions alcool en acide carboxylique (oxydation forte). | | Réduction | Réaction chimique qui implique le gain d'électrons ou la perte d'oxygène. Pour les oses, elle transforme le groupe carbonyle (aldéhyde ou cétone) en groupe hydroxyle, formant ainsi des polyols. | | Liaison glycosidique | Liaison covalente formée entre le carbone anomérique d'un ose et un groupement hydroxyle (ou amine) d'un autre ose ou d'une autre molécule. Elle est caractéristique des osides. | | Holoside | Oside formé exclusivement d'oses unis par des liaisons glycosidiques. Les holosides peuvent être des oligosides (2 à 10 oses) ou des polyosides (plus de 10 oses). | | Hétéroside | Oside composé d'une partie glucidique (un ou plusieurs oses) et d'une partie non glucidique appelée aglycone. | | Lipides | Classe de molécules organiques caractérisées par leur insolubilité dans l'eau et leur solubilité dans les solvants organiques. Ils sont composés principalement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène, et ont souvent une structure basique d'ester d'acides gras et d'alcool. | | Acide gras | Acide monocarboxylique caractérisé par une longue chaîne carbonée hydrophobe et un groupement carboxyle (-COOH) hydrophile. Ils sont les constituants de base de nombreux lipides. | | Triglycéride | Ester formé par la réaction entre le glycérol et trois acides gras. Ils constituent la principale réserve d'énergie du corps et sont stockés dans le tissu adipeux. | | Acides gras saturés | Acides gras dont la chaîne carbonée ne contient aucune double liaison carbone-carbone. Ils sont généralement solides à température ambiante. | | Acides gras insaturés | Acides gras possédant une ou plusieurs doubles liaisons carbone-carbone dans leur chaîne. Ils sont généralement liquides à température ambiante. | | Stérides | Lipides simples formés par l'estérification d'un stérol (comme le cholestérol) avec un acide gras. Ils jouent un rôle dans le stockage et le transport du cholestérol et sont présents dans les membranes cellulaires. | | Glycérophospholipides | Lipides complexes contenant un squelette de glycérol, deux acides gras, un groupe phosphate et un alcool. Ils sont des constituants majeurs des membranes cellulaires et sont amphiphiles. | | Sphingolipides | Lipides complexes dont le squelette est constitué de sphingosine (un amino-alcool) au lieu de glycérol. Ils sont importants dans le système nerveux et la formation des gaines de myéline. | | Acide aminé | Molécule organique possédant à la fois une fonction amine (-NH₂) et une fonction acide carboxylique (-COOH), ainsi qu'une chaîne latérale R variable. Les acides aminés sont les unités de base des protéines. | | Liaison peptidique | Liaison covalente formée entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amine d'un autre acide aminé, avec libération d'une molécule d'eau. Elle relie les acides aminés dans les peptides et les protéines. | | Peptide | Molécule constituée de quelques acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Les peptides sont classés en oligopeptides (<10 AA) et polypeptides (>10 AA). | | Protéine | Macromolécule biologique constituée d'une longue chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Les protéines ont des structures complexes (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire) qui déterminent leurs fonctions biologiques diverses. | | Structure primaire | Séquence linéaire des acides aminés dans une protéine, déterminée génétiquement et stabilisée par des ponts disulfures dans certains cas. | | Structure secondaire | Repliement local de la chaîne polypeptidique en structures régulières, comme l'hélice alpha (enroulement) ou le feuillet bêta (plissement), stabilisées par des liaisons hydrogène. | | Structure tertiaire | Conformation tridimensionnelle complète d'une protéine, résultant des interactions entre les chaînes latérales des acides aminés, incluant liaisons covalentes et non covalentes. | | Structure quaternaire | Association de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine fonctionnelle. Les sous-unités peuvent être identiques (homopolymères) ou différentes (hétéropolymères). | | Zwitterion | Molécule portant à la fois une charge positive et une charge négative, mais globalement neutre. C'est la forme prédominante des acides aminés en milieu neutre. | | Point isoélectrique (pHi) | pH auquel un acide aminé ou une protéine porte une charge nette nulle, existant principalement sous forme de zwitterion. | | Électrophorèse | Technique de séparation basée sur la migration de molécules chargées dans un champ électrique, permettant de séparer les acides aminés ou les protéines selon leur charge et leur taille. | | Chromatographie | Technique de séparation de mélanges basée sur la distribution différentielle des composants entre une phase stationnaire et une phase mobile. | | Ninhydrine | Réactif chimique utilisé pour détecter et quantifier les acides aminés, formant un complexe coloré (pourpre de Ruhemann) lors de la réaction. | | Urée | Composé organique résultant de la dégradation des acides aminés, servant de moyen de transport et d'élimination de l'azote toxique chez les mammifères. Elle est éliminée par les reins. | | Catécholamines | Molécules dérivées d'acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine) contenant un cycle benzénique avec deux groupes hydroxyles voisins et une fonction amine. Elles agissent comme hormones et neurotransmetteurs. | | Sérotonine | Neurotransmetteur dérivé du tryptophane, jouant un rôle clé dans la régulation du sommeil, de l'humeur et de l'appétit, ainsi que dans la vasoconstriction et l'inflammation. | | S-Adénosylméthionine (SAM) | Coenzyme dérivé de la méthionine, jouant un rôle crucial en tant que donneur de groupe méthyle (-CH₃) dans de nombreuses réactions de méthylation, notamment la régulation de l'expression génique. | | Créatine | Petite molécule azotée, dérivée de la glycine, l'arginine et la méthionine, qui sert de réserve d'énergie rapide dans les cellules musculaires sous forme de phosphocréatine. | | Créatinine | Déchet métabolique formé par la dégradation spontanée de la créatine. Sa concentration sanguine est un indicateur de la fonction rénale. | | Peptide hormonal | Peptide agissant comme hormone, capable de transmettre des messages chimiques à distance dans l'organisme. Exemples : oxytocine, vasopressine, insuline, glucagon. | | Peptide antibiotique | Peptide d'origine naturelle (produit par bactéries ou champignons) possédant une activité antibactérienne. | | Holoprotéines | Protéines formées uniquement d'acides aminés. Elles peuvent être globulaires (sphéroïdes, solubles) ou fibreuses (allongées, insolubles). | | Hétéroprotéines | Protéines composées d'une partie protéique et d'une partie non protéique (groupement prosthétique), comme les phosphoprotéines, nucléoprotéines, glycoprotéines, lipoprotéines et chromoprotéines. | | Glycoprotéine | Hétéroprotéine dans laquelle un ou plusieurs glucides sont liés de manière covalente à la partie protéique. Elles jouent des rôles variés dans la reconnaissance cellulaire, la communication et la structure. | | Lipoprotéine | Complexe formé de lipides et de protéines, essentiel au transport des lipides insolubles dans le plasma sanguin et à leur distribution aux tissus. |