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# Structure et propriétés des oses Cette section explore la filiation des aldoses et cétoses, les méthodes de synthèse, le calcul des isomères, la cyclisation des sucres en structures pyranose et furanose, les projections de Haworth, ainsi que les propriétés physico-chimiques des oses. ### 1.1 Filiation des aldoses et cétoses La filiation des oses établit une relation généalogique entre les monosaccharides basée sur leur nombre d'atomes de carbone. Il est possible d'allonger ou de raccourcir la chaîne carbonée d'un ose pour passer d'un type à un autre (par exemple, d'un aldose à $n$ carbones à un aldose à $n+1$ carbones) [1](#page=1). #### 1.1.1 Synthèse de Kiliani-Fischer La synthèse de Kiliani-Fischer est une méthode permettant d'allonger la chaîne carbonée d'un aldose d'un atome de carbone. Le processus se déroule en trois étapes principales [1](#page=1): 1. **Addition de HCN:** L'acide cyanhydrique (HCN) s'additionne sur le groupe aldéhyde (−CHO) du carbone 1, qui devient un carbone asymétrique portant un groupe hydroxyle (−OH) et un groupe cyano (−CN) [1](#page=1). 2. **Hydrolyse et réduction:** Le groupe cyano (−CN) est hydrolysé en groupe acide carboxylique (−COOH) sous l'action de l'eau et de l'acide, formant un acide aldonic. L'ajout d'eau et d'acide peut entraîner la libération d'ammoniac (NH₃) [1](#page=1). 3. **Réduction en aldéhyde:** L'acide aldonic est ensuite réduit pour transformer le groupe acide carboxylique (−COOH) en groupe aldéhyde (−CHO) [1](#page=1). Cette synthèse conduit à la formation d'un nouvel aldose avec un carbone supplémentaire. Cependant, en raison de la création d'un nouveau centre chiral au carbone 1, deux diastéréoisomères (épimères) sont obtenus, résultant des deux orientations possibles du groupe −H (à droite ou à gauche) lors de l'addition du HCN [1](#page=1). Le même mécanisme s'applique aux cétoses, en commençant par un cétotriose ou de la dihydroxyacétone [1](#page=1). #### 1.1.2 Calcul du nombre d'isomères Le nombre d'isomères d'un ose dépend de son nombre d'atomes de carbone ($n$) et de sa nature (aldose ou cétose). La formule tient compte des centres chiraux. * **Aldoses:** Le nombre d'isomères est de $2^{n-2}$. Par exemple, le glucose, un aldose à 6 carbones ($n=6$), possède $2^{6-2} = 2^4 = 16$ isomères (8 formes D et 8 formes L) [2](#page=2). * **Cétoses:** Le nombre d'isomères est de $2^{n-3}$. Par exemple, le fructose, une cétose à 6 carbones ($n=6$), possède $2^{6-3} = 2^3 = 8$ isomères (4 formes D et 4 formes L) [2](#page=2). ### 1.2 Structure cyclique des oses En solution aqueuse ou dans les milieux biologiques, les oses comportant plus de quatre atomes de carbone existent majoritairement sous forme cyclique. Cette cyclisation résulte de la réaction entre le groupe carbonyle (aldéhyde ou cétone) et un groupe hydroxyle de la même molécule, formant un hémiacétal (pour les aldoses) ou un hémiacétal (pour les cétoses) [2](#page=2). #### 1.2.1 Cyclisation selon Tollens La cyclisation se fait par l'attaque du groupe hydroxyle d'un carbone (généralement C5 pour les aldoses, C4 pour les cétoses) sur le carbone du groupe carbonyle. Le carbone du carbonyle devient alors un centre chiral quaternaire, formant un nouveau groupe hémiacétal. Cette réaction est également appelée cyclisation selon Tollens [2](#page=2). #### 1.2.2 Types de cycles : pyranose et furanose La nature du cycle formé dépend du groupe hydroxyle qui attaque le carbonyle : * **Pyranose:** Formé lorsque le groupe −OH du carbone 5 attaque le carbonyle (C1 pour un aldose). Il résulte en un cycle à 6 atomes, dont 5 carbones et 1 oxygène, ressemblant à un cycle de pyrane. L'exemple typique est le D-glucopyranose [2](#page=2). * **Furanose:** Formé lorsque le groupe −OH du carbone 4 attaque le carbonyle. Il résulte en un cycle à 5 atomes, dont 4 carbones et 1 oxygène, ressemblant à un cycle de furane. L'exemple typique est le D-fructofuranose [2](#page=2). ### 1.3 Projection de Haworth La projection de Haworth est une représentation simplifiée en 3D des cycles des sucres [3](#page=3). * **Représentation:** Le cycle est représenté comme un anneau presque plat. Le carbone anomérique est généralement positionné en bas à droite (ou parfois en haut à gauche). Les autres carbones sont numérotés dans le sens des aiguilles d'une montre, en partant du carbone anomérique [3](#page=3). * **Règles de conversion Fischer-Haworth :** * Les groupes −OH qui sont à droite dans la projection de Fischer se situent en bas du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). * Les groupes −OH qui sont à gauche dans la projection de Fischer se situent en haut du cycle dans la projection de Haworth [3](#page=3). #### 1.3.1 Le carbone anomérique Le carbone anomérique est le carbone dérivé du groupe carbonyle initial (C1 pour les aldoses) après la cyclisation. Il peut exister sous deux formes, définies par la position du groupe hydroxyle attaché à ce carbone [3](#page=3): * **Forme $\alpha$ (alpha):** Le groupe −OH anomérique est orienté vers le bas [3](#page=3). * **Forme $\beta$ (bêta):** Le groupe −OH anomérique est orienté vers le haut [3](#page=3). #### 1.3.2 Conformation spatiale des oses Les oses en solution adoptent des conformations spatiales telles que les formes chaise et bateau. La forme chaise est la plus stable et celle sous laquelle les oses naturels se présentent le plus souvent [3](#page=3). ### 1.4 Propriétés physico-chimiques des oses #### 1.4.1 Propriétés physiques * **Solubilité:** Les oses sont très solubles dans l'eau en raison de la présence de nombreux groupes hydroxyles [4](#page=4). * **Pouvoir rotatoire spécifique:** En solution, les oses présentent un pouvoir rotatoire spécifique, utile pour leur identification et leur dosage [4](#page=4). * **Thermodégradation:** Les oses sont thermodégradables; le chauffage peut entraîner une caramélisation [4](#page=4). #### 1.4.2 Propriétés chimiques Les propriétés chimiques des oses sont dues à la présence de leurs fonctions caractéristiques : 1. **Fonction carbonyle ou groupe hémiacétalique:** Ces fonctions participent à des réactions spécifiques comme l'oxydation, la réduction et la condensation [4](#page=4). 2. **Fonctions alcools:** Les nombreux groupes hydroxyles confèrent aux oses leurs propriétés de solubilité dans l'eau et leur confèrent également une réactivité spécifique [4](#page=4). 3. **Réactions dues à la fonction carbonyle (propriétés réductrices) :** * **Oxydation :** Les oses peuvent être oxydés. * **Oxydation enzymatique:** L'oxydation enzymatique, comme celle du glucose par la glucose oxydase (GOD), utilise de l'oxygène pour oxyder spécifiquement le D-glucose en acide D-gluconique, produisant du peroxyde d'hydrogène (H₂O₂). La réaction générale est [4](#page=4): $$ \text{Glucose} + \text{O}_2 \xrightarrow{\text{glucose oxydase}} \text{Acide gluconique} + \text{H}_2\text{O}_2 $$ [4](#page=4). Dans cette réaction, le groupe aldéhyde du C1 est oxydé en groupe carboxylique [4](#page=4). * **Oxydation chimique douce:** L'oxydation chimique d'un aldose transforme le groupe aldéhyde (−CHO) du carbone 1 en groupe acide carboxylique (−COOH), sans affecter les autres groupes hydroxyles. Par exemple, le D-glucose est oxydé en acide D-gluconique [4](#page=4). $$ \text{D-glucose} \rightarrow \text{Acide D-gluconique} $$ [4](#page=4). * **Réduction :** Les groupes carbonyles peuvent être réduits en alcools. * **Condensation :** Les oses peuvent réagir avec d'autres molécules par condensation. > **Tip:** L'oxydation enzymatique du glucose est une réaction fondamentale utilisée dans les tests de glycémie. Il est important de distinguer l'oxydation enzymatique, qui est souvent spécifique, de l'oxydation chimique qui peut avoir lieu à différents niveaux de la molécule [4](#page=4). --- # Réactions chimiques des oses Cette section explore les transformations chimiques fondamentales des oses, principalement dues à leurs fonctions carbonyle et alcoolique, incluant les réactions d'oxydation, de réduction, de condensation et de déshydratation [4](#page=4). ### 2.1 Réactions dues à la fonction carbonyle (groupement réducteur) Les réactions d'oxydation et de réduction ciblent spécifiquement la fonction carbonyle, qui confère aux oses leur caractère réducteur [4](#page=4). #### 2.1.1 Oxydation des oses L'oxydation des oses peut être douce ou forte, et peut également être réalisée par des réactifs spécifiques [4](#page=4). ##### 2.1.1.1 Oxydation enzymatique L'oxydation enzymatique, par exemple celle du glucose par la glucose oxydase (GOD), est une réaction biochimique clé utilisée dans les tests de glycémie [4](#page=4). * **Principe général**: L'enzyme oxydase utilise le dioxygène ($O_2$) pour oxyder la molécule de glucose en acide gluconique, produisant du peroxyde d'hydrogène ($H_2O_2$) [4](#page=4). * **Réaction** [4](#page=4): $$ \text{Glucose} + O_2 \xrightarrow{[\text{glucose oxydase}]} \text{Acide gluconique} + H_2O_2 $$ * **Explication**: Le groupement aldéhyde du glucose (C1) est oxydé en acide carboxylique (–COOH), formant ainsi l'acide gluconique ($C_6H_{12}O_7$). Le dioxygène est réduit en peroxyde d'hydrogène [4](#page=4). ##### 2.1.1.2 Oxydation chimique douce L'oxydation chimique douce d'un aldose transforme spécifiquement le groupement aldéhyde (–CHO) en fonction acide carboxylique (–COOH), sans affecter les autres groupements hydroxyles [4](#page=4). * **Réaction générale**: Le carbone C1, portant le groupement aldéhyde, est oxydé en acide carboxylique [4](#page=4). $$ \text{Aldose} \rightarrow \text{Acide aldonique} $$ * **Exemple**: Le D-glucose est oxydé en acide D-gluconique [4](#page=4). * **Réactifs utilisés**: L'eau bromée ($Br_2/H_2O$) est un réactif couramment utilisé pour cette transformation [5](#page=5). ##### 2.1.1.3 Oxydation chimique forte L'oxydation forte utilise des oxydants puissants pour oxyder plusieurs fonctions de la molécule, conduisant à la formation d'acides aldariques [5](#page=5). * **Principe général**: Lors d'une oxydation forte d'un aldose par un oxydant puissant comme l'acide nitrique ($HNO_3$), le carbone C1 (groupement aldéhyde) et le carbone C6 (alcool primaire) sont oxydés en fonctions acides carboxyliques (–COOH) [5](#page=5). * **Produit**: On obtient un acide dicarboxylique, appelé acide aldarique [5](#page=5). * **Réaction générale** [5](#page=5): $$ \text{HOCH}_2\text{–(CHOH)}_\text{n}\text{–CHO} \xrightarrow{HNO_3, \text{chaleur}} \text{HOOC–(CHOH)}_\text{n}\text{–COOH} + H_2O $$ * **Exemple**: L'oxydation du D-glucose par l'acide nitrique produit de l'acide D-glucarique (ou acide saccharique) [5](#page=5). * **Oxydation des cétoses par $HNO_3$**: Contrairement aux aldoses, les cétoses, possédant une fonction cétone (–CO–) plutôt qu'un aldéhyde, subissent une rupture de chaîne autour du carbone cétone lors d'une oxydation forte par $HNO_3$ [6](#page=6). * **Exemple**: Le D-fructose est coupé entre C2 et C3, produisant de l'acide glycolique et de l'acide tartrique, qui sont ensuite oxydés en leurs acides carboxyliques respectifs [6](#page=6). ##### 2.1.1.4 Oxydation par les sels de métaux lourds Les sels de métaux lourds, comme la liqueur de Fehling ou la solution de Tollens, agissent comme oxydants doux qui sont eux-mêmes réduits [6](#page=6). * **Principe général**: En milieu basique et à chaud, certains ions métalliques (ex: $Cu^{2+}$ ou $Ag^+$) peuvent oxyder les oses, tandis qu'ils sont réduits. C'est une réaction d'oxydo-réduction [6](#page=6). $$ \text{Ose (réducteur)} + \text{Sel métallique (oxydant)} \rightarrow \text{Acide} + \text{Métal réduit} $$ * **Aldoses = réducteurs**: Les aldoses possèdent un groupement aldéhyde ou peuvent le régénérer en milieu basique, ce qui leur permet de réduire les ions $Cu^{2+}$ ou $Ag^+$. Ils sont donc appelés sucres réducteurs [6](#page=6). * **Cétoses = réducteurs (indirectement)**: Bien que les cétoses ne possèdent pas de groupe aldéhyde, certains, comme le fructose, peuvent s'isomériser en aldoses (glucose ou mannose) en milieu basique, devenant ainsi réducteurs indirectement [6](#page=6). #### 2.1.2 Réduction des oses La réduction des oses transforme les fonctions carbonyle (aldéhyde ou cétone) en fonctions alcool [7](#page=7). * **Réduction d'un aldéhyde**: La réduction du groupement aldéhyde (–CHO) par un agent réducteur comme le borohydrure de sodium ($NaBH_4$) transforme le carbone C1 en un alcool primaire (–CH₂OH). Le produit final est un polyol (un alcool avec plusieurs fonctions –OH) [7](#page=7). * **Structure générale d'un aldose**: $R–CH_2OH \cdot R'–CHOH \cdot CHO$ (en considérant le C1 comme l'aldéhyde, et la chaîne comme $R–CHOR–CHOR–CHO$ pour simplifier la représentation du carbonyle) [7](#page=7). * **Réduction**: L'ion hydrure ($H^−$) attaque le carbone du $C=O$. La double liaison $C=O$ devient $C–OH$, et l'hydrogène ajouté forme un alcool primaire [7](#page=7). * **Réduction d'une cétone**: La réduction du groupement cétone (–CO–) par un agent réducteur comme le borohydrure de sodium transforme le carbone cétone en un alcool secondaire (–CHOH). Le produit final est un polyol, transformant le cétose en polyol [7](#page=7). * **Structure générale d'une cétose**: $R_1–CO–R_2$ [7](#page=7). * **Réduction**: L'ion $H^−$ attaque le carbone du $C=O$. La double liaison $C=O$ devient $C–OH$, et l'hydrogène ajouté forme un alcool secondaire [7](#page=7). #### 2.1.3 Condensation des oses Les réactions de condensation permettent de lier des oses entre eux ou avec d'autres molécules, formant des liaisons glycosidiques ou hétérosidiques [8](#page=8). * **Principe général**: Une fonction hydroxyle (–OH) d'un ose peut réagir avec un groupement –OH ou –NH₂ d'un autre partenaire pour former une liaison covalente, avec élimination d'une molécule d'eau ($H_2O$) [8](#page=8). $$ C–OH (\text{ose}) + R–OH \rightarrow C–O–R + H_2O $$ La liaison formée est appelée liaison glycosidique ou hétérosidique [8](#page=8). * **Différents types de condensation** [8](#page=8): * **Avec un autre ose (holoside)**: Si le partenaire est un autre sucre, on forme un disaccharide ou un polysaccharide [8](#page=8). * **Exemple**: Glucose + Glucose → Maltose (liaison α-1,4-glycosidique) + $H_2O$. Le produit est un holoside. La liaison est de type O-glycosidique [8](#page=8). * **Avec un alcool ou phénol (O-hétéroside)**: Si le partenaire $R–OH$ n'est pas un sucre, on obtient un O-hétéroside [8](#page=8). * **Exemple**: Glucose + $R–OH$ → O-hétéroside + $H_2O$ [8](#page=8). * **Avec une amine (N-hétéroside)**: La condensation peut se faire avec un groupement –NH₂ [8](#page=8). * **Exemple**: Sucre + Base azotée → N-glycoside. Cette réaction est très importante en biochimie, notamment pour la formation de l'ADN et de l'ARN [8](#page=8). ### 2.2 Réactions dues aux fonctions alcools Les fonctions hydroxyles des oses peuvent subir des réactions d'estérification et de déshydratation [9](#page=9). #### 2.2.1 Estérification des oses L'estérification des oses est une réaction cruciale dans le métabolisme énergétique [9](#page=9). * **Principe général**: L'estérification consiste à faire réagir une fonction alcool (–OH) avec un acide (H–X) pour former un ester (R–O–X), avec élimination d'eau [9](#page=9). $$ R–OH + H–X \rightarrow R–O–X + H_2O $$ * **Pour les oses**: Les fonctions hydroxyles des oses peuvent être estérifiées par des acides typiques comme l'acide phosphorique ($H_3PO_4$), l'acide sulfurique, ou des acides carboxyliques [9](#page=9). * **Exemple**: Formation de glucose 6-phosphate [9](#page=9). * **Réaction chimique** [9](#page=9): $$ \text{Glucose} + H_3PO_4 \rightarrow \text{Glucose 6-phosphate} + H_2O $$ * **Explication**: Le –OH en C6 du glucose réagit avec l'acide phosphorique pour former un ester phosphorique. Cette réaction est la première étape de la glycolyse. L'élimination d'eau est typique des réactions de condensation [9](#page=9). #### 2.2.2 Déshydratation des oses en milieu acide La déshydratation des oses en milieu acide fort et sous l'action de la chaleur conduit à la formation de produits cycliques et aromatiques comme le furfural ou le HMF [10](#page=10). * **Principe général**: La déshydratation implique l'élimination de plusieurs molécules d'eau sous l'action d'un acide fort et de la chaleur. Cela entraîne une cyclisation et la formation de produits aromatiques [10](#page=10). $$ \text{Ose} \xrightarrow{(\text{acide fort} + \text{chaleur})} \text{Furfural / HMF} + H_2O $$ * **Type d'ose et produit** [10](#page=10): * **Pentose (C5)**: produit du furfural, nécessitant l'élimination de 3 molécules d'eau [10](#page=10). * **Exemple**: Ribose → Furfural + $3H_2O$ [10](#page=10). * **Hexose (C6)**: produit de l'hydroxyméthylfurfural (HMF), nécessitant l'élimination de 3 molécules d'eau [10](#page=10). * **Exemple**: Glucose → Hydroxyméthylfurfural + $3H_2O$ [10](#page=10). --- # Oses, holosides et hétérosides Cette section aborde la formation, la nomenclature et les rôles des osides, en détaillant les holosides (oligosides et polyosides) et les hétérosides [11](#page=11). ### 3.1 Définition et classification des osides Un oside est une molécule glucidique complexe dont l'hydrolyse libère des oses, ou un ose et une molécule non glucidique. Ils se divisent en deux grandes catégories [11](#page=11): * **Holosides:** Formés uniquement d'oses liés entre eux. Ils comprennent les oligosides (2 à 10 oses) et les polyosides (>10 oses) [11](#page=11). * **Hétérosides:** Composés d'un ou plusieurs oses liés à une partie non sucrée, appelée aglycone [11](#page=11). | Type d'oside | Produits d'hydrolyse | Exemple | Composition | | :----------- | :------------------- | :------ | :---------- | | Holoside | Uniquement des oses | Maltose, Saccharose, Lactose | Ose + Ose | | Hétéroside | Ose(s) + aglycone | ADN, glycoprotéines, glycolipides | Ose + molécule non osidique | ### 3.2 La liaison osidique La liaison osidique est une liaison covalente qui unit deux oses. Elle se forme entre [11](#page=11): 1. Le carbone anomérique (généralement le C1) d'un ose. 2. Un groupement hydroxyle (–OH) d'un autre ose [11](#page=11). La nature de cette liaison dépend de plusieurs facteurs : * **Nature des oses liés:** Exemples: glucose + galactose, glucose + fructose [11](#page=11). * **Forme cyclique de chaque ose:** Pyrane (cycle à 6 atomes) ou furane (cycle à 5 atomes) [11](#page=11). * **Configuration anomérique :** * $\alpha$ (alpha): si le groupe hydroxyle anomérique est en bas du plan du cycle [11](#page=11). * $\beta$ (bêta): si le groupe hydroxyle anomérique est en haut du plan du cycle [11](#page=11). ### 3.3 Les holosides #### 3.3.1 Oligosides Les oligosides sont formés de 2 à 10 oses. Les plus courants sont les diholosides (composés de deux oses) [11](#page=11). **Diholosides réducteurs:** Un diholoside est dit réducteur si l'un des deux oses conserve sa fonction hémiacétalique libre. Cela signifie que le carbone anomérique de cet ose n'est pas engagé dans la liaison osidique. Ces sucres peuvent encore réduire les sels métalliques, comme ceux présents dans la liqueur de Fehling. Les diholosides réducteurs peuvent exister sous forme $\alpha$ ou $\beta$, selon la configuration du carbone anomérique libre [11](#page=11). **Nomenclature générale des osides (avec exemples de diholosides) :** Le terme utilisé pour nommer un oside dépend de l'état de sa fonction hémiacétalique : * **-ose:** La fonction hémiacétalique est libre. C'est un sucre réducteur [12](#page=12). * **-osyl:** L'ose a sa fonction hémiacétalique engagée dans la liaison osidique. C'est le premier ose du diholoside nommé [12](#page=12). * **-oside:** La fonction hémiacétalique du dernier ose est engagée. Le sucre est non réducteur [12](#page=12). **Exemple 1 : Lactose** * **Composition:** 1 D-galactose + 1 D-glucose [12](#page=12). * **Liaison osidique:** $\beta$(1$\rightarrow$4) (C1 du galactose lié au C4 du glucose) [12](#page=12). * **Nom chimique:** D-galactopyranosyl ($\beta__MATH_BLOCK_0__\beta$2) (C1 du glucose engagé avec le C2 du fructose) [12](#page=12). * **Nom chimique:** D-glucopyranosyl ($\alpha__MATH_BLOCK_1__\beta$2)D-fructofuranoside ou $\alpha$-D-glucopyranosyl-(1$\rightarrow$2)-$\beta$-D-fructofuranoside [12](#page=12). * **Caractère:** Les deux carbones anomériques (C1 du glucose et C2 du fructose) sont engagés. Il n'y a pas de fonction hémiacétalique libre. Le saccharose est donc un sucre **non réducteur**. C'est le sucre de table [13](#page=13). **Exemple 3 : Maltose** * **Composition:** 2 molécules de D-glucose [13](#page=13). * **Liaison osidique:** $\alpha$(1$\rightarrow$4) (C1 du premier glucose lié au C4 du second glucose) [13](#page=13). * **Nom chimique:** D-glucopyranosyl (USD\alphaUSDUSD\rightarrow$4)D-glucopyranose ou D-glucopyranosyl-(1$\rightarrowUSD 4)D-glucopyranose [13](#page=13). * **Caractère:** Le premier glucose est engagé (-osyl), le second garde son C1 libre (-ose). Le maltose est donc **réducteur**. Les formes $\alpha$ ou $\beta$ sont possibles selon l'anomère libre. C'est un produit de la digestion de l'amidon ou du glycogène [13](#page=13). #### 3.3.2 Polyosides (Polysaccharides) Les polyosides sont de grands glucides complexes formés par la condensation de nombreuses molécules d'oses (centaines à milliers). Ils jouent trois rôles majeurs [14](#page=14): * **Réserve énergétique:** Amidon, glycogène [14](#page=14). * **Structural:** Cellulose, chitine [14](#page=14). * **Biologique spécifique:** Acide hyaluronique, héparine [14](#page=14). Les polyosides se distinguent par : 1. **Le type d'oses constitutifs:** Identiques (homopolysides) ou différents (hétéopolysides) [14](#page=14). 2. **Le type de liaison osidique:** Position des carbones (ex: 1$\rightarrow$4, 1$\rightarrow$6) et stéréochimie ($\alpha$ ou $\beta$) [14](#page=14). 3. **La structure de la chaîne:** Linéaire ou ramifiée [14](#page=14). **Remarque sur la nomenclature $\alpha$(1$\rightarrow$4) :** * $\alpha$: Indique la configuration de l'hydroxyle anomérique du premier ose (position $\alpha$ dans le cycle) [15](#page=15). * 1$\rightarrow$4: Indique la liaison entre le carbone 1 (C1) du premier ose et le carbone 4 (C4) du deuxième ose [15](#page=15). ##### 3.3.2.1 Homopolysides Les homopolysides sont formés d'un seul type d'ose [14](#page=14). | Exemple | Osides constitutifs | Type de liaison | Structure | Rôle | | :-------- | :------------------ | :-------------- | :----------------------- | :--------------------------------------------- | | Amidon | Glucose | $\alpha$(1$\rightarrow$4) et $\alpha$(1$\rightarrow$6) | Ramifiée (amylopectine) et linéaire (amylose) | Réserve énergétique végétale | [14](#page=14). | Glycogène | Glucose | $\alpha$(1$\rightarrow$4) et $\alpha$(1$\rightarrow$6) | Fortement ramifiée | Réserve énergétique animale (foie, muscle) | [14](#page=14). | Cellulose | Glucose | $\beta$(1$\rightarrow$4) | Linéaire | Rôle structural (paroi végétale) | [14](#page=14). ### 3.4 Les hétérosides Un hétéroside est une molécule composée de deux parties distinctes : 1. **Une partie glucidique:** Un ose ou un holoside [15](#page=15). 2. **Une partie non glucidique:** Appelée aglycone ou génine [15](#page=15). Ces deux parties sont liées par une liaison osidique, où l'hydroxyle du carbone anomérique du sucre se lie à un atome de la partie aglycone [15](#page=15). **Types d'hétérosides selon la nature de l'aglycone :** | Type d'hétéroside | Liaison | Exemple typique | Où on les trouve | | :---------------- | :------------------- | :--------------------------------------- | :----------------------------------------------- | | O-hétéroside | Ose lié à un O | Liaison ose–sérine/thréonine dans une protéine | Glycoprotéines | [15](#page=15). | N-hétéroside | Ose lié à un N | Nucléosides (adénosine: ribose + adénine) | ADN, ARN | [15](#page=15). | C-hétéroside | Ose lié à un C | Certains pigments végétaux | Plantes médicinales | [15](#page=15). | S-hétéroside | Ose lié à un S | Composés soufrés (rares) | Plantes alliacées (ail, oignons) | [15](#page=15). **Types d'aglycones et exemples :** | Type d'aglycone | Exemple | Rôle principal / Localisation | | :------------------- | :------------------------------------------------- | :-------------------------------------------------------------------------------------------- | | Lipide | Glycolipide | Composent la membrane cellulaire, reconnaissance entre cellules | [15](#page=15). | Protéine + GAG* | Protéoglycanes (PG) | Tissus conjonctifs, structure, lubrification | [15](#page=15). | Peptides + Polysaccharides | Peptidoglycanes | Paroi bactérienne (rigidité) | [15](#page=15). | Protéine + quelques oses | Glycoprotéines (GP) | Rôles hormonaux, immunitaires, enzymatiques | [15](#page=15). | Protéine (fixation non enzymatique) | Protéine glycosylée (ex: HbA1c) | Marqueurs biologiques (ex: glycémie à long terme) | [15](#page=15). *GAG : Glycosaminoglycanes **Rôles des hétérosides dans les cellules :** * Identifier les cellules (glycolipides) [16](#page=16). * Communiquer (glycoprotéines) [16](#page=16). * Stocker et transmettre l'information génétique (nucléosides, ADN/ARN) [16](#page=16). **Tableau récapitulatif des liaisons des hétérosides :** | Liaison | Type d'hétéroside | Exemple | | :----------------------- | :---------------- | :------------------------------------ | | Ose + Protéine | Glycoprotéine | Récepteurs membranaires, hormones | [16](#page=16). | Ose + Lipide | Glycolipide | Membrane cellulaire (ex: globules rouges) | [16](#page=16). | Ose + Base azotée | Nucléoside | Adénosine (base + ribose) | [16](#page=16). --- # Lipides : structure, propriétés et rôles Les lipides sont une classe diversifiée de molécules organiques caractérisées par leur insolubilité dans l'eau et leur solubilité dans les solvants organiques, jouant des rôles cruciaux allant de l'isolation à la signalisation cellulaire. ### 4.1 Définition et structure des lipides Les lipides sont des composés organiques principalement constitués de carbone (C), d'hydrogène (H) et d'oxygène (O). Leur caractéristique fondamentale est leur caractère hydrophobe, ce qui signifie qu'ils n'interagissent pas bien avec les molécules d'eau. La majorité des lipides sont composés de deux éléments principaux: des acides gras, qui sont de longues chaînes d'atomes de carbone terminées par un groupe acide (-COOH), et un alcool, souvent le glycérol, qui possède un ou plusieurs groupes -OH. La liaison d'un acide gras à un alcool forme un ester, qui est la base chimique de nombreux lipides comme les graisses et les huiles [17](#page=17). ### 4.2 Propriété hydrophobe En raison de leur nature non polaire, les lipides sont insolubles dans l'eau, qui est une molécule polaire. Cette propriété explique leur incapacité à se mélanger avec l'eau, tout en leur permettant de se dissoudre efficacement dans des solvants non polaires tels que le chloroforme, l'éther ou le benzène [17](#page=17). > **Tip:** La distinction entre composés polaires et non polaires est essentielle pour comprendre l'interaction des lipides avec l'eau et les solvants. ### 4.3 Substances apparentées aux lipides Certains composés, bien que ne contenant pas d'acides gras, sont classés parmi les lipides en raison de leur caractère hydrophobe. Cela inclut les stéroïdes, tels que le cholestérol et les hormones stéroïdes, ainsi que les vitamines liposolubles (vitamines E, D, K, A) [17](#page=17). ### 4.4 Rôles physiologiques des lipides Les lipides remplissent plusieurs fonctions vitales dans l'organisme : #### 4.4.1 Isolement et protection des organes Les lipides forment le tissu adipeux, une couche de graisse située sous la peau et autour de certains organes vitaux. Cette réserve de graisse assure [17](#page=17): * **Isolement thermique:** Le tissu adipeux agit comme une barrière isolante, limitant la perte de chaleur et aidant à maintenir une température corporelle constante, particulièrement dans des environnements froids [17](#page=17). * **Protection mécanique:** La graisse entoure des organes comme le cœur, les reins et le foie, agissant comme un amortisseur pour les protéger des chocs physiques et des pressions extérieures [17](#page=17). #### 4.4.2 Transport et absorption des vitamines Certains lipides sont indispensables au transport des vitamines liposolubles (vitamines A, D, E, K). Ces vitamines ont des rôles essentiels [18](#page=18): * Vitamine A: vision et croissance cellulaire [18](#page=18). * Vitamine D: absorption du calcium et solidité osseuse [18](#page=18). * Vitamine E: protection cellulaire contre l'oxydation [18](#page=18). * Vitamine K: coagulation sanguine [18](#page=18). Les lipides facilitent l'absorption de ces vitamines dans l'intestin et leur transport via le sang vers les tissus où elles sont nécessaires [18](#page=18). #### 4.4.3 Stockage d'énergie Les lipides représentent la principale réserve d'énergie du corps. Les acides gras sont stockés dans les cellules adipeuses sous forme de triacylglycérols (ou triglycérides). Ces molécules peuvent être dégradées pour fournir de l'énergie lorsque le corps en a besoin, par exemple entre les repas ou lors d'efforts physiques. Leur rendement énergétique est très élevé: 1 gramme de lipides libère environ 9 kilocalories (kcal), soit plus du double de l'énergie fournie par 1 gramme de glucides ou de protéines (environ 4 kcal) [18](#page=18). > **Example:** Les sportifs d'endurance s'appuient sur leurs réserves de graisses pour fournir l'énergie nécessaire aux efforts prolongés. #### 4.4.4 Synthèse de molécules de signalisation Certains lipides ne servent pas uniquement de réserve d'énergie; ils participent également à la communication cellulaire en donnant naissance à des molécules de signalisation. À partir d'acides gras polyinsaturés, tels que l'acide arachidonique, l'organisme synthétise des médiateurs chimiques comme les prostaglandines, les thromboxanes et les prostacyclines. Ces substances jouent des rôles cruciaux dans la régulation de l'inflammation, de la douleur, de la coagulation sanguine et de la contraction des muscles lisses (par exemple, dans les bronches ou l'utérus) [18](#page=18). ### 4.5 Classification des lipides Les lipides sont généralement classés en deux grandes catégories basées sur leur composition chimique: les lipides simples et les lipides complexes [19](#page=19). #### 4.5.1 Lipides simples Ces lipides sont composés uniquement de carbone (C), d'hydrogène (H) et d'oxygène (O). Ils résultent généralement de l'union entre des acides gras et un alcool [19](#page=19). * **Glycérides:** L'alcool est le glycérol. Ils peuvent être des mono-, di- ou triacylglycérols, selon le nombre d'acides gras liés. Ils correspondent aux graisses et huiles dans le corps et l'alimentation, leur rôle principal étant la réserve d'énergie [19](#page=19). * **Cérides:** L'alcool est un alcool à longue chaîne (souvent 16 à 30 carbones). Ces lipides forment les cires, présentes sur la peau, les feuilles ou les plumes, et leur rôle principal est la protection et l'imperméabilisation [19](#page=19). * **Stérides:** L'alcool est un stérol, comme le cholestérol. Ces composés forment des esters de cholestérol et jouent un rôle dans la réserve et le transport du cholestérol dans l'organisme [19](#page=19). #### 4.5.2 Lipides complexes Ces lipides contiennent, en plus de C, H et O, d'autres éléments comme le phosphore (P) ou l'azote (N). Ils sont souvent des constituants des membranes cellulaires [19](#page=19). * **Glycérophospholipides:** Ils contiennent du glycérol, deux acides gras et un groupe phosphate, qui peut être lié à un composé azoté. Leur rôle principal est la structure des membranes cellulaires [19](#page=19). * **Sphingolipides:** Ils sont constitués d'une base appelée sphingosine, d'un acide gras et parfois d'un groupement phosphate. On les trouve principalement dans le système nerveux, notamment dans la gaine de myéline [19](#page=19). * **Glycolipides:** Formés d'un lipide et d'un glucide (sucre), ils sont situés à la surface des membranes cellulaires. Leur rôle principal est la reconnaissance et la communication entre les cellules [19](#page=19). #### 4.5.3 Caractère physico-chimique des lipides Les lipides peuvent présenter différents caractères de solubilité : * **Hydrophobes:** Totalement insolubles dans l'eau, comme les triglycérides et les cires [19](#page=19). * **Amphiphiles:** Ils possèdent une partie hydrophile (qui aime l'eau) et une partie hydrophobe (qui repousse l'eau). C'est typique des phospholipides et des glycolipides, qui sont des composants essentiels des membranes biologiques [19](#page=19). --- # Acides gras : structure, classification et propriétés Cette section explore la définition, la structure chimique, la nature amphiphile, les différentes classifications basées sur la saturation et la longueur de chaîne, la nomenclature et les propriétés physico-chimiques fondamentales des acides gras. ### 5.1 Définition et structure des acides gras Un acide gras est un acide monocarboxylique. Il se compose de deux parties distinctes: une fonction acide carboxylique (–COOH) qui est polaire et hydrophile, et un radical R, une chaîne hydrocarbonée (–CH₂–) de longueur variable qui est non polaire et hydrophobe. La représentation générale d'un acide gras est donc R–COOH [20](#page=20). > **Tip:** La nature amphiphile, possédant à la fois une partie hydrophile et une partie hydrophobe, est fondamentale pour la formation des micelles et des membranes biologiques par les acides gras. Les chaînes carbonées des acides gras naturels présentent plusieurs caractéristiques : * Elles sont généralement linéaires, sans ramification [20](#page=20). * Elles possèdent un nombre pair de carbones, car elles sont synthétisées à partir d'unités de deux carbones (acétyl-CoA) [20](#page=20). * Elles ont une longueur variable, mais les acides gras naturels comptent typiquement entre 14 et 24 atomes de carbone [20](#page=20). * Le degré d'insaturation varie: les acides gras saturés ne possèdent aucune double liaison, tandis que les acides gras insaturés en possèdent une ou plusieurs (jusqu'à 6) [20](#page=20). * Ils peuvent être linéaires, ramifiés ou cycliques [20](#page=20). * Contrairement aux lipides complexes, les acides gras ne sont pas hydrolysables en sous-unités plus petites par hydrolyse [20](#page=20). Dans l'eau à pH physiologique (environ 7,4), le groupement carboxyle perd son proton (H⁺), formant un ion carboxylate (–COO⁻) chargé négativement. Cette ionisation renforce la solubilité de la tête polaire dans l'eau, tandis que la chaîne hydrocarbonée reste insoluble [20](#page=20). > **Tip:** La numérotation de la chaîne carbonée commence par le carbone du groupement carboxyle (C1) (#page=21, 23). L'autre extrémité, le groupe méthyle (CH₃), est appelée l'extrémité oméga (ω) [21](#page=21) [23](#page=23). ### 5.2 Classification des acides gras Les acides gras sont principalement classés selon la présence ou l'absence de doubles liaisons dans leur chaîne carbonée, ainsi que par leur nombre de carbones (#page=21, 23) [21](#page=21) [23](#page=23). #### 5.2.1 Acides gras saturés Les acides gras saturés possèdent une chaîne carbonée entièrement saturée en hydrogène, c'est-à-dire sans double liaison carbone-carbone [21](#page=21). * **Formule générale:** $C_nH_{2n+2}$ si l'on considère le groupe carboxyle, ou plus précisément $CH_3–(CH_2)_n–COOH$ ou $C_nH_{2n}O_2$. La formule $C_nH_{2n+2}$ est une simplification pour la chaîne alkyle seule [21](#page=21). * **Structure:** Chaîne linéaire avec un nombre pair de carbones [21](#page=21). * **Abondance:** Ils sont abondants chez les mammifères, présents dans les graisses animales et certaines huiles végétales [21](#page=21). **Acides gras saturés représentatifs :** | Acide gras | Notation | Nombre de carbones | Source principale | | :-------------- | :------- | :----------------- | :---------------------------------------------- | | Acide palmitique | C16:0 | 16 | Graisses animales, huile de palme | [21](#page=21). | Acide stéarique | C18:0 | 18 | Graisses animales, chocolat | [21](#page=21). | Acide butyrique | C4:0 | 4 | Beurre, métabolisme bactérien | [21](#page=21). | Acide lignocérique| C24:0 | 24 | Lipides du tissu nerveux | [21](#page=21). **Nomenclature:** Le symbole C16:0, par exemple, indique 16 carbones et 0 double liaison. Le préfixe "n-" devant le nom systématique (ex: acide n-hexadécanoïque pour l'acide palmitique) signifie que la chaîne est normale, linéaire et non ramifiée [22](#page=22). #### 5.2.2 Acides gras insaturés Les acides gras insaturés possèdent au moins une double liaison carbone-carbone dans leur chaîne [22](#page=22). * **Formule générale:** $C_nH_{2n-2x}O_2$, où $x$ est le nombre de doubles liaisons [22](#page=22). * **Structure:** La chaîne a généralement entre 16 et 20 carbones. La première double liaison se situe fréquemment entre les carbones 9 et 10 (position Δ9). Les doubles liaisons sont généralement en configuration *cis* [22](#page=22). ##### 5.2.2.1 Classification selon le nombre de doubles liaisons * **Acides gras mono-insaturés (AGMI):** Ils possèdent une seule double liaison, souvent située entre C9 et C10 [23](#page=23). * **Exemple:** Acide oléique (C18:1Δ9 ou ω9) [23](#page=23). * **Formule développée:** $CH_3-(CH_2)_7-CH=CH-(CH_2)_7-COOH$ [23](#page=23). * **Présence:** Très présents dans les huiles végétales [23](#page=23). * **Acides gras poly-insaturés (AGPI):** Ils possèdent plusieurs doubles liaisons, toujours séparées par un ou plusieurs groupements méthylènes (–CH₂–) [23](#page=23). * **Exemples essentiels (acides gras essentiels apportés par l'alimentation) :** | Acide gras | Symbole | Localisation des doubles liaisons | Famille | | :--------------------- | :-------- | :-------------------------------- | :------ | | Acide linoléique | C18:2Δ9,12 | Δ9, Δ12 | ω6 | | Acide α-linolénique | C18:3Δ9,12,15 | Δ9, Δ12, Δ15 | ω3 | * **Rôle:** Jouent un rôle crucial dans le développement cellulaire, la synthèse de médiateurs chimiques et le fonctionnement cardiovasculaire [23](#page=23). ##### 5.2.2.2 Configurations des doubles liaisons La présence d'une double liaison C=C confère une certaine rigidité et limite la rotation autour de celle-ci [24](#page=24). * **Configuration *cis*:** Les deux atomes d'hydrogène sont du même côté de la double liaison. Cette configuration induit un coude ou un pli dans la chaîne, empêchant un empaquetage serré des molécules. Les acides gras mono-insaturés naturels sont majoritairement en configuration *cis* [24](#page=24). * **Configuration *trans*:** Les deux atomes d'hydrogène sont de part et d'autre de la double liaison. La chaîne reste quasi linéaire, ressemblant à celle des acides gras saturés. Cette configuration tend à rendre les acides gras plus solides [24](#page=24). #### 5.2.3 Nomenclature * **Notation Δ (Delta):** Indique la position de la première double liaison à partir du groupement carboxyle (carbone 1). Par exemple, C18:1Δ9 signifie que la double liaison est entre le carbone 9 et le carbone 10 [23](#page=23). * **Notation ω (Oméga):** Indique la position de la première double liaison à partir du carbone terminal méthyle (CH₃), appelé carbone ω (carbone 1). Par exemple, C18:1ω9 signifie que la double liaison se trouve sur le 9ème atome de carbone à partir de l'extrémité CH₃ [23](#page=23). ### 5.3 Propriétés physico-chimiques des acides gras Les propriétés physico-chimiques des acides gras sont déterminées par la longueur de leur chaîne carbonée et leur degré d'insaturation [26](#page=26). #### 5.3.1 Propriétés physiques 1. **Solubilité dans l'eau :** * Les acides gras possèdent une tête hydrophile (–COOH) et une queue hydrophobe (chaîne hydrocarbonée) [26](#page=26). * Plus la chaîne hydrocarbonée est longue, plus la partie hydrophobe domine, et moins l'acide gras est soluble dans l'eau [26](#page=26). * **Exemples:** Les chaînes courtes (C4-C6) sont solubles, tandis que les chaînes longues (>C10) sont pratiquement insolubles [26](#page=26). * La présence de doubles liaisons augmente légèrement la solubilité en empêchant un empaquetage trop serré des molécules [26](#page=26). 2. **Masse volumique :** * Les acides gras ont une masse volumique légèrement inférieure à celle de l'eau, généralement comprise entre 0,8 et 0,95 g/cm³ [26](#page=26). * C'est pourquoi les huiles flottent à la surface de l'eau [26](#page=26). 3. **Point de fusion :** * Le point de fusion est la température à laquelle un solide devient liquide [27](#page=27). * **Influence de la longueur de la chaîne carbonée:** Plus la chaîne est longue, plus les molécules peuvent interagir fortement entre elles, nécessitant plus de chaleur pour fondre. Ainsi, le point de fusion augmente avec la longueur de la chaîne [27](#page=27). * Chaîne courte (<10 C): Liquide à température ambiante [27](#page=27). * Chaîne longue (>10 C): Solide à température ambiante [27](#page=27). * **Influence du degré d'insaturation:** Chaque double liaison crée un pli dans la chaîne, empêchant un emboîtement serré des molécules et affaiblissant leurs interactions. Par conséquent, plus il y a de doubles liaisons, plus le point de fusion est bas, ce qui rend la substance plus liquide. Les graisses solides contiennent des acides gras longs et saturés, tandis que les huiles liquides contiennent des acides gras courts ou insaturés [27](#page=27). #### 5.3.2 Propriétés chimiques Les réactions chimiques des acides gras dépendent de deux éléments principaux: la fonction acide carboxylique (–COOH) et la présence de doubles liaisons (C=C) [27](#page=27). ##### 5.3.2.1 Réactions dues à la fonction acide (–COOH) a) **Formation de sels alcalins (savons) :** * La réaction d'un acide gras avec une base forte (comme NaOH ou KOH) forme un sel d'acide gras (appelé savon) et de l'eau [27](#page=27). * **Équation:** $R–COOH + NaOH \rightarrow R–COO^-Na^+ + H_2O$ [27](#page=27). * Le savon possède une tête hydrophile chargée ($R–COO^-$) et un ion métallique (Na⁺) qui interagit avec l'eau, permettant ainsi la formation d'émulsions [27](#page=27). b) **Estérification :** * La réaction d'un acide gras avec un alcool (R'–OH) forme un ester et de l'eau [28](#page=28). * **Équation:** $R–COOH + R'–OH \rightarrow R–COO–R' + H_2O$ [28](#page=28). * Cette réaction est fondamentale pour la synthèse de lipides complexes. Par exemple, les triglycérides (graisses neutres) se forment lorsque trois acides gras se lient à une molécule de glycérol [28](#page=28). * **Exemple:** Acide gras + glycérol → triglycéride (triacylglycérol) [28](#page=28). ##### 5.3.2.2 Réactions dues à la présence de doubles liaisons (C=C) Ces réactions concernent uniquement les acides gras insaturés. a) **Hydrogénation :** * L'hydrogénation consiste à ajouter de l'hydrogène (H₂) sur les doubles liaisons [28](#page=28). * Elle supprime les doubles liaisons, transformant un acide gras insaturé en acide gras saturé [28](#page=28). * **Équation simplifiée:** $CH_2=CH–CH=CH–CH + H_2 \rightarrow CH_3–CH_2–CH_2–CH_2–CH_2$ [28](#page=28). * **Exemple pratique:** L'huile végétale (liquide, insaturée) peut être hydrogénée pour devenir de la margarine (solide, saturée) [28](#page=28). b) **Oxydation :** * Lorsqu'un acide gras insaturé est oxydé (par exemple, avec du permanganate de potassium, KMn₄), les doubles liaisons sont clivées [28](#page=28). * On obtient alors deux acides carboxyliques [28](#page=28). * **Équation:** $R–CH=CH–R'–COOH + KMnO_4 \rightarrow R–COOH + HOOC–R'–COOH$ [28](#page=28). * Chaque double liaison conduit à la formation d'un acide simple et d'un diacide (possédant deux fonctions –COOH) [28](#page=28). * Cette réaction explique le rancissement des graisses lorsqu'elles s'oxydent à l'air [28](#page=28). --- # Classification détaillée des lipides Cette section détaille la classification des lipides en lipides simples et complexes, en explorant leurs structures, leurs propriétés et leurs rôles biologiques, ainsi que les mécanismes d'hydrolyse [29](#page=29). ### 6.1 Lipides simples (homolipides) Les lipides simples, également appelés homolipides, sont constitués uniquement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène. Ils résultent de la réaction d'estérification entre un alcool et un ou plusieurs acides gras, formant ainsi des esters d'acides gras. Leur classification dépend du type d'alcool impliqué [29](#page=29). #### 6.1.1 Glycérides (ou acylglycérols) Les glycérides sont formés par l'estérification du glycérol avec un ou plusieurs acides gras. Le glycérol, un triol (propane-1,2,3-triol), possède trois groupes hydroxyles (-OH) aux positions α, β et α'. La réaction d'estérification peut se résumer ainsi: Glycérol + Acide gras $\rightarrow$ Glycéride + Eau [30](#page=30). **Types de glycérides selon le nombre d'acides gras :** * **Monoglycéride:** 1 acide gras lié au glycérol. C'est un intermédiaire digestif et il est amphipathique [30](#page=30). * **Diglycéride:** 2 acides gras liés au glycérol. C'est un intermédiaire métabolique et il est amphipathique [30](#page=30). * **Triglycéride:** 3 acides gras liés au glycérol. Ils constituent les graisses et les huiles et sont très hydrophobes [30](#page=30). **Glycérides simples vs mixtes :** * **Simples (homogènes):** Tous les acides gras sont identiques (R₁ = R₂ = R₃). Exemple: acide tripalmitique [30](#page=30). * **Mixtes (hétérogènes):** Les acides gras sont différents (R₁ ≠ R₂ ≠ R₃). Exemple: acide palmito-oléostéarique [30](#page=30). **Propriétés physiques des glycérides :** * **Solubilité:** Les monoglycérides et diglycérides sont amphipathiques (partie hydrophile du glycérol, partie hydrophobe des acides gras). Les triglycérides sont totalement hydrophobes, insolubles dans l'eau mais solubles dans les solvants organiques [31](#page=31). * **Point de fusion:** Il dépend du type d'acides gras. Les acides gras saturés donnent des solides à température ambiante (graisses), tandis que les acides gras insaturés donnent des liquides (huiles) [31](#page=31). **Hydrolyse des glycérides :** * **Hydrolyse acide ou enzymatique:** Triglycéride + 3 H₂O $\rightarrow$ Glycérol + 3 Acides gras. C'est la réaction naturelle lors de la digestion par les lipases [31](#page=31). * **Hydrolyse alcaline (saponification):** Triglycéride + 3 NaOH $\rightarrow$ Glycérol + 3 Sels d'acides gras. Utilisée pour la fabrication de savons [31](#page=31). **Rôles des triglycérides :** 1. **Rôle énergétique:** Ils sont une molécule de réserve d'énergie majeure. 1g de triglycéride fournit environ 9 kcal, soit deux fois plus que les glucides ou les protéines. Le corps les stocke dans le tissu adipeux, et ils sont libérés en cas de jeûne ou d'effort pour fournir des acides gras (oxydés pour l'ATP) et du glycérol (utilisé dans la néoglucogenèse) [31](#page=31). 2. **Rôle de stockage:** Les TG sont stockés dans les adipocytes. C'est une forme de stockage très dense car elle n'est pas associée à de l'eau, contrairement au glycogène [31](#page=31). 3. **Isolation thermique et protection:** Le tissu adipeux sous-cutané agit comme isolant thermique, et le tissu adipeux viscéral protège les organes internes [31](#page=31). 4. **Rôle physiopathologique:** Un excès de triglycérides est lié à l'obésité, au diabète et aux maladies cardiovasculaires. Le tissu adipeux produit également des facteurs inflammatoires [32](#page=32). **Digestion et hydrolyse des triglycérides :** Les triglycérides alimentaires sont hydrolysés en monoglycérides et acides gras par la lipase pancréatique dans l'intestin grêle. L'hydrolyse dans les cellules (lipolyse) des triglycérides stockés dans les adipocytes implique plusieurs enzymes: ATGL (Adipose Triglyceride Lipase), HSL (Hormone Sensitive Lipase), et MGL (Monoglycerol Lipase), libérant successivement des acides gras et du glycérol [32](#page=32). #### 6.1.2 Cérides Les cérides, ou cires, sont formés par la réaction d'estérification entre un acide gras et un alcool à longue chaîne (souvent 16 à 30 carbones) [29](#page=29). * **Formation:** Acide gras + Alcool gras $\rightarrow$ Cérides (cire) + H₂O [37](#page=37). * **Structure:** Ils contiennent une longue chaîne hydrocarbonée (hydrophobe) et une liaison ester [37](#page=37). * **Exemple:** Le palmitate de cétyle est formé de l'acide palmitique et de l'alcool cétylique [37](#page=37). * **Propriétés physiques:** Ils sont solides à température ambiante en raison de l'empilement de leurs longues chaînes carbonées, et ils sont très hydrophobes, insolubles dans l'eau, ce qui leur confère leur texture cireuse [37](#page=37). * **Rôle:** Protection contre l'eau et les agents extérieurs. Exemples: cire d'abeille, sébum cutané, cires végétales sur les feuilles [29](#page=29). #### 6.1.3 Stérides (ou esters de cholestérol) Les stérides sont des esters formés entre un stérol (comme le cholestérol) et un acide gras (#page=29, 32) [29](#page=29) [32](#page=32). * **Structure:** Réaction d'estérification entre le groupe carboxyle d'un acide gras (R-COOH) et le groupe hydroxyle (-OH) d'un stérol comme le cholestérol [32](#page=32). $R-\text{COOH} + \text{Cholestérol}-\text{OH} \rightarrow R-\text{COO}-\text{Cholestérol} + \text{H}_2\text{O}$ [32](#page=32). * **Rôle:** Forme de stockage et de transport du cholestérol dans le sang. Ils sont présents dans les membranes cellulaires et sont des précurseurs d'hormones stéroïdiennes (#page=29, 33) [29](#page=29) [33](#page=33). #### 6.1.4 Stérols (famille des stéroïdes) Les stérols appartiennent à la famille des stéroïdes, caractérisés par un noyau stérane (cyclopentanophénanthrène) composé de quatre cycles accolés (trois hexagonaux et un pentagonal) [33](#page=33). * **Structure du noyau stérane:** Rigide, conférant le terme "stéroïde". Présent chez les eucaryotes, absent chez les procaryotes [33](#page=33). * **Cholestérol:** Le stérol le plus connu (formule C₂₇H₄₆), c'est un alcool (fonction -OH). Il est un constituant majeur des membranes cellulaires, stabilisant leur fluidité et leur perméabilité [33](#page=33). * **Dérivés du cholestérol :** * **Acides biliaires:** Synthétisés dans le foie à partir du cholestérol, ils émulsifient les graisses dans l'intestin. Il existe des acides biliaires primaires (foie) et secondaires (flore intestinale) [34](#page=34). * **Vitamine D:** Synthétisée dans la peau à partir du 7-déhydrocholestérol sous l'effet des UV. Elle est essentielle à la minéralisation osseuse (absorption du calcium et du phosphore) [34](#page=34). * **Hormones stéroïdiennes:** Hormones fabriquées à partir du cholestérol, ayant une structure stéroïde. Elles sont produites par diverses glandes et ont des rôles variés [35](#page=35). * **Glucocorticoïdes** (ex: cortisol): régulation du métabolisme du glucose, anti-inflammatoire, immunomodulateur [35](#page=35). * **Minéralocorticoïdes** (ex: aldostérone): contrôle des quantités de sodium et d'eau, régulation de la pression artérielle [36](#page=36). * **Androgènes** (ex: testostérone): développement des caractères sexuels mâles, spermatogenèse, croissance musculaire et osseuse [36](#page=36). * **Œstrogènes** (ex: estradiol): développement des caractères sexuels féminins, préparation de l'endomètre, cycle menstruel [36](#page=36). * **Progestatifs** (ex: progestérone): préparation de l'utérus à la nidation, maintien de la grossesse [36](#page=36). ### 6.2 Lipides complexes Les lipides complexes contiennent des acides gras et d'autres groupes chimiques tels que des phosphates ou des sucres. Ils sont les principaux constituants des membranes biologiques. Trois grandes familles sont distinguées: les glycérophospholipides, les sphingolipides et les glycérolycolipides [38](#page=38). #### 6.2.1 Glycérophospholipides Ce sont les lipides complexes les plus importants chez l'homme. Leur structure de base est l'acide phosphatidique, composé d'un glycérol lié à deux acides gras (souvent un saturé en C1 et un insaturé en C2) et un groupement phosphate sur C3 [38](#page=38). * **Structure de base:** Acide phosphatidique: glycérol - Acide gras R1 - Acide gras R2 - Phosphate [38](#page=38). * **Formation:** En ajoutant un alcool (HO-X) à l'acide phosphatidique, celui-ci se fixe sur le phosphate, formant un glycérophospholipide [40](#page=40). Acide phosphatidique + Alcool $\rightarrow$ Glycérophospholipide + H₂O [40](#page=40). * **Amphiphilie:** Les glycérophospholipides sont amphiphiles, possédant une tête polaire hydrophile (glycérophosphate + alcool) et une queue apolaire hydrophobe (deux chaînes d'acides gras) (#page=40, 43). Cette amphiphilie leur permet de former la bicouche lipidique des membranes cellulaires, où les têtes hydrophiles sont orientées vers l'eau et les queues hydrophobes se regroupent au centre (#page=43, 44) [40](#page=40) [43](#page=43) [44](#page=44). * **Variété:** La nature de l'alcool fixé sur le phosphate détermine le type de glycérophospholipide et ses fonctions. Exemples [40](#page=40): * Phosphatidylcholine (lécithine): Membranes, transport lipidique [40](#page=40). * Phosphatidyléthanolamine: Membranes, cerveau [40](#page=40). * Phosphatidylsérine: Signalisation cellulaire (apoptose) [40](#page=40). * Phosphatidylinositol: Transmission du signal cellulaire [40](#page=40). * Phosphatidylglycérol: Membranes mitochondriales [40](#page=40). * Cardiolipine: Double phosphate lié à deux acides phosphatidiques et un glycérol; présent dans la membrane interne des mitochondries [40](#page=40). #### 6.2.2 Sphingolipides Les sphingolipides sont des lipides complexes dont le squelette n'est pas le glycérol mais la sphingosine [44](#page=44). * **Sphingosine:** Amino-dialcool à 18 carbones, possédant une fonction amine (-NH₂), deux fonctions alcool (-OH), et une longue chaîne hydrocarbonée avec une double liaison trans [44](#page=44). * **Céramide:** Formé par la liaison amide entre la fonction amine de la sphingosine et un acide gras. Cette liaison amide est forte et stable [45](#page=45). Sphingosine + Acide gras $\rightarrow$ Céramide + H₂O [45](#page=45). * **Familles de sphingolipides:** Dépendent de la molécule fixée sur le groupe -OH du carbone 1 de la sphingosine [46](#page=46). * **Sphingophospholipides (sphingomyélines):** Liaison ester phosphorique entre le céramide et un groupement (phosphate + alcool, comme la choline ou l'éthanolamine). Ils sont présents dans les membranes plasmiques, notamment dans les gaines de myéline, protégeant et aidant à la conduction du signal nerveux. L'enzyme sphingomyélinase hydrolyse la sphingomyéline; un déficit de cette enzyme peut causer la maladie de Niemann-Pick [46](#page=46). * **Sphingoglycolipides:** Le céramide est lié à un ou plusieurs sucres (oses) au niveau du carbone 1, sans groupement phosphate [47](#page=47). * **Cérébrosides:** 1 seul ose lié au céramide (ex: galactocérébroside). Trouvés dans le tissu nerveux et les membranes [47](#page=47). * **Gangliosides (ou oligosylcéramides):** Plusieurs oses (2 à 20), souvent incluant un acide sialique. Ils sont très abondants dans les neurones du cerveau et jouent un rôle dans la reconnaissance cellulaire et comme récepteurs de certaines toxines (ex: le ganglioside GM1 est un point d'entrée pour la toxine cholérique) [47](#page=47). --- # Acides aminés : structure, classification et fonctions Cette section détaille la composition fondamentale des protéines, les acides aminés, en explorant leur structure moléculaire, leurs diverses classifications basées sur leurs propriétés chimiques et leur importance fonctionnelle dans le métabolisme cellulaire. ### 7.1 Définition et structure de base des acides aminés Les acides aminés (AA) sont les unités monomériques constituant les protéines. Chaque acide aminé partage une structure fondamentale comprenant un carbone central (carbone alpha, Cα) lié à quatre groupes: une fonction amine (–NH₂), une fonction acide carboxylique (–COOH), un atome d'hydrogène (H), et une chaîne latérale variable appelée groupe R [48](#page=48) [49](#page=49). * La fonction amine est basique et peut capter un proton (H⁺), formant le groupe N-terminal [49](#page=49). * La fonction carboxylique est acide et peut libérer un proton (H⁺), formant le groupe C-terminal [49](#page=49). * Le groupe R est ce qui distingue chaque acide aminé [49](#page=49). * Le carbone alpha est généralement chiral (sauf dans la glycine, où R=H), ce qui signifie que les acides aminés existent sous forme de deux stéréoisomères: L et D. Seules les formes L sont utilisées dans les protéines humaines [49](#page=49). Il existe plus de 300 acides aminés naturels, mais seulement 20 sont protéinogènes, c'est-à-dire codés par l'ADN et incorporés dans les protéines lors de la traduction [49](#page=49). ### 7.2 Classification des acides aminés Les acides aminés peuvent être classés selon plusieurs critères, notamment leur caractère essentiel ou non essentiel, et la nature chimique de leur chaîne latérale (R). #### 7.2.1 Classification selon l'apport alimentaire (essentiels et non essentiels) * **Acides aminés essentiels** [50](#page=50): * L'organisme ne peut pas les synthétiser et ils doivent être apportés par l'alimentation. * Leur manque peut bloquer la synthèse protéique. * Les 8 acides aminés essentiels chez l'homme sont : Arginine\*, Histidine\*, Isoleucine, Leucine, Lysine, Méthionine, Phénylalanine, Thréonine, Tryptophane, Valine. * L'arginine et l'histidine sont considérées comme semi-essentielles, particulièrement importantes chez l'enfant en croissance [50](#page=50). * **Acides aminés non essentiels** [50](#page=50): * L'organisme peut les synthétiser à partir d'autres composés métaboliques. * Ils n'ont pas besoin d'un apport alimentaire direct. * Les acides aminés non essentiels sont : Alanine, Asparagine, Acide aspartique, Cystéine, Acide glutamique, Glutamine, Glycine, Proline, Sérine, Tyrosine. * L'arginine et l'histidine peuvent aussi être considérés comme non essentiels dans certaines conditions physiologiques [50](#page=50). #### 7.2.2 Classification selon la chaîne latérale (R) Cette classification est basée sur les propriétés physico-chimiques du groupe R, notamment sa polarité, sa charge et sa taille. ##### 7.2.2.1 Groupe 1: Acides aminés aliphatiques [51](#page=51). Leur chaîne latérale est constituée uniquement d'atomes de carbone et d'hydrogène, sans cycles aromatiques. Ils sont généralement hydrophobes et se situent à l'intérieur des protéines. * **Acides aminés aliphatiques acycliques** : * **Glycine (Gly, G)** [51](#page=51): * Le plus simple des acides aminés, avec R = H. * Son carbone alpha n'est pas chiral, ce qui lui confère une flexibilité unique et la place souvent dans les boucles ou coudes des protéines [51](#page=51). * **Alanine (Ala, A)** [51](#page=51): * R = CH₃ (groupe méthyle). * Petite et hydrophobe. * Intervient dans le cycle de l'alanine entre le muscle et le foie [51](#page=51). * **Acides aminés aliphatiques ramifiés** [52](#page=52): * Leur chaîne carbonée R se ramifie. Ils sont volumineux et très hydrophobes. * **Valine (Val, V)**: R = –CH(CH₃)₂ [52](#page=52). * **Leucine (Leu, L)**: R = –CH₂–CH(CH₃)₂ [52](#page=52). * **Isoleucine (Ile, I)**: R = –CH(CH₃)–CH₂–CH₃ (isomère de la leucine) [52](#page=52). ##### 7.2.2.2 Groupe 2: Acides aminés hydroxylés [53](#page=53). Leur chaîne latérale contient un groupe hydroxyle (–OH), ce qui les rend polaires et hydrophiles. * **Sérine (Ser, S)** [53](#page=53): * R = –CH₂–OH. Le groupe –OH est porté par un carbone primaire. * Hydrophile, capable de former des liaisons hydrogène. * Le groupe –OH peut être phosphorylé (ajout d'un groupe phosphate), un mécanisme clé pour la régulation de l'activité enzymatique [53](#page=53). * La phosphorylation de résidus de sérine joue un rôle crucial dans la réponse aux dommages de l'ADN, notamment via l'activation de la kinase ATM [54](#page=54). * **Thréonine (Thr, T)**: R = –CH(OH)–CH₃. Similaire à la sérine par la présence d'un groupe hydroxyle [50](#page=50). * **Tyrosine (Tyr, Y)**: Bien que considéré comme aromatique, son groupe phénol inclut un –OH, lui conférant des propriétés polaires [64](#page=64). ##### 7.2.2.3 Groupe 3: Acides aminés soufrés [55](#page=55). Leur chaîne latérale contient un atome de soufre (S). * **Cystéine (Cys, C)** [55](#page=55): * R contient un groupement thiol (–SH). * Le groupe thiol est très réactif. Deux cystéines peuvent s'oxyder pour former une liaison disulfure (–S–S–), stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines (ex: kératine) [55](#page=55). * **Méthionine (Met, M)** [56](#page=56): * R contient un groupement thioéther (–S–CH₃). * C'est le premier acide aminé de la plupart des protéines. * Peut être transformée en S-adénosylméthionine (SAM), un donneur de groupe méthyle essentiel pour la méthylation de l'ADN et d'autres molécules, influençant l'expression génique [56](#page=56). ##### 7.2.2.4 Groupe 4: Acides aminés dicarboxyliques et amides dérivés [57](#page=57). Leur chaîne latérale contient un groupement carboxyle supplémentaire (–COOH) ou un groupe amide (–CONH₂). * **Acides aminés acides** (chargés négativement à pH physiologique) : * **Acide aspartique (Asp, D)** [57](#page=57): * R = –CH₂–COOH. Possède deux groupes carboxyles. * Impliqué dans la synthèse de l'urée (cycle de l'urée) et dans les réactions de transamination (#page=57, page=58, page=59) [57](#page=57) [58](#page=58) [59](#page=59). * **Acide glutamique (Glu, E)** (#page=50, page=57) [50](#page=50) [57](#page=57): * R = –CH₂–CH₂–COOH. Similaire à l'acide aspartique mais avec une chaîne latérale plus longue. * Agit comme neurotransmetteur excitateur (#page=50, page=57) [50](#page=50) [57](#page=57). * **Amides dérivés** : * **Asparagine (Asn, N)** (#page=50, page=60): Dérivé de l'acide aspartique, R contient un groupe amide (–CONH₂) [50](#page=50) [60](#page=60). * **Glutamine (Gln, Q)** (#page=50, page=60): Dérivé de l'acide glutamique, R contient un groupe amide (–CONH₂) [50](#page=50) [60](#page=60). * Ces deux amides sont importants pour le transport de l'azote dans l'organisme, notamment sous forme d'ammoniac stocké ou transporté [60](#page=60). ##### 7.2.2.5 Groupe 5: Acides aminés dibasiques [61](#page=61). Leur chaîne latérale possède une seconde fonction basique (amine ou guanidinium), les rendant fortement positifs à pH physiologique. * **Lysine (Lys, K)** [61](#page=61): * R contient un groupe ε-amino (–(CH₂)₄–NH₂). * Participe à la structure des protéines fibreuses comme le collagène. * Peut subir une hydroxylation post-traductionnelle pour former la 5-hydroxylysine, essentielle à la réticulation du collagène et à sa stabilité [62](#page=62). * **Arginine (Arg, R)** [63](#page=63): * R contient un groupement guanidinium, très basique et toujours chargé positivement. * Semi-essentielle pendant la croissance. * Précurseur de l'urée dans le cycle de l'urée. * Transformée en oxyde nitrique (NO), un important messager cellulaire impliqué dans la vasodilatation [63](#page=63). * **Histidine (His, H)** [62](#page=62): * R contient un cycle imidazole. * Son pKa est proche du pH physiologique, ce qui lui permet d'agir comme un tampon biologique, stabilisant les variations de pH dans les protéines (ex: hémoglobine) [62](#page=62). * Essentielle pendant la croissance. * Souvent impliquée dans les sites actifs d'enzymes, participant aux réactions chimiques [62](#page=62). ##### 7.2.2.6 Groupe 6: Acides aminés aromatiques [64](#page=64). Leur chaîne latérale possède un cycle benzénique ou similaire, les rendant stables, absorbant les UV et souvent hydrophobes. * **Phénylalanine (Phe, F)** [64](#page=64): * R = groupe phényle (cycle benzénique). * Indispensable, doit être apportée par l'alimentation. * Hydrophobe. * Peut être hydroxylée en tyrosine [64](#page=64). * **Tyrosine (Tyr, Y)** (#page=64, page=65) [64](#page=64) [65](#page=65): * Identique à la phénylalanine mais avec un groupe –OH sur le cycle benzénique (groupe phénol). * Semi-essentielle. * Précurseur de plusieurs molécules importantes: hormones thyroïdiennes, catécholamines (dopamine, adrénaline), et mélanine [65](#page=65). * **Tryptophane (Trp, W)** [65](#page=65): * R = groupe indole (double cycle aromatique contenant de l'azote). * Indispensable. * Volumineux et hydrophobe [65](#page=65). ##### 7.2.2.7 Groupe 7: Acides imino [66](#page=66). Ce groupe contient un seul acide aminé particulier : * **Proline (Pro, P)** [66](#page=66): * Unique car son groupe amine primaire forme un cycle avec sa chaîne latérale R. Le groupe amine devient secondaire. * La structure cyclique confère une grande rigidité à la proline. * Elle ne peut pas tourner librement autour de ses liaisons. * Subit une hydroxylation post-traductionnelle, essentielle pour la structure du collagène [66](#page=66). ### 7.3 Classification selon la polarité La polarité d'un acide aminé dépend de la répartition des charges dans sa chaîne latérale R. * **Polaire non ionisable** (hydrophile, sans charge nette) (#page=67, page=69) [67](#page=67) [69](#page=69): * Possèdent des groupes polaires (–OH, –SH, –CONH₂) mais pas de charge permanente. * Peuvent former des liaisons hydrogène avec l'eau. * Exemples: Sérine, Thréonine, Tyrosine, Cystéine, Asparagine, Glutamine (#page=67, page=69) [67](#page=67) [69](#page=69). * **Polaire ionisable** (hydrophile, chargée + ou – selon le pH) (#page=67, page=70) [67](#page=67) [70](#page=70): * Possèdent des groupes ionisables qui portent une charge électrique à pH physiologique. * **Acides (chargés négativement)**: Leur R contient un groupe carboxyle –COOH qui perd un proton (–COO⁻). Exemples: Acide aspartique, Acide glutamique (#page=67, page=70) [67](#page=67) [70](#page=70). * **Basiques (chargés positivement)**: Leur R contient une fonction amine ou guanidinium qui capte un proton (–NH₃⁺ ou un groupement positivement chargé). Exemples: Lysine, Arginine, Histidine (#page=67, page=70) [67](#page=67) [70](#page=70). * **Non polaire** (hydrophobe) (#page=67, page=68) [67](#page=67) [68](#page=68): * Leur chaîne latérale ne contient pas de groupes polaires ou chargés. * Insolubles dans l'eau, ils se regroupent à l'intérieur des protéines pour éviter le contact avec l'eau (effet hydrophobe) (#page=67, page=68) [67](#page=67) [68](#page=68). * Exemples: Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Proline, Phénylalanine, Tryptophane, Glycine (#page=67, page=68) [67](#page=67) [68](#page=68). ### 7.4 Fonctions métaboliques des acides aminés Outre leur rôle de constituants des protéines, les acides aminés remplissent diverses fonctions métaboliques : * **Structurale**: Formation des protéines [51](#page=51). * **Énergétique**: Peuvent être dégradés pour fournir de l'énergie ou être convertis en glucose (néoglucogenèse). Les acides α-cétoniques, produits de la dégradation des acides aminés, peuvent entrer dans le cycle de Krebs pour produire de l'ATP [51](#page=51) [78](#page=78). * **Métabolique/Précurseur**: Servent à synthétiser d'autres molécules importantes comme des hormones ou des neurotransmetteurs. Par exemple, la tyrosine est précurseur des hormones thyroïdiennes et des catécholamines. La méthionine est le précurseur de la SAM, un donneur de méthyle essentiel pour la méthylation de l'ADN [51](#page=51) [56](#page=56) [65](#page=65). * **Signalisation/Récepteur**: Certains jouent un rôle direct dans la communication cellulaire, comme le glutamate qui est un neurotransmetteur excitateur. L'histamine, formée par décarboxylation de l'histidine, est un médiateur important des réactions allergiques et de l'inflammation [51](#page=51) [76](#page=76). ### 7.5 Propriétés physico-chimiques des acides aminés #### 7.5.1 Chiralité et pouvoir rotatoire * **Carbone alpha chiral**: Le carbone alpha est asymétrique chez la plupart des acides aminés, excepté la glycine [71](#page=71). * **Énantiomères L et D**: Les acides aminés chiraux existent sous deux formes miroirs: L (lévogyre) et D (dextrogyre). Seules les formes L sont utilisées dans les protéines humaines [71](#page=71) [72](#page=72). * **Pouvoir rotatoire**: La capacité d'une substance à faire tourner le plan de la lumière polarisée. La notation D/L concerne la configuration spatiale, tandis que +/– indique le sens de rotation de la lumière. Les formes D sont généralement reconnues par des bactéries mais pas par les enzymes humaines [72](#page=72) [73](#page=73). #### 7.5.2 Absorption des UV Les acides aminés aromatiques (Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane) absorbent la lumière UV (260-280 nm) en raison de leurs cycles aromatiques (#page=72, page=73). Cette propriété est utilisée pour le dosage des protéines par spectrophotométrie (#page=72, page=73) [72](#page=72) [73](#page=73). #### 7.5.3 Comportement ionique : amphotérie, zwitterion, pKa, pHi * **Amphotérie**: Les acides aminés peuvent agir à la fois comme acide (donneur de H⁺) et comme base (accepteur de H⁺) grâce à leurs groupes –COOH et –NH₂ ionisables [74](#page=74). * **Zwitterion**: À pH neutre (environ 7), un acide aminé existe majoritairement sous forme zwitterionique, portant une charge positive sur le groupe amine (–NH₃⁺) et une charge négative sur le groupe carboxyle (–COO⁻), pour une charge globale nulle [74](#page=74). * **pKa**: Chaque groupe ionisable a un pKa, le pH auquel 50% du groupe est ionisé. Le groupe –COOH a un pKa bas (entre 1 et 4), et le groupe –NH₃⁺ a un pKa élevé (entre 9 et 10) [75](#page=75). * **pHi (point isoélectrique)**: Le pH auquel un acide aminé est majoritairement sous forme zwitterionique, avec une charge nette nulle. La formule générale est pHi = (pK₁ + pK₂) / 2 pour les acides aminés simples [75](#page=75). * **Relation pH et charge** : * À pH < pHi, l'acide aminé est cationique (charge positive). * À pH = pHi, l'acide aminé est zwitterionique (charge nulle). * À pH > pHi, l'acide aminé est anionique (charge négative) [75](#page=75). * **Électrophorèse**: Le pHi permet de séparer les acides aminés par électrophorèse en fonction de leur charge nette à un pH donné [75](#page=75). ### 7.6 Réactions chimiques des acides aminés Les acides aminés peuvent subir diverses réactions chimiques : * **Décarboxylation**: Perte d'un groupe carboxyle (CO₂) catalysée par des décarboxylases, formant des amines physiologiquement actives (ex: Histidine → Histamine) [76](#page=76). * **Amidation**: Formation d'une liaison amide, base de la formation des liaisons peptidiques entre deux acides aminés (–COOH + –NH₂ → –CONH– + H₂O) [76](#page=76). * **Estérification**: Réaction entre un groupe carboxyle et un alcool, formant un ester. Utilisée pour protéger temporairement les groupes COOH [77](#page=77). * **Déamination oxydative**: Perte du groupe amine (–NH₂) sous forme d'ammoniac (NH₃), catalysée par des déshydrogénases, conduisant à la formation d'un acide α-cétonique. Ces acides α-cétoniques peuvent ensuite être utilisés pour produire de l'énergie ou comme précurseurs biosynthétiques [77](#page=77) [78](#page=78). * **Transamination**: Transfert réversible d'un groupe amine d'un acide aminé vers un acide α-cétonique, catalysé par des transaminases avec le coenzyme PLP (vitamine B6). Permet de dégager ou de former des acides aminés sans perte d'azote [78](#page=78). --- # Méthodes d'identification et de quantification des acides aminés et peptides Ce chapitre détaille les diverses méthodes utilisées pour identifier, quantifier et séquencer les acides aminés et peptides, en abordant des techniques chromatographiques, électrophorétiques, colorimétriques et séquentielles. ### 8.1 Identification et quantification des acides aminés L'identification des acides aminés vise à déterminer quels acides aminés sont présents dans un échantillon, tandis que la quantification cherche à en estimer la quantité [90](#page=90). #### 8.1.1 Réactions chimiques spécifiques des acides aminés Certaines réactions chimiques sont fondamentales pour l'identification et la détection des acides aminés. ##### 8.1.1.1 Réaction avec la ninhydrine La ninhydrine (C₉H₆O₄) est un agent oxydant puissant utilisé pour la détection et la quantification des acides aminés [79](#page=79). * **Principe:** La ninhydrine oxyde les acides aminés, entraînant leur dégradation. Cette réaction libère de l'ammoniac (NH₃) et un aldéhyde (R–CHO), qui réagissent ensuite avec une deuxième molécule de ninhydrine pour former le pourpre de Ruhemann [79](#page=79). * **Résultats :** * La plupart des acides aminés donnent une couleur violette intense (pourpre de Ruhemann) [80](#page=80). * La proline et l'hydroxyproline, qui sont des iminoacides (amines secondaires), forment un complexe différent et donnent une couleur bleue [80](#page=80). * **Applications :** * Détection qualitative: identifier la présence d'acides aminés [80](#page=80). * Dosage quantitatif: mesurer l'intensité de la couleur pour estimer la concentration des acides aminés [80](#page=80). * Applications pratiques en biochimie, médecine et criminalistique (détection d'empreintes digitales) [80](#page=80). ##### 8.1.1.2 Réactions liées aux chaînes latérales R Les propriétés des chaînes latérales R des acides aminés déterminent des réactions spécifiques. * **Groupement carboxyle de la chaîne latérale (Acide aspartique, Acide glutamique):** Ces acides aminés peuvent être transformés en amides par réaction avec l'ammoniac, formant l'asparagine et la glutamine [80](#page=80). * **Groupement hydroxyle de la chaîne latérale (Sérine, Thréonine, Tyrosine):** Ces groupements –OH sont le site de réactions de phosphorylation, où un groupement phosphate est ajouté. Ils peuvent également être le point d'attache pour la O-glycosylation, l'ajout de sucres [81](#page=81). * **Groupement thiol (Cystéine):** Le groupement –SH de la cystéine est sujet à l'oxydation, pouvant former des ponts disulfures (S–S) entre deux cystéines. Ces ponts sont cruciaux pour la stabilisation de la structure tertiaire et quaternaire des protéines [82](#page=82). #### 8.1.2 Méthodes d'identification (techniques de séparation) Les méthodes d'identification permettent de séparer les différents acides aminés d'un mélange. ##### 8.1.2.1 Électrophorèse L'électrophorèse est une technique qui sépare les acides aminés en fonction de leur charge électrique dans un champ électrique. Les acides aminés migrent différemment selon leur charge et le pH du milieu, permettant leur séparation [90](#page=90). ##### 8.1.2.2 Chromatographie La chromatographie est une méthode de séparation basée sur la distribution différentielle des composants d'un mélange entre une phase stationnaire et une phase mobile [90](#page=90). * **Phases :** * **Phase stationnaire (fixe):** Matériau solide (papier, silice, résine) qui interagit avec les molécules à séparer [90](#page=90). * **Phase mobile (en mouvement):** Solvant (liquide ou gaz) qui transporte les molécules à travers la phase stationnaire [90](#page=90). * **Principe de migration:** La vitesse de migration d'un acide aminé dépend de son affinité pour la phase stationnaire et de sa solubilité dans la phase mobile [91](#page=91). ###### 8.1.2.2.1 Chromatographie sur Couche Mince (C.C.M.) Méthode rapide et simple pour séparer et identifier les acides aminés [92](#page=92). * **Principe:** Un mélange d'acides aminés est déposé sur une plaque de silice (phase stationnaire). Un solvant (phase mobile) monte par capillarité, entraînant les acides aminés à des vitesses différentes selon leur polarité, taille et solubilité [92](#page=92). * **Révélation:** Les acides aminés incolores sont révélés par vaporisation de ninhydrine, formant des taches colorées [92](#page=92). * **Rapport Frontal (Rf):** Le rapport Rf ($Rf = H/h$, où H est la distance parcourue par le front du solvant et h par la tache) est caractéristique de chaque acide aminé et permet son identification par comparaison avec des standards [92](#page=92). ###### 8.1.2.2.2 Chromatographie Ionique des Acides Aminés Cette technique sépare les acides aminés en fonction de leur charge électrique à un pH donné [93](#page=93). * **Principe:** Utilise des résines échangeuses d'ions (chargées positivement ou négativement). Les acides aminés chargés de signe opposé à la résine s'y fixent [93](#page=93). * **pH et point isoélectrique (pHi):** La charge globale d'un acide aminé dépend du pH du milieu et de son pHi [93](#page=93). * pH < pHi : charge positive. * pH = pHi : charge neutre (zwitterion). * pH > pHi : charge négative. * **Élution:** Les acides aminés sont libérés de la résine en ajustant le pH ou la force ionique du solvant. Chaque acide aminé sort à un temps de rétention caractéristique [93](#page=93). * **Détection:** Par des détecteurs UV ou par réaction post-colonne avec la ninhydrine [94](#page=94). #### 8.1.3 Méthodes d'identification et de quantification (quantitatives) Ces méthodes permettent de mesurer la concentration des acides aminés. ##### 8.1.3.1 Méthodes photométriques Applicables aux acides aminés aromatiques (Tryptophane, Tyrosine, Phénylalanine) qui absorbent la lumière UV (autour de 280 nm). La mesure de l'absorbance permet de quantifier leur concentration [94](#page=94). ##### 8.1.3.2 Méthodes colorimétriques Basées sur la réaction des acides aminés avec des réactifs pour former des composés colorés. L'intensité de la couleur est proportionnelle à la concentration [95](#page=95). * **Ninhydrine:** Réagit avec les groupes amines pour former le pourpre de Ruhemann, dont l'intensité est mesurée par spectrophotométrie (généralement à 570 nm). La proline donne une couleur jaune [95](#page=95). ### 8.2 Analyse des peptides Un peptide est une courte chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. L'analyse des peptides vise à déterminer leur composition et leur séquence [96](#page=96). #### 8.2.1 Détermination de la composition en acides aminés Pour connaître la composition, le peptide est hydrolysé pour libérer ses acides aminés constitutifs [100](#page=100). * **Hydrolyse acide (HCl):** Casse les liaisons peptidiques par chauffage. Conditions: HCl 6 mol/L, 110 °C, 18-24 h [100](#page=100). * **Problèmes:** Le tryptophane est dégradé. Les ponts disulfures (entre cystéines) doivent être réduits ou oxydés préalablement [100](#page=100). * **Hydrolyse alcaline (NaOH):** Casse les liaisons peptidiques dans un milieu basique, préservant le tryptophane . * **Séparation et dosage:** Les acides aminés libérés sont ensuite séparés par chromatographie d'échange d'ions et dosés par réaction à la ninhydrine . #### 8.2.2 Détermination de la séquence des peptides La détermination de la séquence (l'ordre des acides aminés) est cruciale pour comprendre la fonction des peptides. ##### 8.2.2.1 Identification du N-terminal L'extrémité N-terminale est celle portant le groupe amine libre (–NH₂) du premier acide aminé . * **Méthode de Sanger:** Utilise le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène (DNFB, réactif de Sanger) pour marquer le groupe amine libre du N-terminal. Après hydrolyse acide, le dérivé DNF–AA du N-terminal est identifié par chromatographie . * **Méthode au chlorure de Dansyl:** Utilise le chlorure de dansyl (DANS-Cl) pour marquer le N-terminal. Le dérivé DANS–AA est fluorescent, permettant une détection plus sensible sous UV. Après hydrolyse acide, le DANS–AA est identifié par chromatographie . ##### 8.2.2.2 Séquençage pas à pas (Méthode d'Edman) La méthode d'Edman permet de déterminer la séquence des acides aminés un par un, du N-terminal vers le C-terminal, sans détruire le reste de la chaîne . * **Principe:** Le peptide est traité avec du phénylisothiocyanate (PITC) qui se fixe sur le –NH₂ libre du N-terminal. Un traitement acide doux libère ensuite le premier acide aminé sous forme de dérivé P.T.H. (phénylthiohydantoïne). Le peptide restant, raccourci d'un acide aminé, peut être réutilisé pour le cycle suivant . * **Identification du PTH–AA:** Le dérivé PTH–AA est identifié par chromatographie ou spectrométrie de masse . ##### 8.2.2.3 Méthodes enzymatiques (Aminopeptidases) Les aminopeptidases sont des exopeptidases qui coupent les liaisons peptidiques à l'extrémité N-terminale, libérant les acides aminés un par un . ##### 8.2.2.4 Détermination des AA C-terminaux L'extrémité C-terminale est celle portant le groupe carboxyle libre (–COOH) du dernier acide aminé . * **Carboxypeptidases:** Ces exopeptidases coupent les acides aminés à l'extrémité C-terminale. La carboxypeptidase A coupe la plupart des acides aminés, tandis que la carboxypeptidase B coupe spécifiquement les acides aminés basiques (Arg, Lys) . * **Hydrazinolyse:** Traitement du peptide avec de l'hydrazine (NH₂–NH₂). Toutes les liaisons peptidiques sont rompues, transformant la plupart des acides aminés en hydrazides. Le C-terminal, avec son –COOH libre, reste sous sa forme d'acide aminé et peut être identifié . ##### 8.2.2.5 Fragmentation à l'aide d'endopeptidases Pour les peptides trop longs, on utilise des endopeptidases qui coupent spécifiquement des liaisons peptidiques internes . * **Principales endopeptidases :** * **Trypsine:** Coupe après Arginine (Arg) et Lysine (Lys) . * **Chymotrypsine:** Coupe après Tyrosine (Tyr), Tryptophane (Trp) et Phénylalanine (Phe) . * **Pepsine:** Coupe après les acides aminés aromatiques et hydrophobes à pH acide . * **Thermolycine:** Coupe avant les acides aminés hydrophobes . ##### 8.2.2.6 Fragmentation chimique * **Bromure de cyanogène (BrCN):** Coupe spécifiquement la liaison peptidique après la Méthionine (Met) produisant des fragments se terminant par un dérivé de la méthionine . --- # Protéines : structure, propriétés et classification Voici une synthèse détaillée des protéines, de leur structure à leur classification, conçue pour un examen. ## 9. Protéines : structure, propriétés et classification Les protéines sont des macromolécules essentielles à la vie, dont la fonction est intimement liée à leur structure tridimensionnelle complexe et à leurs propriétés physico-chimiques et biologiques. ### 9.1 Définition et niveaux de structure Les protéines sont définies comme des macromolécules complexes formées par l'assemblage d'un grand nombre d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. L'ordre spécifique de ces acides aminés, appelé séquence primaire, est déterminé génétiquement. Pour être biologiquement actives, les protéines adoptent une conformation spatiale bien définie, qui se décline en quatre niveaux structurels: primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire . #### 9.1.1 Structure primaire La structure primaire correspond à la séquence linéaire des acides aminés qui composent la chaîne polypeptidique, incluant les ponts disulfure éventuels. Cette séquence est codée par un gène dans l'ADN et est traduite à partir de l'ARNm, commençant par l'extrémité N-terminale . #### 9.1.2 Structure secondaire La structure secondaire décrit les repliements locaux de la chaîne polypeptidique, stabilisés par des liaisons hydrogène entre les groupements amide (-NH) et carbonyle (-CO) du squelette peptidique. Les deux structures secondaires principales sont : * **Hélice α:** Le polypeptide s'enroule en une structure hélicoïdale, avec les chaînes latérales des acides aminés dirigées vers l'extérieur. Les liaisons hydrogène se forment entre l'oxygène d'un groupement carboxylique et l'hydrogène d'un groupement aminé à l'intérieur de la chaîne . * **Feuillet β:** La structure est formée par l'association d'au moins deux brins β parallèles ou antiparallèles. Les liaisons hydrogène unissent le groupement carbonyle d'un peptide au groupement amine d'un peptide adjacent . #### 9.1.3 Structure tertiaire La structure tertiaire représente la conformation tridimensionnelle complète de la protéine, résultant des interactions entre les chaînes latérales des acides aminés. Elle est essentielle à la fonctionnalité de la protéine, notamment pour la formation du site actif des enzymes. Les chaînes latérales hydrophiles sont généralement orientées vers l'extérieur, tandis que les chaînes latérales hydrophobes forment un cœur hydrophobe à l'intérieur. Cette structure est stabilisée par : * **Liaisons covalentes:** Ponts disulfure entre résidus cystéine . * **Liaisons non covalentes:** Liaisons hydrogène, forces de Van der Waals, interactions hydrophobes et ioniques . #### 9.1.4 Structure quaternaire La structure quaternaire décrit l'assemblage de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (appelées sous-unités) pour former une protéine active. On distingue : * **Homopolymères:** Sous-unités identiques . * **Hétéropolymères:** Sous-unités différentes. L'hémoglobine A est un exemple d'hétérotétramère composé de deux sous-unités α et deux sous-unités β . ### 9.2 Propriétés physiques Les protéines possèdent plusieurs propriétés physiques remarquables : * **Solubilité:** La plupart des protéines globulaires sont solubles dans l'eau, tandis que les scléroprotéines (fibres) sont insolubles . * **Cristallisation:** Les protéines peuvent être cristallisées en modulant le pH, la concentration saline et l'utilisation de solvants organiques . * **Propriétés optiques:** Les protéines sont optiquement actives. Elles absorbent la lumière UV à 280 nm, en raison de la présence de résidus aromatiques. La réaction du Biuret, une coloration violette avec des ions cuivriques en milieu alcalin, permet de doser les protéines (maximum d'absorption à 540 nm) . * **Masse moléculaire (MM):** Chaque protéine a une masse moléculaire caractéristique, supérieure à 6000 daltons (Da). La chromatographie par gel-filtration est une méthode courante pour déterminer la MM des protéines en les séparant selon leur taille sur un gel . ### 9.3 Propriétés chimiques Les protéines présentent des propriétés chimiques liées à leur composition et à la réactivité de leurs acides aminés : * **Composition élémentaire:** Elles contiennent majoritairement du carbone (C), de l'hydrogène (H), de l'oxygène (O), de l'azote (N) et souvent du soufre (S). La plupart des protéines sont formées à partir des 20 acides aminés standards, mais des modifications post-traductionnelles peuvent donner naissance à des acides aminés dérivés, comme l'hydroxyproline et l'hydroxylysine, abondants dans le collagène . * **Caractère amphotère:** Les protéines sont amphotères, c'est-à-dire qu'elles peuvent agir comme un acide ou une base en raison de la présence de groupes ionisables dans leur structure. Ces groupes incluent : * Les extrémités N-terminale (basique) et C-terminale (acide) de la chaîne peptidique . * Les chaînes latérales des acides aminés (acides comme Asp et Glu, basiques comme Lys, Arg, His) . * D'autres groupements polaires (-OH, -SH) . * **Point isoélectrique (pI):** Le pI est le pH auquel une protéine porte une charge nette globale nulle. À ce pH, la protéine ne migre pas dans un champ électrique (électrophorèse) et sa solubilité est souvent réduite, pouvant mener à la précipitation . ### 9.4 Propriétés biologiques Les protéines jouent des rôles biologiques cruciaux : * **Propriétés antigéniques:** Les protéines peuvent agir comme antigènes, induisant la synthèse d'anticorps . * **Activités biologiques spécifiques:** Elles sont impliquées dans la catalyse enzymatique, l'action hormonale (GH, EPO), la toxicité (exotoxines bactériennes) et possèdent des activités antibiotiques (VanX) . ### 9.5 Classification des protéines Les protéines peuvent être classées selon leur composition : #### 9.5.1 Holoprotéines Les holoprotéines sont constituées uniquement d'acides aminés. Elles se divisent en : * **Holoprotéines globulaires solubles:** Protéines de forme sphéroïde, solubles dans l'eau. Elles incluent les enzymes, hormones, anticorps, et les albumines (protéine plasmatique la plus abondante, importante pour la pression oncotique et le transport de substances) . * **Globulines:** Protéines globulaires solubles présentes dans le sérum, jouant des rôles dans le transport, l'immunité, la coagulation et l'inflammation. Elles sont classées par mobilité électrophorétique : * **α-globulines:** Transport et inhibition enzymatique . * **β-globulines:** Transport et réponse immunitaire . * **γ-globulines (immunoglobulines):** Défense immunitaire spécifique . L'électrophorèse sur gel d'agarose est une méthode clé pour séparer ces fractions . * **Scléroprotéines (protéines fibreuses) :** Insolubles dans l'eau, elles ont des rôles structuraux. #### 9.5.2 Hétéroprotéines Les hétéroprotéines sont composées d'une partie protéique et d'un groupement prosthétique non protéique : * **Phosphoprotéines:** Protéine liée à un groupement phosphorique (ex: caséine) . * **Nucléoprotéines:** Protéine liée à un acide nucléique (ADN ou ARN) (ex: télomérase) . * **Glycoprotéines:** Protéine liée de façon covalente à un sucre. La glycosylation se fait sur l'azote d'un résidu d'asparagine (N-glycosylation) ou sur l'oxygène d'un résidu de sérine ou thréonine (O-glycosylation). Elles sont impliquées dans la protection épithéliale (mucines), la défense immunitaire (immunoglobulines) et la détermination des groupes sanguins . * **Lipoprotéines:** Complexes protéines-lipides essentiels au transport des lipides dans le plasma sanguin. Elles sont classées selon leur densité en cinq classes: chylomicrons, VLDL, IDL, LDL, et HDL . * **Chromoprotéines:** Protéines liées à un pigment coloré . --- > **Tip :** Maîtriser les quatre niveaux de structure des protéines est fondamental. Visualisez comment chaque niveau contribue à la forme globale et donc à la fonction. Les liaisons stabilisant chaque structure sont particulièrement importantes pour l'examen. > **Tip :** La notion de point isoélectrique (pI) est cruciale pour comprendre le comportement des protéines en électrophorèse et leur solubilité. Retenez que lorsque le pH du milieu est égal au pI de la protéine, celle-ci est électriquement neutre et souvent moins soluble. > **Example :** La classification des globulines par électrophorèse est un point clé. N'oubliez pas de mémoriser les principales fractions (alpha, bêta, gamma) et leurs fonctions associées, notamment le rôle majeur des gamma-globulines en tant qu'anticorps. --- ## Erreurs courantes à éviter - Révisez tous les sujets en profondeur avant les examens - Portez attention aux formules et définitions clés - Pratiquez avec les exemples fournis dans chaque section - Ne mémorisez pas sans comprendre les concepts sous-jacents

| Term | Definition | |------|------------| | Aldose | Un monosaccharide comportant un groupe aldéhyde libre. | | Synthèse de Kiliani-Fischer | Méthode chimique permettant d'allonger la chaîne carbonée d'un aldose en ajoutant un carbone, produisant un mélange de deux épimères. | | Épimères | Des stéréoisomères qui diffèrent par la configuration d'un seul centre chiral. | | Cétose | Un monosaccharide comportant un groupe cétone libre. | | Isomère | Molécule ayant la même formule brute qu'une autre, mais une structure différente. | | Projection de Fischer | Représentation bidimensionnelle des molécules organiques, particulièrement utilisée pour les sucres, où les liaisons sont dessinées comme des croix. | | Projection de Haworth | Représentation schématique des cycles des monosaccharides dans l'espace, montrant la structure cyclique de manière simplifiée. | | Carbone anomérique | Le carbone issu du groupe carbonyle de la forme linéaire d'un sucre, qui devient un centre chiral après cyclisation. | | Hémiacétal | Groupe fonctionnel formé par la réaction d'un aldéhyde ou d'une cétone avec un alcool. | | Pyranose | Sucre cyclique à six atomes dans le cycle (cinq carbones et un oxygène), ressemblant à la pyran. | | Furanose | Sucre cyclique à cinq atomes dans le cycle (quatre carbones et un oxygène), ressemblant au furane. | | Pouvoir rotatoire spécifique | Capacité d'une substance chirale à faire tourner le plan de la lumière polarisée. | | Caramélisation | Réaction de brunissement des sucres sous l'effet de la chaleur, impliquant des réactions complexes de dégradation. | | Acide gluconique | Acide obtenu par oxydation douce du groupe aldéhyde du glucose en groupe carboxyle. | | Acide glucarique | Acide obtenu par oxydation forte des deux extrémités (groupe aldéhyde et groupe alcool primaire) d'un aldose. | | Liqueur de Fehling | Réactif utilisé pour tester la présence de sucres réducteurs, formant un précipité rouge d'oxyde cuivreux en cas de réaction positive. | | Solution de Tollens | Réactif utilisé pour détecter les aldéhydes et les sucres réducteurs, formant un dépôt d'argent métallique (miroir d'argent). | | Réduction chimique | Transformation d'une fonction chimique en une autre par l'ajout d'électrons ou d'hydrogène. Dans le cas des oses, cela transforme les aldéhydes ou cétones en alcools. | | Polyol | Composé contenant plusieurs groupes hydroxyles, comme les alcools dérivés de sucres après réduction. | | Condensation | Réaction chimique où deux molécules se lient en éliminant une petite molécule, comme l'eau. | | Liaison glycosidique | Liaison covalente formée entre le carbone anomérique d'un sucre et un groupe hydroxyle d'un autre sucre ou d'une autre molécule. | | Holoside | Glucide complexe formé uniquement d'oses liés par des liaisons glycosidiques. Peut être un oligoside (peu d'oses) ou un polyoside (nombreux oses). | | Hétéroside | Glucide complexe formé d'une partie glucidique (ose ou oside) et d'une partie non glucidique (aglycone). | | Aglycone | Partie non glucidique d'un hétéroside. | | Maltose | Diholoside composé de deux molécules de glucose liées par une liaison α(1→4)-glycosidique. | | Saccharose | Diholoside composé d'une molécule de glucose et d'une molécule de fructose, liées par une liaison α(1→β)-glycosidique. | | Lactose | Diholoside composé d'une molécule de galactose et d'une molécule de glucose, liées par une liaison β(1→4)-glycosidique. | | Polysaccharide | Glucide complexe formé de nombreuses unités d'oses (plus de 10), comme l'amidon, le glycogène ou la cellulose. | | Amidon | Polysaccharide de réserve énergétique chez les végétaux, composé de glucose. | | Glycogène | Polysaccharide de réserve énergétique chez les animaux, composé de glucose, fortement ramifié. | | Cellulose | Polysaccharide structural présent dans la paroi des cellules végétales, composé de glucose lié par des liaisons β(1→4). | | Lipides | Classe de molécules organiques caractérisées par leur insolubilité dans l'eau et leur solubilité dans les solvants organiques. | | Acide gras | Acide monocarboxylique à longue chaîne carbonée, constituant de base de nombreux lipides. | | Glycérol | Alcool à trois carbones comportant trois groupes hydroxyles, souvent estérifié par des acides gras pour former des glycérides. | | Hydrophobe | Qui repousse l'eau ; se dit des molécules ou des parties de molécules qui ne sont pas solubles dans l'eau. | | Amphiphile | Molécule possédant à la fois une partie hydrophile (soluble dans l'eau) et une partie hydrophobe (insoluble dans l'eau). | | Stéroïde | Classe de lipides caractérisée par un noyau stérol composé de quatre cycles accolés. | | Vitamines liposolubles | Vitamines qui se dissolvent dans les graisses (vitamines A, D, E, K). | | Tissu adipeux | Tissu corporel constitué de cellules appelées adipocytes, spécialisées dans le stockage des graisses. | | Triacylglycérols | Esters formés par la réaction du glycérol avec trois acides gras ; principale forme de stockage des lipides dans le corps. | | Triglycérides | Synonyme de triacylglycérols. | | Prostaglandines | Molécules lipidiques dérivées d'acides gras polyinsaturés, jouant un rôle dans la régulation de nombreux processus physiologiques. | | Lipides simples | Lipides formés uniquement de carbone, d'hydrogène et d'oxygène, résultant de l'estérification d'un acide gras avec un alcool (glycérol, alcool gras ou stérol). | | Lipides complexes | Lipides contenant, outre C, H et O, des atomes comme le phosphore (P) ou l'azote (N), souvent impliqués dans la structure des membranes cellulaires. | | Glycérophospholipides | Lipides complexes contenant du glycérol, deux acides gras, un groupe phosphate et un alcool. Composants majeurs des membranes cellulaires. | | Sphingolipides | Lipides complexes basés sur une molécule de sphingosine au lieu du glycérol, importants dans le système nerveux. | | Glycolipides | Lipides contenant un sucre lié à une partie lipidique, présents à la surface des membranes cellulaires et impliqués dans la reconnaissance cellulaire. | | Acide gras saturé | Acide gras ne contenant aucune double liaison carbone-carbone dans sa chaîne hydrocarbonée. | | Acide gras insaturé | Acide gras contenant au moins une double liaison carbone-carbone dans sa chaîne hydrocarbonée. | | Acide palmitique | Acide gras saturé à 16 atomes de carbone (C16:0). | | Acide stéarique | Acide gras saturé à 18 atomes de carbone (C18:0). | | Acide oléique | Acide gras mono-insaturé à 18 atomes de carbone, avec une double liaison en position 9 (C18:1Δ9). | | Acide linoléique | Acide gras poly-insaturé à 18 atomes de carbone, avec deux doubles liaisons en positions 9 et 12 (C18:2Δ9,12). | | Acide α-linolénique | Acide gras poly-insaturé à 18 atomes de carbone, avec trois doubles liaisons en positions 9, 12 et 15 (C18:3Δ9,12,15). | | Configuration cis | Dans une double liaison, les substituants sont du même côté. Conduit à une courbure de la chaîne carbonée. | | Configuration trans | Dans une double liaison, les substituants sont de part et d'autre. Conduit à une chaîne plus linéaire. | | Point de fusion | Température à laquelle une substance passe de l'état solide à l'état liquide. | | Saponification | Réaction d'hydrolyse alcaline des esters, notamment des triglycérides, pour former des savons (sels d'acides gras) et du glycérol. | | Stérides | Lipides simples formés par l'estérification d'un stérol (comme le cholestérol) avec un acide gras. | | Noyau stérane | Structure chimique commune aux stéroïdes, composée de quatre cycles accolés. | | Cholestérol | Stérol important présent dans les membranes cellulaires animales, précurseur de nombreuses hormones stéroïdes et de la vitamine D. | | Acides biliaires | Dérivés du cholestérol, synthétisés par le foie, qui émulsifient les graisses dans l'intestin. | | Vitamine D3 | Cholécalciférol, une vitamine liposoluble synthétisée dans la peau sous l'action des UV, essentielle pour la minéralisation osseuse. | | Hormone stéroïdienne | Hormone dérivée du cholestérol, caractérisée par le noyau stérane (ex : cortisol, testostérone, œstrogènes). | | Cortisol | Glucocorticoïde produit par la corticosurrénale, régulant le métabolisme du glucose et ayant des effets anti-inflammatoires et immunomodulateurs. | | Aldostérone | Minéralocorticoïde produit par la corticosurrénale, régulant l'équilibre hydrique et sodique, et la tension artérielle. | | Testostérone | Hormone androgène produite par les testicules, responsable du développement des caractères sexuels mâles. | | Estradiol | Œstrogène dominant produit par les ovaires, responsable du développement des caractères sexuels féminins. | | Progestérone | Progestatif produit par le corps jaune de l'ovaire, préparant l'utérus à la grossesse et la maintenant. | | Cérides | Lipides simples formés par l'estérification d'un acide gras avec un alcool à longue chaîne. Constituent les cires naturelles. | | Cire | Lipide simple insoluble dans l'eau, formant une couche protectrice et imperméabilisante sur la peau, les feuilles ou les plumes. | | Glycérophospholipides | Lipides complexes majoritaires des membranes cellulaires, amphiphiles, avec une tête polaire hydrophile et deux queues hydrophobes. | | Sphingomyéline | Sphingolipide contenant un groupe phosphate et un alcool (choline), important dans la gaine de myéline des neurones. | | Cérébrosides | Sphingoglycolipides contenant un seul sucre, présents dans le tissu nerveux. | | Gangliosides | Sphingoglycolipides contenant plusieurs sucres, dont un acide sialique, abondants dans les neurones du cerveau et impliqués dans la reconnaissance cellulaire. | | Protéines | Macromolécules biologiques constituées de chaînes d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, essentielles à toutes les fonctions cellulaires. | | Acide aminé (AA) | Molécule organique possédant une fonction amine et une fonction acide carboxylique, constituant de base des protéines. | | Liaison peptidique | Liaison covalente formée entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amine d'un autre, avec élimination d'une molécule d'eau. | | Peptide | Petite chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques (< 50 AA). | | Polypeptide | Longue chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques (> 50 AA). | | Acides aminés essentiels | Acides aminés que l'organisme ne peut pas synthétiser et qui doivent être apportés par l'alimentation. | | Acides aminés non essentiels | Acides aminés que l'organisme peut synthétiser lui-même. | | Acides aminés aliphatiques | Acides aminés dont la chaîne latérale R est une chaîne hydrocarbonée linéaire ou ramifiée, généralement hydrophobe. | | Glycine | L'acide aminé le plus simple, avec R=H. Son carbone alpha n'est pas chiral. | | Alanine | Acide aminé aliphatique avec R=CH₃. | | Valine, Leucine, Isoleucine | Acides aminés aliphatiques ramifiés, très hydrophobes, souvent situés à l'intérieur des protéines. | | Acides aminés hydroxylés | Acides aminés dont la chaîne latérale R contient un groupe hydroxyle (-OH), les rendant polaires et hydrophiles. | | Sérine | Acide aminé hydroxylé avec R=-CH₂OH. Peut être phosphorylée. | | Thréonine | Acide aminé hydroxylé avec R=-CH(OH)CH₃. Peut être phosphorylée. | | Tyrosine | Acide aminé aromatique hydroxylé, précurseur d'hormones et de neurotransmetteurs. Peut être phosphorylée. | | Acides aminés soufrés | Acides aminés contenant du soufre dans leur chaîne latérale. | | Cystéine | Acide aminé soufré avec R=-CH₂SH. Peut former des ponts disulfures (cystine). | | Méthionine | Acide aminé soufré avec R=-CH₂CH₂SCH₃. Initie la synthèse protéique et est précurseur de SAM. | | Pont disulfure (S-S) | Liaison covalente forte entre deux atomes de soufre de cystéines, stabilisant la structure tridimensionnelle des protéines. | | S-adénosylméthionine (SAM) | Dérivé activé de la méthionine, donneur de groupes méthyle (-CH₃) dans de nombreuses réactions de méthylation. | | Acides aminés acides | Acides aminés dont la chaîne latérale R possède un groupe carboxyle (-COOH) ionisable, leur conférant une charge négative à pH physiologique (ex: Asp, Glu). | | Acides aminés basiques | Acides aminés dont la chaîne latérale R possède une fonction amine (-NH₂) ou guanidinium ionisable, leur conférant une charge positive à pH physiologique (ex: Lys, Arg, His). | | Lysine | Acide aminé dibasique avec un groupe ε-amino sur sa chaîne latérale. | | Arginine | Acide aminé dibasique avec un groupe guanidinium sur sa chaîne latérale, très basique. | | Histidine | Acide aminé dont la chaîne latérale R contient un cycle imidazole, qui peut gagner ou perdre un proton et agit comme tampon. | | Acides aminés aromatiques | Acides aminés dont la chaîne latérale R contient un cycle benzénique (Phe, Tyr) ou un double cycle aromatique (Trp). Absorbent les UV. | | Phénylalanine | Acide aminé aromatique essentiel, précurseur de la tyrosine. | | Tryptophane | Acide aminé aromatique essentiel avec un cycle indole, précurseur de la sérotonine et de la tryptamine. | | Proline | Acide aminé cyclique (iminoacide) qui rigidifie la chaîne polypeptidique et est important dans la structure du collagène. | | Polarité | Répartition asymétrique des charges électriques dans une molécule, conduisant à des zones partiellement positives et négatives. | | Zwitterion | Molécule neutre globalement, mais portant simultanément une charge positive et une charge négative. | | Point isoélectrique (pHi) | pH auquel un acide aminé ou une protéine est électriquement neutre (forme zwitterionique majoritaire). | | Décarboxylation | Réaction chimique qui retire un groupe carboxyle (-COOH) sous forme de dioxyde de carbone (CO₂). | | Amidation | Réaction qui transforme un groupe carboxyle (-COOH) en groupe amide (-C NH₂). | | Estérification | Réaction entre un acide carboxylique et un alcool pour former un ester et de l'eau. | | Déamination oxydative | Réaction de perte du groupe amine (-NH₂) d'un acide aminé, produisant un acide α-cétonique et de l'ammoniac (NH₃). | | Transamination | Réaction où un groupe amine est transféré d'un acide aminé à un acide α-cétonique, catalysée par des transaminases. | | Base de Schiff | Composé formé par la réaction d'un aldéhyde avec une amine primaire, caractérisé par une double liaison C=N. | | Ninhydrine | Réactif chimique utilisé pour détecter et quantifier les acides aminés, formant un complexe violet intense (pourpre de Ruhemann). | | Peptide | Molécule composée de plusieurs acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. | | Peptide N-terminal | Le premier acide aminé d'une chaîne peptidique, portant un groupe amine libre (-NH₂). | | Peptide C-terminal | Le dernier acide aminé d'une chaîne peptidique, portant un groupe carboxyle libre (-COOH). | | Dipeptide | Peptide composé de deux acides aminés. | | Oligopeptide | Peptide court composé de 2 à environ 10 acides aminés. | | Polypeptide | Chaîne de nombreux acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. | | Séquençage peptidique | Détermination de l'ordre précis des acides aminés dans un peptide ou une protéine. | | Hydrolyse acide | Rupture des liaisons peptidiques par réaction avec de l'acide fort et de la chaleur. | | Hydrolyse alcaline | Rupture des liaisons peptidiques par réaction avec une base forte et de la chaleur, moins destructrice pour certains acides aminés comme le tryptophane. | | Chromatographie | Technique de séparation de mélanges basée sur la différence d'affinité des composants pour une phase stationnaire et une phase mobile. | | Électrophorèse | Technique de séparation basée sur la migration des molécules chargées dans un champ électrique. | | Aminopeptidase | Exopeptidase qui clive les liaisons peptidiques à partir de l'extrémité N-terminale d'un peptide. | | Carboxypeptidase | Exopeptidase qui clive les liaisons peptidiques à partir de l'extrémité C-terminale d'un peptide. | | Endopeptidase | Enzyme qui coupe les liaisons peptidiques à l'intérieur d'une chaîne polypeptidique, reconnaissant des séquences spécifiques d'acides aminés. | | Trypsine | Endopeptidase qui coupe après les acides aminés basiques (Arg, Lys). | | Chymotrypsine | Endopeptidase qui coupe après les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp). | | Pepsine | Endopeptidase gastrique qui coupe après les acides aminés aromatiques et hydrophobes. | | Bromure de cyanogène (BrCN) | Réactif chimique utilisé pour fragmenter les peptides spécifiquement après la méthionine. | | Oxydation | Réaction chimique qui implique la perte d'électrons, souvent l'ajout d'oxygène ou la perte d'hydrogène. | | Réduction | Réaction chimique qui implique le gain d'électrons, souvent l'ajout d'hydrogène ou la perte d'oxygène. | | Hormones peptidiques | Hormones constituées de chaînes d'acides aminés (ex: insuline, ocytocine). | | Neurotransmetteur | Substance chimique libérée par un neurone pour transmettre un signal à un autre neurone, muscle ou glande. | | Antibiotiques peptidiques | Peptides naturels produits par des micro-organismes, ayant une activité antibactérienne. | | Structure primaire | Séquence linéaire des acides aminés dans une protéine. | | Structure secondaire | Repliement local de la chaîne polypeptidique en hélices α ou feuillets β, stabilisé par des liaisons hydrogène. | | Structure tertiaire | Conformation tridimensionnelle complète d'une seule chaîne polypeptidique, stabilisée par diverses liaisons. | | Structure quaternaire | Association de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine fonctionnelle. | | Holoprotéine | Protéine composée exclusivement d'acides aminés. | | Hétéroprotéine | Protéine composée d'une partie protéique (apoprotéine) et d'une partie non protéique (groupement prosthétique). | | Protéine globulaire | Protéine de forme sphérique ou ovoïde, généralement soluble dans l'eau, avec des chaînes latérales hydrophobes à l'intérieur et hydrophiles à l'extérieur. | | Scléroprotéine | Protéine fibreuse, généralement insoluble dans l'eau, avec un rôle structural (ex: collagène). | | Albumine | Protéine globulaire la plus abondante dans le plasma sanguin, impliquée dans le maintien de la pression oncotique et le transport de substances. | | Globulines | Protéines globulaires du plasma sanguin, impliquées dans le transport, la défense immunitaire, la coagulation et l'inflammation. | | γ-globulines | Fraction des globulines correspondant aux anticorps (immunoglobulines). | | Électrophorèse sur gel d'agarose | Technique de diagnostic biochimique utilisée pour séparer les protéines sériques en fonction de leur charge et de leur taille. | | Glycoprotéine | Hétéroprotéine contenant une partie glucidique liée de manière covalente. | | Lipoprotéine | Complexe protéine-lipide impliqué dans le transport des lipides dans le plasma sanguin. | | Chylomicron | Lipoprotéine de très basse densité qui transporte les lipides alimentaires absorbés depuis l'intestin vers les tissus. | | VLDL | Lipoprotéine de très basse densité, transportant les triglycérides synthétisés par le foie vers les tissus. | | LDL | Lipoprotéine de basse densité, transportant le cholestérol vers les cellules. | | HDL | Lipoprotéine de haute densité, captant le cholestérol des tissus et le ramenant vers le foie. |