Chapitre des coenzymes.pdf

# Définitions et propriétés des coenzymes Cette section aborde les caractéristiques fondamentales des coenzymes, leur nature, leur rôle par rapport aux enzymes, et leurs distinctions par rapport aux substrats, ainsi que leur classification selon le mode de liaison à l'apoenzyme. ### 1.1 Définition du coenzyme Un coenzyme est une molécule organique de nature non protéique, dont les groupements fonctionnels sont distincts des acides aminés constituant l'enzyme. Les coenzymes sont des cofacteurs indispensables aux enzymes hétérotéiques. Ils font partie de l'enzyme à un moment donné et participent à la réaction chimique en tant que site catalytique [4](#page=4). ### 1.2 Propriétés des coenzymes Les coenzymes possèdent plusieurs propriétés distinctives : * **Nature non protéique**: Contrairement aux enzymes, les coenzymes ne sont pas de nature protéique. Ils sont souvent thermostables et ont une faible masse moléculaire (PM) [5](#page=5). * **Régénération**: Contrairement aux substrats, les coenzymes retrouvent leur état initial à la fin de la réaction et ne sont donc pas consommés [5](#page=5). * **Rôle de transfert**: Les coenzymes transfèrent d'une molécule à une autre une entité X, telle qu'un électron, un atome ou un groupement d'atomes, en la prenant transitoirement en charge [5](#page=5). ### 1.3 Distinction par rapport aux substrats La distinction principale réside dans le fait que les coenzymes sont régénérés à la fin de la réaction, alors que les substrats sont consommés. Les coenzymes agissent comme des transporteurs de groupes fonctionnels ou d'électrons, tandis que les substrats sont les molécules sur lesquelles l'enzyme agit directement [5](#page=5). ### 1.4 Classification selon la liaison à l'apoenzyme Les coenzymes peuvent être classifiés en fonction de leur mode de liaison à l'apoenzyme (la partie protéique de l'enzyme) [5](#page=5): * **Cosubstrats (CoS)**: Les cosubstrats peuvent rester libres à proximité de la protéine enzymatique. Leur liaison à l'apoenzyme est généralement faible. Ils participent à la réaction et sont ensuite libérés, souvent sous une forme modifiée, pour être régénérés lors d'une autre réaction [5](#page=5). * **Groupements prosthétiques (GP)**: Les groupements prosthétiques sont solidement attachés à l'enzyme, souvent par une liaison covalente. Ils sont considérés comme faisant partie intégrante de l'enzyme et ne sont pas libérés facilement [5](#page=5). > **Tip:** Comprendre la différence entre cosubstrats et groupements prosthétiques est essentiel pour saisir comment les coenzymes s'intègrent dans le cycle catalytique d'une enzyme. > **Example:** L'ion NAD$^+$ est un exemple typique de cosubstrat dans les réactions d'oxydoréduction, tandis que le groupement hème dans la catalase agit comme un groupement prosthétique. --- # Classification et origines des coenzymes Cette section explore les différentes classifications des coenzymes, principalement basées sur la nature des groupements qu'ils transfèrent, ainsi que leurs origines, souvent liées aux vitamines. ### 2.1 Origines des coenzymes La majorité des coenzymes possèdent un caractère essentiel, signifiant qu'ils ne peuvent être synthétisés par la cellule et doivent donc être apportés par l'alimentation. Ces coenzymes sont souvent dérivés de vitamines. Cependant, il existe des exceptions: certains coenzymes n'ont pas de caractère vitaminique, comme le coenzyme lipoïque. Inversement, certaines vitamines, telles que les vitamines liposolubles A et D, n'exercent pas d'activité coenzymatique [6](#page=6). ### 2.2 Classification des coenzymes Les coenzymes peuvent être classifiés selon la nature des composés qu'ils transfèrent. Cette classification distingue principalement deux grandes catégories [7](#page=7): #### 2.2.1 Coenzymes d’oxydoréduction Ces coenzymes sont impliqués dans le transfert d'équivalents réducteurs, qui peuvent être des électrons, des atomes d'hydrogène, ou des ions hydrure [7](#page=7). #### 2.2.2 Coenzymes de transfert de groupement Cette catégorie regroupe les coenzymes qui catalysent le transfert de groupements fonctionnels, qu'ils soient carbonés ou non. Cette sous-catégorie peut être davantage subdivisée [7](#page=7): * **Transfert de phosphates** : Impliquant des nucléotides. * **Transfert d'éléments carbonés**. * **Transfert d'éléments aminés**. * **Transfert d'autres groupements**. --- # Coenzymes d'oxydoréduction Ce thème se concentre sur les coenzymes impliqués dans les réactions d'oxydoréduction, tels que les coenzymes pyridiniques (NAD, NADP) et flaviniques (FMN, FAD), en expliquant leurs structures, fonctions, origines vitaminiques et mécanismes [8](#page=8). ### 5.1 Définition et fonction des coenzymes d’oxydoréduction Les coenzymes d'oxydoréduction sont des cofacteurs essentiels des enzymes appelées oxydoréductases. Leur rôle principal est de transporter des équivalents réducteurs, qui peuvent être des électrons, des atomes d'hydrogène, ou des ions hydrure. Ces coenzymes peuvent être classés en quatre groupes selon la nature de l'accepteur d'électrons ou d'hydrogène: les oxydases, les déshydrogénases, les hydroperoxydases et les oxygénases [8](#page=8). ### 5.2 Les coenzymes pyridiniques : NAD et NADP Les coenzymes pyridiniques, à savoir le Nicotinamide Adénine Dinucléotide (NAD) et le Nicotinamide Adénine Dinucléotide Phosphate (NADP), sont des dérivés de la vitamine B3 (niacine). Ils fonctionnent comme des cosubstrats dans les réactions d'oxydoréduction [10](#page=10) [9](#page=9). #### 5.2.1 Structure Le NAD et le NADP sont des dinucléotides, c'est-à-dire qu'ils sont constitués de deux nucléotides reliés par une liaison pyrophosphate. Chaque nucléotide comprend une base, un sucre et un groupement phosphoryle. Les bases présentes sont la nicotinamide et l'adénine, tandis que le sucre est le $\beta$-D-ribose. La principale différence structurelle entre le NAD et le NADP réside dans la présence d'un groupement phosphoryle supplémentaire sur le carbone 2' du ribose de l'adénosine monophosphate dans le NADP. La partie active de ces coenzymes est le cycle pyridine [9](#page=9). #### 5.2.2 Mécanisme de fonctionnement Lors d'une réaction d'oxydoréduction, le substrat réducteur (AH2) cède deux atomes: deux protons (H+) et deux électrons (2e-). Le coenzyme pyridine (NAD+ ou NADP+) fixe un ion hydrure (H-) et un proton (H+). Plus précisément, un électron est fixé sur le carbone 4 (C4) du cycle pyridine et un autre électron est fixé sur l'atome d'azote 1 (N1), tandis que le deuxième proton reste en solution. La forme réduite est alors NADH + H+ pour le NAD, et NADPH + H+ pour le NADP. La ré-oxydation du NADH, H+ par une autre déshydrogénase permet de céder son ion hydrure au substrat B, le réduisant en BH2, tandis que le proton libéré se retrouve également en solution [10](#page=10) [9](#page=9). > **Tip:** Le NAD et le NADP agissent comme des navettes d'équivalents réducteurs, permettant le transfert d'énergie et de matière au sein des cellules. #### 5.2.3 Rôles métaboliques * **NAD:** Il intervient principalement comme oxydant dans les réactions d'oxydation du catabolisme, par exemple lors de la glycolyse. Dans sa forme réduite (NADH), il peut également agir comme réducteur en cédant ses équivalents réducteurs à la chaîne respiratoire [11](#page=11). * **NADP:** Sa forme réduite (NADPH) agit comme réducteur dans les réactions de réduction de l'anabolisme [11](#page=11). #### 5.2.4 Propriétés spectrales Le NAD et le NADH présentent des propriétés spectrales distinctes qui permettent leur quantification. La forme réduite, NADH, possède un pic d'absorption supplémentaire à 340 nm, ce qui est particulièrement utile pour mesurer la vitesse des réactions enzymatiques impliquant ces coenzymes [11](#page=11). ### 5.3 Les coenzymes flaviniques : FMN et FAD Les coenzymes flaviniques comprennent le Flavine Mono-Nucléotide (FMN) et le Flavine Adénine Dinucléotide (FAD). Ils dérivent de la Riboflavine, également connue sous le nom de vitamine B2 [12](#page=12) [13](#page=13). #### 5.3.1 Structure Ces coenzymes sont des mononucléotides irréguliers composés d'une base de flavine et d'un pentose, le ribitol. La flavine est caractérisée par un noyau isoalloxazine riche en doubles liaisons conjuguées, ce qui confère à la molécule sa couleur jaune. Le FMN est un mononucléotide de flavine, tandis que le FAD est un dinucléotide formé de l'adénosine monophosphate (AMP) et du FMN [12](#page=12). #### 5.3.2 Partie active La partie active des FMN et du FAD est constituée par les deux atomes d'azote (N1 et N10) du noyau isoalloxazine, séparés par deux doubles liaisons conjuguées. Ces groupements sont des groupements prosthétiques pour les oxydoréductases appelées flavoprotéines. Ils ont la capacité de fixer réversiblement deux atomes d'hydrogène [13](#page=13). #### 5.3.3 Mécanisme de fonctionnement Le fonctionnement des coenzymes flaviniques implique la fixation de deux atomes d'hydrogène du substrat réducteur (AH2) sur les atomes N1 et N10 du noyau isoalloxazine. Ces atomes d'hydrogène sont ensuite transférés à un autre substrat (B), le réduisant en BH2 [14](#page=14). #### 5.3.4 Rôles métaboliques * **FAD:** Il est un groupement prosthétique de nombreuses déshydrogénases, particulièrement celles impliquées dans la création de doubles liaisons entre deux atomes de carbone, comme dans la $\beta$-oxydation des acides gras et le cycle de l'acide citrique [14](#page=14). * **FMN:** Il intervient spécifiquement dans la chaîne respiratoire, notamment au niveau du Complexe I [14](#page=14). ### 5.4 Le coenzyme lipoïque Le coenzyme lipoïque, également appelé acide lipoïque ou lipoate, est un acide gras à huit atomes de carbone portant un pont disulfure entre les carbones 6 et 8 [15](#page=15). #### 5.4.1 Partie active La partie active de ce coenzyme est le pont disulfure [15](#page=15). #### 5.4.2 Fonctionnement et réactions Le coenzyme lipoïque est impliqué dans la réaction de décarboxylation oxydative des acides $\alpha$-cétoniques, généralement au sein de complexes multienzymatiques [15](#page=15). ### 5.5 Les coenzymes héminiques Les coenzymes héminiques résultent de la combinaison d'un atome de fer avec une porphyrine, qui est un dérivé du noyau tétrapyrrolique [16](#page=16). #### 5.5.1 Structure et rôle Ils agissent comme des groupements prosthétiques pour les enzymes d'oxydoréduction. La partie active est l'ion fer (Fe3+) qui peut fixer réversiblement un électron. L'ion fer possède six valences de coordination: quatre sont utilisées pour former des liaisons avec les atomes d'azote du noyau porphyrine, et les deux autres sont disponibles pour lier l'aprotéine, souvent via des résidus d'histidine [16](#page=16). #### 5.5.2 Fonctionnement et réactions Les coenzymes héminiques jouent un rôle crucial dans : * Le transport d'électrons au sein de la chaîne respiratoire, comme les cytochromes (par exemple, Cyt b passant de Fe3+ à Fe2+ en fixant un électron) [16](#page=16). * Certaines réactions enzymatiques, telles que celles catalysées par le Cyt P450, impliquées dans l'hydroxylation du cholestérol et des stéroïdes [16](#page=16). * Les enzymes comme la catalase et la peroxydase [16](#page=16). --- # Coenzymes de transfert de groupement d'atome Cette section explore les coenzymes impliqués dans le transfert de divers groupements d'atomes, tels que le CO2, les groupements monocarbonés et les groupements acyle [18](#page=18). ### 6.1 Types de groupements transférés Les coenzymes de transfert de groupement d'atomes peuvent être classés selon le type d'élément transféré [17](#page=17): * Transfert de phosphate ou de nucléotides [17](#page=17). * Transfert d'éléments carbonés [17](#page=17). * Transfert d'éléments aminés [17](#page=17). ### 6.2 Coenzymes spécifiques de transfert de groupement d'atome Les coenzymes abordés dans ce chapitre incluent : * La biotine (transfert de CO2) [18](#page=18). * L'acide tétrahydrofolique (THF) et les coenzymes B12 ou cobalamines (transfert de groupements monocarbonés autres que CO2) [18](#page=18). * Le coenzyme A (CoA) et le pyrophosphate de thiamine (TPP) (transfert de groupements pluricarbonés) [18](#page=18). * Le phosphate de pyridoxal (PP) pour d'autres transferts [18](#page=18). #### 6.2.1 La biotine * **Structure:** La biotine est composée d'un noyau imidazole, d'un noyau thiophène et d'un acide pentatonique avec un groupement carboxyle terminal [18](#page=18). * **Origine vitaminique:** La biotine est également connue sous le nom de vitamine H ou B8 et est synthétisée par les bactéries intestinales et les végétaux [18](#page=18). * **Partie active:** La partie active est l'azote en position N1' du noyau imidazole, qui fixe réversiblement une molécule de CO2 [18](#page=18). * **Fonctionnement:** La biotine est le groupement prosthétique (GP) des carboxylases, comme la pyruvate carboxylase, l'acétyl-CoA carboxylase et la propionyl-CoA carboxylase. En présence d'ATP, un groupement carboxyle est fixé sur le N-1 de la biotine, formant une N-carboxybiotine, qui agit comme un "CO2 actif". Ce groupement carboxyle est ensuite transféré au substrat lors de la réaction de carboxylation [18](#page=18) [19](#page=19). #### 6.2.2 L'acide tétrahydrofolique (THF) * **Structure:** Le THF est un dérivé tétrahydrogéné du noyau ptéridine de l'acide folique [19](#page=19). * **Origine vitaminique:** Il dérive de la vitamine B9, l'acide folique [19](#page=19). * **Partie active:** La partie active est constituée des atomes d'azote N5 et N10. Ces positions fixent réversiblement des groupements monocarbonés (différents du CO2) à divers degrés d'oxydation (-CH3, -CH2-, -CHO, -CH=NH, -CH=) et permettent leur interconversion [20](#page=20). * **Mécanisme de fonctionnement:** Les groupements monocarbonés sont liés au THF par N5, N10, ou par les deux [20](#page=20). * **Réactions:** Le THF est un donneur de groupements monocarbonés dans de nombreuses réactions de synthèse, notamment la trans-méthylation de l'homocystéine en méthionine, la conversion de la sérine en glycine, et le métabolisme de l'histidine [20](#page=20). #### 6.2.3 La cobalamine (Coenzyme B12) * **Structure:** La cobalamine possède une structure complexe comprenant un cycle corrine (quatre noyaux pyrroliques unis par trois ponts carbonés, centré sur un ion cobalt) et un pseudo-nucléotide (base 5,6-diméthylbenzimidazole, groupement phosphate en C-3' lié à une chaîne latérale en C7 de l'anneau tétrapyrrolique) [21](#page=21). * **Origine vitaminique:** La vitamine B12 est synthétisée par les bactéries intestinales [22](#page=22). * **Fonctionnement:** La partie active est l'ion cobalt [22](#page=22). * **Réactions :** Il existe deux coenzymes B12 actifs : * **5'-désoxyadénosylcobalamine (mitochondriale):** Coenzyme de la réaction d'isomérisation du méthylmalonyl-CoA en succinyl-CoA (métabolisme des lipides) [22](#page=22). * **Méthylcobalamine (cytoplasmique):** Coenzyme de transfert de groupements méthyle, notamment de l'homocystéine en méthionine et du méthyl-THF en THF [22](#page=22). #### 6.2.4 Le Coenzyme A (CoA) * **Structure:** Le CoA est formé par l'union d'un nucléotide (3'-phospho-AMP) et de la phosphopantéthéine, elle-même constituée d'un groupement phosphoryle, de l'acide pantothénique (acide pantoïque et β-alanine) et de la cystéamine, unis par des liaisons amide [22](#page=22). * **Partie active:** Le groupement SH de la cystéamine est la partie active, d'où l'abréviation CoA-SH [23](#page=23). * **Origine vitaminique:** L'acide pantothénique est la vitamine B5 [23](#page=23). * **Fonctionnement:** Le CoA transporte et active les groupements acyle (R-CO-) et acétyle. La fixation du groupement carbonyle de l'acyle sur le groupement SH crée une liaison thioester à haut potentiel de transfert d'acyle [23](#page=23). * **Réactions :** * **Production d'acyl-CoA:** Formation d'acétyl-CoA (par β-oxydation et décarboxylation oxydative du pyruvate) et activation des acides gras en présence d'ATP [24](#page=24). * **Utilisation d'acyl-CoA:** Cycle de Krebs dans la mitochondrie, et synthèse des acides gras en présence d'ATP [24](#page=24). #### 6.2.5 Le pyrophosphate de thiamine (TPP) * **Structure:** Le TPP est composé d'une pyrimidine substituée reliée par un pont méthylène à un thiazole substitué portant une chaîne éthanolique estérifiée par un groupement pyrophosphoryle [24](#page=24). * **Partie active:** Le carbone en position C-2 du noyau thiazole est la partie active [24](#page=24). * **Origine vitaminique:** La thiamine est la vitamine B1 [24](#page=24). * **Fonctionnement:** Le TPP est un coenzyme de décarboxylation, agissant sur les acides α-cétoniques [24](#page=24). * **Réactions :** Le TPP est le coenzyme des réactions suivantes : * Décarboxylation oxydative des acides α-cétoniques (ex: pyruvate déshydrogénase) [25](#page=25). * Décarboxylation non oxydative des acides α-cétoniques [25](#page=25). * Transcétolisation: transfert des groupements 2-cétols (-CO-CH2OH) d'un cétose à un aldose [25](#page=25). > **Tip:** Le mécanisme de fonctionnement du TPP implique généralement quatre étapes: condensation, décarboxylation, protonation, et formation d'un intermédiaire réactif [26](#page=26). #### 6.2.6 Le phosphate de pyridoxal (PP) * **Structure:** Le PP est constitué d'une base (adénine), d'un sucre (β-D-ribose) et de un, deux ou trois groupes phosphoryles (AMP, ADP, ATP) [28](#page=28). * **Origine:** Il dérive de la vitamine B6 [26](#page=26). * **Vitamine précurseur:** Il n'y a pas de vitamine précurseur directe mentionnée pour le PP lui-même, mais il est un dérivé de la vitamine B6 [28](#page=28). * **Fonctionnement:** La partie active est l'atome de carbone aldéhydique porté par le carbone en position C4. Le PP est un coenzyme de transport des groupements aminés et est central dans le métabolisme des acides aminés. Il forme une base de Schiff avec le groupement aminé d'un acide aminé, permettant la libération d'une amine par décarboxylation ou d'un acide α-cétonique par transamination [27](#page=27). * **Réactions :** Le PP est un coenzyme multifonctionnel dans le métabolisme des acides aminés, impliqué dans : * Réactions de décarboxylation catalysées par des décarboxylases [27](#page=27). * Réactions de transamination catalysées par des transaminases [27](#page=27). * Réactions de désamination non oxydative catalysées par des déshydratases [27](#page=27). * Transfert de phosphate, pyrophosphate, et d'adénosine monophosphate [28](#page=28). * Réactions d'activation et de transfert de biomolécules telles que les oses (UDP-oses et/ou GDP-oses), les acides aminés (aminoacyl-AMP), et les lipides (acyl-AMP) [28](#page=28). --- ## Erreurs courantes à éviter - Révisez tous les sujets en profondeur avant les examens - Portez attention aux formules et définitions clés - Pratiquez avec les exemples fournis dans chaque section - Ne mémorisez pas sans comprendre les concepts sous-jacents

| Term | Definition | |------|------------| | Coenzyme | Molécule organique de nature non protéique, de faible poids moléculaire, qui est indispensable à l'activité de certaines enzymes hétérotéiques et participe à la réaction catalytique en transférant un groupement d'atomes ou d'électrons. | | Apoenzyme | Partie protéique d'une enzyme qui, seule, est inactive. Elle nécessite la présence d'un cofacteur (coenzyme ou ion métallique) pour devenir catalytiquement active. | | Cosubstrat | Type de coenzyme qui reste libre à proximité de la protéine enzymatique et se lie à elle par une liaison faible lors de la réaction catalytique. Il est consommé et régénéré au cours du cycle réactionnel. | | Groupement prosthétique | Type de coenzyme qui est solidement attaché à l'enzyme, souvent par une liaison covalente. Il fait partie intégrante de la structure de l'enzyme active. | | Équivalents réducteurs | Entités moléculaires, telles que des électrons ou des atomes d'hydrogène (ions hydrures), qui sont transférées lors des réactions d'oxydoréduction et qui portent l'énergie nécessaire à la réduction d'un autre substrat. | | NAD (Nicotinamide Adénine Dinucléotide) | Coenzyme d'oxydoréduction dérivé de la vitamine B3, qui transporte deux électrons et un proton sous forme d'ion hydrure (H⁻). Sa forme oxydée est NAD⁺ et sa forme réduite est NADH + H⁺. Il est principalement utilisé dans les réactions cataboliques. | | NADP (Nicotinamide Adénine Dinucléotide Phosphate) | Coenzyme d'oxydoréduction similaire au NAD, mais avec un groupement phosphate supplémentaire sur le C-2’ du ribose de l'AMP. Il fonctionne comme réducteur dans les réactions anaboliques. | | NADH + H⁺ | Forme réduite du NAD, résultant de la fixation d'un ion hydrure (H⁻) et d'un proton (H⁺) sur la molécule de NAD⁺. Il cède ses équivalents réducteurs à la chaîne respiratoire ou à d'autres substrats. | | FMN (Flavine Mono-Nucléotide) | Coenzyme d'oxydoréduction dérivé de la vitamine B2 (riboflavine), qui fait partie intégrante des flavoprotéines. Il fixe réversiblement deux atomes d'hydrogène et intervient notamment dans la chaîne respiratoire. | | FAD (Flavine Adénine Dinucléotide) | Coenzyme d'oxydoréduction dérivé de la vitamine B2 (riboflavine), formé de l'adénosine monophosphate (AMP) et du FMN. Il est le groupement prosthétique de nombreuses déshydrogénases, notamment celles impliquées dans la β-oxydation des acides gras et le cycle de l'acide citrique. | | Acide lipoïque | Coenzyme non vitaminique qui possède un pont disulfure comme partie active. Il participe aux réactions de décarboxylation oxydative des acides α-cétoniques, agissant comme intermédiaire de transfert de groupes acyle. | | Coenzymes héminiques | Coenzymes résultant de l'union d'un atome de fer et d'une porphyrine. Leur partie active est le fer (Fe³⁺ ou Fe²⁺) qui fixe réversiblement un électron. Ils sont essentiels pour les cytochromes de la chaîne respiratoire et des enzymes comme la catalase. | | Biotine | Coenzyme (vitamine H ou B8) dont la partie active est le N1’ du noyau imidazole. Elle est le groupement prosthétique des carboxylases et fixe réversiblement une molécule de CO₂, agissant comme un « CO₂ actif » pour la carboxylation des substrats. | | Acide tétrahydrofolique (THF) | Coenzyme dérivé de la vitamine B9 (acide folique). Sa partie active comprend les atomes d'azote N5 et N10, qui fixent réversiblement des groupements monocarbonés (-CH₃, -CH₂-, -CHO, etc.) et les transfèrent lors de nombreuses réactions de synthèse. | | Cobalamine (Coenzyme B12) | Coenzyme complexe contenant un ion cobalt au centre d'un cycle corrine. Il existe sous deux formes principales : la 5’-désoxyadénosylcobalamine (isomérisation) et la méthylcobalamine (transfert de méthyle). Il est essentiel pour le métabolisme des lipides et le transfert de groupes méthyle. | | Coenzyme A (CoA) | Coenzyme d'acylation dont la partie active est le groupement SH de la cystéamine. Il transporte et active les groupements acyle (R-CO-) et acétyle, formant des liaisons thioester à haut potentiel de transfert. Il est crucial dans le cycle de Krebs et la synthèse des acides gras. | | Thiamine pyrophosphate (TPP) | Coenzyme dérivé de la vitamine B1 (thiamine). Sa partie active est le C-2 du noyau thiazole. Il est le coenzyme de décarboxylation des acides α-cétoniques (comme le pyruvate) et des réactions de transcétolisation. | | Phosphate de pyridoxal (PP) | Coenzyme dérivé de la vitamine B6. Sa partie active est l'atome de carbone aldéhydique. Il est le coenzyme principal du métabolisme des acides aminés, intervenant dans les réactions de décarboxylation, de transamination et de désamination. |