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# Structure et propriétés des oses Ce guide étudie la filiation, la numérotation des isomères, la structure cyclique, les projections de Haworth des oses, ainsi que leurs propriétés physiques et chimiques [1](#page=1). ### 1.1 Filiation des oses La filiation des aldoses décrit les réactions chimiques qui permettent de relier les oses entre eux en fonction de leur nombre d'atomes de carbone, permettant d'allonger ou de raccourcir une chaîne carbonée. Cela établit une relation généalogique entre les différents oses (trioses, tétroses, pentoses, hexoses, etc.) [1](#page=1). #### 1.1.1 Synthèse de Kiliani-Fischer Cette synthèse permet d'allonger la chaîne carbonée d'un aldose d'un atome de carbone. Le processus implique l'addition d'acide cyanhydrique (HCN) au groupe aldéhyde, suivie d'une hydrolyse pour former un acide carboxylique, puis d'une réduction pour obtenir un aldéhyde, allongeant ainsi la chaîne de carbone [1](#page=1). 1. **Addition de HCN:** Le groupe aldéhyde (−CHO) réagit avec HCN. Le carbone du carbonyle devient asymétrique, porteur de quatre groupes différents: −OH, −CN, −H et le reste de la chaîne carbonée [1](#page=1). 2. **Hydrolyse et réduction:** Le groupe nitrile (−CN) est hydrolysé en acide carboxylique (−COOH), puis ce dernier est réduit en aldéhyde (−CHO) [1](#page=1). 3. **Obtention de deux isomères:** L'addition de HCN peut se faire de deux manières, conduisant à la formation de deux épimères différents [1](#page=1). Le même mécanisme s'applique à l'élongation des chaînes de cétoses [1](#page=1). #### 1.1.2 Nombre d'isomères Le nombre d'isomères d'un aldose est donné par la formule $2^{n-2}$, où $n$ est le nombre total de carbones dans la molécule. Pour un aldose, il y a $n-2$ carbones asymétriques [2](#page=2). * **Exemple:** Le glucose, un hexose ($n=6$), possède $2^{6-2} = 2^4 = 16$ isomères (8 formes D et 8 formes L) [2](#page=2). Le nombre d'isomères d'une cétose est donné par la formule $2^{n-3}$, où $n$ est le nombre total de carbones dans la molécule. Pour une cétose, il y a $n-3$ carbones asymétriques [2](#page=2). * **Exemple:** Le fructose, un hexose ($n=6$), possède $2^{6-3} = 2^3 = 8$ isomères (4 formes D et 4 formes L) [2](#page=2). ### 1.2 Structure cyclique des oses En solution aqueuse, les oses comportant plus de quatre atomes de carbone existent principalement sous forme cyclique. Cette cyclisation résulte de la réaction intramoléculaire entre une fonction aldéhyde ou cétone et un groupe hydroxyle, formant un hémiacétal (pour les aldoses) ou un hémicétal (pour les cétoses) [2](#page=2). #### 1.2.1 Formation du cycle 1. Le groupe hydroxyle d'un carbone (souvent C5 pour les aldoses, C4 ou C5 pour les cétoses) attaque le carbone du groupe carbonyle [2](#page=2). 2. La double liaison C=O se rompt, et l'oxygène ferme le cycle [2](#page=2). 3. Le carbone du carbonyle devient un carbone tétraédrique et est appelé carbone anomérique [2](#page=2). Cette cyclisation est appelée cyclisation de Tollens [2](#page=2). #### 1.2.2 Types de cycles La taille du cycle dépend du carbone portant le groupe hydroxyle qui attaque le carbonyle : * **Pyranose:** Formation d'un cycle à six atomes (cinq carbones et un oxygène) lorsque le groupe hydroxyle en C5 attaque le carbonyle (cas des aldoses). Exemple: D-glucopyranose [2](#page=2). * **Furanose:** Formation d'un cycle à cinq atomes (quatre carbones et un oxygène) lorsque le groupe hydroxyle en C4 attaque le carbonyle (cas des aldoses) ou en C5/C4 pour les cétoses. Exemple: D-fructofuranose [2](#page=2). ### 1.3 Projection de Haworth La projection de Haworth est une représentation schématique en 3D des cycles des sucres. L'anneau est représenté de manière quasi-plane, avec l'oxygène du cycle généralement placé en haut à droite ou en haut à gauche. Les carbones sont numérotés dans le sens des aiguilles d'une montre, en partant du carbone anomérique [3](#page=3). #### 1.3.1 Règles de représentation * Les groupes hydroxyle (−OH) qui sont à droite dans la projection de Fischer sont positionnés en bas du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). * Les groupes hydroxyle (−OH) qui sont à gauche dans la projection de Fischer sont positionnés en haut du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). #### 1.3.2 Le carbone anomérique Le carbone anomérique (C1 pour les aldoses) peut exister sous deux formes selon la position du groupe −OH : * **Forme α (alpha):** Le groupe −OH du carbone anomérique est en bas du cycle [3](#page=3). * **Forme β (bêta):** Le groupe −OH du carbone anomérique est en haut du cycle [3](#page=3). #### 1.3.3 Conformation spatiale Dans les solutions, les oses adoptent des conformations en "bateau" et en "chaise". La forme chaise est la plus stable et est celle sous laquelle se trouvent les oses naturels [3](#page=3). ### 1.4 Propriétés physicochimiques des oses #### 1.4.1 Propriétés physiques * Les oses sont très solubles dans l'eau en raison de la présence de nombreux groupes hydroxyles [4](#page=4). * En solution, les oses présentent un pouvoir rotatoire spécifique, utile pour leur identification et leur dosage [4](#page=4). * La structure des oses est thermodégradable, le chauffage entraînant une caramélisation [4](#page=4). #### 1.4.2 Propriétés chimiques Les propriétés chimiques des oses dérivent de leurs fonctions : 1. Fonction carbonyle (ou hémiacétalique/hémicétalique) [4](#page=4). 2. Fonctions alcools [4](#page=4). Les réactions spécifiques de la fonction carbonyle (qui confère un caractère réducteur aux oses) incluent l'oxydation, la réduction et la condensation [4](#page=4). ##### 1.4.2.1 Oxydation L'oxydation des oses peut être enzymatique ou chimique. * **Oxydation enzymatique:** L'enzyme glucose oxydase (GOD) catalyse l'oxydation du D-glucose en acide gluconique, produisant du peroxyde d'hydrogène ($H_2O_2$) [4](#page=4). $$ \text{Glucose} + O_2 \xrightarrow{\text{glucose oxydase}} \text{Acide gluconique} + H_2O_2 $$ Le groupe aldéhyde (C1) est oxydé en acide carboxylique [4](#page=4). * **Oxydation chimique douce:** Elle transforme le groupe aldéhyde (−CHO) du C1 en acide carboxylique (−COOH), sans affecter le reste de la molécule [4](#page=4). * Réactifs: Eau bromée ($Br_2/H_2O$), liqueur de Fehling, solution de Tollens [5](#page=5). * **Exemple:** D-glucose → Acide D-gluconique [4](#page=4). * **Oxydation forte:** Elle utilise des oxydants puissants comme l'acide nitrique ($HNO_3$) et oxyde à la fois le carbone C1 (groupe aldéhyde) et le carbone C6 (alcool primaire) en groupes carboxyliques (−COOH) [5](#page=5). * **Produit:** Acides aldariques (ou acides sacchariques) [5](#page=5). * **Exemple pour un aldose:** D-glucose → Acide D-glucarique [5](#page=5). $$ \text{HOCH}_2\text{–(CHOH)}_4\text{–CHO} \xrightarrow{HNO_3 \text{ (chaleur)}} \text{HOOC–(CHOH)}_4\text{–COOH} + H_2O $$ * **Cétoses:** L'oxydation forte par l'acide nitrique rompt la chaîne carbonée au niveau de la fonction cétone, conduisant à la formation de plusieurs acides plus courts, chacun étant ensuite oxydé aux extrémités [6](#page=6). * **Oxydation par les sels de métaux lourds (Liqueur de Fehling, solution de Tollens):** En milieu basique et chauffé, certains ions métalliques (comme $Cu^{2+}$ ou $Ag^+$) peuvent oxyder les oses tout en étant eux-mêmes réduits [6](#page=6). * **Oses réducteurs:** Les aldoses, possédant un groupe aldéhyde (ou capable de le régénérer en milieu basique), réduisent ces ions métalliques [6](#page=6). * **Cétoses:** Les cétoses ne possèdent pas directement de groupe aldéhyde et ne sont donc pas réducteurs par nature. Cependant, en milieu basique, certains cétoses comme le fructose peuvent s'isomériser en aldoses (glucose ou mannose), devenant ainsi réducteurs indirectement [6](#page=6). ##### 1.4.2.2 Réduction La réduction des oses transforme la fonction carbonyle en fonction alcool. * **Réduction des aldoses:** Le groupe aldéhyde (−CHO) est réduit en alcool primaire (−CH₂OH) [7](#page=7). * Réactifs: Agents réducteurs comme le borohydrure de sodium ($NaBH_4$) [7](#page=7). * **Produit:** Le sucre est transformé en polyol (alcool ayant plusieurs fonctions -OH) [7](#page=7). $$ \text{R–CHO} \xrightarrow{Na_2BH_4} \text{R–CH}_2\text{OH} $$ * **Réduction des cétoses:** Le groupe cétone (−CO−) est réduit en alcool secondaire (−CHOH−) [7](#page=7). * Réactifs: Agents réducteurs comme le borohydrure de sodium ($NaBH_4$) [7](#page=7). * **Produit:** Le cétose est transformé en polyol [7](#page=7). $$ \text{R}_1\text{–CO–R}_2 \xrightarrow{Na_2BH_4} \text{R}_1\text{–CHOH–R}_2 $$ --- # Réactions chimiques des oses Les oses, grâce à leurs fonctions aldéhyde/hémiacétalique et alcool, participent à diverses réactions chimiques incluant l'oxydation, la réduction et la condensation. ### 2.1 Propriétés chimiques des oses Les propriétés chimiques des oses proviennent principalement de leur fonction carbonyle (aldéhyde ou cétone) et de leurs multiples fonctions alcool. Les réactions liées à la fonction carbonyle incluent l'oxydation, la réduction et la condensation [4](#page=4). ### 2.2 Réactions d'oxydation des oses L'oxydation des oses peut être douce ou forte, et il existe également des réactions d'oxydation douce spécifiques impliquant des sels de métaux lourds. #### 2.2.1 Oxydation enzymatique L'oxydation enzymatique du glucose par la glucose oxydase (GOD) est une réaction biochimique utilisée dans les tests de glycémie. L'enzyme GOD catalyse spécifiquement la transformation du D-glucose en acide gluconique, produisant du peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) comme sous-produit [4](#page=4). La réaction générale est : $$ \text{Glucose} + \text{O}_2 \xrightarrow{[\text{glucose oxydase}]} \text{Acide gluconique} + \text{H}_2\text{O}_2 $$ Le groupe aldéhyde (–CHO) du glucose est oxydé en acide carboxylique (–COOH), formant l'acide gluconique (C₆H₁₂O₇), tandis que l'oxygène est réduit en peroxyde d'hydrogène [4](#page=4). #### 2.2.2 Oxydation chimique douce L'oxydation chimique douce d'un aldose transforme le groupement aldéhyde (–CHO) du carbone 1 en une fonction acide carboxylique (–COOH), sans affecter les autres fonctions alcool [4](#page=4). La réaction générale est : $$ \text{Aldose} \xrightarrow{\text{Oxydant doux}} \text{Acide aldonique} $$ Le carbone 1 (–CHO) devient –COOH, formant ainsi un acide aldonique, tel que l'acide D-gluconique à partir du D-glucose. Les réactifs couramment utilisés pour cette oxydation douce incluent le dibrome (Br₂/H₂O) [4](#page=4) [5](#page=5). #### 2.2.3 Oxydation chimique forte L'oxydation forte d'un aldose, typiquement avec un oxydant puissant comme l'acide nitrique (HNO₃) et souvent à chaud, conduit à la formation d'acides aldariques. Dans cette réaction, le carbone 1 (groupement aldéhyde) et le carbone terminal de l'alcool primaire sont oxydés en fonctions acide carboxylique [5](#page=5). La réaction générale pour un aldose est : $$ \text{HOCH}_2\text{–(CHOH)}_n\text{–CHO} \xrightarrow{\text{HNO}_3, \Delta} \text{HOOC–(CHOH)}_n\text{–COOH} $$ Le produit obtenu possède deux groupements carboxyle et est appelé acide aldarique. Par exemple, le D-glucose est oxydé en acide D-glucarique (ou acide saccharique) [5](#page=5). ##### 2.2.3.1 Oxydation forte des cétoses Chez les cétoses, l'oxydation forte par l'acide nitrique conduit à une rupture de la chaîne carbonée autour de la fonction cétone. La fonction cétone (–CO–) est attaquée, entraînant un clivage oxydant du squelette carboné. Les fragments résultants sont ensuite oxydés aux extrémités en fonctions acide carboxylique [5](#page=5). Par exemple, le D-fructose est coupé entre C2 et C3, produisant de l'acide glycolique (HOCH₂–COOH) et de l'acide tartrique (HOOC–CHOH–CHOH–COOH) [6](#page=6). #### 2.2.4 Oxydation par les sels de métaux lourds Certains sels de métaux lourds, comme ceux présents dans la liqueur de Fehling ou la solution de Tollens, peuvent oxyder les oses en milieu alcalin et chaud. Ces réactions sont des réactions d'oxydo-réduction, où l'ose est oxydé et l'ion métallique est réduit [6](#page=6). $$ \text{Ose (réducteur)} + \text{Sel métallique (oxydant)} \rightarrow \text{Acide} + \text{Métal réduit} $$ ##### 2.2.4.1 Aldoses comme réducteurs Les aldoses, tels que le glucose, le mannose et le galactose, réduisent les ions Cu²⁺ (de la liqueur de Fehling). Ils sont appelés sucres réducteurs car ils possèdent une fonction aldéhyde libre ou une fonction qui peut se régénérer en milieu basique [6](#page=6). ##### 2.2.4.2 Cétoses comme réducteurs Certains cétoses, comme le fructose, ne possèdent pas de groupe aldéhyde libre. Cependant, en milieu basique, ils peuvent s'isomériser en aldoses (par exemple, le fructose peut devenir glucose ou mannose). Par conséquent, ils peuvent aussi agir comme sucres réducteurs indirectement [6](#page=6). ### 2.3 Réductions chimiques des oses La réduction des oses est complémentaire à leur oxydation et transforme le groupe carbonyle en groupe alcool. #### 2.3.1 Réduction des aldoses La réduction d'un aldose, par exemple avec un hydrure comme le borohydrure de sodium (NaBH₄), transforme le groupe aldéhyde (–CHO) en un groupe alcool primaire (–CH₂OH) [7](#page=7). La structure générale d'un aldose est R–CHOR–CHOR–CHO. L'ion hydrure (H⁻) attaque le carbone électrophile du groupe C=O. La double liaison C=O devient C–OH, et l'hydrogène ajouté forme un alcool primaire. Le produit final est un polyol, transformant l'aldose en un alcool primaire [7](#page=7). #### 2.3.2 Réduction des cétoses La réduction d'un cétose transforme le groupe cétone (–CO–) en un groupe alcool secondaire (–CHOH–) [7](#page=7). La structure générale d'un cétose est R₁–CO–R₂. L'ion H⁻ attaque le carbone électrophile du groupe C=O. La double liaison C=O devient C–OH, et l'hydrogène ajouté forme un alcool secondaire. Le produit final est un alcool secondaire, transformant le cétose en polyol [7](#page=7). ### 2.4 Réactions de condensation des oses Les réactions de condensation permettent la formation de liaisons glycosidiques et d'hétérosides, impliquant la fonction hydroxyle d'un ose. #### 2.4.1 Principe général La fonction hydroxyle (–OH) d'un ose peut réagir avec un autre groupe –OH ou –NH₂ pour former une liaison covalente. Cette réaction est appelée réaction de condensation car elle s'accompagne de la perte d'une molécule d'eau (H₂O). La liaison formée est nommée liaison glycosidique ou hétérosidique, selon le partenaire de réaction [8](#page=8). #### 2.4.2 Différents types de condensation ##### 2.4.2.1 Condensation avec un autre ose (holoside) Si le partenaire de réaction (R–OH) est un autre sucre, la condensation forme un disaccharide ou un polysaccharide. La liaison formée est une liaison O-glycosidique, impliquant le carbone anomérique [8](#page=8). **Exemple :** $$ \text{Glucose} + \text{Glucose} \rightarrow \text{Maltose} (\alpha\text{-1,4-glycosidique}) + \text{H}_2\text{O} $$ Le produit est un holoside (composé uniquement de sucres) [8](#page=8). ##### 2.4.2.2 Condensation avec un alcool ou un phénol (O-hétéroside) Si R–OH n'est pas un sucre, on obtient un O-hétéroside [8](#page=8). **Exemple :** $$ \text{Glucose} + \text{R–OH} \rightarrow \text{O-hétéroside} + \text{H}_2\text{O} $$ ##### 2.4.2.3 Condensation avec une amine (N-hétéroside) La condensation peut également se faire avec un groupe –NH₂, formant un N-hétéroside [8](#page=8). **Exemple :** $$ \text{Sucre} + \text{Base azotée} \rightarrow \text{N-glycoside} $$ Ces N-hétérosides sont très importants en biochimie, notamment dans l'ADN et l'ARN, où ils constituent les nucléosides (sucre + base azotée) [8](#page=8). --- # Les osides et polysaccharides Un oside est une molécule glucidique complexe dont l'hydrolyse libère des oses ou un ose et une molécule non glucidique [11](#page=11). ### 3.1 Types d'osides selon leurs produits d'hydrolyse Les osides peuvent être classifiés en fonction des produits obtenus lors de leur hydrolyse [11](#page=11): | Type d'oside | Produits d'hydrolyse | Exemple | Composition | | :-------------- | :------------------------------------------------- | :------------------------------------------ | :------------------------------------------------------------------------- | | Holoside | Uniquement des oses (identiques ou différents) | Maltose, Saccharose, Lactose | Ose + Ose | | Hétéroside | Ose(s) + une molécule non glucidique (aglycone) | ADN, glycoprotéines, glycolipides | Ose + Molécule non osidique | ### 3.2 Les holosides : formation et structure Les holosides sont exclusivement formés d'oses unis par des liaisons osidiques [11](#page=11). #### 3.2.1 La liaison osidique La liaison osidique est une liaison covalente formée entre : * Le carbone anomérique (C1) d'un premier ose. * Un groupement hydroxyle (–OH) d'un second ose [11](#page=11). La nature de la liaison osidique dépend de plusieurs facteurs : 1. **Nature des oses liés**: La combinaison spécifique des monosaccharides qui se lient [11](#page=11). 2. **Forme cyclique de chaque ose**: Pyrane (cycle à 6 atomes) ou furane (cycle à 5 atomes) [11](#page=11). 3. **Configuration anomérique** : * $\alpha$ ( $\alpha$ ): si le groupe –OH anomérique est en bas du plan [11](#page=11). * $\beta$ ( $\beta$ ): si le groupe –OH anomérique est en haut du plan [11](#page=11). #### 3.2.2 Classification des holosides par taille Les holosides sont classifiés en oligosides et polyosides selon le nombre d'oses qu'ils contiennent [11](#page=11): | Type | Description | Exemple | | :-------- | :----------------------- | :--------------------------------------------------------------------- | | Oligosides | 2 à 10 oses | Maltose (glucose + glucose), Saccharose (glucose + fructose), Lactose (glucose + galactose) | | Polyosides (Polysaccharides) | >10 oses | Amidon, Glycogène, Cellulose | Ces molécules jouent souvent des rôles de réserve énergétique (amidon, glycogène) ou de structure (cellulose) [11](#page=11). #### 3.2.3 Diholosides réducteurs et non réducteurs Un diholoside est dit **réducteur** si l'un de ses deux oses possède encore une fonction hémiacétalique libre. Cela signifie que le carbone anomérique de cet ose n'est pas engagé dans la liaison osidique, permettant ainsi de réduire les sels métalliques (comme ceux utilisés dans la liqueur de Fehling). Ces diholosides peuvent exister sous forme $\alpha$ ou $\beta$ car un des carbones anomériques reste libre [11](#page=11). Un diholoside est dit **non réducteur** si les deux carbones anomériques des oses constitutifs sont engagés dans la liaison osidique. Par conséquent, aucune fonction hémiacétalique n'est libre [12](#page=12). > **Tip:** La présence d'une fonction hémiacétalique libre est déterminante pour le caractère réducteur d'un sucre. ### 3.3 Nomenclature des osides La nomenclature des osides prend en compte la liberté ou l'engagement de la fonction hémiacétalique [12](#page=12). | Terme | Signification | Explication | | :------- | :------------------------------------------------------------------------- | :---------------------------------------------------------------------------------------------------------- | | -ose | L'ose a sa fonction hémiacétalique libre | C'est un sucre réducteur | | -osyl | L'ose a sa fonction hémiacétalique engagée dans la liaison osidique | C'est le premier ose du diholoside | | -oside | La fonction hémiacétalique du dernier ose est engagée | Le sucre peut être non réducteur | #### 3.3.1 Exemples de nomenclature ##### 3.3.1.1 Lactose (Diholoside réducteur) * **Composition**: 1 D-galactose, 1 D-glucose [12](#page=12). * **Liaison osidique**: $\beta$(1$\rightarrow$4). Le C1 du galactose est lié au C4 du glucose [12](#page=12). * **Nom chimique**: D-galactopyranosyl ($\beta \rightarrow$4)D-glucopyranose [12](#page=12). * Le galactose est engagé (devient "galactosyl"). * Le glucose garde son C1 libre (est réducteur). * **Conclusion**: Le lactose est réducteur et peut exister sous forme $\alpha$ ou $\beta$ selon l'anomère libre du glucose [12](#page=12). ##### 3.3.1.2 Saccharose (Diholoside non réducteur) * **Composition**: 1 glucose, 1 fructose [12](#page=12). * **Liaison osidique**: $\alpha$(1 USD\rightarrowUSDUSD\beta$2). Le C1 du glucose ($\alpha$) et le C2 du fructose ($\betaUSD) sont engagés [12](#page=12). * **Nom chimique**: D-glucopyranosyl ($\alpha \rightarrow \beta$2)D-fructofuranoside, ou $\alpha$-D-glucopyranosyl-(1$\rightarrow$2)-$\beta$-D-fructofuranoside [12](#page=12). * **Conclusion**: Les deux carbones anomériques (C1 du glucose et C2 du fructose) sont engagés, donc il est non réducteur. C'est le sucre de table [13](#page=13). ##### 3.3.1.3 Maltose (Diholoside réducteur) * **Composition**: 2 molécules de D-glucose [13](#page=13). * **Liaison osidique**: $\alpha$(1$\rightarrow$4). Le C1 du premier glucose est lié au C4 du second glucose [13](#page=13). * **Nom chimique**: D-glucopyranosyl ($\alpha \rightarrow$4)D-glucopyranose, ou D-glucopyranosyl-(1$\rightarrow$4)D-glucopyranose [13](#page=13). * Le premier glucose est engagé (devient "glucosyl"). * Le second glucose garde son C1 libre (est réducteur). * **Conclusion**: Le maltose est réducteur et peut exister sous forme $\alpha$ ou $\beta$ selon l'anomère libre. Il est produit par la digestion de l'amidon ou du glycogène par les amylases [13](#page=13). > **Tip:** La notation $\alpha$ ou $\beta$ avant la liaison (ex: $\alpha$(1$\rightarrow$4)) indique la configuration anomérique du premier ose qui forme la liaison. La notation (1$\rightarrow$4) indique simplement la connexion entre le C1 du premier ose et le C4 du second. ### 3.4 Les polyosides (polysaccharides) Les polysides sont de grands glucides complexes formés par la condensation de nombreuses molécules d'oses (souvent plusieurs centaines ou milliers), unis par des liaisons O-glycosidiques [14](#page=14). #### 3.4.1 Rôles des polysides Ils jouent trois rôles principaux [14](#page=14): * **Réserve énergétique**: Amidon, glycogène [14](#page=14). * **Structure**: Cellulose, chitine [14](#page=14). * **Biologique spécifique**: Acide hyaluronique, héparine [14](#page=14). #### 3.4.2 Caractéristiques différenciant les polysides Les polysides se distinguent selon : 1. **Le type d'oses**: Identiques (homopolysides) ou différents (hétéropolysides) [14](#page=14). 2. **Le type de liaison osidique**: Configuration ($\alpha$ ou $\beta$) et positions des carbones impliqués (1$\rightarrow$4, 1$\rightarrow$6, etc.) [14](#page=14). 3. **La structure de la chaîne**: Linéaire ou ramifiée [14](#page=14). #### 3.4.3 Grandes familles de polysides ##### 3.4.3.1 Les homopolysides Formés d'un seul type d'ose [14](#page=14). | Exemple | Oses constitutifs | Type de liaison | Structure | Rôle | | :-------- | :---------------- | :-------------- | :------------------------------------------- | :----------------------------- | | Amidon | Glucose | $\alpha$(1$\rightarrow$4) et $\alpha$(1$\rightarrow$6) | Ramifiée (amylopectine) et linéaire (amylose) | Réserve énergétique végétale | | Glycogène | Glucose | $\alpha$(1$\rightarrow$4) et $\alpha$(1$\rightarrow$6) | Fortement ramifiée | Réserve énergétique animale | | Cellulose | Glucose | $\beta$(1$\rightarrow$4) | Linéaire | Rôle structural (paroi végétale) | ##### 3.4.3.2 Les hétérosides Un hétéroside est une molécule composée de deux parties : 1. **Une partie glucidique**: Un ose ou un holoside [15](#page=15). 2. **Une partie non glucidique**: Appelée aglycone ou génine [15](#page=15). Ces deux parties sont liées par une liaison osidique, où l'hydroxyle du carbone anomérique du sucre se lie à un atome de la partie aglycone [15](#page=15). * **Hétéroside = (Sucre(s)) + Aglycone** [15](#page=15). #### 3.5 Les hétérosides Les hétérosides contiennent une partie glucidique et une partie non glucidique appelée aglycone [16](#page=16). | Liaison | Type d'hétéroside | Exemple | | :----------------------- | :----------------------- | :----------------------------------------------------- | | Ose + Protéine | Glycoprotéine | Récepteurs membranaires, hormones | | Ose + Lipide | Glycolipide | Membrane cellulaire (ex: globules rouges) | | Ose + Base azotée | Nucléoside | Adénosine (base + ribose) | Dans les cellules, ces liaisons sont essentielles pour : * Identifier les cellules (glycolipides) [16](#page=16). * Communiquer (glycoprotéines) [16](#page=16). * Stocker et transmettre l'information génétique (nucléosides $\rightarrow$ ADN/ARN) [16](#page=16). #### 3.5.1 Types d'hétérosides selon la liaison | Type d'hétéroside | Liaison | Exemple typique | Où retrouvé | | :---------------- | :---------------------------------------- | :----------------------------------------------------- | :----------------------------------------- | | O-hétéroside | Lié à un O (hydroxyle alcoolique) | Liaison ose – sérine (ou thréonine) dans une protéine | Glycoprotéines | | N-hétéroside | Lié à un N (amine ou base azotée) | Nucléosides (ex : adénosine $\rightarrow$ ribose + adénine) | ADN, ARN | | C-hétéroside | Lié à un C de l'aglycone | Certains pigments végétaux | Plantes médicinales | | S-hétéroside | Lié à un S (thiol -SH) | Composés soufrés (rares) | Plantes alliacées (ail, oignons) | #### 3.5.2 La partie aglycone (ou génine) Ce sont les molécules non glucidiques associées au sucre. Elles peuvent être de plusieurs types [15](#page=15): | Type d'aglycone | Exemple | Rôle / Localisation | | :------------------------ | :----------------------------------------------------- | :------------------------------------------------------------------------------------ | | Lipide + ose | Glycolipide | Composent la membrane cellulaire, servent à la reconnaissance entre cellules | | Protéine + longues chaînes glucidiques (souvent GAG) | Protéoglycane (PG) | Présents dans les tissus conjonctifs, rôle de structure et de lubrification | | Peptides + polysaccharides | Peptidoglycanes | Paroi bactérienne (rigidité) | | Protéine + quelques oses (chaînes courtes) | Glycoprotéine (GP) | Rôles hormonaux, immunitaires, enzymatiques | | Fixation non enzymatique d’un glucose sur une protéine | Protéine glycosylée | Marqueurs biologiques (ex : HbA1c pour la glycémie à long terme) | --- # Structure, propriétés et classification des lipides Voici le résumé du cours prêt pour l'examen sur la structure, les propriétés et la classification des lipides. ## 4. Structure, propriétés et classification des lipides Les lipides sont des composés organiques essentiels caractérisés par leur hydrophobicité, leur composition élémentaire, et leur structure fondamentale souvent basée sur des acides gras et des alcools. ### 4.1 Définition et composition des lipides Les lipides sont des composés organiques principalement constitués de carbone (C), d'hydrogène (H) et d'oxygène (O). Leur caractéristique fondamentale est leur caractère hydrophobe, signifiant qu'ils n'interagissent pas avec l'eau mais sont solubles dans les solvants organiques non polaires tels que le chloroforme ou l'éther. La majorité des lipides sont formés de deux parties principales: des acides gras et un alcool. L'union d'un acide gras et d'un alcool forme une liaison ester, base chimique de nombreux lipides comme les graisses et les huiles. Certains composés non constitués d'acides gras, mais partageant un caractère hydrophobe, sont également rattachés aux lipides, tels que les stéroïdes (cholestérol) et les vitamines liposolubles (A, D, E, K) [17](#page=17). Les principaux rôles des lipides incluent l'isolement et la protection des organes par le tissu adipeux, offrant une isolation thermique et une protection mécanique contre les chocs [17](#page=17). ### 4.2 Classification des lipides Les lipides sont classés en deux grandes catégories: simples et complexes [19](#page=19). #### 4.2.1 Lipides simples (ou homolipides) Les lipides simples sont composés uniquement de C, H et O. Ils résultent de la réaction d'estérification entre un alcool et un ou plusieurs acides gras, formant des esters d'acides gras [19](#page=19) [29](#page=29). * **Glycérides (ou acylglycérols)**: L'alcool est le glycérol (propane-1,2,3-triol). Selon le nombre d'acides gras liés au glycérol, ils sont classés en [19](#page=19): * Monoglycérides (1 acide gras + 1 glycérol) [19](#page=19). * Diglycérides (2 acides gras + 1 glycérol) [19](#page=19). * Triglycérides (3 acides gras + 1 glycérol) [19](#page=19). Ce sont les graisses et huiles, servant principalement de réserve d'énergie, d'isolation thermique et de protection. Les triglycérides sont très hydrophobes [19](#page=19) [30](#page=30) [31](#page=31). * **Cérides**: L'alcool est un alcool à longue chaîne (16 à 30 carbones). Ils forment les cires, présentes sur la peau, les feuilles ou les plumes. Leur rôle principal est la protection et l'imperméabilisation. Ils sont formés par la réaction d'un acide gras avec un alcool gras [19](#page=19) [37](#page=37). * **Stérides**: L'alcool est un stérol, comme le cholestérol. Ils forment des esters de cholestérol, servant de réserve et de transport du cholestérol dans l'organisme. Ils sont constitués d'un stérol et d'un acide gras [19](#page=19) [29](#page=29) [32](#page=32). #### 4.2.2 Lipides complexes Les lipides complexes contiennent, en plus de C, H et O, des éléments comme le phosphore (P) ou l'azote (N). Ils sont souvent des constituants des membranes cellulaires [19](#page=19). * **Glycérophospholipides**: Ils contiennent du glycérol, deux acides gras et un groupe phosphate, qui peut être lié à un composé azoté. Leur rôle principal est la structure des membranes cellulaires [19](#page=19). * **Sphingolipides**: Constitués d'une base appelée sphingosine, d'un acide gras, et parfois d'un groupement phosphate. Ils sont présents surtout dans le système nerveux, notamment dans la gaine de myéline [19](#page=19). * **Glycolipides**: Formés d'un lipide et d'un glucide (sucre). Situés à la surface des membranes cellulaires, leur rôle principal est la reconnaissance et la communication entre les cellules [19](#page=19). #### 4.2.3 Classification physico-chimique Les lipides peuvent être : * **Hydrophobes**: Totalement insolubles dans l'eau (ex: triglycérides, cires) [19](#page=19). * **Amphiphiles**: Possèdent une partie hydrophile (aime l'eau) et une partie hydrophobe (repousse l'eau), typique des phospholipides et glycolipides [19](#page=19). ### 4.3 Acides gras #### 4.3.1 Définition et structure Les acides gras sont des acides monocarboxyliques. Ils possèdent deux parties [20](#page=20): * Une fonction acide carboxylique (–COOH): partie polaire et hydrophile [20](#page=20). * Un radical R: une longue chaîne hydrocarbonée, partie non polaire et hydrophobe [20](#page=20). La formule générale est R–COOH [20](#page=20). Ils sont amphipathiques, ayant une tête hydrophile et une queue hydrophobe. Dans l'eau, la partie hydrophobe s'associe pour former des micelles ou des membranes, tandis que les têtes hydrophiles restent en contact avec l'eau [20](#page=20). Caractéristiques principales des acides gras : 1. Chaîne carbonée: Généralement linéaire et sans ramification [20](#page=20). 2. Nombre de carbones: Presque toujours un nombre pair, car ils sont synthétisés à partir d'unités de 2 carbones (acétyl-CoA). La longueur naturelle varie entre 14 et 24 atomes de carbone [20](#page=20). 3. Degré d'insaturation : * Saturés: Aucune double liaison entre les carbones. Exemple: acide palmitique (C16:0) [20](#page=20). * Insaturés: Une ou plusieurs doubles liaisons. Exemple: acide oléique (C18:1) [20](#page=20). 4. Formes: Peuvent être linéaires, ramifiés ou cycliques [20](#page=20). 5. Non hydrolysables: Contrairement à certains lipides complexes, les acides gras ne sont pas hydrolysés en sous-unités plus petites [20](#page=20). Dans l'eau à pH physiologique (≈7,4), le groupe carboxyle s'ionise en carboxylate (–COO⁻), ce qui augmente son caractère hydrophile [20](#page=20). #### 4.3.2 Types d'acides gras Les acides gras peuvent être classés selon leur degré d'insaturation et le nombre de carbones [21](#page=21). ##### 4.3.2.1 Acides gras saturés Ce sont des acides gras dont la chaîne carbonée est entièrement saturée en hydrogène, sans double liaison [21](#page=21). * **Formule générale**: $C_nH_{2n+2}$ pour la chaîne hydrocarbonée seule, ou $C_nH_{2n}O_2$ pour la molécule entière [21](#page=21). * **Caractéristiques**: Chaîne linéaire, généralement nombre pair de carbones. Abondants dans les graisses animales et certaines huiles végétales [21](#page=21). * **Représentants** : * Acide palmitique: C16:0 [21](#page=21). * Acide stéarique: C18:0 [21](#page=21). * Acide butyrique: C4:0 [21](#page=21). * Acide lignocérique: C24:0 [21](#page=21). * **Numérotation**: Commence à partir du carbone du groupe carboxyle (C1) [21](#page=21). * Acide palmitique (C16:0): $CH_3-(CH_2)_{14}-COOH$ [21](#page=21). * Le symbole 'n-' devant le nom indique une chaîne linéaire [22](#page=22). ##### 4.3.2.2 Acides gras insaturés Ils possèdent au moins une double liaison entre les carbones de leur chaîne [22](#page=22). * **Formule générale**: $C_nH_{2n-2x}O_2$, où x est le nombre de doubles liaisons [22](#page=22). * **Caractéristiques**: Longueur de chaîne typiquement de 16 à 20 carbones. La première double liaison se situe généralement entre C9 et C10. Les doubles liaisons sont séparées par un ou plusieurs groupements méthylènes (–CH₂–) [22](#page=22). Classification selon le nombre de doubles liaisons : * **Acides gras mono-insaturés (AGMI)**: Une seule double liaison, souvent localisée en C9–C10 [23](#page=23). * Exemple: Acide oléique (C18:1Δ9 ou ω9) [23](#page=23). * Formule développée: $CH_3-(CH_2)_7-CH=CH-(CH_2)_7-COOH$ [23](#page=23). * Présents dans l'huile d'olive [23](#page=23). * **Acides gras poly-insaturés (AGPI)**: Plusieurs doubles liaisons séparées par des méthylènes. Ils sont essentiels et doivent être apportés par l'alimentation [23](#page=23). * Acide linoléique: C18:2Δ9,12 (famille ω6) [23](#page=23). * Acide α-linolénique: C18:3Δ9,12,15 (famille ω3) [23](#page=23). * Rôle: Développement, synthèse de molécules et fonctionnement cardiovasculaire [23](#page=23). **Nomenclature des doubles liaisons** : * **Nomenclature Δ (Delta)**: Indique la position de la double liaison en partant du groupe carboxyle (C1). Exemple: C18:1Δ9 signifie que la double liaison est entre C9 et C10 [23](#page=23). * **Nomenclature ω (Oméga)**: Indique la position de la double liaison en partant du groupe méthyle (CH₃) terminal (oméga). Exemple: C18:1ω9 signifie que la double liaison se trouve sur le 9ème carbone à partir du CH₃ terminal [23](#page=23). #### 4.3.3 Configurations des doubles liaisons La double liaison C=C limite la rotation et peut exister sous deux configurations : * **Cis**: Les deux hydrogènes sont du même côté de la double liaison. Entraîne un coude dans la chaîne, empêchant un empilement serré, ce qui rend l'acide gras liquide à température ambiante [24](#page=24). * **Trans**: Les deux hydrogènes sont de part et d'autre de la double liaison. La chaîne est presque linéaire, ressemblant aux acides gras saturés, ce qui conduit à des acides gras solides [24](#page=24). ### 4.4 Propriétés physico-chimiques des acides gras #### 4.4.1 Propriétés physiques Les propriétés physiques dépendent de la longueur de la chaîne carbonée et du degré d'insaturation [26](#page=26). * **Solubilité dans l'eau**: Les acides gras sont peu solubles dans l'eau en raison de leur longue chaîne hydrophobe. Plus la chaîne est longue, plus la partie hydrophobe domine, et moins l'acide gras est soluble. Les chaînes courtes (C4-C6) sont solubles, tandis que les chaînes longues (> C10) sont pratiquement insolubles. Les doubles liaisons augmentent légèrement la solubilité en empêchant l'empilement serré [26](#page=26). * **Masse volumique**: Les acides gras ont une masse volumique inférieure à celle de l'eau (environ 0,8 – 0,95 g/cm³). C'est pourquoi les huiles flottent à la surface de l'eau [26](#page=26). * **Point de fusion** : * **Influence de la longueur de la chaîne carbonée**: Plus la chaîne est longue, plus les molécules s'attachent fortement entre elles, nécessitant plus de chaleur pour fondre. Le point de fusion augmente avec la longueur de la chaîne. Les chaînes courtes sont liquides à température ambiante, tandis que les chaînes longues sont solides [27](#page=27). * **Influence du degré d'insaturation**: Chaque double liaison crée un "pli" dans la chaîne, empêchant l'emboîtement des molécules et réduisant les forces intermoléculaires. Ainsi, plus il y a de doubles liaisons, plus le point de fusion est bas, et plus l'acide gras est liquide. Les graisses solides (beurre) contiennent des acides gras longs et saturés, tandis que les huiles liquides contiennent des acides gras courts ou insaturés [27](#page=27). #### 4.4.2 Propriétés chimiques Les réactions des acides gras dépendent de la fonction acide (–COOH) et des doubles liaisons [27](#page=27). * **Réactions dues à la fonction acide (–COOH)** : * **Formation de sels alcalins (savons)**: La réaction d'un acide gras avec une base forte (NaOH ou KOH) produit un sel d'acide gras (savon) et de l'eau. Le sel de sodium ou de potassium est le savon. Le groupe carboxylate (–COO⁻) est hydrophile, tandis que le cation (Na⁺) est hydrophile, conférant ainsi des propriétés détergentes au savon [27](#page=27). Équation: $R-COOH + NaOH \rightarrow R-COO^-Na^+ + H_2O$ [27](#page=27). ### 4.5 Rôles et propriétés spécifiques de certaines classes de lipides #### 4.5.1 Glycérides (Acylglycérols) * **Définition**: Esters formés par la réaction entre le glycérol et un ou plusieurs acides gras [30](#page=30). Glycérol + Acide gras $\rightarrow$ Glycéride + H₂O [30](#page=30). * **Types**: Monoglycérides, diglycérides (intermédiaires digestifs, amphipathiques) et triglycérides (graisses et huiles, très hydrophobes) [30](#page=30). * **Propriétés physiques**: Monoglycérides et diglycérides sont amphipathiques. Les triglycérides sont totalement hydrophobes. Le point de fusion dépend du type d'acides gras (saturés → solides, insaturés → liquides) [31](#page=31). * **Propriétés chimiques** : * Hydrolyse acide ou enzymatique: $Triglycéride + 3H_2O \rightarrow Glycérol + 3 Acides gras$. Réaction naturelle lors de la digestion par les lipases [31](#page=31). * Hydrolyse alcaline (saponification): $Triglycéride + 3NaOH \rightarrow Glycérol + 3 Savons$. Utilisée pour fabriquer des savons [31](#page=31). * **Rôles des triglycérides** : 1. **Rôle énergétique**: Réserve d'énergie principale (≈9 kcal/g), stockée dans le tissu adipeux. En cas de besoin, ils libèrent des acides gras (pour l'ATP) et du glycérol (pour la néoglucogenèse) [31](#page=31). 2. **Stockage d'énergie**: Stockés dans les adipocytes, stockage efficace car sans eau associée (contrairement au glycogène) [31](#page=31). 3. **Isolation et protection**: Le tissu adipeux sous-cutané isole thermiquement et protège les organes internes [31](#page=31). 4. **Rôle physiopathologique**: En excès, peuvent causer obésité, diabète et maladies cardiovasculaires. Le tissu adipeux produit aussi des facteurs inflammatoires [32](#page=32). * **Digestion et hydrolyse des triglycérides**: Les triglycérides alimentaires sont trop gros et hydrophobes pour être absorbés directement. Ils sont hydrolysés en 1 monoglycéride et 2 acides gras par la lipase pancréatique dans l'intestin grêle. L'hydrolyse dans les cellules (lipolyse) pour libérer énergie utilise les enzymes ATGL, HSL et MGL, produisant 3 acides gras et du glycérol [32](#page=32). #### 4.5.2 Stérides * **Définition**: Lipides simples formés par la réaction entre un stérol (ex: cholestérol) et un acide gras. C'est une estérification entre un alcool stéroïdien et un acide gras [32](#page=32). Formule générale: $R-COOH + Cholestérol-OH \rightarrow R-COO-Cholestérol + H_2O$ [32](#page=32). * **Famille des stéréne / stéroïdes**: Les stérides appartiennent à la famille des stéroïdes, caractérisée par le noyau stérane (cyclopentanoperhydrophénanthrène) composé de 4 cycles accolés (3 hexagonaux, 1 pentagonal) [33](#page=33). * **Cholestérol**: Alcool (stérol), constituant majeur des membranes cellulaires, stabilisant leur fluidité et perméabilité. Il est un précurseur de plusieurs substances (acides biliaires, vitamine D, hormones stéroïdiennes). Sous forme d'ester de cholestérol (cholestérol + acide gras), il est hydrophobe et stocké dans les gouttelettes lipidiques [33](#page=33). * **Dérivés du cholestérol** : * **Acides biliaires**: Synthétisés dans le foie à partir du cholestérol, stockés dans la vésicule biliaire. Ils émulsifient les graisses dans l'intestin pour faciliter leur digestion [34](#page=34). * **Vitamine D**: Synthétisée dans la peau à partir du 7-déhydrocholestérol sous l'effet des rayons UV. Elle est essentielle pour la minéralisation osseuse en favorisant l'absorption du calcium et du phosphore [34](#page=34). #### 4.5.3 Cérides (Cires) * **Réaction de formation**: Réaction d'estérification entre un acide gras et un alcool gras [37](#page=37). Acide gras + Alcool gras $\rightarrow$ Céride + H₂O [37](#page=37). Exemple: Acide palmitique (C16) + Alcool cétylique (C16) $\rightarrow$ Palmitate de cétyle (une cire) [37](#page=37). * **Structure**: Molécule relativement longue et hydrophobe avec une liaison ester [37](#page=37). * **Propriétés physiques**: Solides à température ambiante en raison de l'empilement de leurs longues chaînes carbonées, ce qui leur confère un point de fusion élevé. Très insolubles dans l'eau car peu de groupes polaires. Leur texture est cireuse [37](#page=37). --- # Rôles et digestion des lipides Les lipides, composés organiques hydrophobes constitués majoritairement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène, jouent des rôles multifacettes dans l'organisme, allant de la réserve énergétique à la signalisation cellulaire, tout en nécessitant une hydrolyse enzymatique pour leur absorption [17](#page=17). ### 5.1 Rôles des lipides Les lipides remplissent plusieurs fonctions essentielles pour le corps humain [17](#page=17). #### 5.1.1 Isolement et protection des organes Les lipides forment le tissu adipeux, une couche de graisse sous-cutanée et autour des organes [17](#page=17). * **Isolement thermique:** Ce tissu agit comme une barrière isolante, limitant la perte de chaleur et maintenant la température corporelle constante, particulièrement dans des environnements froids [17](#page=17). * **Protection mécanique:** Les graisses entourent des organes vitaux tels que le cœur, les reins et le foie, agissant comme un amortisseur pour les protéger des chocs physiques et des pressions externes [17](#page=17). #### 5.1.2 Transport et absorption des vitamines Certains lipides sont indispensables au transport des vitamines liposolubles (vitamines A, D, E, K) dans l'organisme [18](#page=18). * Ces vitamines ont des rôles cruciaux: la vitamine A pour la vision et la croissance cellulaire, la vitamine D pour l'absorption du calcium et la solidité osseuse, la vitamine E pour la protection antioxydante des cellules, et la vitamine K pour la coagulation sanguine [18](#page=18). * Les lipides facilitent leur absorption intestinale et leur transport sanguin vers les tissus [18](#page=18). #### 5.1.3 Stockage d'énergie Les lipides constituent la principale réserve d'énergie du corps [18](#page=18). * Les acides gras sont stockés dans les cellules adipeuses sous forme de triacylglycérols (triglycérides) [18](#page=18). * Ces molécules peuvent être dégradées pour fournir de l'énergie, notamment entre les repas ou lors d'efforts physiques [18](#page=18). * Leur rendement énergétique est très élevé: 1 gramme de lipides libère environ 9 kilocalories (kcal), soit plus du double de l'énergie fournie par les glucides ou les protéines (environ 4 kcal/g) [18](#page=18) [31](#page=31). * En tant que forme de stockage d'énergie, les triglycérides sont stockés dans les adipocytes. Contrairement au glycogène, ce stockage est léger car il n'est pas associé à de l'eau [31](#page=31). > **Tip:** La densité énergétique des lipides en fait une source d'énergie efficace et un moyen de stockage privilégié pour les périodes de jeûne prolongé. #### 5.1.4 Synthèse de molécules de signalisation Certains lipides ne sont pas seulement des réserves mais participent également à la communication cellulaire [18](#page=18). * À partir d'acides gras polyinsaturés (comme l'acide arachidonique), le corps synthétise des médiateurs chimiques tels que les prostaglandines, les thromboxanes et les prostacyclines [18](#page=18). * Ces substances ont des rôles physiologiques importants, incluant la régulation de l'inflammation et de la douleur, l'intervention dans la coagulation sanguine, et la participation à la contraction des muscles lisses (par exemple, dans les bronches ou l'utérus) [18](#page=18). #### 5.1.5 Rôle physiopathologique Un excès de lipides ou des déséquilibres dans leur métabolisme peuvent contribuer à diverses pathologies [31](#page=31). * Un apport excessif peut mener à l'obésité, au diabète et aux maladies cardiovasculaires [31](#page=31). * Le tissu adipeux produit également des facteurs inflammatoires, tels que les cytokines [31](#page=31). ### 5.2 Propriétés physiques des lipides Les lipides présentent des propriétés physiques variées qui influencent leur comportement et leur fonction dans l'organisme [17](#page=17) [31](#page=31). #### 5.2.1 Solubilité La solubilité des lipides dépend de leur structure [31](#page=31). * Les monoglycérides et les diglycérides sont amphipathiques, possédant une partie hydrophile (le glycérol) et une partie hydrophobe (les acides gras) [31](#page=31). * Les triglycérides sont totalement hydrophobes, ce qui les rend insolubles dans l'eau mais solubles dans les solvants organiques comme l'éther ou le chloroforme. Cette caractéristique hydrophobe est fondamentale pour leur insolubilité dans l'eau [17](#page=17) [31](#page=31). #### 5.2.2 Point de fusion Le point de fusion des lipides varie en fonction de la nature de leurs acides gras constitutifs [31](#page=31). * Les acides gras saturés tendent à former des composés solides à température ambiante (les graisses) [31](#page=31). * Les acides gras insaturés forment des composés liquides à température ambiante (les huiles) [31](#page=31). ### 5.3 Digestion et hydrolyse des lipides Les triglycérides alimentaires, de par leur taille et leur caractère hydrophobe, ne peuvent pas être absorbés directement par l'organisme. Ils doivent subir une hydrolyse pour être transformés en molécules plus petites et plus facilement absorbables [32](#page=32). #### 5.3.1 Hydrolyse acide ou enzymatique La réaction d'hydrolyse des triglycérides peut se produire en présence d'un acide ou d'enzymes [31](#page=31). $$ \text{Triglycéride} + 3\text{H}_2\text{O} \rightarrow \text{Glycérol} + 3\text{Acides gras} $$ [31](#page=31). Cette réaction est naturelle dans le processus de digestion par les lipases [31](#page=31). #### 5.3.2 Hydrolyse alcaline (saponification) L'hydrolyse des triglycérides peut également être réalisée en milieu alcalin, un processus connu sous le nom de saponification [31](#page=31). $$ \text{Triglycéride} + 3\text{NaOH} \rightarrow \text{Glycérol} + 3\text{Sels} $$ [31](#page=31). Ce procédé est utilisé industriellement pour la fabrication de savons [31](#page=31). #### 5.3.3 Hydrolyse enzymatique dans la digestion L'hydrolyse des triglycérides alimentaires est principalement réalisée par la lipase pancréatique dans l'intestin grêle [32](#page=32). $$ \text{Triglycéride} \rightarrow \text{1 Monoglycéride} + \text{2 Acides gras} $$ [32](#page=32). Cette enzyme découpe les triglycérides en monoglycérides et en acides gras, permettant leur absorption [32](#page=32). #### 5.3.4 Hydrolyse dans les cellules (lipolyse) Lorsque le corps a besoin d'énergie, les triglycérides stockés dans les adipocytes sont dégradés par une série de réactions enzymatiques (lipolyse) [32](#page=32). * **ATGL (Adipose Triglyceride Lipase):** Catalyse la première étape, transformant le triglycéride en diglycéride et libérant un premier acide gras [32](#page=32). $$ \text{TG} \xrightarrow{\text{ATGL}} \text{Diglycéride (DG)} + \text{1 AG} $$ [32](#page=32). * **HSL (Hormone Sensitive Lipase):** Hydrolyse le diglycéride pour former un monoglycéride et libérer un deuxième acide gras [32](#page=32). $$ \text{DG} \xrightarrow{\text{HSL}} \text{Monoglycéride (MG)} + \text{1 AG} $$ [32](#page=32). * **MGL (Monoglycerol Lipase):** Dégrade le monoglycéride en glycérol et libère le troisième acide gras [32](#page=32). $$ \text{MG} \xrightarrow{\text{MGL}} \text{Glycérol} + \text{1 AG} $$ [32](#page=32). Le résultat final de cette cascade est la libération d'acides gras et de glycérol [32](#page=32). ### 5.4 Stérides Les stérides sont une classe de lipides caractérisée par une structure stéroïde [32](#page=32). * Ils sont formés par l'estérification d'un stéroïde (comme le cholestérol) avec un acide gras [32](#page=32). * La formule générale de cette réaction est : $$ \text{R–COOH} + \text{Cholestérol–OH} \rightarrow \text{R–COO–Cholestérol} + \text{H}_2\text{O} $$ [32](#page=32). > **Tip:** La capacité des lipides à se dissoudre dans des solvants non polaires est une propriété clé qui sous-tend leur rôle dans le transport des vitamines liposolubles et leur structure membranaire. --- # Acides aminés : structure, classification et propriétés Les acides aminés (AA) sont les unités structurelles fondamentales des protéines, caractérisés par une structure de base commune comprenant un carbone alpha chiral, une fonction amine, une fonction acide carboxylique, un atome d'hydrogène et une chaîne latérale (R) qui détermine leurs propriétés spécifiques. ### 6.1 Structure générale des acides aminés Chaque acide aminé standard possède une structure commune [49](#page=49): ``` H | NH₂ —C —COOH | R ``` * **Fonction amine (–NH₂)**: Basique, peut capter un proton (H⁺). Appelée fonction amine N-terminale [49](#page=49). * **Fonction carboxylique (–COOH)**: Acide, peut libérer un proton (H⁺). Appelée fonction carboxyle C-terminale [49](#page=49). * **Atome d'hydrogène (H)**: Attaché au carbone central [49](#page=49). * **Chaîne latérale (R)**: Varie d'un acide aminé à l'autre, déterminant ses propriétés spécifiques [49](#page=49). * **Carbone α (central)**: Généralement chiral, lié aux quatre éléments mentionnés, sauf dans la glycine où R=H [49](#page=49). > **Tip:** La chiralité du carbone alpha rend la plupart des acides aminés optiquement actifs, existant sous forme L et D. Seules les formes L sont utilisées dans les protéines humaines [49](#page=49). ### 6.2 Nombre et catégories d'acides aminés Il existe plus de 300 acides aminés dans la nature, mais seulement 20 sont utilisés pour la synthèse des protéines humaines; ils sont appelés acides aminés standards ou protéinogènes. Les autres sont non protéinogènes [49](#page=49). #### 6.2.1 Acides aminés essentiels L'organisme ne peut pas les synthétiser et ils doivent être apportés par l'alimentation. Leur manque bloque la synthèse protéique [50](#page=50). Les 8 acides aminés essentiels chez l'homme sont : * Arginine\* (Arg, R) [50](#page=50). * Histidine\* (His, H) [50](#page=50). * Isoleucine (Ile, I) [50](#page=50). * Leucine (Leu, L) [50](#page=50). * Lysine (Lys, K) [50](#page=50). * Méthionine (Met, M) [50](#page=50). * Phénylalanine (Phe, F) [50](#page=50). * Thréonine (Thr, T) [50](#page=50). * Tryptophane (Trp, W) [50](#page=50). * Valine (Val, V) [50](#page=50). \*L'arginine et l'histidine sont considérées comme semi-essentielles, surtout chez l'enfant en croissance [50](#page=50). #### 6.2.2 Acides aminés non essentiels L'organisme peut les synthétiser à partir d'autres composés métaboliques [50](#page=50). Ils incluent : * Alanine (Ala, A) [50](#page=50). * Asparagine (Asn, N) [50](#page=50). * Acide aspartique (Asp, D) [50](#page=50). * Cystéine (Cys, C) [50](#page=50). * Acide glutamique (Glu, E) [50](#page=50). * Glutamine (Gln, Q) [50](#page=50). * Glycine (Gly, G) [50](#page=50). * Proline (Pro, P) [50](#page=50). * Sérine (Ser, S) [50](#page=50). * Tyrosine (Tyr, Y) [50](#page=50). La disponibilité métabolique de l'arginine et de l'histidine peut varier, les rendant parfois non essentiels [50](#page=50). ### 6.3 Fonctions des acides aminés Au-delà de leur rôle structural dans les protéines, les acides aminés ont diverses fonctions métaboliques [51](#page=51): * **Structurales**: Constituent les protéines [51](#page=51). * **Énergétiques**: Peuvent être dégradés pour fournir de l'énergie ou être précurseurs de glucose (néoglucogenèse) [51](#page=51). * **Métaboliques/Précurseurs**: Servent à synthétiser d'autres molécules importantes (hormones, neurotransmetteurs) [51](#page=51). * **Signalisation/Récepteurs**: Certains jouent un rôle dans la communication cellulaire [51](#page=51). ### 6.4 Classification selon la chaîne latérale (R) La chaîne latérale (R) est le critère principal de classification des acides aminés, influençant leur polarité et leur réactivité [51](#page=51). #### 6.4.1 Acides aminés aliphatiques neutres Ces acides aminés ont des chaînes latérales composées uniquement d'atomes de carbone et d'hydrogène, les rendant hydrophobes [51](#page=51). * **Sous-groupe 1 : Chaînes latérales linéaires** : * **Glycine (Gly, G)**: La plus petite, R=H. Son carbone alpha n'est pas chiral, ce qui lui confère une grande flexibilité à la chaîne peptidique [51](#page=51). * **Alanine (Ala, A)**: R=CH₃. Petite et hydrophobe [51](#page=51). * **Sous-groupe 2 : Chaînes latérales ramifiées** : * **Valine (Val, V)**: R = –CH(CH₃)₂. Très hydrophobe [52](#page=52). * **Leucine (Leu, L)**: R = –CH₂–CH(CH₃)₂. Chaîne plus longue, fréquente dans les protéines [52](#page=52). * **Isoleucine (Ile, I)**: R = –CH(CH₃)–CH₂–CH₃. Isomère de la leucine [52](#page=52). #### 6.4.2 Acides aminés hydroxylés Leur chaîne latérale contient un groupe hydroxyle (–OH), les rendant polaires et hydrophiles [53](#page=53). * **Sérine (Ser, S)**: R = –CH₂OH. Le groupe –OH est primaire. La phosphorylation de ce groupe est un mécanisme régulateur important [53](#page=53). * **Thréonine (Thr, T)**: R = –CH(OH)CH₃. Le groupe –OH est secondaire. Similaire à la sérine, il peut être phosphorylé [53](#page=53). * **Tyrosine (Tyr, Y)**: Contient un groupe phénol (cycle benzénique avec –OH). Bien que aromatique, le groupe –OH lui confère une certaine polarité [64](#page=64) [67](#page=67). #### 6.4.3 Acides aminés soufrés Contiennent un atome de soufre (S) dans leur chaîne latérale, leur conférant une réactivité chimique [55](#page=55). * **Cystéine (Cys, C)**: R = –CH₂–SH. Le groupe thiol (–SH) est réactif. Deux cystéines peuvent former un pont disulfure (–S–S–), stabilisant la structure tertiaire des protéines [55](#page=55). * **Méthionine (Met, M)**: Contient un atome de soufre dans un groupe thioéther. Neutre et hydrophobe [68](#page=68). #### 6.4.4 Acides aminés acides et amides Ces acides aminés possèdent dans leur chaîne latérale un groupement carboxyle supplémentaire (–COOH) ou un amide dérivé (–CONH₂) [57](#page=57). * **Acides aminés acides** : * **Acide aspartique (Asp, D)**: R = –CH₂–COOH. Possède deux groupes carboxyles [57](#page=57). * **Acide glutamique (Glu, E)**: R = –CH₂–CH₂–COOH. Possède deux groupes carboxyles [80](#page=80). Ces acides aminés sont chargés négativement à pH physiologique [70](#page=70). * **Acides aminés amides** : * **Asparagine (Asn, N)**: Amide de l'acide aspartique. R = –CH₂–CONH₂ [69](#page=69) [80](#page=80). * **Glutamine (Gln, Q)**: Amide de l'acide glutamique. R = –CH₂–CH₂–CONH₂ [69](#page=69) [80](#page=80). Ces deux sont polaires et non ionisables [67](#page=67). #### 6.4.5 Acides aminés basiques Possèdent une fonction basique supplémentaire dans leur chaîne latérale, en plus de la fonction amine alpha [61](#page=61). * **Lysine (Lys, K)**: R contient un groupe ε-amino (–(CH₂)₄–NH₂). Fortement basique, porte une charge positive à pH physiologique [61](#page=61). * **Arginine (Arg, R)**: R contient un groupement guanidyle (très basique). Porte une charge positive même à pH élevé [63](#page=63). * **Histidine (His, H)**: R contient un cycle imidazole. Son pKa est proche du pH physiologique, ce qui lui permet d'agir comme tampon et d'être chargée positivement ou neutre selon le pH [70](#page=70). #### 6.4.6 Acides aminés aromatiques Leur chaîne latérale contient un cycle benzénique, les rendant stables, capables d'absorber les UV et souvent hydrophobes [64](#page=64). * **Phénylalanine (Phe, F)**: Cycle phényle. Essentiel. Hydrophobe [64](#page=64). * **Tyrosine (Tyr, Y)**: Cycle phénol (cycle benzénique + –OH). Semi-essentiel [64](#page=64). * **Tryptophane (Trp, W)**: Cycle indole (double cycle aromatique). Essentiel [64](#page=64). #### 6.4.7 Acides imino * **Proline (Pro, P)**: La fonction amine alpha est intégrée dans un cycle avec la chaîne latérale, formant une amine secondaire. Sa structure rigide affecte la conformation des protéines, notamment le collagène. Elle peut être hydroxylée après traduction [66](#page=66). ### 6.5 Classification selon la polarité La polarité est déterminée par la répartition des charges électriques dans une molécule [67](#page=67). * **Non polaire (hydrophobe)**: Les acides aminés de ce groupe n'aiment pas l'eau et tendent à s'agréger à l'intérieur des protéines. Exemples: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp, Gly [67](#page=67) [68](#page=68). * **Polaire non ionisable (hydrophile)**: Ces acides aminés sont solubles dans l'eau et peuvent former des liaisons hydrogène, mais ne portent pas de charge électrique nette. Exemples: Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln [67](#page=67) [69](#page=69). * **Polaire ionisable**: Ces acides aminés portent une charge électrique (positive ou négative) selon le pH du milieu [70](#page=70). * **Acides** (chargés négativement à pH physiologique): Asp, Glu [67](#page=67) [70](#page=70). * **Basiques** (chargés positivement à pH physiologique): Lys, Arg, His [67](#page=67) [70](#page=70). ### 6.6 Propriétés physiques des acides aminés #### 6.6.1 Chiralité La plupart des acides aminés (sauf la glycine) possèdent un carbone alpha asymétrique, les rendant chiraux. Ils existent sous deux formes énantiomères: L et D. Seuls les acides aminés de la série L sont utilisés dans les protéines humaines [71](#page=71) [73](#page=73). #### 6.6.2 Pouvoir rotatoire Le pouvoir rotatoire mesure la capacité d'une substance à dévier le plan de la lumière polarisée. Les formes L/D ne correspondent pas nécessairement aux signes +/- de rotation [72](#page=72). #### 6.6.3 Absorption UV Les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp) absorbent la lumière UV (260-280 nm) en raison de leurs cycles aromatiques. Cette propriété est utilisée pour le dosage des protéines par spectrophotométrie [72](#page=72) [73](#page=73). #### 6.6.4 Comportement ionique (amphotérie et zwitterion) Les acides aminés sont amphotères, pouvant agir comme acides ou bases en raison de leurs fonctions amine et carboxyle ionisables [74](#page=74). * En milieu acide (pH faible), ils sont chargés positivement (cationique): R–CH(NH₃⁺)–COOH [74](#page=74). * En milieu neutre (pH ≈ 7), ils existent sous forme de zwitterions, portant une charge positive et une charge négative, résultant en une charge globale neutre: R–CH(NH₃⁺)–COO⁻ [74](#page=74). * En milieu basique (pH élevé), ils sont chargés négativement (anionique): R–CH(NH₂)–COO⁻ [74](#page=74). ### 6.7 Propriétés chimiques liées au carbone alpha #### 6.7.1 Décarboxylation La perte d'un groupe carboxyle (–COOH) sous forme de CO₂. Catalysée par des décarboxylases, elle forme des amines biologiquement actives. Exemple: l'histidine est décarboxylée en histamine, un médiateur important [76](#page=76). #### 6.7.2 Amidation La formation d'une liaison peptidique par la réaction entre un groupe carboxyle et un groupe amine, libérant une molécule d'eau. C'est la réaction fondamentale pour la construction des protéines [76](#page=76). ### 6.8 Réactions impliquant les acides aminés #### 6.8.1 Transamination Transfert d'un groupe amine (–NH₂) d'un acide aminé vers un acide α-cétonique, permettant la dégradation ou la synthèse d'acides aminés sans perte d'azote. Les enzymes impliquées sont les transaminases, utilisant le phosphate de pyridoxal (PLP, dérivé de la vitamine B6) comme coenzyme [78](#page=78). #### 6.8.2 Réaction avec les aldéhydes (formation de la Base de Schiff) Un groupe amine peut réagir avec un aldéhyde pour former une Base de Schiff (–N=CH–). Cette réaction est souvent une étape intermédiaire dans les réactions enzymatiques impliquant les acides aminés, comme avec le PLP [79](#page=79). #### 6.8.3 Réaction avec la ninhydrine La ninhydrine est un réactif utilisé pour détecter et doser les acides aminés. Elle oxyde les acides aminés, entraînant leur dégradation complète (déamination et décarboxylation). Le produit final, le "pourpre de Ruhemann", est de couleur violette intense pour la plupart des acides aminés, et bleue pour la proline et l'hydroxyproline en raison de leur amine secondaire [79](#page=79) [80](#page=80). ### 6.9 Propriétés chimiques liées aux chaînes latérales R #### 6.9.1 Groupement carboxyle de la chaîne latérale R Les acides aspartique et glutamique possèdent un second groupe carboxyle dans leur chaîne latérale, leur conférant des propriétés acides [80](#page=80). #### 6.9.2 Transformation en amides Ces acides aminés peuvent être transformés en amides par réaction avec de l'ammoniac (NH₃), formant l'asparagine (amide de l'acide aspartique) et la glutamine (amide de l'acide glutamique) [80](#page=80). --- # Réactions chimiques et biologiques des acides aminés et de leurs dérivés Voici un résumé détaillé des réactions chimiques et biologiques des acides aminés et de leurs dérivés, conçu pour un guide d'étude. ## 7. Réactions chimiques et biologiques des acides aminés et de leurs dérivés Ce chapitre explore les transformations chimiques et les rôles physiologiques variés des acides aminés et de leurs dérivés, couvrant des réactions clés comme la transamination, la décarboxylation, l'amidation, et l'estérification, ainsi que des exemples concrets tels que la créatine, les catécholamines et la SAM. ### 7.1 Transformations chimiques des groupements fonctionnels des acides aminés Les acides aminés, au-delà de leur rôle de base dans la synthèse des protéines, participent à de nombreuses réactions métaboliques impliquant leurs groupements fonctionnels (amine, carboxyle) et leurs chaînes latérales. #### 7.1.1 Décarboxylation La décarboxylation est la perte d'un groupement carboxyle (–COOH) sous forme de dioxyde de carbone (CO₂). Cette réaction est catalysée par des enzymes appelées décarboxylases, souvent désignées en biochimie comme Amino Acid Decarboxylases [76](#page=76). La réaction générale peut être représentée comme suit : $$ R–CH(NH_2)–COOH \xrightarrow{décarboxylase} R–CH_2–NH_2 + CO_2 $$ [76](#page=76). Le groupement –COOH est éliminé, conduisant à la formation d'une amine (R–CH₂–NH₂). Un exemple physiologique important est la décarboxylation de l'histidine en histamine [76](#page=76). ##### 7.1.1.1 Histamine L'histamine est un médiateur crucial dans les réactions allergiques et l'inflammation. La réaction est [76](#page=76): $$ \text{Histidine} \xrightarrow{} \text{Histamine} + CO_2 $$ [76](#page=76). ##### 7.1.1.2 Amine physiologiquement active Une amine est une molécule contenant un groupement –NH₂. Les amines formées par décarboxylation peuvent agir comme neurotransmetteurs ou messagers chimiques [76](#page=76). #### 7.1.2 Amidation L'amidation consiste à intégrer un groupement amine (–NH₂) pour former un amide. En biochimie, cette réaction est fondamentale pour la formation des liaisons peptidiques entre les acides aminés [76](#page=76): $$ –COOH + –NH_2 \longrightarrow –CONH– + H_2O $$ [76](#page=76). La liaison –CONH– résultante est une liaison peptidique, essentielle à la construction des protéines [76](#page=76). #### 7.1.3 Estérification L'estérification est une réaction entre un acide carboxylique et un alcool, généralement catalysée par un acide fort (H⁺) [77](#page=77). La réaction générale est : $$ R–CH(NH_2)–COOH + R'–OH \xrightarrow{H^+} R–CH(NH_2)–COOR' + H_2O $$ [77](#page=77). Le groupement amine (–NH₂) reste inchangé pendant cette réaction. Le produit est un ester. La proline peut être transformée en son ester benzylique avec un rendement élevé. Les esters sont souvent utilisés pour protéger temporairement les groupements carboxyles lors de synthèses chimiques complexes [77](#page=77). #### 7.1.4 Désamination oxydative La désamination oxydative est la perte du groupement amine (–NH₂) d'un acide aminé, produisant de l'ammoniac (NH₃). Elle est catalysée par des enzymes appelées désaminases. Cette réaction transforme un acide aminé en un acide α-cétonique [77](#page=77). Elle nécessite des coenzymes d'oxydo-réduction comme NAD⁺ ou NADP⁺ [77](#page=77). Les étapes impliquent : 1. Oxydation de l'acide aminé : formation d'un imine α-cétonique. 2. Hydrolyse : libération d'ammoniac (NH₃) et formation d'un acide α-cétonique. Le produit final, l'acide α-cétonique, est un composé qui peut être soit catabolisé pour produire de l'énergie (ATP), soit utilisé pour d'autres voies métaboliques [77](#page=77). ##### 7.1.4.1 Importance biologique de la désamination oxydative * **Énergie:** Les acides α-cétoniques peuvent entrer dans le cycle de Krebs pour produire de l'ATP [78](#page=78). * **Bilan azoté:** L'azote éliminé sous forme de NH₃ doit être converti en urée pour l'excrétion [78](#page=78). * **Précurseurs biosynthétiques:** Certains acides α-cétoniques peuvent servir à produire des glucides ou des acides gras [78](#page=78). #### 7.1.5 Transamination La transamination est le transfert réversible d'un groupement amine d'un acide aminé à un acide α-cétonique [78](#page=78). * **Enzymes et coenzyme:** Les enzymes responsables sont les transaminases (ou aminotransférases). Le coenzyme indispensable est le phosphate de pyridoxal (PLP), un dérivé de la vitamine B6 [78](#page=78). * **Spécificité:** Chaque acide aminé possède sa propre transaminase spécifique [78](#page=78). Ces réactions permettent à l'organisme de synthétiser des acides aminés non essentiels sans perte d'azote [78](#page=78). #### 7.1.6 Réaction avec les aldéhydes : formation de la Base de Schiff Un aldéhyde peut réagir avec un groupement amine pour former une Base de Schiff [79](#page=79). La réaction générale est : $$ R–NH_2 + R'–CHO \longrightarrow R–N=CH–R' + H_2O $$ [79](#page=79). Le groupement amine primaire réagit avec le groupement carbonyle de l'aldéhyde, formant une double liaison C=N et libérant de l'eau. Les Bases de Schiff sont souvent des intermédiaires enzymatiques dans les réactions impliquant des acides aminés. Par exemple, le PLP forme une Base de Schiff avec l'amine du carbone α de l'acide aminé lors des réactions de transamination [79](#page=79). #### 7.1.7 Réaction avec la ninhydrine La ninhydrine est un réactif oxydant utilisé pour détecter et quantifier les acides aminés. Elle est largement employée en biochimie et en criminalistique [79](#page=79). Lors de la réaction avec un acide aminé : 1. La ninhydrine oxyde l'acide aminé, entraînant sa dégradation complète : * Désamination (perte du groupement –NH₂ libérant NH₃). * Décarboxylation (perte du groupement –COOH libérant CO₂). 2. Le carbone α de l'acide aminé devient un aldéhyde (R–CHO) [79](#page=79). 3. Le NH₃ libéré réagit avec une autre molécule de ninhydrine réduite pour former un complexe coloré appelé pourpre de Ruhemann [79](#page=79). * **Résultat visuel :** * La plupart des acides aminés (sauf proline et hydroxyproline) donnent le pourpre de Ruhemann (violet intense) [80](#page=80). * La proline et l'hydroxyproline, étant des iminoacides (amines secondaires), donnent un complexe de couleur bleue [80](#page=80). * **Intérêt de la réaction :** * Détection qualitative (présence d'acides aminés). * Dosage (quantification par mesure de l'intensité de la couleur) [80](#page=80). * Applications: biochimie, médecine, criminalistique [80](#page=80). #### 7.1.8 Réactions liées aux chaînes latérales R Ces réactions dépendent des groupements fonctionnels présents dans les chaînes latérales des acides aminés. ##### 7.1.8.1 Groupement carboxyle de la chaîne latérale R Les acides aspartique (Asp) et glutamique (Glu) possèdent un groupement carboxyle supplémentaire dans leur chaîne latérale. Ils sont donc acides et peuvent libérer un proton H⁺ [80](#page=80). * **Transformation en amides:** Ces acides peuvent réagir avec de l'ammoniac (NH₃) pour former des amides. Le –OH du groupe –COOH est remplacé par –NH₂, formant un groupement –C NH₂ [80](#page=80). * Aspartate → Asparagine : $$ HOOC–CH(CH_2–COOH)–NH_2 + NH_3 \longrightarrow HOOC–CH(CH_2–C(NH_2))–NH_2 $$ [80](#page=80). * Glutamate → Glutamine : $$ HOOC–CH(CH_2–CH_2–COOH)–NH_2 + NH_3 \longrightarrow HOOC–CH(CH_2–CH_2–C(NH_2))–NH_2 $$ [80](#page=80). ##### 7.1.8.2 Groupement hydroxyle des chaînes latérales * **Hydroxylation de la Lysine:** La lysine peut être hydroxylée pour former la 5-hydroxylysine. Cette réaction, qui se produit lors de la synthèse du collagène, nécessite de la vitamine C. L'hydroxylysine est essentielle à la stabilité du collagène par la formation de liaisons hydrogène entre les chaînes polypeptidiques [62](#page=62). * **Hydroxylation de la Proline:** La proline peut aussi subir une hydroxylation post-traductionnelle, catalysée par la prolyl hydroxylase et nécessitant de la vitamine C. Ceci est crucial pour la structure du collagène [66](#page=66). ##### 7.1.8.3 Groupement imidazole L'histidine possède un groupement imidazole dans sa chaîne latérale. Ce groupement est un tampon biologique car son pKa est proche du pH physiologique (environ 6). Il peut facilement gagner ou perdre un proton, aidant à stabiliser les variations de pH dans les protéines, notamment l'hémoglobine [62](#page=62). ##### 7.1.8.4 Groupement guanidyle L'arginine possède un groupement guanidyle, qui est très basique. Elle peut porter une charge positive même à pH élevé [63](#page=63). ##### 7.1.8.5 Cycles aromatiques Les acides aminés aromatiques (Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane) possèdent des cycles benzéniques ou similaires dans leurs chaînes latérales. Ces cycles leur confèrent stabilité, capacité à absorber les UV et caractère hydrophobe [64](#page=64). ### 7.2 Rôles de dérivés d'acides aminés Plusieurs dérivés d'acides aminés jouent des rôles physiologiques essentiels. #### 7.2.1 S-Adénosylméthionine (SAM) La S-Adénosylméthionine (SAM) est la forme activée de la méthionine. Elle agit comme un donneur de groupe méthyle (–CH₃) dans de nombreuses réactions de méthylation [56](#page=56). * **Méthylation de l'ADN:** La SAM est utilisée par la DNMT (ADN méthyltransférase) pour méthyler la cytosine dans les régions promotrices des gènes. La méthylation d'un promoteur bloque la fixation de l'ARN polymérase, réprimant ainsi la transcription du gène. Ce mécanisme fait partie de la régulation épigénétique [56](#page=56) [57](#page=57). * **Synthèse de la créatine:** La SAM fournit le groupe méthyle nécessaire à la conversion du guanidinoacétate en créatine dans le foie [84](#page=84). #### 7.2.2 Créatine et Phosphocréatine La créatine est une petite molécule azotée synthétisée à partir de la glycine, de l'arginine et de la méthionine [83](#page=83). * **Rôle énergétique:** Dans les cellules musculaires, la créatine sert de réservoir d'énergie rapide via la phosphocréatine [83](#page=83). $$ \text{Créatine} + \text{ATP} \leftrightarrow \text{Phosphocréatine} + \text{ADP} $$ [83](#page=83). La phosphocréatine redonne rapidement un phosphate à l'ADP pour reformer de l'ATP lors d'efforts intenses [83](#page=83). * **Synthèse :** Elle est synthétisée en deux étapes : 1. Dans le rein: Arginine + Glycine → Guanidinoacétate (GAA) + Ornithine [83](#page=83). 2. Dans le foie: GAA + SAM → Créatine + SAH [84](#page=84). * **Métabolisme et élimination:** La créatine se dégrade spontanément en créatinine, qui est éliminée par les reins. La créatinine est un marqueur fiable de la fonction rénale [84](#page=84). #### 7.2.3 Catécholamines et analogues Les catécholamines sont des molécules dérivées des acides aminés aromatiques, phénylalanine et tyrosine. Elles contiennent un cycle catéchol (cycle benzénique avec deux groupes –OH voisins) et un groupement amine [85](#page=85). * **Principales catécholamines :** * Dopamine: neurotransmetteur [85](#page=85). * Noradrénaline: neurotransmetteur [85](#page=85). * Adrénaline: hormone de réponse au stress [85](#page=85). ##### 7.2.3.1 Tyramine La tyramine est un analogue des catécholamines, dérivant de la tyrosine par décarboxylation. Elle agit comme un sympathomimétique indirect, mimant partiellement les effets des catécholamines (vasoconstriction, augmentation de la pression artérielle). Elle est produite dans l'intestin par l'action de bactéries sur la tyrosine alimentaire, et se retrouve dans les aliments fermentés (fromage, vin) [86](#page=86) [87](#page=87). ##### 7.2.3.2 Tryptamine La tryptamine dérive du tryptophane par décarboxylation. C'est un vasoconstricteur puissant qui mime les effets des catécholamines [87](#page=87). ##### 7.2.3.3 Sérotonine (5-hydroxytryptamine) La sérotonine dérive également du tryptophane via deux réactions: hydroxylation puis décarboxylation. Elle joue un rôle clé dans le système nerveux central (sommeil, humeur, appétit), le système cardiovasculaire, et lors de processus inflammatoires [87](#page=87) [88](#page=88). #### 7.2.4 Le cycle de l'urée Le cycle de l'urée est un processus hépatique qui transforme l'ammoniac (toxique, issu de la dégradation des acides aminés) en urée (non toxique). Les composants importants incluent le carbamyl phosphate, la citrulline, l'argininosuccinate et l'arginine. L'aspartate est crucial pour introduire un groupement amine dans le cycle [59](#page=59). * **Enzymes impliquées:** Ornithine transcarbamylase, Arginase, Aspartate aminotransférase [59](#page=59). * **Entrées:** NH₃, CO₂, H₂O [60](#page=60). * **Sorties:** Urée, Fumarate [60](#page=60). * **Pathologies:** Des déficiences enzymatiques entraînent une hyperammoniémie, avec des conséquences neurologiques graves [60](#page=60). #### 7.2.5 Iodotyrosines Les iodotyrosines sont des dérivés iodés de la tyrosine. Elles sont les précurseurs des hormones thyroïdiennes T₃ (triiodothyronine) et T₄ (thyroxine), qui régulent le métabolisme [65](#page=65) [89](#page=89). ### 7.3 Méthodes d'identification des acides aminés Plusieurs techniques permettent de séparer et d'identifier les acides aminés dans un mélange. #### 7.3.1 Électrophorèse Cette technique sépare les molécules chargées dans un champ électrique. La vitesse de migration dépend de la charge de l'acide aminé, de sa taille et du pH du tampon [90](#page=90). #### 7.3.2 Chromatographie La chromatographie utilise deux phases: une phase stationnaire (fixe) et une phase mobile (en mouvement) [90](#page=90). * **Principe:** Les acides aminés sont répartis entre les deux phases en fonction de leurs propriétés (polarité, charge, solubilité). Le "tir à la corde" entre la rétention par la phase stationnaire et l'entraînement par la phase mobile détermine la vitesse de migration [91](#page=91). * **Types de chromatographie :** * **Chromatographie sur Couche Mince (CCM):** Méthode rapide et simple pour séparer et identifier les acides aminés. L'identification se fait après révélation à la ninhydrine et calcul du rapport frontal (Rf) [92](#page=92). * **Chromatographie Ionique:** Repose sur la charge des acides aminés qui varie avec le pH. Elle utilise des résines échangeuses d'ions. Les acides aminés sont séparés selon leur charge et leur affinité pour la résine, puis libérés par ajustement du pH ou de la force ionique [93](#page=93). * **Détection:** Les acides aminés sortant de la colonne sont détectés par UV (pour les aromatiques) ou par réaction à la ninhydrine, produisant un chromatogramme avec des pics caractéristiques [94](#page=94). #### 7.3.3 Méthodes quantitatives * **Méthodes photométriques:** Mesurent l'absorbance de la lumière UV, applicable uniquement aux acides aminés aromatiques (Tryptophane, Tyrosine, Phénylalanine) autour de 280 nm [94](#page=94). * **Méthodes colorimétriques:** Utilisent des réactifs comme la ninhydrine qui forment des composés colorés avec les acides aminés. L'intensité de la couleur, mesurée par un spectrophotomètre, est proportionnelle à la concentration de l'acide aminé. La proline donne une couleur jaune, contrairement à la plupart des autres acides aminés qui donnent une couleur violette [95](#page=95). --- # Peptides et protéines : structure et propriétés Absolument ! Voici une synthèse détaillée et structurée sur la formation, la nomenclature, les structures et les propriétés des peptides et des protéines, conçue pour être un outil d'étude efficace. ## 8. Peptides et protéines : structure et propriétés Les peptides et les protéines sont des macromolécules biologiques essentielles formées de chaînes d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, dont la structure et les propriétés physico-chimiques déterminent leur fonction [48](#page=48). ### 8.1 Formation des peptides par liaisons peptidiques #### 8.1.1 Définition et structure d'un acide aminé Un peptide est une petite molécule constituée de plusieurs acides aminés (AA) reliés bout à bout par des liaisons peptidiques. Chaque acide aminé possède une structure générale comprenant [96](#page=96): * Un groupement amine (–NH₂) [96](#page=96). * Un groupement acide carboxylique (–COOH) [96](#page=96). * Un carbone alpha (α) lié à un hydrogène (H) [96](#page=96). * Un radical R, qui est la partie variable différenciant chaque acide aminé [96](#page=96). #### 8.1.2 Formation de la liaison peptidique La liaison peptidique se forme lors de la réaction entre le groupement carboxyle (–COOH) d'un acide aminé et le groupement amine (–NH₂) du second acide aminé. Cette réaction est une **condensation** (ou déshydratation) car elle entraîne l'élimination d'une molécule d'eau (H₂O), où un H provient du groupe amine et un OH du groupe carboxyle. Il se forme alors une liaison covalente forte entre le carbone du groupe carbonyle (C=O) du premier AA et l'azote (N) du groupe amine du second AA [76](#page=76) [96](#page=96). La réaction peut être schématisée ainsi : $$-COOH + -NH_2 \longrightarrow -CONH- + H_2O$$ [76](#page=76). Cette liaison est plane et rigide en raison d'un phénomène de **résonance**, impliquant un partage d'électrons entre le C=O et le N–H [96](#page=96). #### 8.1.3 Directionnalité et nomenclature des peptides Les peptides possèdent une directionnalité due à la présence de groupements libres aux extrémités : * Une **extrémité N-terminale**: celle qui possède un groupement amine libre (–NH₂) [96](#page=96). * Une **extrémité C-terminale**: celle qui possède un groupement carboxyle libre (–COOH) [96](#page=96). La nomenclature des peptides se fait en commençant par l'acide aminé N-terminal (placé à gauche), en terminant par l'acide aminé C-terminal (placé à droite), et en remplaçant les suffixes "-ine" ou "-ate" des acides aminés intermédiaires par le suffixe "-yl" [97](#page=97) [99](#page=99). * **Dipeptide**: formé de 2 AA [99](#page=99). * **Tripeptide**: formé de 3 AA [97](#page=97). * **Tétrapeptide**: formé de 4 AA [97](#page=97). * **Oligopeptide**: moins de 10 AA [97](#page=97). * **Polypeptide**: de 10 à 100 AA [97](#page=97) [99](#page=99). * **Protéine**: plus de 50 AA, souvent plus de 100 AA [48](#page=48) [98](#page=98). **Exemple:** Alanine + Glycine + Tyrosine → Alanyl–Glycyl–Tyrosine [99](#page=99). Les radicaux R des différents acides aminés sont orientés de part et d'autre de la chaîne peptidique de manière alternée. Cette alternance est due à la structure plane et rigide de la liaison peptidique, qui empêche l'alignement de tous les R du même côté, rendant la chaîne plus stable et influençant sa structure tridimensionnelle [97](#page=97). ### 8.2 Détermination de la composition et de la séquence d'un peptide #### 8.2.1 Détermination de la composition en acides aminés Pour connaître la composition d'un peptide, on le casse en acides aminés individuels par **hydrolyse** [100](#page=100). * **Hydrolyse acide**: Réalisée avec de l'acide chlorhydrique (HCl) concentré à 110°C pendant 24-48 heures. Elle rompt les liaisons peptidiques [100](#page=100). * **Inconvénient**: Détruit le tryptophane (Trp) en raison de sa sensibilité aux acides forts [100](#page=100). * **Traitement des ponts disulfure (S-S)**: Avant l'hydrolyse, les ponts disulfure doivent être cassés par oxydation (ex: acide performique) ou réduction (ex: DTT) car ils maintiennent la structure du peptide [100](#page=100). * **Hydrolyse alcaline**: Réalisée avec une base forte (NaOH) à 100°C pendant 4-8 heures. Elle permet de détecter spécifiquement le tryptophane sans le détruire . Après hydrolyse, les acides aminés sont séparés par **chromatographie d'échange d'ions** selon leur charge, puis identifiés et quantifiés par réaction à la **ninhydrine**, qui produit un colorant violet (ou jaune pour la proline) visible et mesurable par spectrophotométrie . #### 8.2.2 Détermination de l'acide aminé N-terminal Plusieurs méthodes permettent d'identifier l'acide aminé N-terminal (celui avec le groupe –NH₂ libre) : * **Méthode de Sanger (DNFB)** : 1. **Marquage du N-terminal**: Le réactif 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène (DNFB, "réactif de Sanger") réagit spécifiquement avec le groupe amine libre du N-terminal, formant un complexe jaune (DNF–Peptide) . 2. **Hydrolyse acide**: Le peptide marqué est hydrolysé en acides aminés individuels . 3. **Séparation et identification**: Le composé DNF–AA, coloré en jaune, est séparé par chromatographie et comparé à des standards pour identifier l'acide aminé N-terminal . * **Méthode au chlorure de dansyl (méthode de Gray)** : 1. **Marquage du N-terminal**: Le chlorure de dansyl (DANS–Cl) marque le groupe amine libre du N-terminal. Le produit formé (DANS–Peptide) est fluorescent . 2. **Hydrolyse acide**: Le peptide est hydrolysé en acides aminés . 3. **Séparation et identification**: Le DANS–AA fluorescent est détecté sous lampe UV et identifié par chromatographie. Cette méthode est plus sensible et le produit final est fluorescent sous UV . #### 8.2.3 Détermination de la séquence d'acides aminés (méthode d'Edman) La **méthode d'Edman** permet de déprotéiner séquentiellement un acide aminé de l'extrémité N-terminale sans détruire le reste de la chaîne polypeptidique. Ce processus peut être répété plusieurs fois ("cycle d'Edman") pour lire la séquence de N-terminal vers C-terminal . 1. **Marquage du N-terminal**: Le phénylisothiocyanate (PITC) réagit avec le groupe amine libre du premier acide aminé à pH légèrement alcalin (≈9) . 2. **Cyclisation et libération**: En milieu acide faible (pH ≈3), le premier acide aminé libéré sous forme cyclique (PTH–AA), tandis que le reste du peptide reste intact mais raccourci d'un acide aminé . 3. **Identification du PTH–AA**: Le dérivé PTH–AA est identifié par chromatographie ou spectrométrie . 4. **Répétition du cycle**: Le processus est répété sur le peptide raccourci pour identifier le second, puis le troisième acide aminé, et ainsi de suite . #### 8.2.4 Méthodes enzymatiques et chimiques pour la dégradation des peptides * **Aminopeptidases**: Ce sont des exopeptidases qui agissent sur l'extrémité N-terminale, libérant progressivement les acides aminés un par un . * **Carboxypeptidases**: Ce sont des exopeptidases qui agissent sur l'extrémité C-terminale. La Carboxypeptidase A libère la majorité des AA C-terminaux (sauf Cys, Arg, Lys), tandis que la Carboxypeptidase B libère les AA basiques (Arg, Lys) . * **Hydrazine (méthode chimique)**: L'hydrazine (NH₂–NH₂) rompt toutes les liaisons peptidiques, transformant tous les acides aminés (sauf le C-terminal) en hydrazides. Le C-terminal, conservant son groupe –COOH libre, reste identifiable . * **Endopeptidases** : Ces enzymes coupent les liaisons peptidiques à l'intérieur de la chaîne polypeptidique, générant des fragments plus petits. * **Trypsine**: Coupe après Arg et Lys (sauf si Proline) . * **Chymotrypsine**: Coupe après Tyr, Trp, Phe . * **Pepsine**: Coupe après des AA aromatiques et hydrophobes à pH acide . * **Thermolysine**: Coupe avant des AA hydrophobes (Leu, Ile, Val, Phe) . * **Bromure de cyanogène (BrCN)**: Ce réactif chimique coupe spécifiquement les liaisons peptidiques situées après la méthionine (Met), produisant des fragments dont le premier se termine par un dérivé de méthionine et le second commence par l'acide aminé suivant la Met . ### 8.3 Structures des protéines Les protéines adoptent une structure tridimensionnelle bien définie, essentielle à leur activité biologique. On distingue quatre niveaux de structure : #### 8.3.1 Structure primaire Correspond à la **séquence en acides aminés** de la chaîne polypeptidique, du N-terminal au C-terminal. Elle est déterminée génétiquement par l'ADN. Les ponts disulfure font également partie de la structure primaire . #### 8.3.2 Structure secondaire Il s'agit du **repliement local de la chaîne d'acides aminés**, stabilisé par des liaisons hydrogène entre les groupements –NH et –CO du squelette peptidique. Les deux structures secondaires principales sont : * **Hélice α**: La chaîne polypeptidique s'enroule en structure hélicoïdale. Les radicaux R sont dirigés vers l'extérieur. Les liaisons hydrogène se forment entre l'oxygène du groupe carbonyle d'un AA et l'hydrogène du groupe aminé d'un AA situé quatre résidus plus loin . * **Feuillet β**: Formé par l'association d'au moins deux brins β. Les liaisons hydrogène unissent le groupe –CO d'un brin au groupe –NH d'un brin adjacent. Les brins peuvent être antiparallèles ou parallèles . #### 8.3.3 Structure tertiaire Représente la **conformation tridimensionnelle complète de la protéine**. Elle est stabilisée par diverses interactions entre les chaînes latérales des acides aminés : * **Liaisons covalentes**: Ponts disulfure entre résidus cystéine . * **Liaisons non covalentes**: liaisons hydrogène, forces de Van der Waals, interactions hydrophobes (les chaînes latérales hydrophobes se regroupent à l'intérieur, formant un cœur hydrophobe) et interactions ioniques . Elle est essentielle à la fonctionnalité de la protéine, notamment pour la formation des sites actifs des enzymes . #### 8.3.4 Structure quaternaire Décrit l'**association de deux ou plusieurs chaînes peptidiques (sous-unités)** pour former une protéine fonctionnelle. Les sous-unités peuvent être identiques (homopolymères) ou différentes (hétéropolymères). L'hémoglobine A, par exemple, est un hétérotétramère composé de quatre sous-unités différentes (2α et 2β) . ### 8.4 Propriétés des protéines #### 8.4.1 Propriétés physiques * **Solubilité**: La plupart des protéines globulaires sont solubles dans l'eau, tandis que les scléroprotéines (protéines fibreuses) sont insolubles . * **Cristallisation**: Il est possible de cristalliser les protéines en modulant le pH, la concentration saline et les solvants organiques . * **Propriétés optiques** : * Les protéines sont optiquement actives . * Elles absorbent la lumière UV à 280 nm en raison de la présence de résidus aromatiques . * La **réaction du Biuret** (complexe coloré violet avec des ions cuivriques en milieu alcalin) permet le dosage des protéines . * **Masse moléculaire (MM)**: Chaque protéine a une MM caractéristique, supérieure à 6000 daltons. Elle peut être déterminée par chromatographie par gel-filtration . #### 8.4.2 Propriétés chimiques * **Composition élémentaire**: Les protéines contiennent majoritairement C, H, O, N et souvent S . * **Acides aminés dérivés**: Les protéines naturelles sont formées des 20 acides aminés standards. Des modifications post-traductionnelles peuvent donner naissance à des acides aminés dérivés comme l'hydroxyproline et l'hydroxylysine, particulièrement abondants dans le collagène pour stabiliser les fibres . * **Caractère amphotère**: Les protéines sont amphotères car elles contiennent des groupements acides (–COOH) et basiques (–NH₂) . * **Ionisation**: L'ionisation des groupes (extrémités peptidiques, chaînes latérales des AA) dépend du pH du milieu . * **Point isoélectrique (pI)**: C'est le pH auquel la protéine a une charge nette globale nulle. À ce pH, la protéine ne migre pas en électrophorèse et est souvent moins soluble, pouvant précipiter . #### 8.4.3 Propriétés biologiques * **Propriétés antigéniques**: Les protéines sont des antigènes qui induisent la synthèse d'anticorps . * **Activités biologiques spécifiques**: Elles peuvent avoir une activité catalytique (enzymes), hormonale (GH, EPO), être des toxines (exotoxines bactériennes) ou posséder une activité antibiotique (VanX) . ### 8.5 Classification des protéines Les protéines peuvent être classées en deux grandes catégories : #### 8.5.1 Holoprotéines Formées exclusivement d'acides aminés . * **Holoprotéines globulaires solubles**: Protéines sphéroïdes, solubles dans l'eau (chaînes latérales hydrophobes à l'intérieur). Elles comprennent les enzymes, hormones, anticorps . * **Albumines**: Abondantes dans le plasma, maintiennent la pression oncotique et transportent diverses substances . * **Globulines**: Présentes dans le sérum sanguin, jouent des rôles dans le transport, la défense immunitaire, la coagulation et l'inflammation. Elles sont classées en α-, β- et γ-globulines selon leur mobilité électrophorétique. Les γ-globulines sont les immunoglobulines (anticorps) . #### 8.5.2 Hétérotéines Composées d'une partie protéique (acides aminés) et d'une partie non protéique (groupement prosthétique) . * **Phosphoprotéines**: Protéine liée à un groupe phosphorique (ex: caséine du lait) . * **Nucléoprotéines**: Protéine liée à un acide nucléique (ADN ou ARN) (ex: télomérase) . * **Glycoprotéines**: Protéines liées de façon covalente à une séquence glucidique (ex: mucines, immunoglobulines, glycoprotéines de groupe sanguin) . * **Lipoprotéines**: Complexes protéines-lipides permettant le transport des lipides dans le plasma (ex: chylomicrons, VLDL, LDL, HDL) . * **Chromoprotéines**: Protéines liées à un pigment coloré . --- > **Tip:** N'oubliez pas que la structure des protéines est directement liée à leur fonction. Toute altération de structure (par exemple, due à des dénaturants ou des mutations) peut entraîner une perte d'activité biologique. Pensez à bien maîtriser les différents niveaux de structure et les liaisons qui les stabilisent. > **Example:** L'hémoglobine, avec sa structure quaternaire, est un exemple parfait de la relation structure-fonction. Ses quatre sous-unités permettent le transport optimal de l'oxygène, et les changements conformationnels lors de la liaison de l'oxygène facilitent la libération de l'O₂ dans les tissus . --- --- ## Erreurs courantes à éviter - Révisez tous les sujets en profondeur avant les examens - Portez attention aux formules et définitions clés - Pratiquez avec les exemples fournis dans chaque section - Ne mémorisez pas sans comprendre les concepts sous-jacents

| Term | Definition | |------|------------| | Terme | Définition | | Filiation des aldoses | Ensemble de réactions chimiques permettant de relier les oses entre eux selon leur nombre d'atomes de carbone, autorisant l'allongement ou le raccourcissement de la chaîne carbonée pour établir une relation généalogique. | | Synthèse de Kiliani-Fischer | Méthode chimique permettant d'allonger la chaîne carbonée d'un aldose d'un atome de carbone. Elle implique l'addition de HCN sur la fonction aldéhyde, suivie d'une hydrolyse en acide carboxylique, puis d'une réduction en aldéhyde, produisant un nouvel aldose à une unité carbonée supérieure. | | Épimères | Stéréoisomères qui diffèrent uniquement par la configuration absolue d'un seul centre chiral, souvent observés lors de réactions comme la synthèse de Kiliani-Fischer où deux sucres différents peuvent être obtenus. | | Structure cyclique des oses | Forme prédominante des oses (surtout ceux de plus de quatre carbones) en solution aqueuse ou dans les milieux biologiques, résultant de la réaction intramoléculaire d'une fonction carbonyle avec un groupe hydroxyle pour former un hémiacétal ou un hémicétal. | | Hémiacétal | Fonction résultant de la réaction entre une fonction aldéhyde et un groupe alcool, caractérisée par un carbone lié à un groupe hydroxyle (-OH) et à un groupe alkoxy (-OR). | | Hémicétal | Fonction résultant de la réaction entre une fonction cétone et un groupe alcool, caractérisée par un carbone lié à un groupe hydroxyle (-OH) et à deux groupes alkoxy (-OR). | | Cyclisation selon Tollens | Processus de formation de la structure cyclique des oses, où le groupe hydroxyle d'un carbone attaque le carbone du groupe carbonyle, formant ainsi un cycle et un centre anomérique. | | Pyranose | Cycle à six atomes (cinq carbones et un oxygène) formé par la cyclisation des oses, typiquement lorsque le groupe -OH du carbone 5 attaque le carbonyle d'un aldose. | | Furanose | Cycle à cinq atomes (quatre carbones et un oxygène) formé par la cyclisation des oses, typiquement lorsque le groupe -OH du carbone 4 attaque le carbonyle d'un aldose. | | Projection de Haworth | Représentation schématique des cycles des sucres en trois dimensions, où le cycle est dessiné comme un anneau presque plat, facilitant la visualisation de la position des substituants. | | Carbone anomérique | Le carbone qui était initialement le groupe carbonyle dans la forme linéaire de l'ose et qui devient un centre chiral après la cyclisation, donnant lieu aux formes α et β. | | Conformation chaise | La forme spatiale la plus stable adoptée par les cycles des oses, notamment les pyranoses, dans les solutions, comparée à la conformation bateau moins stable. | | Pouvoir rotatoire spécifique | Propriété des oses en solution de faire dévier le plan de la lumière polarisée, utilisée pour leur identification et leur dosage quantitatif. | | Caramélisation | Processus de dégradation des oses par chauffage, entraînant leur brunissement et la formation de composés complexes, résultant de réactions de déshydratation et de polymérisation. | | Fonction carbonyle | Groupe fonctionnel composé d'un atome de carbone doublement lié à un atome d'oxygène (C=O), présent dans les aldéhydes et les cétones. | | Groupement hémiacétalique | La fonction hémiacétal présente dans les oses cycliques, jouant un rôle clé dans leur réactivité chimique, notamment leur caractère réducteur. | | Fonction alcool | Groupe fonctionnel contenant un groupe hydroxyle (-OH) lié à un atome de carbone. Les oses en possèdent plusieurs, qui participent à leur réactivité. | | Oxydation enzymatique | Réaction catalysée par une enzyme (comme la glucose oxydase) utilisant de l'oxygène pour oxyder une molécule, par exemple la transformation du glucose en acide gluconique. | | Glucose oxydase (GOD) | Enzyme spécifique qui catalyse l'oxydation du D-glucose en acide gluconique, utilisée notamment dans les tests de glycémie. | | Acide gluconique | Acide carboxylique résultant de l'oxydation du groupe aldéhyde (C1) du glucose. | | Oxydation chimique douce | Réaction chimique qui oxyde sélectivement le groupe aldéhyde d'un aldose en acide carboxylique, sans affecter les autres fonctions hydroxyles, en utilisant des réactifs comme le dibrome ($Br_2$). | | Acide aldarique | Acide dicarboxylique obtenu par oxydation forte d'un aldose, où les groupes aldéhyde (C1) et alcool primaire (C6) sont convertis en groupes carboxyliques (-COOH). | | Oxydation forte | Réaction d'oxydation vigoureuse, souvent réalisée avec un oxydant puissant comme l'acide nitrique ($HNO_3$), qui oxyde à la fois les fonctions aldéhyde et alcool primaire d'un aldose, et peut même cliver la chaîne carbonée des cétoses. | | Acide saccharique | Synonyme d'acide aldarique, obtenu par oxydation forte des aldoses. | | Acide glycolique | Acide carboxylique simple ($HOCH_2-COOH$) obtenu lors de l'oxydation forte de certains cétoses (comme le fructose) suite au clivage de la chaîne carbonée. | | Acide tartrarique | Acide dicarboxylique hydroxyé ($HOOC-CHOH-CHOH-COOH$) pouvant être formé lors de l'oxydation forte de certains cétoses. | | Sels de métaux lourds | Composés contenant des métaux de transition, utilisés comme agents oxydants doux pour les oses réducteurs, tels que la liqueur de Fehling (ions $Cu^{2+}$) et la solution de Tollens (ions $Ag^{+}$). | | Liqueur de Fehling | Réactif utilisé pour détecter les sucres réducteurs, contenant des ions cuivreux ($Cu^{2+}$) qui sont réduits en ions cuivreux ($Cu^{+}$) par les oses. | | Solution de Tollens | Réactif utilisé pour détecter les aldéhydes et les sucres réducteurs, contenant des ions argent ($Ag^{+}$) qui sont réduits en argent métallique par les oses réducteurs. | | Sucre réducteur | Glucide qui possède un groupe aldéhyde libre ou un groupe carbonyle (cétone) qui peut s'isomériser en aldéhyde en milieu basique, lui permettant de réduire des ions métalliques dans des conditions alcalines douces. | | Isomérisation | Réaction chimique qui transforme une molécule en l'un de ses isomères, par exemple la conversion d'un cétose en aldose en milieu basique. | | Réduction chimique des oses | Réaction complémentaire à l'oxydation, où le groupe carbonyle des oses (aldéhyde ou cétone) est réduit en groupe alcool, transformant les oses en polyols. | | Polyol | Alcool comportant plusieurs groupes hydroxyles (-OH) dans sa molécule, obtenu par la réduction des oses. | | Borohydrure de sodium ($NaBH_4$) | Agent réducteur couramment utilisé en chimie organique pour réduire les aldéhydes et les cétones en alcools primaires et secondaires, respectivement. | | Oxydation douce | Réaction chimique où le groupement aldéhyde (–CHO) d'un aldose est converti en fonction acide carboxylique (–COOH), sans affecter les autres fonctions hydroxyles de la molécule. Le réactif typique est le dibrome (Br₂/H₂O). | | Réaction d'oxydoréduction | Réaction chimique impliquant le transfert d'électrons, où une espèce est oxydée (perd des électrons) et une autre est réduite (gagne des électrons). Les oses peuvent agir comme agents réducteurs en présence d'oxydants puissants. | | Agent réducteur | Substance capable de réduire une autre espèce chimique en lui donnant des électrons. Les aldoses, grâce à leur fonction aldéhyde ou la capacité de la régénérer, agissent comme agents réducteurs, notamment avec les sels de métaux lourds. | | Réaction de condensation | Réaction chimique où deux molécules se lient pour former une molécule plus grande, avec l'élimination d'une petite molécule comme l'eau (H₂O). La formation de liaisons glycosidiques entre les oses est un exemple clé. | | Liaison glycosidique | Liaison covalente formée entre le carbone anomérique d'un ose et un groupement hydroxyle (–OH) ou un autre groupement fonctionnel d'une autre molécule (un autre ose, un alcool, une amine). | | Holoside | Glucide formé uniquement par des unités osidiques reliées par des liaisons glycosidiques. Les disaccharides et polysaccharides sont des exemples d'holosides. | | Hétéroside | Composé formé par la condensation d'un ose (la partie osidique) avec une autre molécule non glucidique (appelée aglycone). Les N-hétérosides, comme ceux présents dans l'ADN et l'ARN, impliquent une base azotée. | | Oside | Molécule glucidique complexe dont l'hydrolyse libère des oses, ou un ose lié à une molécule non glucidique (aglycone). | | Oligoside | Holoside formé par la condensation de 2 à 10 molécules d'oses. Le maltose, le saccharose et le lactose sont des exemples courants. | | Polysaccharide (ou Polyoside) | Glucide complexe formé par la condensation de nombreuses molécules d'oses (souvent plusieurs centaines ou milliers). Ils jouent des rôles de réserve énergétique, structuraux ou biologiques spécifiques. | | Liaison osidique | Liaison covalente formée entre le carbone anomérique (C1) d'un ose et un groupement hydroxyle (–OH) d'un autre ose. Elle peut être de type α ou β, et implique des carbones spécifiques (par exemple, 1→4). | | Ose réducteur | Ose dont la fonction hémiacétalique est libre, permettant la réduction de sels métalliques. Un disaccharide est réducteur si l'un de ses oses possède encore une fonction hémiacétalique libre. | | Ose non réducteur | Ose dont la fonction hémiacétalique est engagée dans une liaison osidique, l'empêchant de réduire des sels métalliques. Le saccharose est un exemple typique. | | Homopolyside | Polysaccharide constitué d'un seul type d'ose. L'amidon, le glycogène et la cellulose sont des exemples d'homopolysides. | | Hétéopolyside | Polysaccharide composé de différents types d'oses et/ou d'autres molécules. Ils sont moins courants que les homopolysides et souvent impliqués dans des rôles biologiques spécifiques. | | Aglycone | Partie non glucidique d'un hétéroside, liée à la partie sucrée (ose ou oside). Les aglycones peuvent être de nature diverse (alcool, amine, acide carboxylique, etc.). | | Glycoprotéine | Hétéroside dans lequel la partie glucidique est liée à une protéine. Elles jouent des rôles essentiels dans la reconnaissance cellulaire, les fonctions immunitaires et hormonales. | | Glycolipide | Hétéroside dans lequel la partie glucidique est liée à un lipide. Ils sont des composants importants des membranes cellulaires et participent à la reconnaissance intercellulaire. | | Lipides | Composés organiques principalement formés de carbone, hydrogène et oxygène, caractérisés par leur insolubilité dans l'eau et leur solubilité dans les solvants organiques non polaires. Ils jouent des rôles essentiels comme réserve d'énergie, isolation et protection. | | Hydrophobe | Caractéristique d'une substance qui repousse l'eau, c'est-à-dire qu'elle n'interagit pas ou peu avec les molécules d'eau en raison de sa nature non polaire. | | Acides gras | Molécules constituées d'une longue chaîne carbonée hydrophobe et d'un groupe acide carboxylique (-COOH) polaire et hydrophile. Ils sont les unités de base de nombreux lipides. | | Alcool | Composé organique contenant un ou plusieurs groupes hydroxyles (-OH). Le glycérol est un alcool couramment trouvé dans la structure des lipides. | | Ester | Composé chimique formé par la réaction d'un acide avec un alcool, impliquant la perte d'une molécule d'eau. De nombreux lipides sont des esters d'acides gras et d'alcools. | | Lipides simples | Lipides composés uniquement de carbone, hydrogène et oxygène, résultant généralement de l'union d'acides gras avec un alcool (comme les glycérides, cérides, stérides). | | Lipides complexes | Lipides contenant, en plus du carbone, de l'hydrogène et de l'oxygène, des atomes d'autres éléments comme le phosphore (P) ou l'azote (N). Ils sont souvent des constituants des membranes cellulaires. | | Glycérides | Lipides simples formés par la réaction du glycérol avec un ou plusieurs acides gras. Ils incluent les mono-, di-, et triglycérides, qui sont les principales graisses et huiles. | | Cérides | Lipides simples formés par la réaction d'un acide gras avec un alcool à longue chaîne. Ils constituent les cires, protégeant et imperméabilisant diverses surfaces. | | Stérides | Lipides simples formés par l'estérification d'un stérol (comme le cholestérol) avec un acide gras. Ils sont impliqués dans le stockage et le transport du cholestérol. | | Acide gras saturé | Acide gras dont la chaîne carbonée ne contient aucune double liaison entre les atomes de carbone. Sa chaîne est entièrement saturée en hydrogène. | | Acide gras insaturé | Acide gras possédant au moins une double liaison carbone-carbone dans sa chaîne. La présence de ces doubles liaisons réduit la fluidité de la molécule. | | Acide mono-insaturé (AGMI) | Acide gras insaturé qui ne possède qu'une seule double liaison carbone-carbone dans sa chaîne. | | Acide poly-insaturé (AGPI) | Acide gras insaturé qui contient plusieurs doubles liaisons carbone-carbone dans sa chaîne. Ces acides gras sont souvent essentiels à l'alimentation. | | Configuration Cis | Configuration d'une double liaison dans un acide gras insaturé où les atomes d'hydrogène sont du même côté de la double liaison, créant un coude dans la chaîne et rendant la molécule plus liquide. | | Configuration Trans | Configuration d'une double liaison dans un acide gras insaturé où les atomes d'hydrogène sont de part et d'autre de la double liaison, résultant en une chaîne plus linéaire, similaire aux acides gras saturés, et donc plus solide. | | Point de fusion | Température à laquelle un corps passe de l'état solide à l'état liquide. Pour les acides gras, il est influencé par la longueur de la chaîne carbonée et le degré d'insaturation. | | Saponification | Réaction chimique entre un acide gras et une base forte (comme le NaOH ou le KOH) pour former un sel d'acide gras (savon) et de l'eau. | | Triglycéride | Lipide simple composé de glycérol estérifié avec trois molécules d'acides gras. Ils constituent la principale forme de stockage d'énergie chez les organismes. | | Glycérol | Alcool simple à trois groupes hydroxyles (-OH), servant de squelette à de nombreux lipides, notamment les glycérides. | | Stéroïde | Type de lipide complexe caractérisé par une structure de quatre cycles de carbone fusionnés (noyau stérane). Le cholestérol est un stéroïde important. | | Cholestérol | Un stéroïde essentiel présent dans les membranes cellulaires des animaux, précurseur de nombreuses autres molécules stéroïdes comme les hormones et la vitamine D. | | Alcool (en tant que composant des lipides) | Une molécule, souvent le glycérol, qui possède un ou plusieurs groupes hydroxyles (-OH). Il se lie aux acides gras pour former la structure de base de nombreux lipides, tels que les triglycérides. | | Caractère hydrophobe | Propriété fondamentale des lipides, signifiant qu'ils n'interagissent pas bien avec l'eau, car ils sont non polaires. Cette caractéristique les rend insolubles dans l'eau mais solubles dans les solvants organiques non polaires. | | Digestion des triglycérides | Processus par lequel les triglycérides alimentaires sont décomposés en molécules plus petites, principalement un monoglycéride et deux acides gras, grâce à l'action d'enzymes appelées lipases, notamment dans l'intestin grêle. | | Hydrolyse | Réaction chimique durant laquelle une molécule est scindée en deux parties par l'ajout d'une molécule d'eau. Dans le contexte des lipides, l'hydrolyse peut être acide, alcaline (saponification) ou enzymatique, menant à la séparation des acides gras de l'alcool (comme le glycérol). | | Isolement et protection des organes | Rôle des lipides stockés dans le tissu adipeux, qui forment une couche protectrice sous la peau et autour des organes vitaux. Ils assurent une protection mécanique contre les chocs et une isolation thermique pour maintenir la température corporelle. | | Lipases | Enzymes responsables de l'hydrolyse des lipides (triglycérides) en molécules plus simples, telles que les acides gras et les monoglycérides. La lipase pancréatique est cruciale pour la digestion des lipides alimentaires. | | Lipolyse | Processus enzymatique par lequel les triglycérides stockés dans les adipocytes sont dégradés pour libérer de l'énergie. Cette dégradation se fait en plusieurs étapes impliquant des enzymes comme l'ATGL, la HSL et la MGL. | | Molécules de signalisation | Substances dérivées de certains lipides, notamment les acides gras polyinsaturés, qui jouent un rôle crucial dans la communication cellulaire. Elles incluent les prostaglandines, les thromboxanes et les leucotriènes, intervenant dans l'inflammation, la douleur et la coagulation. | | Rôle énergétique des lipides | Fonction primaire des lipides qui constituent la principale réserve d'énergie du corps. 1 gramme de lipides libère environ 9 kcal, soit plus du double de l'énergie fournie par les glucides ou les protéines. | | Stéroïdes | Classe de lipides qui, bien que ne contenant pas toujours d'acides gras, sont regroupés avec eux en raison de leur caractère hydrophobe. Le cholestérol et les hormones stéroïdes en sont des exemples. | | Tissu adipeux | Tissu corporel constitué de cellules (adipocytes) spécialisées dans le stockage des graisses sous forme de triglycérides. Il remplit des fonctions d'isolation thermique, de protection mécanique et sert de réserve d'énergie. | | Triglycérides (TG) | Composés lipidiques formés de la liaison d'un glycérol avec trois acides gras. Ils sont la principale forme de stockage d'énergie dans le corps et constituent la majorité des graisses alimentaires. | | Vitamines liposolubles | Vitamines (A, D, E, K) qui, comme les lipides, sont solubles dans les graisses et les solvants organiques. Les lipides jouent un rôle dans leur transport et leur absorption dans l'organisme. | | Acide aminé | Molécule organique constituant l'unité de base des protéines, caractérisée par un groupe amine (NH₂) et un groupe carboxylique (COOH) liés à un carbone central (carbone alpha), ainsi qu'une chaîne latérale variable (R). | | Acides aminés essentiels | Acides aminés que l'organisme ne peut pas synthétiser et qui doivent donc être apportés par l'alimentation pour permettre la synthèse protéique. | | Acides aminés non essentiels | Acides aminés que l'organisme est capable de synthétiser à partir d'autres composés métaboliques, ne nécessitant pas d'apport alimentaire direct. | | Acides aminés protéinogènes | Les 20 acides aminés standards que notre organisme utilise pour fabriquer les protéines, codés par notre ADN et incorporés lors de la traduction de l'ARNm. | | Amphotère | Qualité d'un composé, comme les acides aminés, capable d'agir à la fois comme un acide (donneur de proton) et comme une base (accepteur de proton), en fonction du pH du milieu. | | Carbone alpha (Cα) | Le carbone central d'un acide aminé, auquel sont directement attachés le groupe amine, le groupe carboxylique, un atome d'hydrogène et la chaîne latérale (R). | | Chirale | Se dit d'une molécule qui possède un centre stéréogène (généralement un carbone asymétrique) et qui existe sous deux formes images miroir non superposables, appelées énantiomères. | | Cycle de l'urée | Voie métabolique hépatique qui transforme l'ammoniac (toxique) en urée (non toxique) pour son excrétion, visant à éliminer l'excès d'azote provenant de la dégradation des acides aminés. | | Dipeptide | Molécule formée par la liaison peptidique de deux acides aminés. | | Groupe amine (–NH₂) | Fonction chimique basique présente dans tous les acides aminés, capable de capter un proton (H⁺), et parfois appelée fonction amine N-terminale. | | Groupe carboxylique (–COOH) | Fonction chimique acide présente dans tous les acides aminés, capable de libérer un proton (H⁺), et parfois appelée fonction carboxylique C-terminale. | | Groupe hydroxyle (–OH) | Groupe fonctionnel caractéristique des alcools, présent dans la chaîne latérale de certains acides aminés (comme la sérine et la thréonine), les rendant plus polaires et hydrophiles. | | Groupe thiol (–SH) | Groupe fonctionnel contenant du soufre, présent dans la chaîne latérale de la cystéine, qui est très réactif et peut former des ponts disulfures (S–S) pour stabiliser la structure des protéines. | | Hydrophile | Propriété d'une molécule qui attire l'eau ; les chaînes latérales hydrophiles des acides aminés interagissent favorablement avec l'eau. | | Liaison peptidique | Liaison covalente forte qui unit le groupe carboxyle d'un acide aminé au groupe amine d'un autre acide aminé lors de la formation d'un peptide ou d'une protéine, avec libération d'une molécule d'eau. | | Métabolisme | Ensemble des transformations chimiques qui se déroulent dans les cellules d'un organisme vivant, incluant la synthèse (anabolisme) et la dégradation (catabolisme) des molécules. | | Peptide | Chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, généralement composée de moins de 50 résidus d'acides aminés. | | Polarité | Propriété d'une molécule ou d'un groupement chimique dépendant de la répartition des charges électriques ; une molécule polaire présente des zones de charge positive et négative partielles. | | Pont disulfure (–S–S–) | Liaison covalente formée entre les groupes thiols (–SH) de deux résidus de cystéine, jouant un rôle crucial dans la stabilisation de la structure tridimensionnelle des protéines. | | Pouvoir rotatoire | Capacité d'une substance à faire tourner le plan de la lumière polarisée ; les acides aminés chiraux (sauf la glycine) présentent un pouvoir rotatoire. | | Protéine | Macromolécule biologique complexe composée d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques (longues chaînes d'acides aminés) dont la séquence d'acides aminés détermine sa structure tridimensionnelle et sa fonction. | | Radioprotecteur | Substance qui protège les cellules contre les dommages causés par les radiations ionisantes ; certains acides aminés, comme la cystéine, peuvent avoir des propriétés radioprotectrices grâce à leur groupe thiol. | | Zwitterion | Molécule qui porte simultanément une charge positive et une charge négative, résultant en une charge globale neutre ; c'est la forme prédominante d'un acide aminé en solution aqueuse neutre (pH 7). | | S-Adénosylméthionine (SAM) | Molécule dérivée de la méthionine, agissant comme donneur de groupe méthyle (–CH₃) dans de nombreuses réactions chimiques de la cellule, notamment la méthylation de l'ADN. Elle est formée à partir de méthionine et d'ATP. | | Méthylation | Réaction chimique consistant en l'ajout d'un groupe méthyle (–CH₃) sur une molécule. Dans le cas de l'ADN, elle peut se produire sur la cytosine et affecter l'expression des gènes en bloquant la fixation de l'ARN polymérase. | | Promoteur | Région d'un gène où se fixe l'ARN polymérase pour initier la transcription. La méthylation de cette région peut entraîner la répression de l'expression génique. | | Transamination | Réaction chimique où un groupe amine (–NH₂) est transféré d'un acide aminé à un acide cétonique, permettant la synthèse ou la dégradation d'acides aminés. Ces réactions sont catalysées par des enzymes appelées aminotransférases. | | Amidation | Réaction chimique qui consiste à remplacer un groupe hydroxyle (–OH) par un groupe amine (–NH₂) pour former un amide. C'est la base de la formation des liaisons peptidiques dans les protéines. | | Hydroxylation | Ajout d'un groupe hydroxyle (–OH) à une molécule, souvent après la synthèse d'une protéine (modification post-traductionnelle). Par exemple, la lysine peut être hydroxylée en 5-hydroxylysine, essentielle à la structure du collagène. | | Tampon biologique | Molécule qui aide à réguler les variations de pH dans un système. Le groupement imidazole de l'histidine, avec un pKa proche du pH physiologique, agit comme un tampon dans les protéines. | | Guanidyle (ou Guanidinium) | Groupement fonctionnel présent dans la chaîne latérale de l'arginine, qui est basique et peut porter une charge positive, même à pH élevé. | | Catécholamines | Molécules dérivées d'acides aminés aromatiques (phénylalanine et tyrosine) possédant un cycle benzénique avec deux groupes hydroxyles voisins et un groupe amine. Elles agissent comme hormones et neurotransmetteurs (ex: dopamine, adrénaline). | | Tyramine | Analogue des catécholamines, dérivé de la tyrosine par décarboxylation. Elle agit comme un sympathomimétique indirect, provoquant notamment la vasoconstriction et l'augmentation de la pression artérielle. | | Tryptamine | Analogue des catécholamines, dérivé du tryptophane par décarboxylation. C'est un vasoconstricteur puissant qui mime les effets des catécholamines. | | Sérotonine (ou 5-hydroxytryptamine) | Neurotransmetteur et hormone dérivé du tryptophane par hydroxylation puis décarboxylation. Elle régule le sommeil, l'humeur, l'appétit et joue un rôle dans la coagulation et l'inflammation. | | Créatine | Petite molécule azotée, dérivée de la glycine, de l'arginine et de la méthionine. Elle sert de réservoir d'énergie rapide dans les cellules musculaires sous forme de phosphocréatine, permettant de reconstituer l'ATP. | | Phosphocréatine | Forme phosphorylée de la créatine. Elle donne un groupe phosphate à l'ADP pour reformer de l'ATP rapidement lors d'efforts musculaires intenses. | | Créatinine | Déchet métabolique résultant de la dégradation de la créatine. Elle est éliminée par les reins et son taux sanguin est un marqueur de la fonction rénale. | | Base de Schiff | Molécule formée par la réaction entre un groupement amine et un aldéhyde. Les Bases de Schiff sont souvent des intermédiaires enzymatiques, comme celle formée entre le phosphate de pyridoxal et le carbone alpha d'un acide aminé. | | Ninhydrine | Réactif chimique utilisé pour détecter et quantifier les acides aminés. Elle oxyde complètement les acides aminés, produisant une couleur violette intense (pourpre de Ruhemann), sauf pour la proline et l'hydroxyproline qui donnent une couleur bleue. | | Rapport frontal (Rf) | Mesure utilisée en chromatographie, calculée comme la distance parcourue par une tache par rapport à la distance parcourue par le front du solvant. Il est caractéristique de chaque acide aminé et permet son identification. | | Chromatographie Ionique | Méthode de séparation basée sur les différences de charge des acides aminés à un pH donné. Elle utilise des résines chargées pour retenir sélectivement les acides aminés acides ou basiques. | | Point isoélectrique (pHi) | pH auquel un acide aminé porte une charge globale neutre. À ce pH, la molécule est moins soluble et se comporte différemment lors des séparations chromatographiques. | | Méthodes photométriques | Techniques quantitatives d'analyse basées sur la mesure de l'absorption de la lumière par une substance. Pour les acides aminés, cette méthode s'applique aux acides aminés aromatiques (Trp, Tyr, Phe) qui absorbent dans l'UV. | | Méthodes colorimétriques | Techniques quantitatives d'analyse basées sur la formation de composés colorés. L'intensité de la couleur, mesurée par un spectrophotomètre, est proportionnelle à la concentration de l'analyte, comme dans la réaction avec la ninhydrine. | | Acide aminé (AA) | Unité de base des protéines, composé d'un groupement amine (–NH₂), d'un groupement acide carboxylique (–COOH), d'un carbone alpha (α) lié à un hydrogène, et d'un radical R variable. | | Aminopeptidase | Type d'exopeptidase qui hydrolyse les liaisons peptidiques à partir de l'extrémité N-terminale d'un peptide, libérant séquentiellement les acides aminés. | | Anticorps | Protéines globulaires (γ-globulines) produites par les lymphocytes B, intervenant dans la défense immunitaire spécifique pour neutraliser les agents étrangers. | | Carboxypeptidase | Type d'exopeptidase qui hydrolyse les liaisons peptidiques à partir de l'extrémité C-terminale d'un peptide ou d'une protéine, libérant l'acide aminé final. | | Chiralité | Propriété de certains acides aminés (à l'exception de la glycine) où le carbone alpha est asymétrique, portant quatre substituants différents, ce qui leur confère une activité optique. | | Chromoprotéines | Hétéroprotéines dont le groupement prosthétique est un pigment coloré, comme l'hémoglobine qui contient un groupement hème. | | Cristallisation des protéines | Processus permettant d'obtenir des cristaux de protéines à partir de solutions, en ajustant des paramètres tels que le pH, la concentration saline et l'ajout de solvants organiques. | | Doublure d'Edman | Ensemble des réactions chimiques utilisées dans la méthode d'Edman pour dériver séquentiellement et identifier les acides aminés d'un peptide à partir de l'extrémité N-terminale. | | Électrophorèse | Technique de séparation basée sur la migration des molécules chargées (comme les protéines) dans un champ électrique, en fonction de leur charge et de leur taille. | | Endopeptidases | Enzymes qui coupent les liaisons peptidiques à l'intérieur de la chaîne polypeptidique, reconnaissant des séquences spécifiques d'acides aminés. | | Étape de la méthode de Sanger | Désigne les trois phases principales de la méthode de Sanger : marquage du N-terminal avec le DNFB, hydrolyse acide du peptide, et séparation des acides aminés marqués et non marqués. | | Exopeptidase | Enzyme qui hydrolyse une liaison peptidique à une extrémité d'un peptide, agissant soit sur l'extrémité N-terminale (aminopeptidase), soit sur l'extrémité C-terminale (carboxypeptidase). | | Fragmentation | Processus de découpage d'une chaîne polypeptidique en fragments plus petits, réalisé par des endopeptidases ou des réactifs chimiques (comme le BrCN), afin de faciliter la détermination de la séquence. | | Gène | Unité d'hérédité codant pour un acide aminé spécifique par un triplet de nucléotides (codon), déterminant ainsi la séquence primaire d'une protéine. | | Glycoprotéines | Hétéroprotéines dont le groupement prosthétique est un sucre, impliquées dans la reconnaissance cellulaire, la protection des épithéliums et la défense immunitaire. | | Hélice α | Structure secondaire des protéines, où la chaîne polypeptidique s'enroule en spirale, stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupements amide et carbonyle du squelette peptidique. | | Hémoglobine | Protéine de transport de l'oxygène dans le sang, composée de quatre chaînes polypeptidiques (deux alpha et deux bêta) et d'un groupement hème contenant du fer. | | Hétéropolymère | Protéine dont la structure quaternaire est formée par l'association de sous-unités polypeptidiques différentes. | | Holoprotéines | Protéines exclusivement composées d'acides aminés, sans groupement prosthétique. | | Homopolymère | Protéine dont la structure quaternaire est formée par l'association de sous-unités polypeptidiques identiques. | | Hydrazide | Dérivé formé par réaction avec l'hydrazine, utilisé dans la méthode chimique pour transformer les acides aminés en hydrazides, sauf le C-terminal. | | Hydrolyse alcaline | Hydrolyse réalisée en milieu basique (NaOH), utilisée pour casser les liaisons peptidiques tout en préservant le tryptophane, qui est sensible aux acides forts. | | Hydrolyse acide | Hydrolyse réalisée en milieu acide fort (HCl) à haute température, qui rompt les liaisons peptidiques mais peut dégrader certains acides aminés comme le tryptophane. | | Interactions hydrophobes | Forces faibles qui poussent les chaînes latérales non polaires des acides aminés à se regrouper à l'intérieur de la protéine, à l'écart du solvant aqueux. | | Liaison amide | Synonyme de liaison peptidique, formée par la réaction entre le groupement carboxyle d'un acide aminé et le groupement amine d'un autre. | | Lipoprotéines | Hétéroprotéines formées de lipides et de protéines, responsables du transport des lipides insolubles dans le plasma sanguin. | | Macromolécule | Très grande molécule, comme les protéines, constituée de nombreuses unités répétitives (monomères). | | Masse moléculaire (MM) | Poids moléculaire d'une protéine, généralement supérieur à 6000 Daltons, déterminé par diverses méthodes comme la chromatographie par gel-filtration. | | Méthode de Gray | Méthode alternative à celle de Sanger pour identifier l'acide aminé N-terminal, utilisant le chlorure de dansyl qui rend le dérivé fluorescent sous UV. | | Méthode de Sanger | Première méthode historique pour déterminer la séquence d'un peptide, impliquant le marquage du N-terminal avec le DNFB, suivi d'une hydrolyse acide et d'une séparation chromatographique. | | Modification post-traductionnelle | Modification chimique d'un acide aminé après sa synthèse sur le ribosome, comme l'hydroxylation de la proline et de la lysine dans le collagène. | | Mucines | Glycoprotéines présentes dans les sécrétions muqueuses, assurant la protection des épithéliums. | | Nucléoprotéines | Hétéroprotéines formées par une protéine liée à un acide nucléique (ADN ou ARN), comme la télomérase. | | Ondes de Van der Waals | Interactions faibles entre atomes voisins, contribuant à la stabilisation des structures protéiques. | | Oligopeptide | Peptide composé de moins de 10 acides aminés. | | Oxydation | Réaction chimique impliquant la perte d'électrons, utilisée notamment pour transformer les ponts disulfure (–S–S–) en groupes acides (–SO₃H) avant une hydrolyse. | | Peptide hormonal | Peptide agissant comme hormone, régulant diverses fonctions physiologiques (ex: insuline, oxytocine, vasopressine). | | Peptide antibiotique | Peptide naturel produit par des microorganismes, possédant une activité antibactérienne (ex: Bacitracine). | | Phosphoprotéines | Hétéroprotéines comportant un groupement phosphate lié par une liaison ester à un résidu sérine ou thréonine. | | Pression oncotique | Pression osmotique exercée par les protéines plasmatiques, principalement l'albumine, qui maintient l'eau dans les vaisseaux sanguins et prévient la formation d'œdèmes. | | Pont disulfure | Liaison covalente forte (–S–S–) formée entre les atomes de soufre de deux résidus cystéine, contribuant à la stabilisation de la structure tertiaire des protéines. | | Polypeptide | Chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, généralement plus longue qu'un peptide (> 50 acides aminés). | | Pré-traitement | Étapes préliminaires nécessaires avant l'analyse d'un peptide, comme la rupture des ponts disulfure ou la protection de certains acides aminés. | | Protéines fibreuses (Scléroprotéines) | Protéines structurales insolubles dans l'eau, souvent de forme allongée, comme le collagène et la kératine. | | Protéines globulaires | Protéines de forme sphéroïde, solubles dans l'eau, dont les chaînes latérales hydrophobes sont orientées vers l'intérieur. Elles incluent enzymes, hormones et anticorps. | | Réaction à la ninhydrine | Réaction chimique utilisant la ninhydrine qui réagit avec les groupements amines libres des acides aminés pour former un composé coloré, permettant leur visualisation et leur dosage. | | Réduction | Réaction chimique impliquant un gain d'électrons, utilisée pour rompre les ponts disulfure en les transformant en groupes thiols (–SH). | | Séquence | Ordre spécifique des acides aminés le long de la chaîne polypeptidique d'une protéine, déterminé génétiquement. | | Structure covalente | Terme souvent utilisé pour désigner la structure primaire, décrivant la séquence des acides aminés et la présence de ponts disulfure. | | Structure primaire | Séquence linéaire des acides aminés dans une protéine, déterminée par les gènes. | | Structure quaternaire | Association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine active, comme dans l'hémoglobine. | | Structure secondaire | Repliement local de la chaîne polypeptidique, principalement sous forme d'hélice α ou de feuillet β, stabilisé par des liaisons hydrogène. | | Structure tertiaire | Conformation tridimensionnelle complète d'une protéine, résultant des interactions entre les chaînes latérales des acides aminés et stabilisée par diverses liaisons. | | Télomérase | Nucléoprotéine qui assure l'élongation des télomères, les extrémités des chromosomes. | | Thermolysine | Endopeptidase qui coupe avant les acides aminés hydrophobes (Leu, Ile, Val, Phe), offrant une fragmentation spécifique. | | Trypsine | Endopeptidase qui coupe spécifiquement après les acides aminés basiques (Arginine et Lysine), sauf si la proline suit. | | Tryptophane | Acide aminé aromatique dont le noyau indolique est sensible aux acides forts, ce qui peut entraîner sa dégradation lors de l'hydrolyse acide. | | UV (ultraviolet) | Spectre de lumière dont l'absorption par les protéines à 280 nm est due à la présence de résidus aromatiques, utilisé pour le dosage et la détection de certaines molécules. | | VLDL (Very Low Density Lipoprotein) | Classe de lipoprotéines de très basse densité, impliquées dans le transport des triglycérides. |